Composição dos alimentos PTN

Prévia do material em texto

Prof.ª Manoela Pessanha da Penha 
Universidade Estácio de Sá 
O QUE SÃO PROTEÍNAS 
Componentes de alto peso molecular formados 
por encadeamento de aminoácidos ligados 
entre si através de ligações peptídicas 
ESTRUTURA PROTÉICA 
Primária 
Sequência linear de aminoácidos, ligadas por ligações 
peptídicas (covalentes) 
 
Secundária 
alfa-hélice ou beta-pregueada, conformação mantida por 
pontos de hidrogênio 
 
Terciária 
arranjo espacial da proteína, interações hidrofóbicas, 
eletrostáticas, forças de Van Der Waals e pontes de H 
 
Quaternária 
Configuração espacial de várias cadeias peptídicas diferentes, 
relação proteína-proteína 
ESTRUTURA PROTÉICA 
DESNATURAÇÃO 
Quebra das ligações das estruturas das 
proteínas 
Perda da estrutura tridimensional 
Interações fracas e facilmente quebradas 
Quando são expostas a: calor, ácidos, sais ou 
álcool 
 
PROPRIEDADES 
CARGA DAS PROTEÍNAS 
Aminoácidos são anfóteros 
 
 
 
 
 
Carga contribui para estabilidade da proteína no 
meio, pois alterações no pH podem favorecer 
um ou outro grupamento 
Ácido 
Base 
Ponto isoelétrico (PI) 
pH onde as cargas da proteína são equilibradas = 
solubilidade da proteína 
 
Alteração do pH e insolubilidade pode ser 
desejada 
Ex: iogurte 
 
PROPRIEDADES 
VISCOSIDADE 
Dependente da estrutura da proteína 
Especialmente tipo de estrutura terciária e 
quaternária 
Estruturas globulares = menos viscosas 
(mioglobina) 
Proteínas em bastão = mais viscosas (colágeno) 
PROPRIEDADES 
HIDRATAÇÃO 
Capacidade de retenção ou ligação com a água 
Favorece solubilidade e contribui para 
estabilidade protéica 
Pontes de hidrogênio 
Água de solvatação 
Ovoalbumina = grande capacidade de ligação, 
maior estabilidade 
Caseína = baixa capacidade de ligação, precipita 
com qualquer alteração de pH 
PROPRIEDADES 
DESNATURAÇÃO 
Alteração da conformação das proteínas 
Por calor, processo mecânico, pH, enzimas 
↓ solubilidade, ↑ viscosidade e ↓ 
estabilidade 
 
 DESNATURAÇÃO 
Intencional (proteínas tóxicas) 
 
Involuntária 
 
Desejada (↑ digestibilidade) 
 
Indesejada (↑ reatividade e reduz 
qualidade biológica) 
PROPRIEDADES 
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
Catalisadoras 
Elementos estruturais – colágeno 
Sistemas contráteis –actina, miosina 
Armazenamento – ferritina 
Veículos de transporte – hemoglobina 
Hormônios – insulina, GH 
Defesa – imunoglobulina 
Enzimáticas – lipases, amilases, proteases 
Nutricional – caseína, ovoalbumina 
 Como exercem grande variedade de funções 
celulares, podem ser divididas em: 
 
Dinâmicas: 
Transporte, defesa, catálise de reações, controle do 
metabolismo, contração 
 
Estruturais: 
Proteínas que promovem sustentação estrutural da 
célula e dos tecidos – colágeno e elastina 
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
QUANTO À COMPOSIÇÃO 
 
1) Proteína simples 
Por hidrólise liberam apenas aminoácidos 
São classificadas de acordo com sua solubilidade 
EX: albumina, globumina, glutenina, prolaminas 
 
2) Proteínas conjugadas 
Por hidrólise liberam aminoácidos e um radical 
não peptídico (grupo prostético) 
EX: metaloproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas 
CLASSIFICAÇÃO 
QUANTO AO NÚMERO DE CADEIAS PEPTÍDICAS 
 
1) Proteínas monoméricas 
• Formadas por apenas 1 cadeia polipeptídica 
 
2) Proteínas oligoméricas 
• Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica 
• São as proteínas de estrutura e de função mais 
complexa 
CLASSIFICAÇÃO 
QUANTO À FORMA 
 
1) Proteínas fibrosas 
• São insolúveis nos solventes aquosos 
• Possuem PM muito elevado 
• Formadas por longas moléculas, mais ou 
menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra 
• Proteínas de estrutura 
• Exceção – algumas proteínas fibrosas possuem 
estrutura diferente 
 Ex: tubulinas – múltiplas subunidades globulares, 
dispostas helicoidlamente 
CLASSIFICAÇÃO 
QUANTO À FORMA 
 
2) Proteínas globulares 
• Estrutura espacial mais complexa 
• São mais esféricas 
• Geralmente são solúveis nos solventes aquosos 
• PM entre 10.000 e vários milhões 
• Proteínas ativas – enzimas, transportadores 
(hemoglobina) 
 
CLASSIFICAÇÃO 
PROTEÍNAS HOMÓLOGAS 
Desempenham a mesma função em tecidos ou 
espécies diferentes 
Possuem pequenas diferenças estruturais – 
reconhecíveis imunologicamente 
Segmentos variáveis 
Segmentos com seqüências diferentes de 
aminoácidos 
Segmentos fixos 
Segmentos idênticos da proteína homóloga 
Fundamentais para o funcionamento bioquímico 
AMINOÁCIDOS 
Unidade estrutural das proteínas 
 
Forma cadeia linear pelas ligações peptídicas CO-NH 
 
Classsificação segundo estrutura química 
Definido pelas características do radical R 
 
Essenciais e não-essenciais 
 
TOTAL: 20 aminoácidos 
AMINOÁCIDOS 
Aminoácidos 
essenciais 
Aminoácidos 
condicionalmente 
essenciais 
Aminoácidos não-
essenciais 
Isoleucina Glicina Alanina 
Leucina Prolina Acido aspártico 
Lisina Tirosina Ácido glutâmico 
Metionina Serina Asparagina 
Fenilalanina Cisteína e cistina 
Treonina Arginina 
Triptofano Histidina 
Valina Glutamina 
Todos os aminoácidos possuem pelo menos 1 
carbono quiral em sua estrutura 
Exceto a glicina, onde o R é o hidrogênio 
 
Carbono quiral ou assimétrico 
Tem os quatro átomos ou radicais a ele ligados 
diferentes entre si 
Carbono com ligação dupla ou tripla nunca pode 
ser assimétrico 
AMINOÁCIDOS 
ALANINA 
Monoaminados monocarboxilados 
Glicina 
Alanina 
Valina 
Leucina 
Isoleucina 
 
Hidroxilados 
Serina 
Treonina 
AMINOÁCIDOS 
Treonina 
Glicina 
Sulfurados 
Cistina 
Metionina 
 
 
 
Aromáticos 
Tirosina 
Fenilalanina 
Fenilalanina 
AMINOÁCIDOS 
Heterocíclicos 
Prolina 
Hidroxiprolina 
Histidina 
Triptofano 
 
Diaminados monocarboxilados (alcalinos) 
Arginina 
Lisina 
AMINOÁCIDOS 
Triptofano 
Arginina 
Monoaminados dicarboxilados (ácidos) 
Ácido glutâmico 
Ácido aspártico 
AMINOÁCIDOS 
Ácido 
Glutâmico 
Aminoácidos limitantes 
Quando não há um determinado aminoácidos, ou 
este está presente em quantidades míninas, em um 
alimento 
 
 Alimento Aminoácido limitante 
Cereais Lisina 
Leguminosas Metionina 
Legumes Triptofano 
AMINOÁCIDOS 
COMPOSIÇÃO QUÍMICA 
Proteínas completas - Possuem todos os 
aminoácidos essenciais 
 
Caseína 
Lactoalbumina 
Ovoalbumina e ovovitelina 
Glicinina 
Albumina e Miosina 
Excelsina 
COMPOSIÇÃO QUÍMICA 
Proteínas parcialmente completas - Possuem 
aminoácidos essenciais em quantidades 
insuficientes para a manutenção da saúde 
 
Gliadina 
Legunina 
Faseolina 
Proteínas incompletas - não possui todos os 
aminoácidos essenciais e as quantidades que 
possuem também são insuficientes para a 
manutenção da saúde 
 
Zeína 
Gelatina 
COMPOSIÇÃO QUÍMICA 
Falta: 
Triptofano 
e Tirosina 
ENZIMAS 
São catalizadores orgânicos 
 
Aceleram reações biológicas 
Sem participar da reação 
 
Alta eficiência: uma única enzima pode 
transformar diversos substratos 
 
Atuam tanto na conservação como no 
deterioramento de alimentos 
Intervenções favoráveis: 
Maturação de frutas, queijos, clarificação de 
bebidas, produção de cerveja 
 
Intervenções desfavoráveis: 
Exposição do alimento à condições vulneráveis para 
contaminação 
Tiaminase: destrói tiamina 
Lipoxidase: destróis vitamina A 
ENZIMAS 
Equação simplificada da cinética enzimática: 
 
 
Velocidade da reação 
Depende da concentração da enzima e d substratoFatores externo que influenciam na velocidade: 
Temperatura – ótima em torno de 45°C 
pH – entre 4,5 e 8,0 
ENZIMAS 
E + S <==> [ES] ==> E + P 
São sensíveis à: 
 
Agente térmico 
pH 
Agente oxidantes 
Íons metálicos 
Ácidos (tânico, tricloroacético, etc) 
ENZIMAS 
FENOLASES OU POLIFENOL-OXIDASE 
 
Atuam em fenóis transformando-os em ortoquinonas, 
que se polimerizam formando compostos escuros 
(melanoidinas) 
 
Fenolase fenóis o-quinonas melanoidinas 
 
Alimento íntegro não resulta em escurecimento 
enzimático já que enzima dentro da células 
Reação oxidativa, necessita de oxigênio 
Branqueamento: desnaturação das fenolases 
OXIDAÇÃO POLIMERAÇÃO 
ENZIMAS 
Catalase 
Peroxidase 
Lipoxidase – oxidação de AG insaturados 
Hidrolases: 
Lipases: TG – AG + glicerol 
Amilases: hidrolisam amido α-1,4 
Celulases: quebram β-1,4 
Invertase: formam glicídios redutores 
Sacarose + água = glicose + frutose 
Impedir a cristalização de bolos, biscoitos, licores 
Consistência macia e cremosa na estocagem 
ENZIMAS 
Proteases: 
Pepsina 
Tripsina 
Renina (ruminantes, preparo de queijos) 
Papaína (mamão) 
Bromelina (abacaxi) 
Ficcina (figo) 
ENZIMAS 
PARTICIPAÇÃO EM REAÇÕES 
Escurecimento: 
Reação de Maillard 
Açúcar redutor + grupo amino do aminoácido(NH2) 
REAÇÃO DE MAILLARD 
 Origem Animal 
 Origem Vegetal 
Leite (240ml) 
1 copo duplo: 
~ 8,6g 
Ovo (50g) 
1 unidade: 
 ~ 6,4g 
Carnes (100g) 
1 filé médio: 
• Bovina ~ 25g 
• Frango ~ 23g 
• Peixe ~ 23g 
Feijão (140g) 
1 concha média: 
~ 6,2g 
Ervilha (90g) 
3 colheres de sopa: 
 ~ 4,2g 
FONTES ALIMENTARES 
SILVA, A. C. C.; FROTA, K. M. G.; ARÊAS, J. A. G. Proteínas. São Paulo: ILSI Brasil, 2012 
RECOMENDAÇÕES 
SILVA, A. C. C.; FROTA, K. M. G.; ARÊAS, J. A. G. Proteínas. São Paulo: ILSI Brasil, 2012 
AMINOÁCIDOS 
ESTRUTURA QUÍMICA 
Glicina 
Alanina 
Leucina 
Valina 
Isoleucina 
Prolina 
Fenilalanina 
Serina 
Treonina 
Cisteína 
Tirosina 
Asparagina 
Glutamina Aspartato 
Glutamato 
AMINOÁCIDOS 
ESTRUTURA QUÍMICA 
Arginina 
Lisina 
Histidina 
Triptofano Metionina 
AMINOÁCIDOS 
ESTRUTURA QUÍMICA 
 
 GEWEHR, M. F. et al. Análises químicas em flocos de quinoa: caracterização para a 
utilização em produtos alimentícios. Campinas, v. 15, n. 4, p. 280-287, out./dez. 2012