AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS (AULA INTENSIVA)

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16/12/2017
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BIOQUÍMICA GERAL – 2° ESTÁGIO
UNIVERSIDADE FEDERAL DE CAMPINA GRANDE – UFCG
CENTRO DE CIÊNCIAS E TECNOLOGIA AGROALIMENTAR – CCTA
UNIDADE ACADÊMICA DE TECNOLOGIA DE ALIMENTOS - UATA
MONITOR: JONNATHAN SILVA NUNES
PROFESSOR ORIENTADOR: DR. FRANCISCLEUDO BEZERRA DA COSTA
▪ Aminoácidos e peptídeos
▪ Proteínas
▪ Enzimas
Aminoácidos Peptídeo Proteínas Enzimas
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▪ São moléculas que possuem um carbono quiral ligado a quatro ligantes diferentes, 
são eles:
- Um hidrogênio (H);
- Um grupo Amina (NH2);
- Um grupo carboxílico (COOH);
- E uma cadeia lateral “R”.
São a base para a síntese de PROTEÍNAS.
▪ São compostos sólidos;
▪ Cristalinos;
▪ Incolores;
▪ A maioria apresenta sabor adocicado;
▪ Alguns são insípidos e outros amargos.
▪ Com exceção da glicina (que é solúvel em água), a maioria apresenta solubilidade 
variável;
▪ Insolúveis em solventes orgânicos.
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Aminoácido na forma de ÍON dipolar
H2N
COOH
H3N COO-
▪ Amina: NH3
▪ Imina: NH
▪ Nitrogênio: N
▪ Amida: CONH2
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▪ Nutricional:
- ESSENCIAIS ou NÃO ESSENCIAIS;
▪ Estrutural:
- Se são opticamente ativos ou não;
- Se são ÁCIDOS ou BÁSICOS;
- Se são POLARES ou APOLÁRES
- Se são AROMÁTICOS.
De forma geral, esta estrutura lateral, irá determinar a 
identidade do aminoácido.
▪ Não Essenciais: 
São produzidos pelo próprio organismo e não necessitam ser extraídos do ambiente 
por meio da alimentação. 
Ex.: Glicina, Alanina, Serina, Cisteína, Tirosina e entre outros.
• Essenciais: 
São obtidos apenas através da alimentação, ou seja, o organismo não consegue 
produzir esses tipos de Aas.
Ex.: Fenilalanina, Valina, Triptofano, Treonina, Lisina, Leucina e entre outros.
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Relaciona-se a aminoácidos que:
• Apresentam ou não atividade optica;
Aminoácidos que são:
- ÁCIDOS ou BÁSICOS;
- POLARES ou APOLÁRES
- AROMÁTICOS.
De forma geral, esta estrutura lateral, irá 
determinar a identidade do aminoácido.
▪ Está relacionada ao desvio de luz causada por determinadas moléculas.
▪ Essa capacidade irá depender da estrutura das moléculas que precisará geralmente
apresentar:
- Carbono Assimétrico ou Quiral;
Ex.:
Ligantes diferentes = Molécula Assimétrica
Dois ligantes iguais = Molécula simétrica
Fenilalanina Glicina
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Apolares
Polares
Ácidos
Básicos
Dentro dessas
classificações é possível
notar que existem Aas
que contém anel
aromático ou enxofre (S).
Q.: 6 da lista.
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Glicina
Fenilalanina Asparagina
Aspartato
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▪ Ligação química que ocorre entre duas moléculas de aminoácidos quando o grupo
carboxílico de uma liga-se ao grupo amina de outra, liberando uma molécula de
água (H2O).
Essa reação também é chama de síntese por desidratação.
Gly-Met-Trp
Classificação dos peptídeos de acordo com a quantidade de aminoácidos presentes em 
sua estrutura:
2 Aas: Dipeptídeo;
3 Aas: Tripeptídeo;
4 a 10 Aas: Oligopeptídeo;
11 a 100 Aas: Polipeptídeo.
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▪ São macromoléculas de α-aminoácidos interagindo entre si por ligações peptídicas 
existentes entre seus grupos aminas e carboxílicos.
Considera-se proteína quando existir pelo menos 40 resíduos de aminoácidos;
▪ Atuam como:
- Enzimas;
- Proteínas estruturais;
- Proteínas de reserva;
- Transportadoras;
- Contráteis ( ex. músculo);
- Protetoras do sangue dos vertebrados;
- Toxinas;
- Hormônios.
Q.:17
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▪ Podem ser classificadas quanto a ESTRUTURA como:
- Proteínas simples: apresentam apenas aminoácidos em sua estrutura;
- Proteínas conjugadas: além dos aminoácidos, iram também apresentar compostos que
podem ser orgânicos ou inorgânicos, denominados de Grupos prostéticos (são os
substratos de enzimas).
▪ Quanto a CONFORMAÇÃO:
- Proteínas fibrosas: em forma de fitas ou fibras que compõem as estruturas básicas;
- Proteínas globulares: em forma de novelos ou esferas.
Q.:17 e 18
Q.: 19
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• É somente a sequência de aminoácidos sem se preocupar
com a orientação espacial da molécula;
• Nível de estrutura mais simples a partir da qual todas as
outras derivam.
Ligações existentes:
- Apenas ligação peptídica.
▪ Corresponde a regiões de ligações de hidrogénio da cadeia principal e
em que não participam ligações de hidrogénio envolvendo as cadeias
laterais;
▪ Existem dois tipos de estruturas secundárias:
α-hélice: estrutura helicoidal assegurada;
 β-pregueada: as folhas são antiparalelas (isto é estão orientadas em 
direções opostas);
Tipos de ligações existentes:
- Lig. Peptíca;
- Pontes de H.
α-hélice
β-pregueada
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▪ Arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica e
consequentemente dos elementos de estrutura
secundária;
▪ Refere-se ao enrolamento da proteína para formar
estruturas complexas das proteínas globulares;
▪ Tipos de ligações existentes:
- Lig. Peptídica;
- Pontes de H;
- Pontes de Sulfeto;
- Van der Waals.
A partir dessa estrutura a proteína é considerada nativa, pois é a partir da
estrutura tridimensional que essa molécula está biologicamente ativa e apresenta
propriedades biológicas naturais. (Q.: 21)
▪ Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias
polipeptídicas interagem;
▪ Está relacionada à disposição tridimensional das diferentes
cadeias;
▪ Cada uma das cadeias apresentam os três níveis estruturais
citados ( 1°, 2° e 3°).
▪ Tipos de ligações existentes:
- Lig. Peptídica;
- Pontes de H;
- Lig. Iônica;
- Lig. Hidrofílica. 
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▪ Desnaturação: desorganização das estruturas 4, 3 e 2 sem alterar a estrutura primária, ou 
seja, sem haver a ruptura das ligações peptídicas;
▪ Hidrólise: rompimento das ligações peptídicas que mantém a estrutura primária, podendo 
ser por ácidos, bases ou enzimas;
▪ Isomerismo: moléculas aparentemente iguais mas que apresentam diferenças em suas 
estruturas. É necessário que a proteína contenha variedades de aminoácidos.
▪ Catalizadores biológicos com funções específicas e altamente especializadas;
▪ Atuam no organismo sem alterar a composição química do meio;
▪ São constituídas de duas partes independentes:
Parte Protéica (Apoenzima);
Parte Não-Protéica (Coenzima);
Enzima
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Pode ser um íon
(Fe+) ou molécula
orgânica (vitaminas
hidrossolúveis);
(Inativa) (Inativa) (Ativa)
= Enzima= Cofator
Centro ativo: região da enzima onde ocorre a reação química
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▪ Óxido-redutases: reações de oxido redução ou transferência de elétrons 
para formar isômeros;
▪ Liases: catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de 
moléculas de água, amônia e gás carbônico;
▪ Hidrolases: catalisam a quebra de ligações pela adição de água;
▪ Ligases: catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da 
ligação entre duas pré-existentes.
▪ pH: 
A ionização pode modificar a conformação da enzima e o substrato pode ser 
afetado; 
▪ Temperatura:
Com o aumento da temperatura, os efeitos da reação aumenta, mas se a temperatura 
continuar a subir pode causar a desnaturação da enzima;
▪ Concentração da enzima: 
A velocidade máxima da reação irá acontecer em função da quantidade da enzima 
disponível.
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▪ É toda substância que pode diminuir a velocidade das reações catalisadas por 
enzimas
▪ Tipos de inibidores:
Irreversíveis: ligam-se às enzimas por meio de ligações covalentes;
Reversíveis: ligam-se às enzimas por meio de ligações não-covalentes;
Os dois tipos de inibição reversível são:
- Inibição competitiva;
- Inibição não competitiva. 
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