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Aminoácidos Professora: Fernanda Patti Nakamoto PROPRIEDADES FUNCIONAIS DO DESENVOLVIMENTO HUMANO 2017 • Macromoléculas mais abundantes nas células vivas. • Grande variedade de tamanhos e tipos; • Grande diversidade de funções biológicas; • Constituídas por um conjunto de aminoácidos ligados covalentemente em sequências lineares características; • Diversas combinações e sequências - síntese de produtos largamente diferentes entre si: Enzimas, hormônios, anticorpos, transportadores, músculos, proteínas do cristalino, penas de pássaros, teias de aranha, chifres de rinoceronte, proteínas do leite, antibióticos, venenos, etc. • Cada uma apresenta sua atividade biológica característica. PROTEÍNAS 20 tipos: a-aminoácidos primários AMINOÁCIDOS Quantos aminoácidos existem? 20 tipos: a-aminoácidos primários AMINOÁCIDOS Metionina Lisina Isoleucina Serina Fenilalanina Arginina Prolina Alanina Treonina Aspartato Leucina Triptofano Histidina Cisteína Valina Glutamina Asparagina Glutamato • Proteínas são polímeros resultantes da desidratação de aminoácidos. • Resíduos de aminoácidos ligados covalentemente; • 20 tipos: a-aminoácidos primários AMINOÁCIDOS Grupo carboxila Grupo amino Carbono a Radical / Cadeia lateral: difere em estrutura, tamanho e carga elétrica; influenciam a solubilidade em água ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL DOS AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS Isomeria Óptica Se R diferente de COO-, NH3 + e H C a é um centro quiral, carbono assimétrico • Os 4 diferentes grupos substituintes podem ocupar 2 posições espaciais distintas: imagens especulares não-sobreponíveis; • Moléculas opticamente ativas: giram o plano da luz polarizada. • Convenção de Fisher: estereoisômeros L e D • Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre L-estereoisômeros • D-aminoácidos: formam pequenos peptídeos da parede de células bacterianas e antibióticos 20 a-aminoácidos das proteínas: aminoácidos primários - Resíduos modificados no interior das proteínas após sua síntese - Outros tipos presentes nos organismos vivos, porém não nas proteínas AMINOÁCIDOS Aminoácidos menos comuns Lisina 6 5 4 3 2 1 20 a-aminoácidos das proteínas: aminoácidos primários - Resíduos modificados no interior das proteínas após sua síntese - Outros tipos presentes nos organismos vivos, porém não nas proteínas AMINOÁCIDOS Aminoácidos menos comuns Lisina a • R = -H glicina (Gly) • R = -CH3 alanina (Ala) • R = -CH2OH serina (Ser) • R = -CH2SH cisteína (Cys) • R = -(CH2)2COO - glutamato (Glu) • R = -(CH2)4NH3 + lisina (Lys) AMINOÁCIDOS Exemplos de radicais / cadeias laterais: AMINOÁCIDOS Podem agir como ácidos ou bases Forma não-iônica (quantidades significativas em soluções aquosas) Forma zwitteriônica (predomina em pH neutro) AMINOÁCIDOS Podem agir como ácidos ou bases Zwitterion agindo como ácido (doador de prótons) Zwitterion agindo como base (receptor de prótons) Substâncias que exibem essa dupla natureza: ANFÓTERAS AMINOÁCIDOS Classificação pelo grupo R De acordo com as propriedades do grupo R relativas à polaridade (tendência para interagir com a água em pH biológico, próximo de 7) Grupo R não-polar • Hidrofóbicos; • Cadeia lateral formada normalmente por C e H; somente H Grupo R polar neutro (não carregado) • Solúveis ou parcialmente solúveis; • Cadeia lateral formada normalmente por C , H e -OH (hidroxila) OU amida OU -SH (tiol) Grupo R polar carregado positivamente (pH = 7) AMINOÁCIDOS • Solúveis; • Possuem uma segunda amina em sua estrutura, ionizada em pH 7. Grupo R polar carregado negativamente (pH = 7) • Solúveis; • Possuem uma segunda carboxila em sua estrutura, ionizada em pH 7. Como é classificado quanto à polaridade o seu aminoácido-filho adotado? Qual parte da estrutura devo analisar para fazer essa classificação? Radical / Cadeia lateral: difere em estrutura, tamanho e carga elétrica; influenciam a solubilidade em água AMINOÁCIDOS Classificação pelo grupo R De acordo com as propriedades do grupo R relativas à polaridade (tendência para interagir com a água em pH biológico, próximo de 7) Grupo R não-polar • Hidrofóbicos; • Cadeia lateral formada normalmente por C e H AMINOÁCIDOS Grupo R polar neutro (não carregado) • Solúveis ou parcialmente solúveis; • Cadeia lateral formada normalmente por C e H + O, N, S. Grupo R polar carregado positivamente (pH = 7) AMINOÁCIDOS • Solúveis; • Possuem uma segunda amina em sua estrutura, ionizada em pH 7. Grupo R polar carregado negativamente (pH = 7) AMINOÁCIDOS • Solúveis; • Possuem uma segunda carboxila em sua estrutura, ionizada em pH 7. Ácido Aspártico Ácido Glutâmico AMINOÁCIDOS Classificação Nutricional Tipo de aminoácido Conceito Exemplos aminoácidos essenciais Não produzidos pelo corpo, devem ser obtidos pela dieta Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val, His aminoácidos não essenciais Podem ser produzidos pelo corpo, e/ou ingeridos pela dieta Ala, Ser, Arg, Gly, Glu, Asp, Gln, Pro, Cys, Tyr, Asn aminoácidos condicionalmente essenciais A produção não atende a necessidade Gln, Cys, Tyr, Arg, Pro AMINOÁCIDOS Classificação Nutricional Aminoácidos condicionalmente essenciais: arginina, cisteína, glutamina, prolina e tirosina Condições especiais como crescimento infantil, doenças, falência de órgãos, ou presença de drogas pode tornar a fonte dietética dos aminoácidos mais importante Nestes casos, a produção endógena não atende às necessidades do organismo Funções Adicionais de Alguns Aminoácidos AMINOÁCIDOS • Tirosina (Tyr): precursor da dopamina, epinefrina e norepinetrina • Histidina (His): precursor da histamina • Triptofano (Trp): precursor da serotonina • Arginina (Arg): induz a enzima óxido nítrico sintase para produção de NO
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