Aminoácidos e proteínas

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São compostos por carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e 
nitrogênio (N), juntamente com enxofre e alguns outros 
elementos como fósforo, ferro e cobalto. 
Vegetais: sintetizam as proteínas através do nitrogênio que 
obtêm a partir do nitrato e amônia do solo. 
Animais: obtêm o nitrogênio que necessitam de alimentos 
proteicos de origem animal ou vegetal. 
 
 
A base estrutural das proteínas é o aminoácido (aa), dos quais 20 
foram reconhecidos como constituintes da maioria das proteínas. 
Todos são ácidos carboxílicos α-amínicos. Um grupo amina (NH²) 
e um grupo carboxila (COOH) são ligados ao mesmo átomo de 
carbono. 
 
 
 
Há dois tipos de esterioisômeros: L e D 
▶ L – Levorrotatório (esquerda) 
▶ D – Destrorrotatório (direita) 
Observações importantes: 
- Os aminoácidos nas moléculas proteicas são sempre L-
estereisômeros 
- Os D aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos 
peptídeos de parede celular bacteriana e alguns peptídeos que 
têm função antibiótica. 
 
 
Essenciais: fornecidos pela dieta – fenilalanina, lisina, leucina, 
isoleucina, metionina, treonina, triptofano, valina. 
Não essenciais: o organismo sintetiza a partir de substratos como 
glicose, cetoácidos e ácidos graxos - ex: alanina, aspargina, 
glutamato e aspartato 
Condicionalmente essenciais: necessidades metabólicas 
especiais, devendo ser ingeridos na alimentação 
adequadamente. 
ex: histidina – essencial para a criança; 
 arginina – necessária em períodos de intenso crescimento celular; 
 glutamina – essência no CA, sepse e outras situações patológicas; 
 tirosina e cisteína – essenciais para bebês prematuros 
 
 
 
 
 
 
 
Classificação dos aminoácidos 
Essenciais Condicionalmente essenciais Não-essenciais 
Fenilalanina Glicina Alanina 
Triptofano Prolina Ácido aspártico 
Valina Tirosina Ácido glutâmico 
Leucina Serina Asparagina 
Isoleucina Cisteína e cistina 
Metinina Taurina 
Treonina Arginina 
Lisina Histadina 
 Glutamina 
Fonte: Dutra-de-oliveira JE; Marchini JS., 1998. 
 
 
Classificação quanto ao metabolismo: 
Glucogênicos – Podem ser transformados em glicose 
Alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina, treonina 
e valina 
Glucocetogênicos – Podem ser transformados em glicose ou 
corpos cetônicos 
Fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina 
Cetogênicos – Podem ser transformados em corpos cetônicos 
Leucina 
 
 
A m i n o á c i d o s 
E s t r u t u r a e c l a s s i f i c a ç ã o 
E s t e r e o q u í m i c a 
C l a s s i f i c a ç ã o d o s a m i n o á c i d o s 
C l a s s i f i c a ç ã o d o s a m i n o á c i d o s 
 
 
 
 
Baseada na polaridade de seus grupos R quando em solução 
aquosa de pH neutro (plasma sanguíneo e espaço intracelular 
entre 7,4 e 7,1). 
1- Não polares (hidrofóbicos) 
Alanina, leucina, isoleucina, valina e prolina (cadeia R alquílica) 
 
1- Não polares (hidrofóbicos) 
Fenilalanina, triptofano (cadeia R aromática) 
 
2- Polares, mas não ionizados 
Serina, treonina, tirosina (hidroxila compondo a cadeia R) 
 
 
2- Polares, mas não ionizados 
Asparagina, glutamina, cisteína, glicina, metionina 
 
3- Positivamente carregados 
Lisina, arginina, histidina 
 
4- Negativamente carregados 
Ácido Aspártico (aspartato), Ácido glutâmico (glutamato) 
 
Caráter anfótero 
Podem agir como um ácido ou uma base 
 
pH isoelétrico 
pH específico, onde os aminoácidos não têm carga efetiva e 
portanto, não se deslocam em um campo elétrico. 
Calcula-se a média dos pK (pK ácido e pK básico) dos grupos 
dissociáveis. 
Aminoácido pK1 (COOH) pK2 (NH3+) Pi 
Ocorrência nas 
proteínas (%) 
Glicina 2,34 9,60 5,97 7,5 
Alanina 2,34 9,69 6,01 9,0 
Valina 2,32 9,62 5,97 6,9 
Leucina 2,36 9,60 5,98 7,5 
Isoleucina 2,36 9,68 6,02 4,6 
Prolina 1,99 10,96 6,48 4,6 
Fenilalanina 1,83 9,13 5,48 3,5 
Tirosina 2,20 9,11 5,66 3,5 
Triptofano 2,38 9,39 5,89 1,1 
Serina 2,21 9,15 5,68 7,1 
Treonina 2,11 9,62 5,87 6,0 
Cisteína 1,96 8,18 5,07 2,8 
Metionina 2,28 9,21 5,74 1,7 
Asparagina 2,02 8,80 5,41 4,4 
Glutamina 2,17 9,13 5,65 3,9 
Aspartato 1,88 9,60 2,77 5,5 
Glutamato 2,19 9,67 3,22 6,2 
Lisina 2,18 8,95 9,74 7,0 
Arginina 2,17 9,04 10,76 4,7 
Histidina 1,82 9,17 7,59 2,1 
 
C l a s s i f i c a ç ã o d o s a m i n o á c i d o s 
 
 
São compostos orgânicos de alto peso molecular 
(macromoléculas), são formadas pelo encadeamento de 
aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Representam cerca 
de 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto 
orgânico mais abundante de matéria viva. 
Funções: 
▶ Hormônios e receptores 
▶ Enzimas 
▶ Neurotransmissores 
▶ Proteínas estruturais 
▶ Proteínas contráteis 
▶ Proteínas motoras 
▶ Proteínas transmembranas 
▶ Milhares de peptídeos reguladores, sinalizadores, entre outros 
Classe de 
proteínas 
Função no corpo Exemplos 
Estrutural 
Gera componentes 
estruturais 
Colageno - tendões e cartilagens; 
Queratina - cabelo, pele e unhas 
Contrátil Movimento dos músculos 
Miosina e actina - contração de 
fibras musculares 
Transporte 
Carrega substâncias 
essenciais 
Hemoglobina - transporte de 
oxigênio; lipoproteínas - transporte 
de lipídeos 
Armazenamento Armazena nutrientes 
Caseína - armazena proteína do 
leite; ferritina - armazena ferro no 
baço e fígado 
Hormônio 
Regula o metabolismo e 
sistema nervoso 
Insulina - regula nível de glicose; 
somatrofina - regula o crescimento 
Enzimas Catalisa as reações 
Sucrase - catalisa hidrólise da 
sacarose; tripsina - catalisa 
hidrólise de proteínas 
Proteção 
Reconhecimento de 
substâncias estranhas 
Imunoglobulinas ou anticorpos - 
estimula resposta imune 
 
 
 
 
 
 
 
▶ A proteína ingerida através da dieta é hidrolisada pelo trato 
gastrointestinal em aminoácidos 
▶ Os aminoácidos ingeridos são utilizados para síntese de 
proteínas 
▶ Os aminoácidos restantes são oxidados para fornecimento de 
energia 
 
 
O nitrogênio entra no corpo pelos alimentos da dieta, 
principalmente através dos aminoácidos que compõem as 
proteínas da dieta. 
O nitrogênio deixa o corpo em forma de uréia, amônia e outros 
produtos derivados do metabolismo dos aminoácidos. 
 
 
Elevação de temperatura, variações de pH ou certos solutos 
como álcool e ureia, alteram a configuração espacial e a atividade 
biológica das proteínas é perdida. 
Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se 
desnaturam. É o que ocorre com a albumina da clara do ovo que, 
ao ser cozida, se torna sólida. 
Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seu 
meio original, podem recobrar sua configuração espacial natural. 
Na maioria dos casos a desnaturação é irreversível, por exemplo 
a clara do ovo se solidifica ao ser cozida, mas não se liquefaz 
quando esfria. 
 
 
 
Cisteína 
Importante componente antioxidante que trabalha em conjunto 
com a vitamina E e o selênio para proporcionar proteção celular 
dos componentes dos radicais livres. 
É um excelente desintoxicante do álcool e poluentes ambientais 
(metais tóxicos) e também auxilia na formação da Queratina que 
é a principal proteína do cabelo, pele e unhas. 
Leucina, Isoleucina e Valina 
Também são conhecidos, por terem suas cadeias R ramificadas, 
como BCAA’s (branched chain aminoacids). São utilizados como 
fonte de energia pelos músculos para exercícios de longa 
duração. 
Arginina 
Pode favorecer a liberação do hormônio do crescimento (GH), 
aumentando a massa muscular e o metabolismo das gorduras, 
participando na síntese da Cretina. 
Está envolvida no ciclo da ureia, uma série de reações de 
importância fundamental no uso do nitrogênio pelos organismos 
vivos. 
 
 
P r o t e í n a s 
E s t r u t u r a d o s a m i n o á c i d o s 
M e t a b o l i s m o d o s a m i n o á c i d o s 
M e t a b o l i s m o d o s n i t r o g ê n i o sD e s n a t u r a ç ã o d a s p r o t e í n a s 
P r o p r i e d a d e s d e a l g u n s 
a m i n o á c i d o s 
 
 
Os neurotransmissores são moléculas pequenas que na sua 
maioria são derivados de precursores de proteínas, eles são 
encontrados geralmente em vesículas pré-sinápticas neuronais. 
Podem ser inibitórios e excitatórios e regulam uma série 
diversificada de processos do comportamento, incluindo sono, 
aprendizagem, memória e sensação da dor. 
As interações entre os canais iônicos, os receptores que regulam 
esses canais e os neurotransmissores de aminoácidos no sistema 
nervoso central (SNC) constituem a base molecular desses 
processos. 
Alguns neurotransmissores: 
Catecolaminas: dopamina, noradrenalina e adrenalina – 
sintetizados a partir do aminoácido TIROSINA que é sintetizada a 
partir da fenilalanina (aminoácido essencial). 
Serotonina: sintetizada a partir do triptofano 
Aminoácidos excitatórios: glutamato e aspartato 
Aminoácidos inibitórios: GABA e glicina 
▶ O triptofano é precursor de um neurotransmissor muito 
importante: SEROTONINA 
 
 
▶ A tirosina também é precursora de um neurotransmissor: 
EPINEFRINA (adrenalina) 
 
 
▶ A descarboxilação do Glutamato também leva a origem de um 
neurotransmissor: GABA (ácido gama amino butírico), induz a 
inibição do sistema nervoso central (SNC), causando a sedação. 
 
▶ Glicina: Adicionada a outras moléculas para torná-las mais 
solúveis, para serem excretadas pela urina. 
 
▶ A metionina tem um derivado utilizado como fonte de metila 
em muitas reações de metilação (S-adenosilmetionina). 
A metionina também serve como principal fonte de aminoácidos 
do enxofre orgânico que precisa ser reposto diariamente. Ajuda 
na manutenção e saúde do fígado e do sistema digestivo. 
É um lipotrópico (emulsificador de gorduras) que auxilia na 
queima e dissolução das gorduras, controlando também o 
colesterol. 
▶ Histidina: com a remoção do grupo ácido (descarboxilação) da 
histidina, ele será convertido em HISTAMINA. 
 
▶ A fosfocreatina, derivada da cretina, é um importante 
reservatório de energia no musculo esquelético. 
A creatina é derivada da glicina e da arginina, e a metionina 
desempenha o papel de doadores do grupo metila. 
 
▶ Asparagina e Glutamina: nos animais estão relacionadas com 
a desintoxicação da amônia, já nos vegetais estão relacionadas 
com o armazenamento do nitrogênio. 
 
▶ Aspartato: Ajuda a aumentar a resistência do organismo e 
diminuir a fadiga crônica. Junto com o cálcio e o magnésio dá 
suporte ao sistema cardiovascular, sendo também neuro-
excitante. 
 
 
A m i n o á c i d o s e n e u r o t r a n s m i s s o r e s 
 
 
Doença genética, autossômica recessiva, que faz com que haja 
um problema com o metabolismo do aminoácido fenilalanina. 
Incidência: no Brasil atinge aproximadamente 1:12000 
nascimentos. 
Herança genética: A causa genética reside numa mutação em um 
gene pertencente ao cromossomo 12, que codifica a enzima 
FENILALANINA HIDROXILASE – Essa enzima é responsável por 
transformar o aminoácido fenilalanina (essencial) em outro 
aminoácido, a TIROSINA (não-essencial), sendo a tirosina 
importante para o funcionamento cerebral. 
A fenilcetonúria acontece quando o indivíduo apresenta duas 
cópias do gene específico causador da doença. Sendo assim, 
ambos os pais carregam o gene, mas cada um pode ter somente 
uma cópia, e por isso não apresentar problemas. 
 
Quadro clínico: retardo mental, ansiedade e irritabilidade, 
ataques epiléticos, baixos níveis de melanina 
Diagnóstico: crianças que tem fenilcetonúria identificada a 
tempo e entram em uma dieta antes de 3 semanas de idade tem 
o melhor prognóstico e normalmente não tem atrasos graves no 
desenvolvimento ou retardo mental. 
Prevenção: A mulher grávida que sabe que possui o gene mutado 
deve controlar os níveis de fenilalanina da sua dieta. 
Tratamento: deve-se seguir uma dieta rígida, com a retirada de 
carnes vermelhas, ovos, peixes, leites e queijos. 
 
 
F e n i l c e t o n ú r i a