ESTUDO DIRIGIDO

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ESTUDO DIRIGIDO 02 – AMINOÁCIDOS/PROTEÍNAS/ENZIMAS
QUESTÃO 01. Sobre as enzimas, marque (V) verdadeiro ou (F) falso:
(F) Aumentam a energia de ativação das reações que participam. Diminuem a energia*
(F) Se degradam durante a reação. Não se degradam. Há desnaturação.
(F) Não mudam suas características com as mudanças de pH, temperatura ou concentração de substrato. Mudam suas características
(F) Na desnaturação da enzima, não há quebra das ligações peptídicas e sim mudança de conformação e perda de função. Há quebra das ligações
(V) Uma das formas da ação enzimática ocorre através da ligação dos substratos aos seus sítios ativos. 
 
QUESTÃO 02. A Gota é um distúrbio fisiológico que causa dor e inchaço nas articulações, por acúmulo de ácido úrico, um resíduo metabólico nitrogenado. Considerando-se a composição química dos diferentes nutrientes, que tipo de alimento um indivíduo com Gota deve evitar? 
( ) rico em gordura 
( ) rico em carboidrato 
(x ) rico em proteína 
( ) rico em sais de sódio 
( ) rico em vitamina B12 
 
QUESTÃO 03. Assinale a alternativa correta acerca das características das proteínas: 
(F) As proteínas fibrosas são solúveis em água. Proteínas fibrosas são INSOLÚVEIS em água.
(V) As proteínas fibrosas são insolúveis em água.
(F) O colágeno não é uma proteína fibrosa. Colágeno é uma proteína fibrosa.
(F) O calor não é capaz de desnaturar uma proteína. O calor é capaz de desnaturar uma proteína.
(F) As enzimas são carboidratos. São proteínas
 
QUESTÃO 04. As proteínas podem ser classificadas de acordo com sua estrutura e ligações em primária, secundária, terciária e quaternária. Além dessa classificação, podemos ainda classificá-las em proteínas globulares e proteínas fibrosas. Os ex. corretos estão descritos na alternativa:
( ) Secundária: insulina / Globular: colágeno. Colágeno é fibrosa
( ) Terciária: mioglobina / Globular: elastina. Elastina é fibrosa.
(V) Quaternária: hemoglobina / Fibrosa: elastina 
( ) Secundária: queratina / Fibrosa: insulina. Insulina é globular
( ) Terciária: citocromo / Globular: queratina. Queratina é fibrosa
 
QUESTÃO 05. Os aminoácidos podem ter diversos destinos no nosso organismo, exceto? 
( ) Formação de nucleotídeos. 
( ) Formação de proteínas. 
(X ) Formação de glicose. 
( ) Formação de ácidos graxos. 
( ) Formação de vitaminas. 
 
QUESTÃO 06. Os aminoácidos são moléculas que apresentam em sua composição pelo menos um ácido carboxílico e um grupo amina, ambos ligados a um carbono. Cada aminoácido apresenta uma importância biológica para o nosso organismo. Coloque nas afirmativas abaixo V (verdadeiro) e F (falso) conforme alternativa apresentada. 
 (V) o grupo amina de um aminoácido se liga a um grupo carboxila de outro aminoácido formando um ligação peptídica.
 (F) a junção de duas moléculas de aminoácidos origina um dipeptídeo com 3 ligações peptídicas e com a perda de uma molécula de H2O. 1 ligação peptídica.
(V) como resultado da interação do grupo carboxílico com o grupo amino pode ser originado uma amida com a liberação de H2O. 
(V) o carbono alfa (α) normalmente apresenta todos os seus ligantes diferentes inclusive o radical R que é o diferencial entre os tipos de aminoácidos existentes. 
(F) com uma proteína que possua 60 AA terá na sua estrutura 60 ligações peptídicas e 30 moléculas de H2O sendo liberadas para a sua formação. 60 aminoácidos: 59 ligações peptídicas e 59 moléculas de H2O.
 
QUESTÃO 07. Diferencie aminoácidos essenciais e não-essenciais. 
 Resp: Essenciais são os aminoácidos que o corpo não produz e por isso devem ser obtidos pela alimentação e os não-essenciais são produzidos pelo organismo.
QUESTÃO 08. O uso de enzimas leva a aumentos enormes e seletivos na velocidade das reações além da redução da energia de ativação necessária. Qual a principal fonte de energia livre para esse efeito? 
( ) Energia liberada do ATP (trifosfato de adenosina) livre da célula. 
( ) Energia de ligação entre enzima e substrato (ligações fracas). 
( ) Energia térmica liberada pelo substrato quando ativado pela enzima. 
( ) Energia mecânica após acoplamento da enzima e substrato (modelo chave-fechadura) 
(X) Energia térmica após acoplamento da enzima e substrato (modelo chave-fechadura) 
 
QUESTÃO 09. As proteínas são essenciais para a manutenção da vida, pois desempenham diversas funções orgânicas. Cite as funções que as proteínas realizam em nosso metabolismo. 
 Resp: Função enzimática, hormonal, estrutural, funcional, defesa.
QUESTÃO 10. Tendo em mente a formação de uma ligação pepitídica entre aminoácidos, é INCORRETO afirmar:
(V) Os aminoácidos após a ligação são denominados resíduos de aminoácidos, pois perdem elementos moleculares. 
(V) A reação de união entre os aminoácidos é denominada de condensação, pois sempre produz uma molécula de água. 
(V) Os aminoácidos são ligados pelos grupamentos amino de uma molécula com o grupamento carboxila de outro aminoácido, pois um possui caráter básico e o outro ácido. 
(V) O grupo amino de um aminoácido se liga ao grupo ácido de outro aminoácido formando uma ligação peptídica.
(F) A reação de condensação entre aminoácidos, que forma a ligação peptídica, é unilateral. Uma vez formado o peptídeo seus resíduos não se desvinculam. Se vinculam por condensação e desvinculam por hidrólise.
 
QUESTÃO 11. São fatores que interferem na ação enzimática (marque a alternativa correta):
( ) Concentração enzimática 
( ) pH 
( ) Concentração do substrato 
( )Temperatura 
( x) Todas acima 
 
QUESTÃO 12. Analise as afirmativas abaixo sobre as proteínas e assinale a ÚNICA que for verdadeira:
(F) Mioglobina e hemoglobina são exemplos de proteínas fibrosas cuja estrutura tridimensional esta arranjada em forma de fita e folhas. Globulares
(F) O calor atua como agente desnaturante por ocasionar a ruptura das ligações peptídicas das proteínas. Perda da estrutura.
(F) A estrutura primária de uma proteína diz respeito a estrutura tridimensional da cadeia. Primária é a sequencia de ligações
(F) Na conformação de alfa hélice, a cadeia polipeptídica assume uma forma estendida em zigue-zague. Conformação β-folha
(V) A ligação peptídica ocorre entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro aminoácido. 
 
QUESTÃO 13. Que nome se dá à doença resultante de um defeito na enzima que participa do catabolismo do aminoácido fenilanina? Qual cuidado com a dieta alimentar um portador desse defeito enzimático deve tomar? 
Resp: Fenilcetonúria. Deve-se evitar alimentos que contenham fenilalanina.
 
QUESTÃO 14. Enzimas são catalisadores em sistemas biológicos e têm sua atividade controlada por alguns mecanismos. Descreva o mecanismo regulador chamado de retroinibição (feedback, em inglês). 
Resp: Retroinibição ocorre em enzimas que possuem sítio alostérico, onde o modulador induz modificações conformacionais na estrutura espacial da enzima, modificando a afinidade dela com seus substratos.
QUESTÃO 15. Quais as principais características das enzimas? 
Resp: São grupos de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica, com atividade intra e extra celular que tem função catalisadora em reações químicas.
 
QUESTÃO 16. A febre alta pode causar sérios danos ao organismo, pois a temperatura ótima de funcionamento para a maioria das enzimas humanas encontra-se entre 35 e 40ºC. Considerando a relação entre a temperatura e a atividade das enzimas humanas, é correto afirmar que a febre acima de 40ºC causa problemas porque: 
( ) Aumenta a atividade da maior parte das enzimas, devido à menor disponibilidade de energia. 
( X) A atividade das enzimas é reduzida, uma vez que essas sofrem desnaturação e não se associam ao substrato. 
( ) A maior parte das enzimas perde sua atividade porque se solidifica (precipita). 
( ) Aumenta a atividade das enzimas devido à sua precipitação, acelerando o reconhecimento do substrato. 
( ) A atividade das enzimas é reduzida, em consequência daquebra das ligações peptídicas. 
 
QUESTÃO 17. As proteínas podem ter 4 tipos de estrutura tridimensional dependendo do tipo de aminoácidos que possui, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica. Em relação a aquisição da estrutura tridimensional nas proteínas é correto afirmar que 
( ) A estrutura primária se refere à sequência de aminoácidos que compõem a proteína, onde a principal ligação é a glicosídica. 
(X) A estrutura tridimensional das proteínas é mantida por ligações fracas como pontes de H, interações hidrofóbicas. A exceção é a ponte de dissulfeto (-S-S-) que, apesar de covalente, é importante na manutenção da conformação nativa de proteínas. 
( ) A estrutura secundaria é mantida através de ligações glicosídicas, formando uma estrutura helicoidal. 
( ) A estrutura quaternária é mantida através da união de duas proteínas, ambas com estrutura primária. 
( ) A estrutura secundária é mantida somente através de ligações peptídicas 
 
QUESTÃO 18. A desnaturação é um fator importante para o controle das funções biológicas e fisiológicas no organismo humano. São considerados consequências de desnaturação protéica: (LEHNINGER 2011). Analise as alternativas e marque apenas as corretas: I. Diminuição de solubilidade. 
Alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação. 
Aceleração da atividade biológica. 
Alterações na viscosidade. E sem interferência no coeficiente de sedimentação. Após análise, pode-se concluir que: 
( ) Apenas as alternativas I e IV estão corretas. 
( ) Apenas as alternativas I e III estão corretas. 
( ) Apenas as alternativas II e IV estão corretas. 
( ) Apenas as alternativas III e IV estão corretas. 
(X ) Apenas as alternativas I e II estão corretas. 
 
QUESTÃO 19. Os aminoácidos apresentam cargas em solução aquosa, por apresentar no mínimo dois grupos químicos ionizáveis - um de caráter ácido (COOH) e um de caráter básico (NH2). O tipo de carga é dependente do valor de pH da solução aquosa que o aminácido se encontra e da capacidade de ionização de cada grupo químico. O ponto no qual o aminácido apresenta carga líquida nula, pois a carga positiva contrabalança a carga negativa, é denominado: 
( ) ponto zero do aminoácido. 
( X ) ponto isoelétrico do aminoácido. 
( ) ponto instável do aminoácido. 
( ) ponto sem carga do aminoácido 
( ) ponto cego do aminoácido 
 
QUESTÃO 20. Defina coenzimas: 
Resp: Coenzima é uma molécula orgânica ou metalogânica unida a uma enzima, que juntas tem uma função catalítica, e que é necessária ao funcionamento da mesma. Essas moléculas não permanecem o tempo todos ligadas às enzimas, sendo liberadas após a catálise. Em caso de separação, a enzima propriamente dita fica inativa até que a coenzima e a apoenzima constituam o conjunto novamente.
 
QUESTÃO 21. Explique porque os aminoácidos são moléculas anfóteras, destacando os grupos químicos responsáveis por conferir tal característica à molécula. 
Resp: Moléculas ANFÓTERAS são moléculas que podem se comportar como ácidos ou bases, dependendo do meio em que estivem. Os aminoácidos são anfóteros porque possuem um grupo amina NH2, que é básico, e um grupo carboxila COOH que é ácido.
 
QUESTÃO 22. Diferencie proteínas fibrosas e globulares. Dê exemplos. 
Resp: Proteínas fibrosas são estruturais: Queratina, colágeno, elastina. E Proteínas globulares são dinâmicas ou funcionais: Insulina, mioglobina.
 
Ácido úrico é uma substância formada através da decomposição da purina, presente em alimentos como carne, feijão ou mariscos.