aula 2 Biomoléculas e amionoacidos [Modo de Compatibilidade]

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27/03/2014
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Biomoléculas e aminoácidos
Profª Évelin Oliveira
Aminoácidos...
O que são e para quê serve?
Aminoácidos
• A formação de novas proteínas necessita de uma 
fonte de aminoácidos
• Os aminoácidos são elementos de construção 
para síntese de proteínas e peptídeos 
• Como fonte de nitrogênio para síntese de outros 
aminoácidos e compostos nitrogenados, como as 
bases dos nucleotídeos. 
E quando há excesso de aminoácidos?
São utilizados como fonte de energia metabólica.
Aminoácidos
• Grupo amino
• Grupo carboxilíco
• Cadeia lateral R 
• Unidas ao átomo de 
carbono 
• Existem 20 
aminoácidos primários
• Constituem as 
proteínas e peptídeos
Aminoácidos
• Classificados pela 
cadeia lateral 
(radical)
Compostos alifáticos 
Não contém anéis aromáticos
Aminoácidos
• Classificados pela 
cadeia lateral 
(radical)
Compostos aromáticos
Contém anéis benzênicos
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Carbono 
alfa
Aminoácidos Estrutura química
•Aminoácidos mais importantes sãos os α. 
•Apresentam carbono assimétrico
•Apresentam : 
–Um grupo amina: -NH2
–Um grupo carboxila: –COOH
–Um hidrogênio –H
–Uma cadeia lateral –R (deter-
–mina a identidade de um AA
–específico).
�� O carbono O carbono αα é um é um 
centro centro quiralquiral
(opticamente (opticamente 
ativo)ativo)
Estrutura química
• Formam dois esterioisômeros: L e D
– L � Levorrotatório (esquerda)
– D � Destrorrotatório (direita)
• Observações importantes:
– Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre L-
estereisômeros
– Os D aminoácidos foram encontrados apenas em 
pequenos peptídeos de parede celular bacteriana e alguns 
peptídeos que têm função antibiótica.
Aminoácidos
• Erros genéticos da degradação de 
aminoácidos levam a lesão cerebral e 
retardamento mental 
• Pode ser revertido por ação médica após o 
nascimento
• Fenilcetonúria 
• Identificada pelo Teste do pezinho
• Causada por um bloqueio na transformação 
de fenilalanina em tirosina
Funções biológicas
• Estrutura da célula.
• Hormônios.
• Receptores de proteínas e hormônios.
• Transporte de metabólitos e ions.
• Atividade enzimática.
• Imunidade.
• Gliconeogenese no jejum e diabetes.
A Ala Alanina 
B Asx Asparagina ou Aspartato 
C Cis ouCys Cisteína 
D Asp Aspartato (Ácido aspartico) 
E Glu Glutamato (Ácido glutâmico) 
F Fen ou Phe Fenilalanina 
G Gli ou Gly Glicina 
H His Histidina 
I Ile Isoleucina 
K Lis ou Lys Lisina 
L Leu Leucina 
 
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M Met Metionina 
N Asn Asparagina 
P Pro Prolina 
Q Gln Glutamina (Glutamida) 
R Arg Arginina 
S Ser Serina 
T Tre ou Thr Treonina 
V Val Valina 
W Trp Triptofano (Triptofana) 
Y Tir ou Tyr Tirosina 
Z Glx Glutamina ou Glutamato 
 
Símbolo
Síntese de aminoácidos
• Plantas e microorganismos sintetizam os 20 
aminoácidos
• Uso da amônia resultante da fixação de N2
Síntese de aminoácidos
• O organismo humano sintetiza 11 
aminoácidos
Classificação dos aminoácidos
• QUANTO À NATUREZA DO GRUPO R
• Aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptofano;
• Básicos: lisina, histidina;
• Ácidos: Ac. Glutâmico, Ac. Aspártico,..
• Ramificados: isoleucina, leucina, valina;
• Sulfurados: metionina, cisteína, cistina;
• Outros : treonina.
Classificação dos aminoácidos
• QUANTO AO DESTINO NO METABOLISMO 
ANIMAL
• Glucogênicos: (Podem ser transformados em 
glicose).
• Alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, 
histidina, treonina e valina.
• Glucocetogênicos: (Podem se transformar em 
glicose ou em corpos cetônicos). fenilalanina, 
tirosina e triptofano, isoleucina e lisina
• Cetogênicos: (Podem se transformar em corpos 
cetônicos). Leucina
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Classificação dos aminoácidos
• São todos compostos sólidos, cristalinos e que se 
fundem a alta temperatura;
• Incolores;
• A maioria apresentam sabor adocicado;
• Alguns insípidos;
• E outros amargos;
• Com exceção da glicina, que é solúvel em água, 
os demais apresentam solubilidade variável;
• Insolúveis em solventes orgânicos;
• Em soluções aquosas apresentam alto momento 
dipolar.
As proteínas são degradadas a aminoácidos
• A proteína alimentar é uma fonte vital de 
aminoácidos
• As proteínas ingeridas são digeridas a 
aminoácidos ou pequenos peptídeos 
• Podem ser absorvidos pelo intestino e 
transportadas para o sangue
• Outra fonte de aminoácidos é a partir da 
degradação de proteínas celulares com 
defeitos ou sem utilidade
Digestão e absorção de proteínas
A digestão das proteínas começa no estômago
Ambiente ácido favorece desnaturação proteica
Proteínas desnaturadas são mais acessíveis como 
substrato para proteólise do que as nativas
Pepsina – Principal enzima proteolítica do 
estômago
Ativa em ambiente ácido no estômado pH2
Digestão e absorção de proteínas
A degradação proteica continua na luz do intestino
Atividade das enzimas proteolíticas secretada pelo 
pâncreas
Proteínas 
Enzimas 
proteolíticas aminoácidos 
oligopeptídeos
Luz intestinal Célula intestinal Sangue
aminopeptidase
aminoácidos
Tripeptídeos
dipeptídeos
peptidases
Degradação das proteínas celulares
• Muitas proteínas tem vida curta, principalmente aquelas que são 
importantes na regulação metabólica
• As células tem mecanismos para detectar e remover proteínas 
defeituosas 
• Exemplos: hemoglobina limitada pela vida da hemácia
Proteína do cristalino (cristalina) por toda vida do organismo.
Alanina Serina Glicina
Cisteína Metionina Valina
Mais de 20 horas de vida
Arginina Leucina Lisina
Fenilalanina Tripsina
2 a 30 minutos
Asp Asn Gln Glu 3 a 30 minutos
Erros no metabolismo podem interferir na degradação dos 
aminoácidos
• Fenilcetonúria
Causada pela ausência ou deficiência da fenilalanina hidroxilase
A fenilalanina não pode ser transformada em tirosina e assim há um 
acúmulo de fenilalanina em todos os líquidos corporais. 
- Quando não tratado há problemas psicomotores e baixa expectativa 
de vida
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Erros no metabolismo podem interferir na degradação 
dos aminoácidos
DOENÇAS DEFICIÊNCIAS
ENZIMÁTICAS
SINTOMAS
Citrulinemia Argino-succinato liase Letargias, convulsões, 
tensão muscular 
reduzida
Tirosinemia Várias enzimas da 
degradação da tirosina
Fraqueza, 
automutilação, lesão 
hepática, 
retardamento mental
Albinismo Tirosinase Ausência de 
pigmentação