Aulas de Bioquímica - I - aula - 2

Prévia do material em texto

Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas
As Proteínas são macromoléculas mais abundantes nas células vivas.
As Proteínas ocorrem em grande variedade, milhares de diferentes tipos e tamanhos, e exibem também uma grande diversidade de funções biológicas; elas são instrumentos moleculares por meio dos quais a informação genética é expressa.
São sintetizadas a partir de apenas 20 monômeros diferentes os aminoácidos.
Cada Proteína tem uma sequência característica de aminoácidos. Se considerarmos:
2 aminoácidos – 2 arranjos (sequência) diferentes
3 aminoácidos – 3! = 3.2.1 = 6 arranjos diferentes
4 aminoácidos – 4! = 4.3.2.1 = 24 arranjos diferentes
20 aminoácidos – 20! = 20.19.18... = 20.1018arranjos diferentes
AMINOÁCIDOS
Em 1806 – foi descoberto o Primeiro Aminoácido “asparagina”
Em 1938 – foi descoberto o Último dos 20 aminoácidos a “treonina”
A asparagina foi encontrada primeiramente no aspargo;o ácido glutâmico foi encontrado no glúten do trigo; a tirosina foi isolada primeiro do queijo (é derivado da palavra grega tyros, “queijo”).
Os Aminoácidos tem Características Estruturais Comuns
- Todos os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas são do tipo α-aminoácidos.
Diferem entre si por suas cadeias laterais ou grupo R; os quais variam em estrutura, tamanho e carga elétrica e influenciam a solubilidade do aminoácido em água.
COOH
 NH2 – C – H 
 H
Obs.: Os 20 aminoácidos das proteínas são frequentemente referidos como os aminoácidos primários para distingui-los dos aminoácidos depois de sintetizados que encontram-se presentes nos organismos vivos.
O Grupo Lateral determina as Características dos Aminoácidos
a- Grupos R – Apolares (Hidrófobos), possuem apenas hidrocarbonetos
b- Grupos R – Polares (Hidrófilos), não carregados
c- Grupos R – Carregados Negativamente, ácidos
d- Grupos R – Carregados Positivamente, básicos
Alguns aminoácidos Não Primários: Possuindo Importantes Funções
Além dos 20 aminoácidos mais comuns, encontramos aminoácidos mais raros, que estão presentes em proteínas especiais:
4 – hidroxiprolina – um derivado da prolina;
5 – hidroxilisina – derivada da lisina; as duas estão presentes em grande quantidade no colágeno;
6 – N – metilisina – é encontrada na miosina; uma proteína contrátil do músculo;
Ƴ – carboxiglutamato – é encontrada na protrombina; uma proteína importante na coagulação do sangue;
Desmosina – um derivado de quatro resíduos separados de lisina, encontrado na proteína elastina;
Selenocisteína – é um caso especial; derivado da serina; ele contém selênio em vez de enxofre da cisteína;
A Ornitina e a citrulina – são especiais, porque são intermediárias importantes na biossíntese da arginina e no Ciclo da Uréia.
Os Aminoácidos Nutricionalmente Essenciais devem ser Obtidos na Dieta
Adulto – 9 aminoácidos
Criança – 10 aminoácidos; a “arginina” é sintetizada no fígado, durante o ciclo da uréia, como a demanda para o crescimento é maior, a quantidade produzida no ciclo da uréia não é suficiente, sendo, portanto, necessário fornecê-la através da dieta.
“Arginina” – Histidina – Lisina – Leucina – Isoleucina – Valina – Fenilalanina – Triptofano – Treonina – Metionina.
Outras Funções Importantes dos Aminoácidos
Além da função estrutural nas proteínas, alguns aminoácidos realizam funções adicionais nas células ou então do seu metabolismo originam-se outros compostos biologicamente ativos.
A glicina e o ácido glutâmico parecem funcionar na transmissão nervosa.
A histidina por descarboxilação – forma a histamina – substância envolvida nos processos alérgicos.
- O triptofano por descarboxilação – forma a 5 – hidroxitriptamina, também conhecida como serotonina, enteramina ou trombocitina, potente vaso constritor e estimulador da contração do músculo liso. Cerca de 1% do triptofano segue normalmente essa via. 
O triptofano, através de outra via, é convertido ma melatonina, na glândula pineal, hormônio envolvido no ritmo circadiano no ciclo sono-vigília.
- A tirosina – é precursora para a síntese de dopamina, nor-adrenalina e adrenalina, formadas nas células neurais. Precursora de melanina, o albinismo é causado pela deficiência de tirosinase, a primeira enzima da via de síntese de melanina.
 - Glicina, arginina e metionina são precursores para a síntese de creatina-fosfato, forma de armazenamento de fosfato rico em energia no músculo e que é transformado depois em creatina.
Glutamato, por descarboxilação, forma o Ƴ-aminobutirato (GABA) que atua como neurotransmissor no SNC.
Glicina, cisteína e ácido glutâmico formam juntos o glutátion, tripeptídeo presente em quase todas as células do organismo e que funciona como protetor de membranas e proteínas contra radicais livres e peróxidos. O glutátion também se conjuga com agentes tóxicos como fármacos e carcinógenos, convertendo-os numa forma mais facilmente excretadas.
Ácido aspártico e a fenilalanina é precursor do aspartame, acredita-se que não seja tóxico; pois é derivado de dois produtos naturais. Apresenta índice de doçura 180 vezes maior que o da sacarose. 
Isomeria Óptica nos Aminoácidos
Como o carbono alfa está ligado a 4 substituintes diferentes, ele é considerado um C assimétrico. Nas proteínas naturais, encontramos somente L-aminoácidos; quando compostos quirais são formados por reações químicas comuns, resulta uma mistura racêmica dos isômeros D e L.
COOH
 NH2 – Cα – H
 R 
Obs.: a glicina é uma exceção; pois no lugar do R, ela contém um Hidrogênio; então:
COOH
 NH2 – Cα – H
 H 
Os Aminoácidos podem se Comportar como Ácidos e como Bases (Anfóteros)
Em solução aquosa, os aminoácidos estão ionizados e podem agir com ácidos ou como bases. Eles se apresentam na forma de íons dipolares ou zwitterion ( em alemão, íon híbrido).
 COOH COO-
 NH2 – C – H H3N+ - C – H 
 R R 
 Forma não iônica Forma dipolar(anfótero) ou
 “Zwitterion”
Se titularmos uma solução de aminoácidos, ele vai se comportar como ácido diprótico, quando está na forma totalmente protonada, isto é, quanto a carboxila e o grupo amino já receberam prótons; nessa forma ele tem dois grupos que podem se ioniza e liberar prótons.
Como exemplo; usaremos a Alanina
 H H+ H H+ H 
 R – C – COOH R – C – COO- R – C – COO-
 NH3+ NH3+ NH2
Carga líquida: +1 0 -1
Os Aminoácidos tem Curvas de Titulação Características
A cada dissociação de próton corresponde um valor de K (constante de ionização). K1 corresponde à dissociação do próton do grupo carboxílico – COOH e K2 corresponde á dissociação do próton do grupo amínico – NH3+. Se o grupo lateral do aminoácido tiver outro grupo dissociável, haverá outro valor de K, ao qual corresponderá o pKR
AMINOÁCIDO
pK1’(- COOH)
pK2’( -NH3+)
pK3’(R)
Glicina
2,34
9,6
Alanina
2,34
9,69
Leucina
2,36
9,60
Serina
2,21
9,15
Treonina
2,63
10,43
Glutamina
2,17
9,13
Ácido aspártico
2,09
9,82
3,86
Ácidoglutâmino
2,19
9,67
4,25
Histidina
1,82
9,17
6,0
Cisteína
1,71
10,78
8,33
Tirosina
2,20
9,11
10,07
Lisina
2,18
8,95
10,53
Arginina
2,17
9,04
12,48
Ponto Isoelétrico de um Aminoácido
Ponto isoelétrico é o pH onde o aminoácido está com carga elétrica líquida igual a zero. É obtido pela média aritmética do pK1 e pK2 para aqueles aminoácidos que não tem grupo R ionizável, como porexemplo, a alanina, a leucina, a glicina, etc.
Para os aminoácidos ácidos o pI é igual à média aritmética dos pK1 e pKR e para os aminoácidos básicos, pI é a média aritmética dos pK2 e pKR.
Abaixo do ponto isoelétrico, o aminoácido terá uma carga elétrica líquida positiva e migrará par o cátodo. Acima do ponto isoelétrico, o aminoácido terá uma carga líquida negativa e migrará par o ânodo.
 pH1 = ½ (pK1 + pK2)