Bioquímica Aminoácidos

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Aminoácidos 
Bioquímica 
Aminoácidos 
 São essências para a vida;
 São as unidades estruturais que compõem 
as proteínas.
 Um grande números de proteínas, de quase 
todas as fontes conhecidas, apresentam em 
suas composições 20 aminoácidos-padrão.
 Nem todas as proteínas contêm todas os 20 
aminoácidos;
 Mas a maior parte das proteínas contêm a 
maioria deles.
Aminoácidos 

Estruturas dos aminoácidos
Um aminoácido 
pode agir como 
ácido e como base:
Em pH fisiológico;Em pH fisiológico;
Os grupos amino são 
pronados;
Os grupos carboxílicos 
assumem sua forma de 
base conjugada 
(carboxilato).
Solubilidade 
Os aminoácidos são mais solúveis 
em solventes polares do que em 
apolares;apolares;
As propriedades iônicas das 
cadeias laterais influenciam as 
propriedades físicas e químicas 
dos aminoácidos e dos 
aminoácidos livres em proteínas.
Ligações peptídicas
Os aminoácidos podem 
ser polimerizados para 
formar cadeias;
 Reação de condensação; Reação de condensação;
 Formação de uma ligação 
com a eliminação de uma 
molécula de água.
 Ocorre sempre por meio da 
reação entre o grupo amina de 
um aminoácido e o 
grupo carboxila do outro
Conceitos
 Polímeros - são macromoléculas formadas a partir de 
unidades estruturais menores (os monómeros).
 Peptídeos – biomoléculas formadas pela ligação de 
dois ou mais aminoácidos através de ligações 
péptidicas, estabelecidas entre um grupo amina de péptidicas, estabelecidas entre um grupo amina de 
um aminoácido, e um grupo carboxilo do outro 
aminoácido.
 Resíduos de aminoácidos – aminoácidos individuais 
(as unidades monoméricas) incorporadas a um 
peptídeo. 
 Polipeptídeos – são polímeros lineares não-
ramificados;
 Casa resíduo de aminoácidos participa de duas 
ligações peptídicas.
Polipeptídeos
 As proteínas são moléculas que contêm 
uma ou mais cadeias polipeptídica.
 As variações no comprimento e na 
sequência de aminoácido de sequência de aminoácido de 
polipeptídeos contribuem para a 
diversidade na forma e na função 
biológica das proteínas.
Classificação 
 Classificação dos 20 aminoácido-padrão:
 Por polaridade de suas cadeias laterais.
 Há três tipos principais;
Os grupos R apolares;Os grupos R apolares;
Os grupos R polares não-carregados;
Os grupos R polares carregados.
 A inclusão de um aminoácido em um ou em 
outro grupo não reflete apenas as 
propriedades do aminoácido isolado, mas 
também seu comportamento quando ele faz 
parte de um polipeptídeo. 
Classificação 
 As estrutura da maioria dos polipeptídes
dependem da tendência das cadeias
laterais polares e iônicas de se 
hidratarem e das cadeias laterais hidratarem e das cadeias laterais 
apolares de associarem-se entre si, em 
vez de associarem-se com a água. 
 Esse é o efeito hidrofóbico dos pelipeptídeos. 
Derivados de aminoácidos 
 Os resíduos de aminoácidos “incomuns” 
são, em geral, importantes constituinte de 
proteínas e de peptídeos biologicamente
ativos.
 Muitos aminoácidos não são apenas 
constituintes de polipetídeos, mas 
desempenham, de modo independente, 
uma variedade de funções biológicas.
 Quase em todos os casos, os aminoácidos 
incomuns resultam de aminoácidos após a 
cadeia polipeptídica ter sido sintetizada.
Derivados de aminoácidos 
 As modificações em aminoácidos incluem a 
simples adição de pequenos grupos 
químicos a certas cadeias laterais do 
aminoácidos:
 Hidroxilação - processo químico que introduz  Hidroxilação - processo químico que introduz 
um grupo hidroxila (-OH) em um composto 
orgânico.
 Metilação - substituição de um átomo de 
hidrogênio pelo grupo metila.
 Acetilação -
 Carboxilação
 Fosforilação 
Derivados de aminoácidos 
 As modificações químicas que ocorrem nos 
grupos amino e carboxila livres nas extremidades 
N e C-terminais de um polipeptideo são 
essenciais para função da proteína. 
 Os 20 aminoácidos-padrão sofrem um  Os 20 aminoácidos-padrão sofrem um 
desconcertante número de transformação 
química para outros aminoácidos e compostos 
relacionados como parte de sua síntese e 
degradação celular normal.
 Muitos aminoácidos são sintetizados, não para 
serem resíduos de polipeptídeos, mas para 
agirem independentemente. 
Derivados de aminoácidos 

Derivados de aminoácidos 
A histamina (o produto da 
descarboxilação da histidina) é 
um potente mediador local de 
reações alérgicas.reações alérgicas.
A tiroxina (outro derivado da 
tirosina) é um hormônio da tiroide 
que contém iodo e que 
geralmente estimula o 
metabolismo de vertebrados. 
Proteínas
 Estão no centro da ação nos processos biológicos.
 São componentes estruturais essenciais das células. 
 São formadas por macromoléculas biológicas 
menores.menores.
 Praticamente todas as transformações moleculares 
que definem o metabolismo celular são mediadas 
pela catálise protéica.
 Funções regulatórias, controlando as condições 
intracelulares e extracelulares e mandando 
informações para outros componentes da célula.
Estabilização das proteínas 
 pH:
 Alteração no pH pode causar a desnaturação (deformação 
estrutural) e até mesmo a degradação química das proteínas.
 Temperatura:
 A estabilidade térmica é muito variada. As temperaturas baixas  A estabilidade térmica é muito variada. As temperaturas baixas 
como as altas podem desnatura-las.
 Enzimas:
 As enzimas degradativas também são liberadas sempre que são 
destruídos os tecidos para liberar a molécula de interesse.
 Nucleoses – enzimas que degradam ácidos nucléicos.
 Proteases – enzimas que hidrolisam as ligações peptídicas das 
proteínas. 
 Absorção às superfícies:
 Muitas proteínas são desnaturadas pelo contato com a interface 
ar-água ou com as interfaces vidro-água ou plástico-água.
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	Polipeptídeos 
	Classificação 
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	Derivados de aminoácidos 
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