Aula 19 12 01

Prévia do material em texto

Raphael Simões Vieira – Medicina Veterinária 5º período
Aula 19 – 12/01/15
Em aves e suínos, como faço um teste de digestibilidade dos aminoácidos. O teste é feito em gaiolas. A adaptação à ração é de mais ou menos 3-5 dias. Após a adaptação, faço uma coleta total das excretas durante 5 dias. Levo as fezes para o laboratório. Vou verificar o que tinha a ração, em relação a um dado aminoácido, e o que tem nas fezes. Esse método é bem utilizado, mas há um erro: não estou levando em consideração a ação dos microrganismos sobre o bolo alimentar. Quando estou analisando fezes, estou analisando também as células bacterianas, que têm aminoácidos. Essa digestibilidade que eu calculo é a aparente. O erro que eu corro com aves é muito menor do que o erro que eu corro com suínos. Se eu fizer a mesma coisa com o cão, o erro que eu tenho com o cão é um pouco maior que o da ave, mas ainda é menor que com suíno. Tenho um grande erro no suíno, um médio com o cão e um bem pequeno com a ave. Isso ocorre por causa do TGI. Aves quase não têm intestino grosso, é um ceco pequeno. Em contrapartida, o intestino grosso do suíno é muito grande, tem grande área de fermentação. 
Os aminoácidos apresentam algumas funções extremamente definidas. Tenho função de deposição = construção de tecidos, produção (leite, ovo, embrião). Papel de manutenção: renovação de tecidos (turn over celular), enzimas, hormônios, anticorpos, etc. 
Há um equilíbrio entre aa que entram, e aa que são excretados. Quando a quantidade de aa que entra é maior do que a que sai, tenho um animal em fase de crescimento, está fazendo deposição de proteína. Quando a quantidade de aa que entra é igual à que sai, eu tenho um animal em equilíbrio, em manutenção, ele não está produzindo não, ele absorve só o que precisa para se manter. Quando a quantidade que sai é maior do que entra: tenho um caso patológico, meu animal está perdendo proteína. 
Além de deposição e manutenção, há outra situação. Transformação do aminoácido em energia.
Todos os aminoácidos têm estrutura básica, com grupo carboxila e grupo amino (H2N). Como essa estrutura é fixa em qualquer aminoácido, e o aminoácido é utilizado para deposição (síntese proteica), as ligações entre aminoácidos são sempre entre grupamento amino e grupamento ácido do outro aminoácido. Isso acaba dando o desenho, a forma à proteína. O que fica fora da fita de ligação é o grupo R, que é a variação que tem os aminoácidos. Eles variam em estrutura, tamanho, carga elétrica e solubilidade em água. Só o grupo R tem essas variações. 
A lisina é um aminoácido essencial. Na suinocultura é chamado de primeiro aminoácido limitante. Na ave, é o segundo. Se eu sei qual a exigência de lisina do animal, eu consigo formular a necessidade de todos os outros aminoácidos. É um dos aminoácidos sintéticos mais disponível no mercado. 
Treonina: também é muito importante. Lisina, treonina e metionina, são aminoácidos importantíssimos. Metionina é um aa sulfurado, tem enxofre na molécula. Na estruturação da proteína é um aminoácido extremamente importante. É responsável pela formação das pontes de enxofre. 
Os aminoácidos são divididos em dois grupos: essenciais e não essenciais. Os essenciais são aqueles que o organismo não é capaz de sintetizar, ou a síntese é tão limitada que não atende as demandas fisiológicas do animal. São exigidos na dieta. A sua presença na dieta vai variar de acordo com a idade, estado fisiológico, espécie e sexo. 
Não essenciais: não significa que sejam aminoácidos sem importância na proteína. São 10: alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâmico, cistina, glicina, glutamina, prolina, serina e tirosina. Ácido glutâmico e glutamina = há melhora na relação de desuniformidade do lote ao nascer, muito utilizado na suinocultura. Cistina e tirosina, não preciso preocupar com sua presença na ração. Tirosina: importante para a síntese de hormônios tireoidianos. A cistina é originada da treonina. Cistina é muito importante, presente no pelo, na pena. Também é um aminoácido sulfurado. A tirosina vem da fenilalanina. 
Essenciais: treonina, metionina, triptofano, lisina, isoleucina, valina, fenilalanina, arginina, histidina e leucina.
Todas as vezes que formulo ração de suínos, tenho que ter lisina sintética. Para aves, o primeiro limitante é metionina. 
Em ruminantes, eu não me preocupo em quantificar os aminoácidos essenciais. Eu não tenho domínio sobre isso, não adianta colocar esses aminoácidos na ração de um ruminante. Ao cair no rúmen, os microrganismos vão aproveitar. As bactérias do rúmen vão ser a fonte de aa dos ruminantes. A alimentação do ruminante tem que ser bem mista, para que haja uma flora mista, que venha suprir as necessidades quanto a aa do ruminante. 
A análise da quantidade de proteína de uma ração me dá a concentração de nitrogênio, proteico e não proteico. É muito frequente colocar ureia na ração. Há um método onde se diferencia o nitrogênio proteico do não proteico, vendo se o produtor da ração contaminou ou não ela com ureia. 
Isomerismo dos aminoácidos: D e L. Nenhum de nós, animais, temos aminoácidos L, L-aminoácidos. São todos L-aminoácidos. vou encontrar D-aminoácidos em algumas células bacterianas, vegetais. 
Eu posso dar para meu animal um D-aminoácido? Existe um mecanismo de transaminar. Esse mecanismo de transaminação pega um D-aminoácido, e transforma em um ceto aminoácido, entra uma transaminase, que transforma ele em L-aminoácido. Mas esse mecanismo não é disponível para todos os aminoácidos. Se o aminoácido ingerido não tiver disponível processo de transaminação, ele não vai ser utilizado. 100% dos D-aminoácidos metionina, fenilalanina, leucina e prolina são convertidos em L-aa. Metionina hidroxianáloga = é uma metionina mas não tem nitrogênio, tem uma hidroxila no local desse grupamento nitrogênio. Só que entra exatamente na fase da d-transferase, é o meio caminho da transaminação. Esse produto é vendido no mercado, quando a metionina está difícil de achar, é muito usada a hidroxianáloga. Ela é vendida em meio aquoso, tem eficiência de transformação em metionina de 70%. Valina: só 50% de D-valina é convertida em L. Os demais aminoácidos tem pouquíssima ou nenhuma equivalência. 
Os aminoácidos se classificam em não polares ou alifáticos: estabiliza as proteínas por meio de interações hidrofóbicas. Aromáticos: também são hidrofóbicos. Polares: hidrofílicos. Ácidos ou carregados positivamente: hidrofílicos. Básicos ou carga negativa: hidrofílicos, carga negativa em pH 7. 
L-arginina: é considerado semi-essencial. É “muito” essencial para carnívoros. Essencial para herbívoros. “pouco” essencial para aves. É um aminoácido gliconeogênico (ou glicogênico?)= sua estrutura de carbono é usada para gliconeogênese. Hidrolisada pela arginase forma ornitina e ureia. Para o gato, tenho que dar ornitina, pois ele não transforma arginina em ornitina, apresenta problema na eliminação da ureia. A L-arginina faz detoxificação da amônia através do ciclo da ornitina. É o único precursor do monóxido de nitrogênio (NO) = óxido nítrico. 
L-lisina: não é um aminoácido glicogênico, é cetogênico. A proteína vegetal contém baixa quantidade de lisina, por isso tenho que acrescentar, pois as rações geralmente são a base de soja e milho. 
L-metionina: é glicogênica. 100% da D-metionina é convertida em isômero L. é doadora de grupo metil. 
L-treonina: só posso fornecer nessa forma. É o segundo aminoácido limitante para suínos. 
L-triptofano: também só posso fornecer nessa forma. Rações a base de milho são deficientes nesse aminoácido. 
A proteína tem 3 dimensões: largura, altura e comprimento. A proteína tem identidade, cada espécie tem proteínas únicas. A partir disso vamos trabalhar o conceito de proteína ideal.