resumo bioquímica

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BIOQUÍMICA 
ENZIMAS: proteínas especializadas que funcionam na aceleração de reações químicas. Ou seja, atividade enzimática: catálise.
- Enzima x catalisador químico: catalisadores biológicos que apresentam maior poder de catálise por fornecerem meios mais diversificados de ligarem o reagente ou substrato, sendo assim, mais específicas ao reagente, além de apresentarem afinidade. Oferecem não apenas a aproximação do reagente, mas também o mecanismo preciso de catálise.
- o termo que define a rapidez de uma reação química é taxa, ou velocidade: variação na quantidade (mol, gramas) de materiais iniciais ou de produtos por unidade de tempo.
- no final da reação a enzima estará na sua forma original.
- a enzima não altera a constante de equilíbrio da reação, simplismente aumenta a velocidade na qual a reação se aproxima do equilíbrio. Logo, baixa a energia de ativação.
Conceitos:
Apoenzima: parte protéica de uma enzima sem quaisquer co-fatores ou grupos prostéticos. Cataliticamente inativa.
Co-fatores: moléculas orgânicas ou inorgânicas pequenas que uma apoenzima requer para realizar sua atividade.
Grupo prostético: semelhante à um co-fator, mas fortemente ligado à uma apoenzima.
apoproteína + co-fator/grupo prostético = holoenzima (enzima ativa). 
Substrato: molécula sobre a qual a enzima atua formando o produto. (em reação reversível, os produtos da reação numa direção, tornam-se substratos para a reação inversa).
sítio de ligação ao substrato: região da enzima onde os grupos químicos das cadeias laterais dos aminoácidos estão em arranjo espacial e químico para ligarem o substrato.
sítio ativo: região que oferece o mecanismo de catálise. 
sítio catalítico: sítio ativo + sítio de ligação do substrato.
sítio alostérico: outro local, em arranjo espacial e químico dos grupos de cadeia lateral dos aminoácidos para ligar um modulador da atividade enzimática (modulador alostérico). Causa uma alteração na conformação da enzima, alterando a atividade do sítio ativo, pelo aumento ou diminuição da afinidade do sítio de ligação pelo substrato.
Isoenzima: variantes de algumas enzimas que catalisam a mesma reação química. Ocorrem em mais de uma forma molecular em uma mesma espécie, mesmo tecido ou até uma mesma célula. Presentes em formas múltiplas.
Vmax: corresponde à velocidade máxima da enzima, onde esta se encontra saturada de substrato, isto é, uma constante de velocidade onde mesmo que aumentem as concentrações de substrato, a velocidade não mudará. (* não importa o quanto seja aumentada a concentração de substrato, a velocidade da reação se aproximará do Vmax, sem atingi-lo. *a velocidade de uma reação enzimática depende das concentrações tanto de substrato quanto de enzima).
Turn over: ciclo de degradação e síntese da célula.
Km e constante de Michaelis Menten: cada enzima tem um km característico para um dado substrato. Definida como a concentração de um substrato específico no qual uma enzima produz metade de sua velocidade máxima.
K da afinidade: a afinidade é dada pelas constantes de velocidade. Quanto maior, mais a enzima tem afinidade pelo substrato.
coenzimas: molécula orgânica complexa que funciona como a enzima no processo catalítico.
PH ótimo: valor de Ph em que a enzima desempenha sua atividade máxima. Não é necessariamente o valor do meio, pode estar acima ou abaixo.
Inibidores enzimáticos: consequência de um inibidor sobre a atividade biológica de enzimas: inibe sua atividade biológica de forma reversível ou irreversível. Diminui a velocidade.
Sendo inibidores: compostos que reduzem a velocidade das reações.
	inibidores reversíveis: as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a enzima retome a sua atividade posteriormente. 
	inibidores competitivos: ação pode ser revertida pelo aumento do substrato. São estruturas semelhantes ao substrato que competem com o substrato pela enzima.
	inibidores não competitivos: a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.* Interfere na catálise, diminuindo assim o Vmax, indicando interferência na K3 ou na concentração da enzima.
	inibidores irreversíveis: a atividade enzimática é inativada definitivamente. Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente
* as drogas são substâncias desenhadas para inibir a ação de uma enzima específica.
Eficiência catalítica das enzimas: fatores.
	proximidade e orientação: a enzima pode ligar a molécula de substrato de tal forma que a ligação suscetível está não só muito próxima do grupo catalítico mas também precisamente orientada na sua direção. Isso aumenta a possibilidade do complexo ES entrar no estado de transição.
	tensão e distorção: ajuste induzido da enzima ao substrato* A ligação do substrato pode induzir uma mudança conformacional na enzima, isso distorce o substrato ligado, levando o complexo ES para o estado de transição.
	catálise ácido - base: o sítio ativo pode fornecer grupos R de resíduos específicos de aminoácidos que são bons doadores de prótons.
	catálise covalente: algumas enzimas reagem com o substrato formando complexos enzima-substrato ligados covalentemente, instáveis, sofrendo reações adicionais e formando os produtos de maneira muito mais rápida do que a reação não catalisada.
Enzimas alostéricas: enzimas que contêm uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade catalítica destas enzimas. Ao ligar-se à enzima, o efetor alostérico pode aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica, através de modificações no sítio catalítico.
Muitas enzimas alostéricas são oligoméricas ( constituídas de múltiplas subunidades) ; geralmente estão localizadas em um ponto de ramificação, ou próximo a ele, em uma via metabólica, influenciando no direcionamento de substratos para uma ou outra via disponível. A atividade enzimática pode ser alterada pelos efetores por dois caminhos: aumento ou diminuição da Vmáx ou aumento ou diminuição da Km. Muitas enzimas alostéricas respondem a múltiplos efetores que interferem na Vmáx e na Km
sítio alostérico: enzimas que respondem à moduladores têm sítios adicionais, ou seja, uma região singular da enzima, completamente diferente do sítio de ligação ao substrato.
*Quando um sítio alostérico é ocupado por um modulador negativo ou inibidor, a enzima sofre uma mudança para um estado menos ativo.
Homotrópica: substrato e modulador são idênticos.
Heterotrópica: efeito de um ligante na ligação de um ligante diferente. Inibidas pelo modulador, molécula diferente do substrato.
MEMBRANAS BIOLÓGICAS: ESTRUTURA E TRANSPORTE. 
Funções: integridade celular ( separar meio externo e interno), transporte de íons ou moléculas, reconhecimento e receptores de sinais externos, movimento e organização celular. 
Membranas do mesmo organismo porém de diferentes tecidos, tem composição muito diferentes.
Componentes principais da membrana: lipídeos e proteínas, sendo lipídeos os mais abundantes, dentre: glicerofosfolipídeos, esfingolipídeos e colesterol.
Membrana interna: mais fina Membrana externa: mais densa e larga = diferente composição. 
Mosaico fluído: mar de lipídeos com ilhas de estruturas protéicas. 
* a membrana é mantida pelas interações hidrofóbicas e interações iônicas da porção polar.
* Movimentos dos lipídeos: rotacional, lateral e flip-flop.
Movimentos das moléculas através da membrana: 
	difusão: ocorre com moléculas lipofílicas que atravessam a bicamada lipídica. À favor do gradiente de concentração.Se a concentração é alta, a velocidade também é elevada. Caso a concentração seja igual nos dois lados da membrana, a velocidade é constante. Não é considerado um transporte, mas sim a própria ação do soluto que "vai". A água pode passar por gaps na porção lipídica e por poros.
	transporte mediado: moléculas polares geralmente, necessitam de um transporte mediado para entrar na célula, feito por proteínas transmembranas carreadoras (integrais/canal). Estas tem um alto grau de especificidade para o soluto que vão transportar. 
	T.M Passivo: ocorre à favor do gradiente de concentração, não necessita de energia extra para o transporte. Se o AG < 0 ocorre espontaneamente. Geralmente com moléculas grandes.
	T.M Ativo: ocorre contra o gradiente de concentração, depende de energia para que o transporte seja realizado. AG > 0. *Neste transporte é necessário que o soluto não seja alterado, pois isto pode fazer com que o S e o T percam afinidade, e o S seja liberado antes.
	Canais: seletivos para cátions e ânions inorgânicos específicos. Abertura e fechamento controlados.
	Poros: não são seletivos, possuem aberturas grandes, permitem passagem sem especificidade. Geralmente ligam duas células.
	Ionóforo: movimento íono mono e divalente inorgânicos. São pequenas moléculas anfipáticas (não proteínas). Englobam os íons e difundem-se livremente na membrana. *Específicos. Passa do mais concentrado para o menos concentrado.
Tipos de transporte segundo direção e soluto: uniporte, simporte e anteporte. No anteporte a concentração de um soluto dirige contra o movimento do outro.
Simporte: É a passagem de duas moléculas a favor do gradiente de concentração
Uniporte: É a passagem de uma molécula.
* Para movimentar um transporte contra gradiente de concentração (endotérmico) os tipos de energia usados são: ATP e gradiente de maior concentração em co-transporte.