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Aminoácidos
Professora Raquel Xavier Ligeiro
Instituto de Ciências da Saúde - INCISA
Centro Universitário de Caratinga- UNEC
PROTEÍNAS 
Aminoácidos 
ESPECIFICIDADE
C, H, O, N, S,P,
Macromolécula
20 comuns
Polímeros de aa
Organização da macromolécula: proteína
• Um aminoácido consiste em um carbono “central” com uma ligação
a grupo amino (-NH2), outra a um grupo carboxila (-COOH), a
terceira a um átomo de hidrogênio e a quarta a uma cadeia lateral
variável
• Centro quiral: átomo de carbono com quatro grupos diferentes 
ligados a ele 
• Tal centro quiral ocorre em todos aminoácidos, exceto na glicina
Estrutura química dos aminoácidos
Propriedades ópticas dos aminoácidos
• Carbono quiral
• Carbono opticamente ativo
• Exceção: glicina
• Duas formas: D, L
• Duas formas: estereoisômeros
• Imagens em espelho que não 
podem ser sobrepostas pela 
rotação da molécula
Estrutura química dos aminoácidos
Aminoácido: biomolécula das proteínas 
Classificação segundo o radical ou cadeia lateral
Estrutura química dos aminoácidos
• Solução fisiológica
• pH 7,4
• Caráter anfótero
• Ácidos (doadores de prótons)
• Bases (recebedores de prótons)
Aminoácidos apolares 
Aminoácidos apolares 
• Interação dos R apolares
• Proteína solúvel: interior;
(interação hidrofóbica);
estabelecimento da
estrutura tridimensional
• Proteína de membrana:
superfície; interagindo com
o ambiente lipídico
Anemia falciforme
• Patologia
• Substituição do ácido glutâmico por valina
• Subunidade beta da hemoglobina
Prolina
• Estrutura rígida em anel
• 5 átomos
• Grupo amino secundário
• Iminoácido
• Estrutura fibrosa do colágeno
Aminoácidos polares não carregados
Aminoácidos polares não carregados
• Pontes de H
• Pontes de S
• OH (hidroxila): serina, treonina e tirosina 
podem servir de sítio de ligação para o grupo 
fosfato
• Glicoproteínas
Aminoácidos com cadeia lateral positiva (básico)
Aminoácidos com cadeia lateral negativo (ácido) 
• Doadores de prótons
Glutamato Aspartato
Aminoácidos sulfurados
• Estabelecimento das pontes de S-S
• Importante para a estrutura terciária das proteínas
• Albumina (proteína do plasma sanguíneo, transportadora)
• Cisteína + cisteína = CISTINA
• Os resíduos de cisteína são unidos por ponte
dissulfeto
• Estas ligações formam papel estrutural muito
importante para a estrutura de proteínas.
• Cistina é menos solúvel do que outros aminoácidos,
precipita na urina para formar os cálculos renais
Aminoácidos sulfurados
Aminoácidos aromáticos
Dobramento protéico
• Processo complexo
• Pontes de S-S (cisteína e metionina podem estar
separadas na estrutura primária ou em cadeias
polipeptídicas diferentes )
• Interações hidrofóbicas (aa apolares :interior das cadeias)
• Pontes de H
• Interações iônicas (aa básicos e ácidos) (aminoácidos 
polares e com carga na superfície da proteína)
Papel biológico dos aminoácidos
Grupo HEME
• Glicina
•Hemoglobina
•Mioglobina
Heme
Regeneração do ATP
Glicina arginina metionina CREATINA
Depósito de energia nos músculos e cérebro
Creatina
• A degradação da fosfocreatina gera a creatinina, cujos níveis 
no soro sanguíneo são muito utilizados para medir a FUNÇÃO 
RENAL
Fosfocreatina Creatinina
• Glicina
• Ácido glutâmico: excitatório
• GABA (ácido gama aminobutírico) derivado do ácido 
glutâmico: inibitório
• Serotonina ( derivada do triptofano)
MENSAGEIROS QUÍMICOS ENTRE AS CÉLULAS
Neurotransmissão
Processos alérgicos e inflamatórios
Histidina--------- ----------------------------------------Histamina
• Mastócitos
• Sabe-se que existem muitos outros
aminoácidos, derivados dos aminoácidos
comuns
• Hidroxiprolina e hidroxilisina :colágeno
Aminoácidos incomuns
• Tiroxina: hormônio da tireóide (T4)
• Regulação do metabolismo
Aminoácidos incomuns
Essenciais :são aqueles que não podem ser sintetizados 
pelos animais. Dieta
Não essenciais: são aqueles que podem ser sintetizados 
pelos animais. 
Aminoácidos essenciais e não essenciais
• Atuam como intermediários metabólicos
• Por exemplo, arginina, citrulina e ornitina
• Componentes do ciclo da uréia.
• A síntese da uréia – uma molécula formada no fígado –
é o principal mecanismo de excreção do excesso de
nitrogênio proveniente do catabolismo dos
aminoácidos.
Aminoácidos não essenciais
Aminoácidos essenciais e não essenciais
• Mais comum das deficiências 
enzimáticas
• Erro do metabolismo:FENILALANINA
• Fenilanina hidroxilase
• Herança recessiva
• Cromossomo 12
• Aumento de Phe sanguínea e 
diminuição da Tyr
Fenilcetonúria
Aminoácidos
• Fenilalanina
• Aminoácido essencial
Aminoácidos
• Tirosina
• Aminoácido não essencial
Proteína da dieta
fenilalanina tirosina
Produtos 
Tóxicos
Fenilalanina 
hidroxilase
Proteínas 
teciduais
melanina
tiroxina
catecolaminas
Fenilcetonúria
• Microcefalia 
• Retardo mental
• Crises convulsivas
• Hiperatividade
• Déficit do crescimento
• Déficit de pigmentação
Fenilcetonúria: manifestações clínicas
• Teste do pezinho
• Teste da fralda
• Avaliação 
Ausência da fenilalanina hidroxilase
Aumento dos níveis séricos de fenilalanina
Níveis deprimidos de tirosina
Fenilcetonúria: diagnóstico
São cadeias de aminoácidos
Ligação peptídica 
Oligopepetídeos: poucos aa
Polipeptídeos: muitos aa
bastante estáveis: 7 anos
* Água é eliminada no 
processo 
Polipeptídios 
• As proteínas também são chamadas de polipeptídeos, porque os
aminoácidos que as compõe são unidos por ligações peptídicas .Uma
ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um aminoácido
com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da
formação de uma amida
Polipeptídios
Ligação peptídica
Ligação peptídica
• ocitocina: 9 resíduos de aa: estimula as contrações 
uterinas
• bradicinina: 9 resíduos: inibe a inflamação de 
tecidos
• citocromo C: 104 resíduos: respiração celular e 
apoptose 
• titina: 27.000 resíduos: músculo
Peptídeos funcionais
• Glutationa: 3 resíduos.
(ácido glutâmico, cisteína e glicina)
síntese de proteínas e DNA; protege as células
dos efeitos destrutivos dos metabólitos
reativos de oxigênio.
Peptídeos funcionais
Proteínas
Proteínas
• Macromoléculas complexas, compostas de
aminoácidos, e necessárias para os processos
químicos que ocorrem nos organismos vivos
• São os constituintes básicos da vida: tanto que
seu nome deriva da palavra grega "proteios",
que significa "em primeiro lugar”.
Definição: Proteínas
Funções das proteínas
•A função da proteína depende da seqüência de
aminoácidos;
• Cada tipo de aminoácidos;
• Milhares de doenças genéticas foram
relacionadas com a produção de proteínas
defeituosas;
• 1/3 por causa de uma única alteração em sua
seqüência da estrutura primária
Funções das proteínas
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas 
contráteis;
- Armazenamento(ferritina);
- Veículos de transporte (hemoglobina);
- Hormônios;
- Protetora (imunoglobulina);
- Enzimáticas (lipases);
- Nutricional (caseína);
Classificação das proteínas
•Estrutura
• Forma
• Composição
• Número de cadeias
• tipo de aminoácidos que possui;
• tamanho da cadeia;
• configuração espacial da cadeia polipeptídica.
ESTRUTURA PRIMÁRIA
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
ESTRUTURA TERCEÁRIA
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Estrutura 
• seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia 
polipeptídica
• nível estrutural mais simples• uma extremidade "amino terminal" e uma 
extremidade "carboxi terminal". 
Estrutura Primária 
Estrutura Primária 
Estrutura Primária 
• Arranjo espacial de aminoácidos entre si na
seqüência primária da proteína
• Ocorre graças à possibilidade de rotação das
ligações entre os carbonos dos aminoácidos
e seus grupamentos amina e carboxila
• São dois os tipos principais de arranjo
secundário regular: alfa-hélice
folha-beta
Estrutura Secundária
• A conformação espacial é mantida graças as
interações intermoleculares (ligação hidrogênio)
entre os hidrogênios dos grupos amino e os
átomos de oxigênio dos outros aminoácidos.
Estrutura Secundária
• Em geral, estas ligações forçam a proteína a
assumir uma forma helicoidal, como uma corda
enrolada em torno de um tubo imaginário.
• Esta forma, a mais comum, é chamado de alfa
hélice.
Estrutura Secundária
• hélice em espiral formada por
3,6 resíduos de aminoácidos
por volta
• principal força de estabilização
da alfa- hélice é a ponte de
hidrogênio.
Estrutura Secundária: alfa- hélice
Estrutura Secundária: alfa- hélice
• Arranjos em paralelo ou no 
sentido anti-paralelo
• Os segmentos em folha 
da proteína adquirem um 
aspecto de uma folha de 
papel dobrada em pregas.
• As pontes de hidrogênio 
mais uma vez são a força 
de estabilização principal 
desta estrutura
Estrutura Secundária: beta- hélice
• Resulta do enrolamento da hélice ou da folha 
pregueada, 
• Mantida por pontes de hidrogênio e dissulfeto;
• Confere a atividades biológica às proteínas;
• Caracterizada pelas interações de longa distância 
entre aminoácidos.
Estrutura terciária
Estrutura Terciária
• Podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas
• Subunidades se mantém unidas por forças covalentes,
como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes,
como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas.
• As subunidades podem atuar de forma independente
ou cooperativamente no desempenho da função
bioquímica da proteína
Estrutura quaternária 
Estrutura quaternária 
Estrutura das proteínas
Proteínas Fibrosas 
• insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares
muito elevados.
• formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos
retilíneas e paralelas ao eixo da fibra.
• pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido
conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do
tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos
moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos
músculos.
Forma das proteínas
Colágeno
Forma das proteínas: fibrosa
• Ehlers Danlos: juntas frouxas.
• Osteogênese imperfeita: formação anormal dos 
ossos.
• Escorbuto: degeneração do tecido conjuntivo, 
carência de vitamina C.
Doenças relacionadas com o colágeno
Proteínas Globulares :
• Estrutura espacial mais complexa,
• Mais ou menos esféricas.
• Geralmente solúveis nos solventes aquosos
seus pesos moleculares situam-se entre 10.000
e vários milhões.
• Proteínas ativas como as enzimas,
transportadores como a hemoglobina, etc.
Forma das proteínas: globulares 
Mioglobina
Proteína globular, responsável pelo armazenamento e como
facilitadora da difusão de oxigênio no tecido muscular que se
contrai rapidamente.
Forma das proteínas: globular
Hemoglobina
Proteína globular, responsável pelo transporte de oxigênio para o 
organismo.
A hemoglobina, citada anteriormente, é formada pela união de duas 
cadeias "alfa“ e duas cadeias "beta".
Forma das proteínas: globular
• Um exemplo clássico é a anemia falciforme. Nessa
doença hereditária, há uma troca na cadeia de
aminoácidos da hemoglobina (substituição de um ácido
glutâmico por uma valina). Isto acaba por determinar
mudanças na hemácia, célula que contém a
hemoglobina, que assume o formato de foice
Anemia falciforme
Citocromo C
Proteína globular, responsável pela cadeia respiratória e pelo
desencadeamento da apoptose
Forma das proteínas: globular
Proteína Globular Proteína Fibrosa 
Forma das proteínas: globular e fibrosa
• SIMPLES
– Constituídas somente por aminoácidos
– Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
• CONJUGADAS
– Contêm grupos prostéticos, isto é, grupos não
aminoácidos, tais como carboidratos, íons, pigmentos, etc.
– Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não
peptídico, denominado grupo prostético. Ex:
metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas,
glicoproteínas
Composição das proteínas
Hemoglobina
• Contém 4 grupos prostéticos, cada um consistindo de
um íon de ferro e a porfirina.
• São justamente estes grupos que habilitam a
hemoglobina a carregar o oxigênio através da
corrente sanguínea.
Exemplos de proteínas conjugadas
• Lipoproteínas, tal como LDL e HDL, são
também exemplos de proteínas conjugadas
neste caso, com lipídeos.
Exemplos de proteínas conjugadas
PROTEÍNAS MONOMÉRICAS: Formadas
por apenas uma cadeia polipeptídica.
PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS: Formadas
por mais de uma cadeia polipeptídica; São as
proteínas de estrutura e função mais complexas.
Número de cadeias
• Quando as proteínas são submetidas à elevação de
temperatura, a variações de pH ou a certos solutos como a
uréia, sofrem alterações na sua configuração espacial, e
sua atividade biológica é perdida.
• Este processo se chama desnaturação.
• Ao romper as ligações originais, a proteína sofre novas
dobras ao acaso. Geralmente, as proteínas tornam-se
insolúveis quando se desnaturam. É o que ocorre com a
albumina da clara do ovo que, ao ser cozida, se torna
sólida.
Desnaturação das proteínas
• Na desnaturação, a seqüência de aminoácidos não se
altera e nenhuma ligação peptídica é rompida.
• Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas
ao seu meio original, podem recobrar sua configuração
espacial natural.
• Todavia, na maioria dos casos, nos processos de
desnaturação por altas temperaturas ou por variações
extremas de pH, as modificações são irreversíveis.
A) Proteína ativa e funcional
B) Proteína desnaturada e inativada.
Desnaturação das proteínas