Lista de Exercicios Aminoacidos & Proteinas globulares

Prévia do material em texto

Lista de Exercícios 2 – Aminoácidos e Proteínas Globulares 
Curso: Bioquímica para Odonto / Bloco 1 (Profa. Lucia Bianconi) 
 
 
Aminoácidos 
 
1. Qual dos seguintes aminoácidos tem a maior variação em solubilidade (em água) quando 
diminuímos o pH de 5 para 3? 
 
a) Arginina 
b) Prolina 
c) Tirosina 
d) Ácido Aspártico 
e) Asparagina 
 
 
2. Com qual aminoácido foi obtida a curva de titulação abaixo? 
 
 
 
a) Alanina 
b) Ácido Glutâmico 
c) Lisina 
d) Histidina 
e) Serina 
 
 
 
3. Indique o que está ocorrendo nos pontos A, B e C da 
curva de titulação ao lado. Qual o provável aminoácido usado 
nessa titulação? 
 
 
Proteínas Globulares 
 
1. Indique os efeitos prováveis na estrutura de uma proteína globular causados pelas 
seguintes mutações e explique suas razões: 
a. Leucina para Fenilalanina 
b. Metionina para Cisteína 
c. Valina para Treonina 
d. Glicina para Alanina 
e. Metionina para Prolina 
CC
 
 
2. Dado os seguintes polipeptídeos: 
 
I. Ala-Phe-Tyr-Phe-Ala-Met-Gly-Ser-Trp-Gly-Thr 
II. Ala-Glu-Phe-Met-Ile-Arg-Val-Cys-Leu-Ala-Pro-Gly-Met 
 
a. Que tipo de estrutura secundária seria mais provavelmente encontrada para cada 
polipeptídeo? Explique. 
b. Qual a consequência na estrutura do peptídeo II se fosse provocada uma mutação e o 
resíduo de Arg fosse trocado por Asp? 
c. Explique como a presença de um resíduo de Pro no peptídeo II possibilita a formação de 
uma dobra-β. 
 
 
3. A termolisina é uma protease (enzima que degrada proteínas) que contém um íon de Zn2+ 
essencial para sua função. A posição correta desse íon na proteína é mantida pela interação 
com as cadeias laterais de três resíduos de aminoácidos: H142, H146 e E166. 
a) Descreva a proteína em termos estruturais (estrutura secundária e terciária). 
b) Explique como os aminoácidos em posições distantes da cadeia polipeptídica (142, 146 e 
166) podem manter a interação com o Zn2+, com distâncias de poucos ângstroms entre eles. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
4. A alfa1-antitripsina (AAT) é uma proteína de 52 kDa sintetizada no fígado, que atua como 
um inibidor natural de proteases (enzimas que degradam proteínas). A deficiência em AAT 
leva à enfisema pulmonar e cirrose hepática. 
A enfisema pulmonar ocorre porque a AAT é um inibidor responsável por inativar a 
elastase, uma protease que degrada elastina, que é a proteína responsável pela elasticidade 
do tecido pulmonar. 
A deficiência em AAT é causada pela mutação pontual E342K, ou seja, o resíduo de glutamato 
(E) na posição 342 foi trocado por um resíduo de lisina (K). Como consequência da mutação, 
a proteína se agrega no fígado, onde é sintetizada, levando à cirrose hepática. 
Discuta as causas da agregação da proteína mutante quando ela é sintetizada. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
E166 H146 
H142 
5. Muitas doenças degenerativas, como o Mal de Alzheimer, a Doença de Parkinson, a Doença 
de Huntington, a Esclerose Lateral Amiotrófica e a Doença do Príon (vaca louca), são causadas 
por agregação protéica. Os agregados (amilóides ou placas amiloidogênicas) são formados por 
fibras protéicas, contendo uma proteína com estrutura em folhas-β. A conformação original da 
proteína é em alfa-hélice e a mudança da conformação de alfa para beta leva à agregação da 
molécula. EXPLIQUE porque a proteína não agrega na sua forma original e porque ela agrega 
quando ocorre a mudança conformacional α�β.