AULA 04-AULA 05_Proteínas Alimentares

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14/03/2014
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FBA - 0413 Química de Alimentos
Proteínas Alimentares
Prof. Dr. João Paulo Fabi
UNIVERSIDADE DE SÃO PAULO
FACULDADE DE CIÊNCIAS FARMACÊUTICAS
Departamento de Alimentos e Nutrição Experimental
Proteínas
 Complexos biopolímeros constituídos por aminoácidos ligados por
ligação covalente (ligação peptídica) formando cadeias lineares
PROTEÍNAS ALIMENTARES:
1. fácil digestão
2. não são tóxicas
3. adequadas no aspecto nutricional
4. utilizadas em produtos alimentícios
5. abundantes na agropecuária
•PROPRIEDADES:
Tecnológicas
Nutricionais
PROTEÍNAS
PROCESSAMENTO
Custo-Benefício:
Ingestão X Aproveitamento
PROPRIEDADES TECNOLÓGICAS
 Propriedades funcionais das proteínas:
� Solubilidade, absorção e retenção de água;
� Emulsificação (adsorção à interface água-óleo);
� Formação de geis e coágulos;
� Viscosidade e formação de massa;
� Formação de espuma (adsorção interface água-ar);
� Texturização.
α
CADEIA LATERAL
GRUPO CARBOXÍLICO
GRUPO AMINO
PROPRIEDADES NUTRICIONAIS
 Macronutriente: aporte de aminoácidos
• Vegetais sintetizam os 20 (21) aminoácidos necessários para a produção
de suas proteínas
• Animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser
ingeridos com o alimento.
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO-ESSENCIAIS
• AMINOÁCIDOS LIMITANTES!!!!
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO-ESSENCIAIS
PORTANTO........
Qualidade nutricional das proteínas:
1. Quantidade de aminoácidos essenciais
2. Digestibilidade proteica (biodisponibilidade)
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DIGESTIBILIDADE / BIODISPONIBILIDADE
 Proporção de NITROGÊNIO que será absorvido após a
digestão
↑ PROTEÍNAS ANIMAIS X ↓ PROTEÍNAS VEGETAIS
1. Solubilidade
2. Estrutura química
3. Fatores antinutricionais
4. Modificações químicas dos aminoácidos
Estabilidade termodinâmica das interações proteína-proteína e proteína-
solvente:
-RESTRIÇÃO ESTÉRICA
-VAN DER WAALS
-ligações de HIDROGÊNIO
-INTERAÇÕES ELETROSTÁTICAS
-pontes DISSULFETO
-INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS
Solubilidade
ESTADO NATIVO
FOLDING
Solubilidade
1) Albuminas - solúveis em água pH 6,6
2) Globulinas - solúveis em solução salina pH 7
3) Glutelinas - solúveis em pH extremos (2 ou 12 )
4) Prolaminas - solúveis em etanol 70%
DESNATURAÇÃO PROTEICA
-Ligações peptídicas se mantêm inalteradas;
-Outros tipos de interações são afetadas;
-Domínios desfeitos;
AUMENTO BIODISPONIBILIDADE 
(???)
ESTRUTURA QUÍMICA
Desnaturação proteica:
1. Agentes físicos
I. Temperatura:
II. Força mecânica
2. Agentes químicos
I. pHs extremos
II. Solventes orgânicos
III. Aditivos de baixo peso molecular
• “Salting in” (↑ solubil, ↑ biodispon) / “Salting out” (↓ solubil, ↓ biodispon)
IV. Detergentes (iônicos)
ESTRUTURA QUÍMICA
Coagulação
Formação 
de espuma
Formação 
de emulsão
Precipitação
FATORES ANTINUTRICIONAIS
Alimentos com compostos capazes de inibir proteases
- diminuição da biodisponibilidade
Leguminosas apresentam inibidores de tripsina e 
quimotripsina que são inativados (desnaturados) sob 
condições normais de processamento
MODIFICAÇÕES QUÍMICAS
- Tratamento térmico e/ou químico podem alterar a
estrutura química dos aas (radicais) das proteínas:
� Diminuição da digestibilidade;
� Destruição de aminoácidos;
� Perda de aminoácidos essenciais;
� Formação de compostos tóxicos.
 Racemização
 Ligações cruzadas
 Pirólise
 Oxidação
 Reações carbonil-amina
RACEMIZAÇÃO
TRATAMENTO TÉRMICO ↑ TEMPERATURAS: modificações químicas
- tratamento térmico em pH alcalino (texturização), a hidrólise ácida e a tostagem (acima de
200ºC) levam à racemização parcial de AMINOÁCIDOS (configuração L para D)
- ↓ valor nutricional / ↓ digestibilidade / D-aminoácidos:
- Hidrólise menos eficiente
- Absorção menos eficiente
- Não utilizados na síntese in vivo
Asp, Ser, Cys, Glu, Phe, 
Asn, Thr
pH alcalino
tostagem 200ºC
L-aminoácido
desidroalanina
ligações cruzadas de proteínas
D-aminoácido
β-eliminação
ligações cruzadas de lisinoalanina, lantionina, ornitoalanina, histidinilalanina
PROTEÍNAS COM LIGAÇÕES CRUZADAS
- ↓ digestibilidade, ↓ valor biológico
desidroalanina
LIGAÇÕES CRUZADAS
pH alcalino
tostagem
200ºC
L-aminoácido
desidroalanina
ligações cruzadas de proteínas
D-aminoácido
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PIRÓLISE
≥ 200ºC: decomposição e pirólise → COMPOSTOS IMIDAZO-QUINOLINAS
 CONDENSAÇÃO:
Açúcares
Gly, Thr, Ala, Lys
Creatina
AÇÃO CARCINOGÊNICA
Aminas aromáticas:
OXIDAÇÃO
Oxidação de resíduos dos aminoácidos:
- Agentes oxidantes (peróxido de hidrogênio; peróxido de benzoíla; hipoclorito de sódio)
 agentes bactericidas
 clarificantes de farinhas de cereais
- Radicais livres:
Resíduos + suscetíveis: Met, Cys, Trp, His, Tyr
POLIMERIZAÇÃO
OUTRAS ALTERAÇÕES
Nitritos em produtos cárneos: melhorar a cor
impedir crescimento bacteriano (Clostridium botulinum)
N-nitrosaminas
AÇÃO CARCINOGÊNICA
PROTEÍNAS ALIMENTARES
Principais fontes proteicas em alimentos
� Origem animal: proteínas de boa qualidade e custo elevado
� OVO, LEITE E CARNE
� Origem vegetal: proteínas deficientes em um ou mais aminoácidos 
essenciais, menor custo e importância tecnológica
� TRIGO, ARROZ, MILHO E SOJA
PROTEÍNAS DO OVO
Proteínas da clara: 11% P.F.
- 8 principais proteínas
Proteína Porcentagem (%) Propriedade
OVALBUMINA 54 Rápida desnaturação
CONALBUMINA 13 Complexa com Fe
OVOMUCOIDE 11 Inibidor de tripsina
LISOZIMA 3,5 Atividade antimicrobiana
OVOMUCINA 1,5 Reação com vírus
FLAVOPROTEÍNA 0,8 Ligação com Riboflavina (B2)
INIBIDOR DE PROTEASES 0,1 Bacterianas
AVIDINA 0,05 Ligação com Biotina (B7)
PROTEÍNAS DO OVO
Proteínas da gema: 33% P.F.: 3 principais proteínas
- Fração expressiva de lipídeos associados
- Precipitam quando diluídas em água
- Lipoproteínas são excelentes emulsificantes
Proteína Porcentagem (%) Propriedade
Lipoproteínas * 21 Emulsificantes
Fosvitina 7 Fosforilada - ↓ Biodispon. Fe
Livetina 5 Muitas Enzimas
* Lipovitelina (17-18% de lipídeos)
Lipovitelenina (36-41% de lipídeos)
PROTEÍNAS DO OVO
Proteínas solúveis em água – parcialmente solúveis em água
- Força mecânica??
- Caseínas (78%)
• α-, β-, κ-, γ-caseínas: fosfoproteínas (ésteres Ser e Thr)
- Proteínas do soro (17%)
• β-lactoglobulina, α-lactoalbumina, imunoglobulinas, 
albumina sérica, lactoferrina e lactoperoxidase (fraude).
PROTEÍNAS DO LEITE
A) submicela de caseína; B) carboidratos da κ-caseína; C) fosfato de cálcio; D) κ-caseína; E) grupos fostato
MICELA DE CASEÍNA
1) Solubilização Ca3(PO4)2
2) Ligação Ca2+ interno
3) pI caseínas
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PROTEÍNAS DA CARNE
CARNE: tecido muscular esquelético de mamíferos, 
aves, répteis, anfíbios e peixes que passaram por 
uma série de reações químicas após a sua morte.
Exclui: fígado, timo, rins, músculos lisos (ex: moela, estômago e 
intestino) que são consumidos como órgãos; inclui coração e língua
Carne vermelha Aves Peixes
Bovina Suína Cordeiro Frango Peru Bacalhau Atum
Água 70,6 72,3 73,4 74,8 74,1 81,2 68,1
Proteína 20,8 21,1 20,3 23,1 24,6 17,8 23,3
Lipídeos 6,2 5,9 5,2 1,2 0,6 0,7 4,9
Cinzas 1,0 1,0 1,1 1,0 1,0 1,2 1,2
Fonte: Adaptado de Química de Alimentos de Fennema, 2010, pg. 720.
COMPOSIÇÃO DA CARNE É MUITO VARIÁVEL
 espécie, raça, gênero, estado nutricional e nível de atividade do animal;
 animal: composição varia de acordo com a área anatômica do corte, com 
o processo de pós-abate, com o armazenamento, com a forma de cocção.
COMPOSIÇÃO
Composição aproximada de carnes de diversas fontes
ESTRUTURA E FUNÇÃO MUSCULAR
Figura 1 – Representação diagramática da organização estrutural do MÚSCULO ESQUELÉTICO.
Fonte: Química de Alimentos de Fennema, 2010,pg. 723.
célula muscular individual
multinucleada
alongada, paralela
camada de tecido conjuntivo
camada de tecido conjuntivo
pode ter tecido adiposo
CARNE MARMORIZADA
Membrana plasmática muscular
Citoplasma muscular
CLASSIFICAÇÃO: segundo solubilidade em sais  localização celular
 Proteínas sarcoplasmáticas  ≈ 30 %
Ex. albumina, enzimas, mioglobina (sol. < 0,3 mM NaCl)
Proteínas miofibrilares  50 a 60%
Ex. actina e miosina (sol. > 0,3 M NaCl)
 Proteínas do estroma  10 a 20% (insolúveis em sol. sal.)
- camadas de tecido conjuntivo, protegem e sustentam o músculo
Ex: colágeno (quantidade e qualidade do colágeno  maciez da carne)
PROTEÍNAS DO TECIDO MUSCULAR
 Proteína contráteis
- Miosina
- Actina
- Tropomiosina / troponina
 45% da proteína miofibrilar
 filamento espesso
 6 subunidades unidas
MW ~ 500.000
Atividade ATPásica
- capacidade de unir-se ao ATP
- capacidade de hidrolisar ATP
Proteínas miofibrilares
MIOSINA
ACTINA
 20% da proteína miofibrilar
 Monômero: actina globular (actina G)
 Polímero: actina filamentosa (actina F)
- Filamento fino: forma filamentosa da actina + tropomiosina + troponina
Proteínas miofibrilares
MORTE ANIMAL
1) Sacrifício do animal de abate
2) Sangria
3) Interrupção do fluxo sanguíneo para o músculo: interrupção
fornecimento de O2 e nutrientes, acúmulo de metabólitos
CONVERSÃO DO MÚSCULO EM CARNE
Morte do 
Animal
Ácido láctico
Início da glicólise anaeróbia
[ O2] 
músculo
Produção de ATP
ACTO-MIOSINA
pH 
(7,4  5,5)
músculo mole e extensível  rígida e inextensível  rigidez cadavérica
CONVERSÃO DO MÚSCULO EM CARNE
Rigor
mortis
Maturação da carne/ Resolução do rigor mortis
Post rigor mortis
 Perda da regulação biológica e de proteases
 Quando o músculo é deixado refrigerado em pós-rigor ocorre o 
amaciamento (reversão do rigor)
 Proteases endógenas ou de fibroblastos
 Catepsinas e calpaínas (Cys proteases) ativadas por cálcio (VEGETAL?)
 Carne maturada: refrigeração por 1-2 semanas para aumentar a maciez
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Post rigor mortis
(Creatina quinase)
(Glicólise)
(Consumo)
(Formação
actomiosina)
É NECESSÁRIO DEIXAR OCORRER?
 Frango: < 30 min
 Peru: < 60 min
 Suíno: de 25 min a 3 horas
 Bovino: de 6 a 12 horas
 Colágeno, elastina e reticulina: tecido conjuntivo que recobre
as fibras e os feixes musculares.
 Colágeno: família de 27 proteínas
 Tecidos conjuntivos: ossos, tendões, cartilagens, veias, pele, 
dentes, músculos.
Proteínas do estroma
Pro: quebra a sequência de α-hélice
Proteínas com ↑ Pro: triplas hélices
COLÁGENO: - Hyp, Pro, Gly
- ↑ força de tensão
- ligações cruzadas
- baixo teor de AA essenciais (Trp)
Gelatina
 Estado amorfo do colágeno
 Transição da estrutura alinhada de triplas hélices para uma estrutura 
menos organizada
 Fervura de ossos, pele e outras partes do tecido conjuntivo animal
� Aquecimento em presença de água:
• menos resíduos hidrofóbicos - formação + lenta
• resfriamento (ordenação das ligações de H)
• geis fortes / termicamente reversíveis
� Uso de ácido ou álcali afeta propriedades
Colágeno – só propriedades ruins?
CAPACIDADE DE FORMAÇÃO DE MASSA:
- Farinha de trigo + água + força mecânica → massa viscoelástica
- Fração amido → propriedades de intumescimento
- Fração proteica insolúvel: GLUTÉN
• mistura heterogênea de proteínas:
 gliadinas e glutelinas: aprisionar o gás durante a fermentação
da massa
Proteínas do Trigo
GLIADINAS:
- 4 grupos, α-, β-, γ- e ω-gliadinas → 30 - 80 KDa
- nº constante de Cys-Cys inseridas no interior das proteínas
- pontes dissulfeto não se alteram durante processo 
- ↑ viscosidade; ↓ viscoelasticidade
GLUTELINAS:
- polipeptídeos heterogêneos → 12 a 130 KDa
- pontes dissulfeto se alteram durante o processo
- ≈ viscosidade; ↑ viscoelasticidade
- Trigo de boa qualidade: interação glutelinas alta / baixa massas moleculares
- ↑ elasticidade, ↑ tempo
- Trigo de baixa qualidade: interação glutelinas baixa massa molecular 
- ↑ elasticidade, ↓ tempo
Proteínas do Trigo
GLUTÉN: 30% aminoácidos hidrofóbicos
< 10% aminoácidos hidrofílicos
1-3 mol% de Cys - Cistina
Massa do pão:
- ↑ resíduos hidrofóbicos (ar - lipídeos)
- ↓ resíduos hidrofílicos (coesão-adesão)
- sulfidril-dissulfeto → polimerização → cavidades de ar
 agentes oxidantes, ↑ elasticidade (iodatos e bromatos – PROIBIDOS!!!)
OXIDAÇÃO
REDUÇÃO
+ 2H+ + 2e-
CISTINACISTEÍNA
Proteínas do Trigo
Proteínas da Soja
• Boa fonte de aminoácidos essenciais
• Alto conteúdo de lisina (complemento para cereais)
• Ausência de gliadina e glutelina
• Alta solubilidade (Globulinas)
• Ampla aplicação tecnológica
• Mistura complexa de proteínas
• Presença de inibidores de tripsina
TEXTURIZAÇÃO:
Estado globular proteína vegetal → estrutura física fibrosa (carne)
PROTEÍNAS VEGETAIS TEXTURIZADAS (PVT)
2) Texturização por extrusão:1) Texturização por formação de fibra:
Proteínas da Soja
PROTEÍNAS ALIMENTARES
• Principais alimentos fontes de proteínas:
- OVO, LEITE E CARNE
- TRIGO, ARROZ, MILHO E SOJA
• Diferenças na composição de aminoácidos:
 Aminoácidos essenciais
 Aminoácidos limitantes
 Digestibilidade proteica / Biodisponibilidade
 Alterações químicas dos aminoácidos