2 - AMINOÁCIDOS

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AMINOÁCIDOS
Curso: Superior em Tecnologia de Alimentos
Disciplina: Fundamentos de Bioquímica
Professora: Cristiane Bourscheid
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Aminoácidos
Definição
	“O aminoácido é uma molécula orgânica dividida em: grupo amina, grupo carboxílico, hidrogênio, carbono α e um radical característico de cada aminoácido.”
Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, formando as proteínas.
Os aminoácidos podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem fabricados pelo próprio organismo.
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Aminoácidos
Estrutura
Cada aminoácido (exceto a prolina), apresenta:
Um grupo carboxila
Um grupo amino
Uma cadeia lateral distinta (grupo R)
Figura: características estruturais dos aminoácidos (mostrados em sua forma completamente protonada.
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Aminoácidos
Nomenclatura
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Aminoácidos
Classificação nutricional
	Aminoácidos não-essenciais:
	Corpo humano pode sintetizar. 
	Alanina, asparagina, cisteína, glicina, glutamina, prolina, tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico.
 	Aminoácidos essenciais: 
	Não podem ser produzidos pelo corpo humano, sendo somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. 
	Arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, serina, treonina, triptofano, histidina e valina.
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Aminoácidos
Curiosidades - aplicações
Aplicação:
L-Histidina  principalmente usada como componente para nutrição enteral e parenteral. 
Na indústria alimentícia é usada como um componente de suplementos nutricionais, condimentos e como flavorizante.
Fabricação:
A L-Histidina é fabricada geralmente por fermentação a partir de fontes de carboidrato e também por extração a partir de hidrolisados de proteína animal. 
			Fonte: Ajinomoto, 2014.
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Aminoácidos
Curiosidades - aplicações
Aplicação:
Ácido L-Glutâmico:
usado como um componente de nutrição enteral e parenteral. 
o sal de sódio é usado em largas quantidades como um condimento caracterizado pelo seu sabor " umami“; tem a maior demanda de qualquer aminoácido excedendo 1,5 milhões de toneladas por ano mundialmente. 
usado em matérias-primas de rações por aumentar o apetite de animais tais como leitões. 
seus sais de potássio e amônia são também usados como condimentos para conferir o sabor " umami". 
 		Fonte: Ajinomoto, 2014.
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Aminoácidos
Estrutura: cadeias laterais
As cadeias laterais que determinam o papel de um aminoácido em uma proteína;
Classificação dos aminoácidos de acordo com as propriedades de suas cadeias laterais:
Cadeias laterais apolares
Cadeias laterais polares desprovidas de carga
Cadeias laterais ácidas
Cadeias laterais básicas
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Aminoácidos
Estrutura: cadeias laterais
As cadeias laterais tem capacidade:
receber ou doar prótons 
participar de ligações iônicas
formação de pontes de hidrogênio
Cadeias laterais = “oleosas” = semelhante a lipídios = promove interações hidrofóbicas.
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Aminoácidos
Estrutura: cadeias laterais apolares
Localização dos aminoácidos
apolares nas proteínas:
Em proteínas encontradas em soluções aquosas, as cadeias tendem a agrupar-se no interior da proteína;
Hidrofobicidade dos grupos R apolares = gotículas de óleo.
Figura: localização dos aminoácidos 
apolares em proteínas solúveis e 
de membrana.
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Aminoácidos
Estrutura: cadeias laterais apolares 
Prolina:
a cadeia lateral da prolina e seu grupo α-amino formam um anel;
difere dos demais aminoácidos por conter um grupo imino, em vez de um grupo amino;
a geometria única da molécula contribui para a formação da estrutura do colágeno;
interrompe as hélices encontradas em proteínas globulares.
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Aminoácidos
Estrutura: cadeias laterais apolares
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Aminoácidos
Estrutura: cadeias laterais polares - desprovidas de carga elétrica
apresentam carga igual a zero em pH neutro;
cadeias laterais da cisteína e da tirosina perdem um próton em pH alcalino;
cadeias participam da formação de pontes de hidrogênio.
	
	
Figura: ponte de hidrogênio entre o grupo hidroxila fenólico da tirosina e outra molécula contendo grupo carbonila.
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Aminoácidos
Estrutura: cadeias laterais polares - desprovidas de carga elétrica
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Aminoácidos
Estrutura: cadeias laterais polares - desprovidas de carga elétrica
Ligação dissulfeto:
a cadeia lateral da cisteína contém um grupo sulfidrila (-SH)  componente do sítio ativo de muitas enzimas;
cistina: grupos –SH de duas cisteínas que oxidam  contém a ligação ponte dissulfeto (-S-S).
 Figura: formação de uma ponte dissulfeto pela oxidação de dois resíduos de cisteína, produzindo um resíduo de cistina.
	
	Figura 1.6 p. 4: ponte de hidrogênio entre o grupo hidroxila fenólico da tirosina e outra molécula contendo grupo carbonila.
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Aminoácidos
Estrutura: cadeias laterais polares - desprovidas de carga elétrica
Cadeias laterais com sítios de ligações para outros compostos:
serina, treonina e a tirosina contêm grupo hidroxila polar  sítio de ligação de estruturas (ex. grupo fosfato);
grupo amida da aspargina e os grupos hidroxila da serina e da treonina  sítio de ligação para cadeias de oligossacarídeos (ex. glicoproteínas.
 
	Figura 1.6 p. 4: ponte de hidrogênio entre o grupo hidroxila fenólico da tirosina e outra molécula contendo grupo carbonila.
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Aminoácidos
Estrutura: cadeias laterais ácidas
Os aminoácidos ácido aspártico e ácido glutâmico são doadores de prótons;
pH neutro  carregados negativamente (aspartato e glutamato).
 
	
	
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Aminoácidos
Estrutura: cadeias laterais básicas
As cadeias laterais básicas são aceptoras de prótons ;
pH neutro  cadeias laterais da lisina e arginina = carga positiva;
Histidina  fracamente básica e o aminoácido livre não apresenta carga elétrica em pH neutro;
Histidina  em uma proteína (carga positiva ou neutra);
Esta característica da histidina  contribui para o funcionamento da hemoglobina.
 
	
	Figura: classificação dos aminoácidos
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Aminoácidos
Estrutura: cadeias laterais básicas
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Aminoácidos
Estrutura: propriedades ópticas
o carbono α de cada aminoácido está ligado a quatro grupos diferentes  carbono quiral ou opticamente ativo;
exceção  glicina (apresenta 2 átomos de H ligados ao carbono α;
aminoácidos  centro assimétrico no carbono α  podem existir de duas formas (L e D):
L-aminoácidos: aminoácidos encontrados em proteínas sintetizadas em humanos.
D-aminoácidos: encontrados em alguns antibióticos e em paredes celulares de bactérias.
	
		
	
		Figura: classificação dos aminoácidos
Figura: as formas D e L da alanina são imagens especulares (imagens no espelho).
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Aminoácidos
Estrutura: propriedades ácido-básicas
os aminoácidos, em solução aquosa, contêm grupos α-carboxila fracamente ácidos e grupos α-amino fracamente básicos;
tanto os aminoácidos livres, quanto alguns aminoácidos combinados por meio de ligações peptídicas podem atuar como tampões.
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Referências
	 CHAMPE, Pamela C.; HARVEY, Richard A.; DALMAZ, Carla. Bioquímica ilustrada. 3. ed. Porto Alegre: Artmed, 2006. viii, 533 p.
	L-Histidina. Acessado em: 24/02/2014.
	Disponível em: http://www.ajinomoto.com.br/produtos-industria/alimentos-bebidas/histidina
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