Revisão AV1 Bioquimica

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ESTUDO DIRIGIDO DE BIOQUÍMICA
AMINOÁCIDOS & PROTEÍNAS
1 - Para formar proteínas, a célula une aminoácidos. Responda:
a) Como se chama a ligação entre dois aminoácidos?
Ligação peptídica.
b) Em que partes das moléculas dos aminoácidos se dá a ligação?
Entre os grupamentos amina e carboxila, com liberação de uma molécula de água.
c) Qual é o nome da molécula resultante desta ligação entre dois aminoácidos?
Dipeptídeo.
LEMBRAR QUE PARA FORMAR UM DIPEPTÍDEO TEREMOS UMA LIGAÇÃO PEPTÍDICA, PARA FORMAR UM TRIPEPTÍDEO, TEREMOS DUAS LIGAÇÕES PEPTÍDICAS, ...PARA FORMAR UMA PROTEÍNA COM 143 AMINOÁCIDOS, SÃO NECESSÁRIAS 142 LIGAÇÕES PEPTÍDICAS, E ASSIM POR DIANTE!
d) Qual é o significado de R1 e R2 nas moléculas dos aminoácidos?
Indicam os radicais carbônicos, que são utilizados genericamente para demonstrar a existência de vários compostos orgânicos que se diferem por seus radicais. Por exemplo, temos ao todo 20 aminoácidos proteicos que diferem entre si através de seus radicais.
2 – Qual a importância dos aminoácidos?
Aminoácidos representam em média 20% do corpo e são unidades fundamentais para constituição de proteínas, que são moléculas essenciais para manter o funcionamento de qualquer organismo vivo, além de executar importantes funções como neurotransmissores, formação de hormônios, etc.
3 - Comente algumas funções importantes exercidas pelos aminoácidos.
Síntese de proteínas em vários órgãos, sendo essas proteínas vitais para o funcionamento de qualquer organismo vivo, como hormônios e enzimas. Outras funções incluem a histidina é necessária para a produção de histamina, o aspartato, por exemplo, está envolvido na conversão de carboidratos em energia e a prolina na constituição de tecidos conjuntivos.
4 - Defina aminoácidos essenciais e não-essenciais.
Aminoácidos essenciais - são aminoácidos de suma importância para o corpo humano, porém eles não são sintetizados ou quando são, em doses abaixo do necessário para a manutenção do corpo, como é o caso da fenilalanina, que tem importante papel na comunicação dos neurônios fazendo parte da constituição dos neurotransmissores, além de ser unidade de constituição do colágeno.
Aminoácidos não-essenciais - também são de suma importância para a manutenção do organismo, mas esses, ao contrário dos essenciais, são produzidos na quantidade necessária a partir de metabólicos que são encontrados na alimentação.
5- Caracterize estruturalmente um aminoácido (desenhando e comentando).
A estrutura geral de um aminoácido consiste num carbono quiral α, um grupo carboxila (COO–), um grupo amina (NH3), um átomo de hidrogênio e um grupo radical R, as diferenças existentes no radical determina os 20 tipos de aa.
	
6 – Com estão classificados os aminoácidos quanto a polaridade do radical em solução?
Quanto ao radical, eles podem ser classificados como: apolar e polar (ácido, básico, neutro).
Apolar: Quando o radical é constituído de átomos de carbono e hidrogênio (grupo alquila).
São hidrofóbicos.
São eles: alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptofano e metionina.
Polar - São hidrofílicos.
Polar não-carregado ou não-ionizado: Quando o radical é constituído de hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos aminas.
São eles: glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina e glutamina.
Polar carregado ou ionizado: Se o grupo radical for carregado positivamente são AA diamino e monocarboxílicos.
São eles: lisina, arginina e histidina. Se o grupo radical for carregado negativamente são AA monoamino e dicarboxílicos. São eles: ácido aspártico e ácido glutâmico.
8 - Como se formam as cadeias peptídicas?
As cadeias peptídicas se formam pela ligação de dois ou mais aminoácidos de forma covalente (ligações peptídicas) entre um grupo carboxila de um aminoácido e um grupo amino de outro.
9- Quais são os níveis de organização espacial que uma proteína pode apresentar?
ESTRUTURA PRIMÁRIA
É a sequência de aas e dissulfetos, se houver, sem se preocupar com o arranjo espacial da molécula.
Tipo de ligação envolvida:
		covalente (peptídica)
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos dos aas e seus grupos amina e carboxila.
α-hélice: mais frequentemente. Cadeia voltada para a direita, por isso α. Estabilizada por pontes de Hidrogênio.	
ESTRUTURA TERCIÁRIA (DOBRAMENTO SOBRE SI MESMA)
Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na sequência polipeptídica. 
É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
ESTRUTURA QUATERNÁRIA (UNIÃO DE CADEIAS POLIPEPTÍDICAS)
Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula. 
Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. 
10– Defina desnaturação de proteínas e cite alguns agentes desnaturantes.
Qualquer fenômeno que perturbe a estrutura da proteína leva à perda da atividade biológica. 
AGENTES DESNATURANTES:
Temperatura: a elevação da temperatura aumenta a energia cinética dos átomos, que se chocam e perturbam as ligações.
pH (ionização): uma modificação nas cargas dos aas muda a estrutura da molécula.
solventes orgânicos apolares: rompem ligações hidrofóbicas.
força iônica: desorganização da conformação
agitação: desorganiza a conformação
A desnaturação pode ser reversível, desde que não se atinja a estrutura primária.
11– A Cite as funções biológicas das seguintes proteínas:
Albumina
Função de Transporte
Insulina
Função Hormonal de controle da glicemia
Colágeno
Função de Sustentação
– Cite algumas das principais funções das proteínas.
Defesa, estrutural, hormonal, coagulação, controlar a pressão oncótica, enzimática, contração muscular...
ENZIMAS
- O que são enzimas, qual sua natureza química e qual a sua importância para os seres vivos?
Enzimas são proteínas com atividade catalítica.
Natureza química – protídeos (formadas a partir de aminoácidos).
As enzimas permitem que as reações químicas ocorram em nosso organismo em velocidades adequadas.
- O que é o sítio ativo de uma enzima? O que diz o modelo da chave-fechadura?
Sítio ativo é o local na molécula da enzima onde ocorre o encaixe do substrato.
O modelo chave-fechadura afirma existir um encaixe perfeito entre enzimas e substrato, de maneira que as enzimas são específicas para os seus substratos.
- Defina proteína simples e conjugada.
Proteína simples – são aquelas formadas exclusivamente por aminoácidos.
Proteínas compostas – são aquelas que apresentam outros elementos além de aminoácidos. Esses compostos são denominados grupos prostéticos.
– Qual a característica necessária que uma substância deve apresentar para inibir através do sítio ativo a ação de uma enzima?
A substância deve apresentar a mesma estrutura espacial do substrato da enzima
– Muitas moléculas biológicas são estáveis em pH e na temperatura adequada e dentro da célula (no citoplasma). Entretanto, as reações não catalisadas tendem a ser lentas. Assim sendo, as enzimas são importantes para acelerar as reações. Como isso é possível as enzimas acelerarem as reações?
As reações catalisadas pelas enzimas acontecem no citoplasma celular (dentro da célula) em um bolsão confinado da enzima denominado sítio ativo onde o substrato se liga a esse sítio ativo da enzima, sendo convertido em produto e então liberado da Enzima.
Ex: Enzima + Substrato = Produto da reação
– As enzimas são classificadas em função da descrição da ação realizada + “ase”. Cite as 6 classes principais dessas enzimas.
Oxirredutases
Transferases
Hidrolases
Liases
Isomerases
Ligases
–– Cite três fatores que afetam a atividade enzimática. 
Concentração de substrato, pH e temperatura.
– Defina Cofatores enzimáticos. 
São moléculas de natureza orgânica ou inorgânica, necessárias no ambiente da reação enzimática, para que a enzima tenhaplena atividade. 
9 – Como se denomina a fração protéica de uma enzima sem seu cofator?
APOENZIMA
– Como denomina-se a Enzima quando associada ao Cofator?
HOLOENZIMA
– Defina Inibidor enzimático não-competitivo. 
Inibidor é qualquer substância que possa diminuir uma reação química. Como é não-competitivo, o inibidor não se liga ao sítio ativo da enzima, não havendo competição entre o inibidor e substrato. 
– Classifique e defina os diferentes tipos de inibição enzimática?
Inibição enzimática reversível competitiva – quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato. Este tipo de inibição denpende das concetrações de substrato e inibidor
Inibição enzimática reversível não-competitiva - O inibidor liga-se a um sítio diferente do sítio de ligação do substrato, mas também afeta sua atividade, embora não exista similaridade estrutural entre o substrato e o inibidor. O inibidor não bloqueia a união do substrato com a enzima, mas o complexo es não forma nenhum produto enquanto o inibidor estiver unido à enzima.
Inibição enzimática irreversível - Ocorre quando compostos ligam-se irreversivelmente a grupos funcionais do sítio ativo da enzima, formando complexos inativos.
– Explique o mecanismo de ação da regulação alostérica.
Esse tipo de regulação ocorre quando o produto de uma reação química tem a capacidade de controlar a produção dele mesmo, podendo funcionar como um efetor positivo, quando os níveis estão baixos; ou efetor negativo, quando os níveis estão elevados.
– Cite algumas características das enzimas.
Não são gastas durante a reação.
São específicas para um único substrato ou grupo de substratos com alguma característica em comum.
Aceleram as reações em milhões de vezes.
CARBOIDRATOS
- Qual a principal função dos carboidratos?
São as moléculas mais abundantes na Natureza e funcionam como primeira e principal, fonte de energia para as células do organismo.
– Quanto aos carboidratos defina e cite um exemplo:
Monossacarídeos
São açúcares simples - consistem de um único aldeído ou cetona polihidroxílica
O monossacarídeo mais abundante na natureza é o açúcar de seis carbonos glicose.
Monossacarídeos de mais de quatro átomos de carbono tendem a ter estruturas cíclicas.
Ex. Glicose, Galactose, Frutose
Dissacarídeos/Oligossacarídeos
Açúcares de cadeias curtas.
Unidos por ligações características chamadas ligações glicosídicas.
Os mais abundantes são os dissacarídeos.
Ex. típico é a sacarose (açúcar da cana), que consiste na união glicose e frutose, tem também a Maltose, Lactose
Polissacarídeos
São polímeros que contem 20 ou mais unidades de monossacarídeos.
Alguns contém centenas ou milhares de unidades.
Alguns polissacarídeos, como celulose, formam cadeias lineares, e outros, como glicogênio, são ramificados.
 Glicogênio e amido são compostos de unidades repetitivas de glicose, mas diferem no tipo de ligação glicosídica, no grau de ramificação e, consequentemente, têm funções biológicas e propriedades muito diferentes.
– Como são classificados os monossacarídeos GLICOSE, GALACTOSE e FRUTOSE quanto a posição da carbonila (C=O) e quanto ao número de carbonos?
Glicose e Galactose são aldoses e hexoses (aldoexoses).
Frutose é cetose e hexose (cetoexose)
Cite funções dos carboidratos.
Constituição da parede celular bacteriana, constituição da parede de plantas fibrosas, e função antigênica.
– Dê exemplo de dissacarídeos formados pelas ligações abaixo citadas:
do tipo glicose + frutose
Sacarose
do tipo glicose + galactose
Lactose
do tipo glicose + glicose
Maltose
– Quais são as propriedades dos monossacarídeos?
São altamente solúveis em água e podem apresentar função aldeído ou cetona.
- Que grupamentos funcionais são característicos dos carboidratos?
Aldeídos e cetonas, por isso são classificados como poli-hidroxialdeídos ou poli-hidroxicetonas.
8- Defina heteropolissacarídeos e cite exemplos.
Heteropolissacarídeos são açúcares constituídos por mais de um tipo de monossacarídeo. Exemplos: peptideoglicanos e glicosaminoglicanos. 
LIPÍDIOS
– Observe as moléculas de Ácidos graxos abaixo e fale das suas características estruturais.
	
	
	
– De que forma a maioria dos lipídios da dieta é embalada e exportada das células da mucosa intestinal para o sangue?
Como QUILOMÍCRONS
– Como estão classificadas as lipoproteínas?
Quilomícron, HDL, LDL, VLDL e IDL
– Qual a característica mais marcante dos lipídeos que os difere das outras biomoléculas? Explique.
São insolúveis em água. Porque possuem longas cadeias abertas hidrocarbonadas ou anéis benzênicos
- Cite funções dos lipídeos:
Principal molécula utilizada como reserva de energia em períodos de jejum prolongados, isolante térmico, proteção, constituição da membrana plasmática, etc.
- Descreva a estrutura dos ácidos graxos enfatizando os aspectos mais relevantes (grupo funcional, comprimento da cadeia).
Ácidos graxos são constituídos a partir de longas cadeias de carbono e hidrogênio, podendo ou não apresentar duplas ligações, e possuem um grupamento carboxílico terminal. Normalmente possuem de 14 a 24 carbonos. Apresentam como principal característica a hidrofobia.
- Qual a importância dos lipídeos na constituição das membranas biológicas?
Os lipídeos conferem resistência e elasticidade à membrana plasmática, sendo extremamente importante para a formação do denominado mosaico fluido. 
– O que resulta da ligação de um Ácido graxo com um glicerol e como se denomina essa reação?
Resulta em um TRIGLICERÍDEO e a reação se denomina ESTERIFICAÇÃO.
– Qual a importância do colesterol?
O colesterol é importante e indispensável para a célula animal, sendo utilizado para:
- formação da vitamina D;
- formação dos ácidos biliares;
- constituição da membrana plasmática;
- formação da bainha de mielina, etc.
- Dê exemplos de hormônios esteróides.
Os hormônios sexuais masculinos (testosterona), hormônios sexuais femininos (estrogênio), a aldosterona e a progesterona. 
- De que forma os lipídeos circulam no sangue?
Os lipídeos circulam na forma de lipoproteínas. 
– Pesaríamos muito mais se a nossa reserva energética fosse na forma de carboidrato e não como gordura. Justifique:
Sim, pois a gordura é menos densa que a água! Sendo assim, é uma molécula muito leve. Certamente se nossa reserva energética fosse na forma de carboidrato, nosso peso seria muito maior.
13- O que são ácidos graxos voláteis e cite exemplos.
Ácidos graxos voláteis apresentam cadeias curtas de carbono, normalmente no máximo 5 a 6 C, sendo solúveis em água. Exemplos de ácidos graxos voláteis de interesse médico em ruminantes: ácido propiônico, ácido acético e ácido butírico. 
BOM ESTUDO PARA TODOS!