Aula 3 enzimas

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ENZIMAS 
Universidade da Amazônia – UNAMA 
Docente: Luciana Gomes
Turmas Gerenciais da Saúde
Semestre: 2017 / 2
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ENZIMAS - HISTÓRICO
Catálise biológica  início séc. XIX
digestão da carne: estômago;
digestão do amido: saliva.
Década de 50
Louis Pasteur - concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura era catalisada por “fermentos” = enzimas.
enzimas funcionavam mesmo quando removidas da célula viva.
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ENZIMAS - HISTÓRICO
James Sumner (1926)
Isolou e cristalizou a urease;
Cristais eram de proteínas;
Postulou que “todas as enzimas são proteínas”.
John Northrop (década 30)
Cristalizou a pepsina e a tripsina bovinas;
Década de 50 – séc. XX
75 enzimas  isoladas e cristalizadas;
Ficou evidenciado caráter protéico.
Atualmente + 2000 enzimas são conhecidas.
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Definição:
Catalisadores biológicos;
Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos.
Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos.
Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.
ENZIMAS - CONCEITO
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		Classificação proteínas
 Proteínas globulares Proteínas fibrosas
 
 Estrutura das proteínas
 Primaria Secundaria Terciária Quaternária
		 
 ENZIMAS 
		
 Proteínas globulares
		 
 Estrutura terciária
 ENZIMAS – PROTEÍNAS
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ENZIMAS – ESTRUTURA
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ENZIMAS – CARACTERÍSTICAS GERAIS
Apresentam alto grau de especificidade;
São produtos naturais biológicos;
Reações baratas e seguras;
São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações;
São econômicas, reduzindo a energia de ativação;
Não são tóxicas;
Condições favoráveis: pH, temperatura, polaridade do solvente e força iônica. 
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ENZIMAS 
Comparação das enzimas x catalisadores químicos:
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ENZIMAS – NOMENCLATURA
Século XIX - poucas enzimas identificadas
 
 - Adição do sufixo ”ASE” ao nome do substrato: 
	* gorduras (lipo - grego) – LIPASE
	* amido (amylon - grego) – AMILASE
 - Nomes arbitrários:
	* Tripsina e pepsina – proteases
 
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ENZIMAS – CLASSIFICAÇÃO
Classificação das enzimas segundo a Comissão de Enzimas:
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ENZIMAS – CLASSIFICAÇÃO
Classificação das enzimas segundo a Comissão de Enzimas:
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Enzimas - CLASSIFICAÇÃO
 Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. Ex.: Desidrogenases e Oxidases.
Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide.
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Enzimas - CLASSIFICAÇÃO
 
 Transferases: Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Ex.: Quinases e Transaminases
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Enzimas - CLASSIFICAÇÃO
 
Hidrolases: Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: Peptidases. 
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Enzimas - CLASSIFICAÇÃO
 
Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. Ex.: Dehidratases e Descarboxilases. 
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Enzimas - CLASSIFICAÇÃO
 
 Isomerases: Mediam a conversão entre substâncias isoméricas, sejam isômeros ópticos ou geométricos. Ex.: Epimerases. 
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Enzimas - CLASSIFICAÇÃO
 
Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, às custas de Energia(ATP). 
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ENZIMAS – CLASSIFICAÇÃO
 Subclasses
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ENZIMAS – CATALISADORES
Aceleram reações químicas
Ex: Decomposição do H2O2 
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ENZIMAS – CATALISADORES
Não são consumidos na reação
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ENZIMAS – CATALISADORES
Atuam em pequenas concentrações 
1 molécula de Catalase
 decompõe
5 000 000 de moléculas de H2O2
pH = 6,8 em 1 min
Número de renovação = n° de moléculas de substrato convertidas em produto por uma única molécula de enzima em uma dada unidade de tempo.
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ENZIMAS – CATALISADORES
Não alteram o estado de equilíbrio
Abaixam a energia de ativação;
Não apresenta efeito termodinâmico global 
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ENZIMAS COMPONENTES DA REAÇÃO
Substrato se liga ao 
SÍTIO ATIVO
da enzima
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ENZIMAS – SÍTIO ATIVO
Região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato.
Pode possuir componentes não protéicos:cofatores.
Possui aminoácidos auxiliares e de contato.
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ENZIMAS – LIGAÇÃO ENZIMA e SUBSTRATO
Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas originou  Chave-Fechadura , que considera que a enzima possui sitio ativo complementar ao substrato. 
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ENZIMAS – ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas:
- pH;
	- temperatura;
	- concentração das enzimas;
	- concentração dos substratos;
	- presença de inibidores.
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ENZIMAS – INFLUÊNCIA DO PH
O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no estado de ionização dos componentes do sistema à medida que o pH varia. 
Enzimas  grupos ionizáveis, existem em ≠ estados de ionização.
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ENZIMAS – INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA
 temperatura dois efeitos ocorrem:
 a taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas;
 a estabilidade da proteína decresce devido a desativação térmica.
 Enzima  temperatura ótima para que atinja sua atividade máxima, é a temperatura máxima na qual a enzima possui uma atividade constante por um período de tempo.
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ENZIMAS – INFLUÊNCIA DA ENERGIA
 Velocidade de transformação do S em P  quantidade de Energia
 Desvios da linearidade ocorrem:
 Presença de inibidores na solução de enzima;
 Presença de substâncias tóxicas;
 Presença de um ativador que dissocia a enzima;
Recomenda-se:
 Enzimas com alto grau de pureza;
 Substratos puros;
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ENZIMAS – INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
 Qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática.
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	OBRIGADA!
Atividade complementar: Resumo sobre o tema Enzimas
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ENZIMAS – INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA
 Inibidor não-competitivo se liga reversivelmente, aleatória e independentemente em um sítio que lhe é próprio. 
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ENZIMAS – INIBIÇÃO INCOMPETITIVA
 Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em um sítio próprio, ao complexo ES. 
I não tem semelhança estrutural com o S
 
I favorece a formação do ES
Km e Vmax da enzima
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ENZIMAS – INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL
 I se combina com um grupo funcional, na molécula da E, que é essencial para sua atividade.
 Podem promover a destruição do grupo funcional
 Forma-se uma ligação COVALENTE entre o I e a E.
 Vmax   parte da E é completamente removida do sistema e Km permanece a mesma.
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ENZIMAS – ENZIMAS REGULATÓRIAS
 Enzimas alostéricas
Funcionam através da ligação não-covalente e reversível de um metabólito regulador chamado modulador;
Moduladores podem ser inibidores ou ativadores;
São maiores e mais complexas, possuem duas ou mais cadeias polipeptídicas.
 Enzimas reguladas pela modificação covalente reversível
Grupos químicos são ligados covalentemente e removidos da enzima reguladora por enzimas ≠, podem ser: fosfato, adenosina monofosfato, grupos metil, etc.
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