b PEPTÍDIOS - Resumo

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PEPTÍDIOS 
 
 
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PEPTÍDIOS 
 
 
Os peptídios são polímeros que contém 2, 3 ou mais resíduos de –aminoácidos ligados entre 
si por LIGAÇÕES PEPTÍCAS. Os polímeros, de acordo com o número de –aminoácidos, são: 
 Dipeptídios: 2 resíduos de –aminoácidos; 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Tripeptídios: 3 resíduos de –aminoácidos; 
 Oligopeptídios: geralmente entre 4 e 10 resíduos de –aminoácidos; 
 Polipeptídios: mais de 10 resíduos de –aminoácidos. 
 
As PROTEÍNAS são moléculas que contêm uma ou mais cadeias de polipeptídios. 
 
Polipeptídios são polímeros lineares. Uma das extremidades da cadeia do polipeptídio termina 
com um resíduo de –aminoácido que tem um grupo – NH3+ livre; a outra termina com um 
resíduo de –aminoácido que tem um grupo – CO2¯ livre. Estes dois grupos são chamados de 
resíduo N-terminal e resíduo C-terminal, respectivamente. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Exemplos: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Ligação 
peptídica 
 
Resíduo 
C-terminal 
à direita Resíduo 
N-terminal 
à esquerda 
 
 
Resíduo 
N-terminal 
à esquerda 
Resíduo 
C-terminal 
à direita Resíduo 
C-terminal 
à direita 
Resíduo 
N-terminal 
à esquerda 
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Métodos para a determinação da composição dos peptídios: 
 Espectrometria de massa 
 Ultracentrifugação 
 Difusão de luz 
 Pressão osmótica 
 Difração de raio X 
 
Métodos para a determinação da seqüência de aminoácidos: 
 Análise dos resíduos terminais 
 Hidrólise parcial 
 
ESTRUTURAS PRIMÁRIAS DE POLIPEPTÍDIOS E PROTEÍNAS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
OXITOCINA E VASOPRESSINA 
São polipeptídios muito semelhantes na estrutura de resíduos de aminoácidos. 
A diferença está em dois resíduos de aminoácidos: 
Onde a oxitocina tem leucina a vasopressina tem arginina; 
Onde a oxitocina tem isoleucina a vasopressina tem fenilalanina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
A oxitocina ocorre somente nas fêmeas das espécies animais e estimula a contração do útero 
durante o parto. 
 
 
LIGAÇÃO DISSULFETO 
entre resíduos de cisteína 
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A vasopressina ocorre em machos e fêmeas e causa a contração dos vasos sanguíneos 
periféricos e o aumento da pressão sanguínea. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
INSULINA 
Insulina é um hormônio que regula o metabolismo da glicose. A deficiência da insulina nos humanos é o 
principal problema do diabetes melito. 
A insulina tem 51 aminoácidos em duas cadeias polipeptídicas, chamadas cadeias A e B. Estas duas 
cadeias estão unidas por duas ligações dissulfeto. A cadeia A contém uma ligação dissulfeto adicional 
entre os resíduos de cisteína nas posições 6 e 11. 
As insulinas dos mamíferos apresentam estruturas semelhantes. A insulina humana difere da insulina 
bovina em três resíduos: 
A treonina substitui a alanina uma vez na cadeia A (resíduo 8); 
A treonina substitui a alanina uma vez na cadeia B (resíduo 30); 
A isoleucina substitui a valina uma vez na cadeia A (resíduo 10). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
LIGAÇÃO DISSULFETO 
entre resíduos de cisteína 
 
LIGAÇÃO DISSULFETO 
entre resíduos de cisteína 
LIGAÇÃO DISSULFETO 
entre resíduos de cisteína 
LIGAÇÃO 
DISSUL-
FETO 
entre resí-
duos de 
cisteína 
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Outros Polipeptídios e Proteínas 
 
Análises seqüenciais bem-sucedidas foram alcançadas para centenas de outros polipeptídios e 
proteínas, incluindo os que se seguem: 
1. Ribonuclease bovina. Esta enzima que catalisa a hidrólise do ácido ribonucléico, possui uma 
única cadeia, constituída por 124 resíduos de aminoácidos e quatro ligações dissulfeto no 
interior da cadeia. 
2. Hemoglobina humana. Há quatro cadeias peptídicas nesta importante proteína carreadora de 
oxigênio. Duas cadeias  idênticas, cada uma com 141 resíduos, e duas cadeias  idênticas, 
cada uma com 146 resíduos. 
Obs.: Na hemoglobina normal há na posição 6 um resíduo de ÁCIDO GLUTÂMICO. Na 
hemoglobina da célula falciforme (anemia falciforme) essa posição é ocupada pela VALINA. 
3. Tripsinogênio e quimotripsinogênio bovinos. Estes dois precursores enzimáticos 
possuem cadeias simples constituídas, respectivamente, por 229 e 245 resíduos de 
aminoácidos. 
4. Gamaglobulina. Esta imunoproteína tem um total de 1.320 resíduos de aminoácidos em 
quatro cadeias, duas com 214 resíduos e duas com 446 resíduos. 
5. p53, uma proteína anticâncer. A proteína chamada p53 (p de proteína), constituída por 393 
resíduos de aminoácidos, possui várias funções celulares, mas as mais importantes envolvem o 
controle das etapas que levam ao crescimento das células. Atua como supressor de tumor, obstando 
o crescimento anormal de células normais e, desta maneira, previne o câncer. Descoberta em 1979, 
imaginou-se inicialmente que a proteína p53 fosse sintetizada por um oncógeno (gene que causa 
câncer). Pesquisas mais recentes, porém, mostraram que a forma da p53 que se pensava ter esta 
ação cancerígena era uma forma mutante da proteína normal. A forma sem mutação (ou tipo 
selvagem) da p53 aparentemente coordena um conjunto complexo de respostas a variações do 
DNA que, de outra maneira, poderiam levar ao câncer. Quando p53 sofre mutação, a proteína não 
mais atribui à célula sua função de prevenção contra o câncer; aparentemente faz o oposto, agindo 
para estimular o crescimento anormal. 
Mais da metade das pessoas diagnosticadas com câncer, a cada ano, possuem uma forma 
mutante da p53 no tumor. Formas diferentes de câncer foram mostradas como resultantes de 
mutações diferentes da proteína e a lista de tipos de câncer associados à p53 mutante inclui a 
maioria das partes do corpo: cérebro, seios, vesícula, colo do útero, cólon, fígado, pulmão, ovário, 
pâncreas, próstata, pele, estômago etc. 
6. Proteínas Ras. São proteínas modificadas associadas ao crescimento celular e à resposta das 
células à insulina. Pertencem à classe de proteínas denominadas proteínas preniladas, nas quais os 
grupos lipídicos derivados da biossíntese de isoprenóide são apendiculados como tioéteres aos 
resíduos C-terminais da cisteína. Certas formas mutantes das proteínas ras causam 
modificações oncogênicas em vários tipos de células eucarióticas. Um efeito da prenilação e de 
outras modificações lipídicas das proteínas é prender estas proteínas nas membranas 
celulares. A prenilação pode também auxiliar o reconhecimento molecular de proteínas 
preniladas por outras proteínas.