resumo bioquímica 4

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Enzimas: são catalisadores de natureza protéica (biocatalizadores) de alto peso molecular, produzidas por células vivas e responsáveis pela maioria das reações que ocorrem no metabolismo dos seres vivos. Tem as mesmas propriedades protéicas: peso molecular entre 10 000 a milhões, são termolábeis (desnaturam com o calor), não são dializavei e respondem da mesma forma que todas as outras proteínas frente aos agentes desnaturantes. Catalizador: elemento químico ou biológico que participa da reação mas não faz parte do produto final. A catalise química é diferente da biológica(esp). 
Centro ativo da enzima: é o local da superfície da enzima onde se liga transitoriamente o substrato a ser formado. Normalmente se apresenta como uma fenda na superfície da enzima e é configurado por um pequeno numero de radicais de aa localizados distantes na cadeia polipeptídica, porem próximos pelo enovelado da cadeia. A formatação do CA mostra uma estrutura tridimensional, o que justifica a alta especificidade das enzimas. A especificidade das enzimas vem da dificuldade de encontrar substratos que encaixem perfeitamente com o CA da enzima. Na ligação complexo E/S ocorrem ligações de natureza fraca (atração iônica, pontes de H e Van der Walls), nunca ligações covalentes, porque essas são fortes. Nas reações E/S as enzimas despendem em parte ou ao total a energia de ativação. O CA É TRIDIMENSIONAL. Co-fatores: existem organicos e inorgânicos. Os orgânicos são chamados de co-enzimas. Existem 2 tipos de co-fatores: grupo prostético (FAD), o qual se liga permanentemente ao substrato e o co-substrato (NAD) que não é permanenemente ligado, se liberta da enzima ao fim da reação, possui vida própria e pode se ligar a mais de um tipo de enzima (difere no grau de associação). Exemplo: OXIRREDUTASE: ligada ao FAD. Enquanto o FAD se reduz para FADH2, o composto que tinha ligação simples se oxida.
Reaçoes Catalizadas por E: baixo poder de ativação. Reações Não-Catalizadas por E: alto poder de ativação.
Enzimas alostéricas: são enzimas que possuem distante do C.A um centro regulardor sob o qual atuam ativadores e inibidores denominados de centro alosterico. O centro alosterico sob a ação de um ativador, adapta o CA para interagir com o substrato. Quando a ação sobre um centro alosterico for de um inibidor ocorre uma deformação do CA, impedindo a formação do complexo E/S.
 Modulador + = ativador. Modulador - = inibidor
Enzima Rigida: modelo chave-fechadura (Fisher 1894). Diz que o CA é imutável, pré-moldado. Não fazem parte as enzimas alostericas. Enzima Flexivel: modelo encaixe induzido (Koshland 1958), diz que as enzimas não tem CA pré-moldado. Tanto as enzimas quanto o substrato são adaptáveis.
pH e velocidade de reação: as enzimas possuem pH óptico de ativação variável, cada enzima tem um. Não existe pH definido para ações fisiológicas ou quaisquer. O pH da enzima é importante porque a variação do pH interfere na protonação dos grupos químicos que configuram o CA da enzima.
Isoenzimas: são enzimas produzidas em locais diferentes, com estruturas diferentes mas que atuam catalizando a mesma reação. Ex: alfa amilase pancreática e salivar, ambas catalizam a hidrolise do amigo mas tem CA diferente. E. Constitutiva: sua concentração não depende de nenhum outro fator. Mantem a nível celular uma concentração constante. Formam a bateria enzimática fisiológica. E. Indutivas: só apresentam concentração intracelular apreciável quando esta presente o seu indutor, que via de regra é o próprio substrato ou algum hormônio. Zimongenios: são formas inativas de enzimas proteolíticas para impedir a ação indevida da enzima em locais indesejáveis.
Inibição Reversivel Competitiva: o inibidor tem semelhança estrutural com o substrato da enzima. A enzima não consegue diferenciar com quem deve se ligar e acaba ocorrendo uma competição da enzma com o substrato. A enzima fica inibida pelo seu CA. Quando a concentração de um é maior que de outro, a enzima reage com quem tem concentração maior. Uma vez o inibidor ligado, a reversão se dá por aumento na concentração do substrato. ANTIBIOTICOS. Inibição Reversível Não-Competitiva:o local de inibição não é o CA. O inibidor não é semelhante ao substrato, ele deforma o CA a distancia, modulando-o negativamente, impedindo que ocorra a catálise. O processo é revertido pela ativação de um modulador alosterico +, o qual adapta o CA para reagir com o substrato. Geralmente isso é benéfico, no metabolismo faz o controle das rotas metabólicas.
 Inibição Irreversivel: um exemplo comum é a acetilcolinesterase que atua sobre a acetilcolina, promovendo a separação da colina do acetato. O isopropil-flúor-fosfato libera flúor que se liga covalentemente ao CA da enzima, inibindoa-a (gás inalante de guerra). As inibições enzimáticas irreversíveis geralmente ocorrem pela ligação muito forte estabelecida entre os inibidores e os grupos químicos do CA da enzima.