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AMINOÁCIDOS - PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
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Proteínas são polímeros de aminoácidos (AA), com cada resíduo de AA unido ao seu vizinho por um tipo de ligação específica.
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ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
um átomo de carbono (C) central (designado carbono alfa) 
um átomo de hidrogênio 
um grupo carboxila (-COOH) 
um grupo amina (-NH2) 
uma cadeia lateral (grupo R). 
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ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
Estrutura
Tamanho
Carga elétrica
Solubilidade em água
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20 aminoácidos
Asparagina
Aspargo
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Treonina
Glutamato
Trigo, cevada, aveia e centeio
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Tirosina
Glicina
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Representação dos aminoácidos
Abreviaturas: três letras
Símbolo: Uma letra
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CLASSIFICAÇÃO PELO GRUPO R
PROPRIEDADES QUÍMICA DOS AAS 
BIOQUÍMICA DAS PROTEÍNAS
É o grupo R que distingue um aminoácido de outro, sendo ele o responsável pelas propriedades físico-químicas de cada aminoácido; 
Aminoácidos hidrofílicos
Aminoácidos hidrofóbicos
Aminoácidos Aromáticos
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Aminoácidos hidrofóbicos
Os grupos R nesta classe de AAs são apolares e hidrofóbicos
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Aminoácidos hidrofóbicos
Alanina
Valina
Estabilizam a estrutura proteica: Interações hidrofóbicas
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Leucina
Isoleucina
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Aminoácidos hidrofóbicos
Metionina
Prolina
Grupo tioéter
Cadeia alifática com uma estrutura cíclica distinta
Grupo Imino: conformação rígida (colágeno)
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Aromáticos
Aminoácidos hidrofóbicos
Interações hidrofóbicas
Fenilalanina
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Aromáticos
Aminoácidos hidrofóbicos
Tirosina
Triptofano
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Características Físicas
São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem a alta temperatura;
Incolores;
Maioria sabor adocicado;
Alguns insípidos e outros amargos;
Em soluções aquosas apresentam alto momento dipolar.
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PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Polímeros de aminoácidos
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PEPTÍDEOS
Ligações peptídicas
Ligação amídica
Reação de desidratação
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Tripeptídeo: 3 aminoácidos- 2 ligações peptídicas
Tetrapeptídeo: 4 aminoácidos- 3 ligações peptídicas
Pentapeptídeo: 5 aminoácidos- 4 ligações peptídicas
Polipeptídeos: Massa molecular menor que 10.000 dáltons
Proteínas: Massa molecular maior que 10.000 dáltons
PEPTÍDEOS
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Alguns peptídeos
Ocitocina (9 resíduos de AAs)
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Proteínas
Classificação (composição)
Proteínas simples
A quimotripsina (E.C. 3.4.21.1) é específica para ligações peptídicas contendo resíduos de aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas em R1, como a fenilalanina (Phe), tirosina (Tyr) e triptofano (Trp). 
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Proteínas conjugadas
Proteínas
Classificação (composição)
Grupo prostético (parte não protéica)
Diversidade de funções
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Diversidade de funções
ENZIMAS E HORMÔNIOS
Catalisam e regulam as reações que ocorrem no organismo
MÚSCULOS E TENDÕES
Proporcionam ao corpo os elementos do movimento
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PELE E CABELO
Oferecem revestimento externo
HEMOGLOBINA
Transporte de oxigênio
ANTICORPOS
Meios de proteção contra doenças
Diversidade de funções
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Nível estrutural das proteínas
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Estrutura secundária 
Folha β-Pregueada
Ligações de hidrogênio entre segmentos distantes de uma mesma cadeia.
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Estrutura secundária
-Hélice
Conformação secundária mais simples;
Ligações de hidrogênio.	
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Estrutura terciária
Arranjo tridimensional de uma proteína.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Complexos proteicos: mais de uma subunidade proteica.
Podem ser caracterizadas como globulares ou fibrilares. 
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Obrigada!