Aula 3 Enzimas

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ENZIMAS 
CONSTITUINTES BIOQUÍMICOS DA CÉLULA 
Água e 
Minerais 
Carboidratos 
Proteínas Lipídios Ácidos Nucléicos 
O segredo 
da vida! 
CONSTITUINTES BIOQUÍMICOS DA CÉLULA 
Água e 
Minerais 
Carboidratos 
Proteínas Lipídios 
O segredo 
da vida! 
Ácidos Nucléicos 
A vida depende da realização de inúmeras reações 
químicas que ocorrem no interior das células e também 
fora delas (em cavidades de órgãos, por exemplo). 
 
Por outro lado, todas essas reações dependem, para a sua 
realização , da existência de uma determinada enzima. 
 
As enzimas são substâncias do grupo das proteínas e 
atuam como catalisadores de reações químicas. 
A vida depende da realização de inúmeras reações 
químicas que ocorrem no interior das células e também 
fora delas (em cavidades de órgãos, por exemplo). 
 
Por outro lado, todas essas reações dependem, para a sua 
realização , da existência de uma determinada enzima. 
 
As enzimas são substâncias do grupo das proteínas e 
atuam como catalisadores de reações químicas. 
Catalisador é uma substância que 
acelera a velocidade de ocorrência 
de uma certa reação química. 
Enzimas são proteínas! 
Algumas 
enzimas 
Parte protéica propriamente dita = APOENZIMA 
 
Parte não protéica = CO-FATOR (se for uma molécula 
orgânica = COENZIMA) 
O mecanismo de atuação da enzima se inicia quando ela se liga 
a um substrato. 
 
É formado um complexo enzima-substrato, instável, que logo 
se desfaz, liberando os produtos da reação a enzima, que 
permanece intacta embora tenha participado da reação. 
Lembrem-se!! 
Uma enzima não é consumida durante a reação química que ela catalisa. 
ENERGIA DE ATIVAÇÃO: energia de partida, que dá um 
“empurrão” para que o encontro e a colisão (reação 
química) das substâncias – enzima e substrato – aconteça. 
Essa energia é geralmente o CALOR. Ela também rompe 
ligações químicas entre os átomos de cada substância, 
favorecendo a formação de outras ligações químicas e a 
síntese de novas substâncias a partir das duas iniciais. 
As enzimas catalisam reações biológicas 
pouco espontâneas e muito lentas. O poder 
catalítico de uma enzima relaciona a 
velocidade das reações com a energia 
despendida para que elas aconteçam. 
Na presença de uma enzima 
catalisadora, a velocidade da 
reação é mais rápida e a energia 
utilizada é menor. Por esse motivo 
as enzimas praticamente regem 
todo o funcionamento celular 
interno, favorecendo o 
metabolismo anabólico 
(construção) e catabólico 
(degradação). 
Alguns fatores influenciam na atividade catalítica das enzimas, tais como: 
 
Concentração enzimática: 
 
Quanto mais enzimas (número de moléculas), maior será a velocidade da reação, 
seguindo proporcionalmente a quantidade suficiente de substratos para reagir com as 
enzimas. Conforme a demanda no consumo de reagentes vai ocorrendo, a velocidade da 
reação decai gradativamente. 
Concentração do substrato: 
 
Quando aumentamos a concentração do substrato, a velocidade tende a um limite 
determinante de acordo com a quantidade de enzimas no sistema. A partir desse ponto 
nenhuma influência terá o substrato sobre a velocidade, pois todas as enzimas já se 
encontraram ocupadas. 
pH: 
 
Cada enzima também possui um pH ótimo para desempenhar suas funções, seja no 
estômago, no caso das pepsinas em pH ácido (por volta de 2-muito baixo), ou em 
qualquer outro órgão ou tecido, na boca ou na corrente sanguínea, cada uma em seu 
local de atuação requerem de condições favoráveis para potencializar sua atuação. 
Temperatura: 
 
Para otimização das reações biológicas, mediadas por catalisadores, é necessário uma 
temperatura adequada que varia de acordo com o tipo de enzima. Baixas temperaturas 
podem causar inativação e altas temperaturas podem causar desnaturação enzimática. 
O MECANISMO CHAVE-FECHADURA 
A grande especificidade de uma 
enzima é determinada pelo tamanho 
e forma tridimensional da proteína, 
formando regiões de afinidade com 
os reagentes (substratos). A essa 
complementaridade, denominamos 
combinação chave-fechadura. 
 
Na formação das estruturas 
secundária e terciária de uma 
enzima, acabam surgindo certos 
locais na molécula que servirão de 
encaixe para o alojamento de um ou 
mais substratos, do mesmo modo 
que uma chave se aloja na fechadura. 
Assim que ocorre a reação 
química com os substratos, 
desfaz-se o complexo enzima-
substrato. Liberam-se os 
produtos e a enzima volta a 
atrair novos substratos para 
a formação de outros 
complexos. 
INIBIÇÃO E COMPETIÇÃO ENZIMÁTICA 
A inibição pode ser de dois tipos: 
 
Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se 
unem por ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser 
rompidas, fazendo com que a enzima retome a sua atividade posteriormente. 
Inibição Enzimática 
Reversível Competitiva: 
 
 Os inibidores competitivos são 
substâncias 
que concorrem diretamente com o 
substrato específico da enzima. 
 As moléculas desses inibidores têm 
uma estrutura muito parecida com a 
do substrato da enzima e, por isso, se 
unem reversivelmente às enzimas, 
formando um complexo enzima-
inibidor muito semelhante ao 
complexo enzima-substrato, que 
inativa a catálise da enzima. 
 Por não haver a formação do 
complexo-substrato, a atividade 
catalítica da enzima é inibida 
enquanto existir o complexo enzima-
inibidor. 
Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva: 
 
 A substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo 
enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. 
 A ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas 
gera uma alteração que impede a formação do produto da reação. 
Na inibição irreversível, a atividade enzimática é inativada definitivamente. 
Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une à enzima por ligações 
covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima necessário 
para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente. 
CLASSIFICAÇÃO 
ALGUMAS 
IMPLICAÇÕES 
(E APLICAÇÕES) 
CLÍNICAS 
A FENILCETONÚRIA é a incapacidade de produção da enzima 
necessária à transformação do aminoácido fenilalanina em tirosina. 
A fenilalanina se acumula, causando danos ao SNC. Essa doença 
pode ser detectada fazendo o teste do pezinho. Excessos de 
proteínas e o consumo de adoçantes que contêm fenilalanina como 
o aspartame deve ser evitado por pessoas com essa deficiência. 
Exemplo de inibição enzimática: a aspirina 
inibe uma enzima que catalisa a primeira 
etapa da síntese de prostaglandinas 
(envolvidas em diversos processos 
metabólicos, incluindo aqueles que 
provocam dor). 
Exemplo de inibidor irreversível: é ó 
íon cianeto (CN-), que se une à enzima 
citocromo oxidase, enzima muito importante 
no processo de respiração celular, levando à 
sua inativação definitiva. Com essa enzima 
inativada, a célula deixa de realizar a 
respiração e morre. 
Exemplo de inibidor irreversível: vários 
antibióticos combatem infecções por bactérias 
através da inibição irreversível de enzimas 
desses microrganismos. A penicilina, por 
exemplo, inibe a atividade da enzima 
transpeptidase, indispensável à formação da 
parede celular bacteriana. Com a inativação 
dessa enzima, a bactéria não tem como 
fabricar a parede celular, o que impede a sua 
reprodução. As células animais, por sua vez, 
não utilizam essa enzima em seu metabolismo, 
por isso, a penicilina não causa mal ao 
organismo humano (exceto em situações de 
alergia). 
Exemplo de inibidor irreversível: 
Outro exemplo é o tratamento daAIDS, que inclui medicamentos 
inibidores das proteases, enzimas 
responsáveis pela produção de 
novos vírus.