Síntese Enzimologia

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Bioquímica
Síntese: Enzimologia
Aluna: Mírian Vieira
1ª Semestre – Fisioterapia 
Professor: José Junior Aguiar
Enzimas
Enzimas são substâncias essenciais para o organismo, são do grupo das proteínas que atuam como catalisadores de reações químicas.
As enzimas têm um alto grau de especificidade para seus respectivos substratos, aceleram as reações químicas e atuam em soluções aquosas sob condições suaves de temperatura e pH. Lembrado que, nem todas as proteínas são enzimas, e nem todas as enzimas são proteínas (Ex: Anticorpos e DNA polimerase).
Energia de Ativação
As enzimas diminuem a energia de ativação, que é a energia necessária para realizar uma reação química. 
A velocidade da reação reflete esta energia de ativação: uma energia de ativação maior, corresponde a uma reação mais lenta.
Componentes da Reação
Onde E, S e P representam enzima, substrato e produto; ES e EP são complexos transitórios da enzima com o substrato e com o produto. A propriedade característica das reações catalisadas por enzimas é que a reação ocorre confinada em um bolsão de enzima denominado Sítio Ativo. A molécula que se liga no sítio ativo e sobre qual a enzima age, é denominada de Substrato.
Enzimas e sua importância
O estudo das enzimas tem uma importância prática imensa. Em algumas doenças, especialmente nas doenças genéticas hereditárias, pode haver uma deficiência ou mesmo a ausência total de uma ou mais enzimas (Ex: intolerância a lactose/lactase). Outras doenças podem ser causadas pela atividade excessiva de determinada enzima. As enzimas também são ferramentas importantes na engenharia química, na tecnologia de alimentos e na agricultura. 
Enzimas como agentes terapêuticos
A desoxiribonuclease (DNase) é útil no tratamento da fibrose cística. A principal característica da fibrose cística são as infeções respiratórias recorrentes, particularmente devido a Pseudômonas aeroginosa, o que resulta em grandes quantidades de DNA proveniente das bactérias destruídas e morte das células fagocíticas do sistema imune. O DNA contribui para a viscosidade do muco que provoca sintomas aflitivos. A DNase é usada para degradar o DNA e diluir o muco.
Sítios Ativos X Substrato
Sítios Ativos: São locais das enzimas onde o substrato se liga, ou seja, são como encaixes, sítios ativos são específicos.
Substrato: Substâncias que sofrerá a ação enzimática, ou seja, são os reagentes.
Exemplos de Enzimas
Cofatores X Coenzimas
Algumas enzimas precisam dos cofatores para se ativarem, que são componentes químicos necessários para o funcionamento da enzima, trata-se de uma parte não proteica da enzima (Ex: cobre, ferro, magnésio etc.). Além dos cofatores existe uma molécula orgânica ou metalorgânica complexa denominada de Coenzimas. 
As coenzimas agem como carreadores transitórios de grupos funcionais específicos, a maioria deles é derivada das vitaminas, nutrientes orgânicos cuja a presença da dieta é necessária em pequenas quantidades. 
Propriedades das Enzimas
Alta eficiência catalítica 
Alto grau de especificidade pelo substrato
Podem ser reguladas (Ligadas ou Desligadas, fazendo com que elas possam acontecer quando há falta de um produto e não possa acontecer quando há excesso do produto)
Inibidores
Os inibidores são substâncias que diminuem a velocidade das reações e os anticatalisadores ou venenos de catalisador inibem a ação dos catalisadores (Ex: A AIDS é tratada quase exclusivamente com drogas que inibem a atividade de certas enzimas virais).
Drogas e Venenos
ÍONS CIANETO: Ligam-se a citocromo oxidase que faz parte da cadeia transportadora de elétrons, uma das etapas da respiração celular; morte celular.
PENICILINA: Liga-se a transpeptidase das bactérias; não sintetizam parede celular; lisam.
ASPIRINAS: Ligação com ciclooxigenase impedindo a formação de prostaglandinas; inibição da inflamação; dor.
Inibição Competitiva X Não Competitiva
Inibição Competitiva: Inibidores competitivos são substâncias que competem diretamente com o substrato normal pelo sítio ativo das enzimas. São moléculas estruturalmente semelhantes ao substrato. O inibidor (I) competitivo reage reversivelmente com a enzima para formar um complexo enzima−inibidor (EI) análogo ao complexo enzima−substrato, mas cataliticamente inativo.
Figura 1 - Inibição Competitiva
Inibição Não-Competitiva: O inibidor liga-se diretamente ao complexo enzima substrato, mas não à enzima livre. Tal inibidor não precisa se assemelhar ao substrato, más provoca uma distorção do sítio ativo da enzima, fazendo com que a mesma seja cataliticamente inativa.
Figura 2 - Inibidor Não-Competitivo
Inibição Reversível X Irreversível
Reversível: As moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a enzima retome a sua atividade posteriormente.
Irreversível: 	A atividade enzimática é inativada definitivamente. Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente.
Fatores que alteram a atividade enzimática
Temperatura: Seguindo o comportamento das reações químicas, a velocidade da atividade enzimática aumenta quando se aumenta a temperatura. Entretanto, a velocidade da reação aumenta até um máximo, após determinada temperatura a velocidade declina rapidamente, mesmo aumentando a temperatura. Isso ocorre por que a estrutura tridimensional das enzimas se rompe, impossibilitando-a de formar o complexo enzima-substrato. Pode-se dizer que a velocidade de reação aumenta ou diminui por um fator de 2 a cada variação de 10 graus centígrados na faixa de 10° a 70°.
pH: Assim como no caso da temperatura, existe um valor para atividade ótima o qual, após ele ocorre um rápido decréscimo.
Tempo: A atividade enzimática é influenciada diretamente pela ação do tempo. Quanto mais tempo a enzima estiver em contato com o substrato, mais produtos serão produzidos, enquanto houver substrato.