resumo de BIOQUIMICA

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A CÉLULA E A ORGANIZAÇÃO TECIDUAL DO ORGANISMO 
 Procariotos X Eucariotos 
DIFERENÇAS: ausência de membranas, ausência de organelas  procariotos 
SEMELHANÇAS: citoplasma, material genético, ribossomos e citosol 
 
 ORGANELAS 
Mitocôndria: respiração celular e produção de energia  ciclo de Krebs 
 DNA próprio e circular 
Nucleolo: organização dos ribossomos 
Cromatina: armazenamento e organização de DNA 
Reticulo Endoplasmatico Ribossomico: síntese de proteínas e moléculas complexas 
Reticulo Endoplasmatico Liso: síntese de lipídeos 
Ribossomo: síntese de lipídeos 
Peroxissomo: oxidação (formação de agua oxigenada H2O2) 
Lisossomo: digestão celular e degradação de proteínas 
Membrana Plasmatica: controla a entrada e saída de substancias na célula (permeabilidade seletiva) 
 possui 2 camadas compostas de lipídeos, carboidratos e proteínas 
 
 JUNÇÕES CELULARES 
Bloqueadores: oclusivos (impedem a passagem de substancias) 
Ancoradouras: desmossomo (as partes externas das proteínas estão ligadas entre si e dentro estão 
ligadas ao citoesqueleto) 
Comunicante: fenda (forma canais que trocam informações entre as células) 
Hemi-desmossomo: célula com a MEC tendo adesão da célula ao substrato 
 
 ORGANISMO  SISTEMA  ÓRGÃOS  TECIDOS  CÉLULAS 
 
 
MACRONUTRIENTES MICRONUTRIENTES 
 Carboidratos, lipídeos e proteínas 
 São ingeridos em maior quantidade, 
sendo fonte de energia para o 
funcionamento pleno do corpo 
 DEFICIENCIA: leva ao marasmo que é 
uma deficiência crônica e uma forma 
de desnutrição calórico-proteica 
 
 
 Vitaminas e sais minerais 
 São ingeridos em menor quantidade 
 Possuem absorção direta e, por isso, 
não precisam ser digeridos 
 Não são sintetizadas pelo organismo, 
devendo ser ingeridas pela dieta 
 Lipossoluveis (ADEK) e hidrossolúveis 
(complexo B e vitamina C) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
FUNÇÕES ORGANICAS, PH E TAMPÕES 
 
 
BIOMOLÉCULA UNIDADE EXEMPLO 
Proteina Aminoacido Insulina 
Acido nucleico Nucleotideo DNA/RNA 
Polissacarideo Monossacarideo Celulose 
Lipideo Acido graxo Triacilglicerol 
 
 FUNÇÕES ORGANICAS 
 Amina 
 Alcool 
 Tiol 
 Aldeído 
 Cetona 
 Acido carboxílico 
 Ester 
 Tioester 
 Amida 
 SINALIZAÇÃO CELULAR 
Cascatas de reações que a célula faz de acordo com os estímulos recebidos 
 COFATOR 
Moléculas não proteicas que auxiliam a maior atividade enzimática 
 OSMOLARIDADE 
Indica a concentração de solutos em determinada solução, podendo influenciar a maneira que as 
moléculas reagem e se ligam entre si. E determinando a solubilidade das moléculas que compõe a 
célula. 
 POTENCIAL HIDROGENIONICO (PH) 
Escala que mede os níveis de acidez e alcalinidade da solução (Hᶧ ou OH ֿ ) 
A concentração de íons hidrogênio determina a acidez da solução. 
ÁCIDO: libera íons hidrogênio, tendo uma concentração de OH ֿ menor que a de Hᶧ 
 pH<7  alta [Hᶧ] 
BASE: recebe íons de hidrogênio, tendo uma concentração de OH ֿ maior que a de Hᶧ 
 pH>7  alta [OH ֿ ] 
NEUTRO: [OH ֿ ]= [Hᶧ] 
Quase todas as moléculas de um ácido forte, quando dissolvidas em agua, dissociam-se e liberam 
seus Hᶧ; já um ácido fraco, tem poucas de suas moléculas dissociadas. 
As bases fracas aceitam mais Hᶧ, aumentando o pH. 
O pH do sangue é neutro, sofrendo uma variação de 7,35 a 7,45. Uma variação maior que essa pode 
levar à morte celular. 
Esse equilíbrio é mantido por dois tipos de tamponamento. 
 
 SOLUÇÃO TAMPÃO 
Solução aquosa composta por acido fraco ou base fraca e que resiste a alterações de pH quando 
adicionado pequenas quantidades de acido ou base, duas reações reversíveis que acontecem juntas, 
atingindo o equilíbrio. 
Só funciona em uma determinada faixa de pH próximo a pKa 
SISTEMA DE TAMPONAMENTO DO ORGANISMO 
Os mecanismos de controle e compensação são importantes porque pequenas alterações no pH 
podem levar a morte. E a Hb é uma das responsáveis por controlar o pH sanguíneo. 
O sangue venoso tem pH diferente do sangue arterial 
 CO₂ + H₂O H₂CO₃ Hᶧ + HCO₃ 
 
 CONTROLE DO pH SANGUINEO 
Os mecanismos de controle e compensação são importantes porque pequenas alterações no pH 
podem levar a morte. E a Hb é uma das responsáveis por controlar o pH sanguíneo. 
O sangue venoso tem pH diferente do sangue arterial 
 CO₂ + H₂O H₂CO₃ Hᶧ + HCO₃ ֿ 
Tamponamento químico: 1 linha de defesa do organismo contra as alterações de pH 
 Bicarbonato, fosfato e proteínas (albumina) 
Tamponamento fisiológico: 2 linha de defesa 
 Mecanismo respiratório- excreção de CO₂ 
ACIDOSE- quando há hipoventilação (respiração lenta), tendo o CO2 
removido lentamente do sangue, acumulando o Hᶧ. 
 ALCALOSE- hiperventilação (respiração rápida), tendo o CO2 
removido muito rápido. 
 Mecanismo renal- excreção de Hᶧ 
 
FATORES 
REGULADORES 
TEMPO DE AJUSTE 
EQUIL. ACIDO-BASE 
REGULAÇÃO DO PH 
LIBERAR/CAPTAR 
ATUAÇÃO ATRAVES 
Sistema tampão Ação imediata Hᶧ HCO₃, Hb, fosfato e 
proteína 
Regulação respiratória Ação em minutos CO₂ Centro respiratório: 
inibe ou estimula a 
ventilação 
Regulação renal Ação em horas ou dias HCO₃ ֿ Reabsorção ou não de 
HCO₃; excreção ou não 
de Hᶧ 
 
 CURVA DE TITULAÇÃO 
A titulação é usada para determinar a quantidade de um acido em certa solução, mostrando 
graficamente que um conjugado pode servir como tampão. 
Um dado volume de acido é titulado como uma solução de base forte ate a neutralização do acido 
Revela o pKa do acido fraco 
 
 
 ֿ 
 
 permite calcular o pKa dado o pH e a razão molar de um doador e 
 um aceptor de prótons 
 
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS 
 
Os aminoácidos são, como se fossem, os tijolos dos nossos corpos. Ao formar a cadeia de 
aminoácidos são formadas as proteínas. 
São obtidos a partir de dietas e degradação de proteínas intracelulares. 
As proteínas são as moléculas mais abundantes e com maior diversidade de funções nos sistemas 
vivos, porem possuem em comum a característica estrutural de serem polímeros lineares de 
aminoácidos. 
 
 FUNÇÕES 
 
 Transporte (hemoglobina) 
 Defesa (anticorpos) 
 Reguladores (hormônios) 
 Estrutural (actina e miosina) 
 Cataliticos (enzima) 
 Metabólica (componentes do ciclo de Krebs) 
 ESTRUTURA 
 
 
A estrutura primaria determina como ela se dobra e interage com outras moléculas na célula e 
realiza suas funções. 
É a cadeia lateral que determina o papel do aa na proteína, por isso, é importante classifica-la de 
acordo com as propriedades de suas cadeias laterais, ou seja, apolares (distribuição homogênea de 
elétrons) ou polares (distribuição desigual de elétrons). 
 Cadeias laterais apolares: incapaz de receber ou doar prótons, de participar de 
ligações iônicas ou de hidrogênio. Promovendo interações hidrofóbicas. 
 Cadeias laterais polares desprovidas de carga: os aa apresentam carga igual a zero 
em pH neutro. 
 Cadeias laterais ácidas: cadeias laterais completamente ionizadas, com grupo 
carboxilato carregado negativamente (-COO ֿ ), são doadores de prótons. 
 Cadeias laterais básicas: completamente ionizadas com carga positiva, são aceptores 
de prótons. 
 
 CLASSIFICAÇÃO 
 APOLARES DE CADEIA ABERTA  HIDROFOBICO 
 APOLARES DE CADEIA FECHADA  HIDROFOBICO 
 POLARES NÃO CARREGADOS  HIDROFILICO 
 POLARES CARREGADOS POSITIVAMENTE HIDROFILICO 
 POLARES CARREGADOS NEGATIVAMENTE  HIDROFILICO 
 
AA ESSENCIAIS: não é produzido pelo corpo, por isso, deve ser ingerido pela dieta, por exemplo, 
carnes, ovos e leite. FORMAÇÃO DE PEPTIDEOS E PROTEINAS 
 
 
Obs: a síntese proteica ocorre por ação de enzimas 
PEPTIDEOS: cadeia de aminoácidos 
LIGAÇÃO DE PEPTIDEOS: 2 moleculas de aa se ligam covalentemente por meio de uma ligação 
amida substituída. 
 
 TRANSAMINAÇÃO 
 O processo ocorre no fígado devido a enzima transaminase 
Reação de transferência de um grupo amina d e um aminoácido para um cetoácido, para formar um 
novo aminoácido e um novo ácido α-cetônico. 
 
 ESTRUTURA 
20 aminoacidos unidos entre si por ligações peptídicas. A sequencia linear de aa ligados contem a 
informação necessária para formar uma molécula proteica com estrutura tridimensional única. 
 PRIMARIA: sequencia de aa 
 nas proteínas, os aa são unidos covalentemente por ligações peptídicas 
entre o grupo carboxila de um aa e o grupo amino de outro. 
 a hidrolise de forma não enzimática ocorre após uma longa exposição a 
um acido ou base forte em temperaturas elevadas. 
 é importante compreender esse nível estrutural, pois muitas doenças 
genéticas resultam de sequencias anormais de aa. 
 SECUNDARIA: α-helice e folha β-pregueada 
 formação de arranjos regulares de aa localizados próximos uns aos 
outros na sequencia linear. 
 α-helice: estrutura helicoidal com esqueleto polipeptídico espiralado 
e compacto 
 β-pregueada: todos os componentes da ligação peptídica estão 
ligados por ligações de hidrogenio 
 TERCIÁRIA: definição final da forma tridimensional da molécula 
 definida pela estrutura primaria de uma cadeia polipeptídica 
 dobramento dos domínios e arranjo final dos domínios no polipeptideo 
 interações que estabilizam a estrutura terciaria: ligação de hidrogênio, 
ligação iônica, interações hidrofóbicas e pontes de sulfeto 
 QUARTENÁRIA: 2aa + cadeia polipeptidica (proteína monomérica) 
 
Obs: a desnaturação proteica resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas 
secundaria e terciaria, sem que ocorra hidrolise das ligações peptidicas 
 
 
 
 
 GLOBULARES FIBROSAS 
FORMA Esferica, oval e globular Longitudinal, esticada 
CADEIA POLIPEPTIDICA Enovelada Alongada 
SOLUBILIDADE EM AGUA Solúveis Insolúveis 
FUNÇÕES Metabólica, dinâmica Estrutura, estática 
EXEMPLO Mioglobina, Hb, insulina Colágeno, queratina, elastina 
 
 GLOBULARES 
Hemeproteinas globulares são um grupo de proteínas especializadas, tendo como papel o ambiente 
criado pela estrutura tridimensional da proteína. 
 HEMOGLOBINA: encontrada nos eritrocitos 
 tetrâmero (4 unidades, podendo se ligar em ate 4O₂) por associação de 
dois dímeros (αβ)₁ e (αβ)₂ ligadas fortemente por meio de interações hidrofóbicas. 
As interações mais fracas entre esses dímeros resultam em duas conformações 
observadas na desoxiemoglobina com relação à oxiemoglobina. 
 papel importante no tamponamento do sangue 
 cada subunidade se chama GLOBINA e o conjunto, HEMOGLOBINA. Cada 
subunidade tem um grupo heme que se liga ao Fe, ligando-se ate 4 O₂ 
 a desoxiemoglobina (estrutura T ou forma tensa, com baixa afinidade pelo 
O₂) não possui O₂ e oxiemoglobina (estrutura R ou forma relaxada, a ligação de O₂ à 
Hb causa ruptura das ligações entre os dímeros αβ) tem O₂  isso determina 
diferenças estruturais 
 Hb fetal (Hb F): é um tetrâmero, consistindo em duas cadeias α idênticas 
àquelas encontradas na Hb Adulto (Hb A) mais duas camadas δ 
 MIOGLOBINA: hemeproteina presente no coração e musculo esquelético que funciona 
como reservatório e carreador de oxigênio, aumentando a velocidade de transporte de 
oxigênio dentro da célula muscular. 
 liga-se somente a 1 molecula de O₂, pois contem apenas 1 grupo heme 
 a mioglobina tem maior afinidade por O₂ do que a hemoglobina 
 a mioglobina tem como função ligar o O₂ liberado pela Hb nas baixas pO₂ 
encontradas no musculo. A mioglobina libera o O₂ dentro da célula muscular em 
resposta à demanda de O₂. 
 SATURAÇÃO DA Hb: acontece quando O₂ se libera e vai para sangue e tecidos 
 ARTERIAL = 100% saturação de Hb com O₂ 
 VENOSO= 75% saturação Hb com O₂ 
 HEMOGLOBINOPATIAS: família de doenças genéticas causadas pela produção de uma 
molécula de Hb estruturalmente anormal, pela síntese de quantidades insuficientes de Hb 
normal 
Anemia falciforme: doença genética homozigota recessiva do 
sangue causada pela alteração de um único nucleotídeo no gene da 
cadeia β-globina. A deficiência resulta da produção de Hb com 
sequencias alteradas de aminoácidos. Caracteriza-se por crises de 
anemia hemolítica crônica com hiperbilirrubina e aumento da 
susceptibilidade a infecções. 
Metemoglobinemias: oxidação do grupo heme da Hb ao estado de 
íon férrico (Fe³⁺) forma a metemoglobina, não podendo ligar-se ao 
O₂.. A deficiência resulta da produção de Hb com sequencias 
alteradas de aminoácidos. 
Talassemias: doenças hemolíticas hereditárias , ocorrendo um 
desequilíbrio na síntese das cadeias de globina, ou seja, a síntese da 
cadeia α ou da β é defeituosa. Pode ser causada por uma serie de 
mutações, incluindo deleções de todo gene ou ainda substituições 
ou deleções de um ou vários nucleotídeos no DNA. 
 FIBROSAS 
Esses tipos de proteínas exercem funções estruturais com propriedades mecânicas especiais, com 
uma estrutura única com combinação de aa específicos de estrutura secundaria. Diferente da 
globular que possuem interações complexas entre elementos estruturais secundários, terciários e 
quartenarios. 
 COLÁGENO: proteína mais abundante do corpo humano 
 molécula longa, estrutura rígida, em que três cadeias polipeptídicas estão 
torcidas 
 seu tipo e organização são determinadas pelo papel estrutural desempenhado 
em cada órgão especifico 
 rico em glicina e prolina 
 Síntese: tradução do pre-colageno 
 
 varias etapas (...) 
 
 formação de fibrilas 
 
 formação da fibra de colágeno 
 colagenopatias: Sindrome de Ehlers-Danlos (EDS) 
 Osteogenese imperfeita 
 ELASTINA: arteia= elastina + colágeno  contrações 
 Proteína do tecido conjuntivo com propriedades semelhantes às da borracha, 
em contraste com o colágeno que forma fibras de alta resistência à tensão 
 Tem a capacidade de se distender em varias vezes o seu comprimento normal, 
mas retornando ao formato original quando a forca de tensão é relaxada 
 Rica em prolina e lisina 
 Queratina: dupla hélice se associa com outras dormando fibras maiores, pontes 
de sulfeto que mantem a estrutura. Existem diferentes formas de queratina 
 
 EFETORES ALOSTÉRICOS 
 
Influencia a ligação do O₂ à Hb, mas não influencia a ligação com a mioglobina, por exemplo. 
 pO₂: Hb se liga ao O₂ com afinidade crescente, ou seja, cada O₂ que entra, facilita a 
entrada do próximo. 
 INTERAÇÕES HEME-HEME: a afinidade da Hb pelo ultimo O₂ a se ligar é bem maior que a 
do primeiro O₂ ligado, ou seja, quanto mais O₂ vai se ligando à um grupo heme mais 
facilmente o próximo O₂ se ligará 
 EFEITO BOHR: está relacionado às variações de pH devido a efeito causado por grupos 
ionizáveis que ficam protonados, estabilizando a desoxiemoglobina e diminuindo a 
afinidade por O₂. A forma desoxi da Hb possui maior afinidade por prótons que a oxi 
 A liberação do O₂ pela Hb é aumentada quando o pH diminui ou quando a 
Hb esta na presença de uma pressão parcial de CO₂ aumentada 
 O aumento do oH e a redução da concentração de CO₂ resultam em maior 
afinidade por O₂ com estabilização do estado R da molécula 
 HBO₂ + Hᶧ  Hb Hᶧ + O₂ 
 2,3-BGP: o 2,3-BGP forma-se no meio da glicose, se estabilizandona forma desoxi 
 tem menor afinidade por O₂, facilitando a saída do O₂ e dificultando sua 
entrada 
 2,3-BGP diminui a afinidade da Hb por O₂ por ligar-se à desoxi mas não à oxi 
 pCO₂: o CO₂ dos tecidos tem uma parte transportada pelo sangue e outra parte se liga à 
Hb, em um local diferente do O₂, estabilizando a forma desoxi com afinidade menor por 
O₂, resultando num decréscimo de sua afinidade por O₂ 
 CO: se liga ao mesmo sitio que o O₂, impedindo sua ida para os tecidos, fazendo como se 
não tivesse O₂. Ele acaba se ligando ao Fe do grupo heme da Hb 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ENZIMAS 
 
São proteínas  terminam com ASE 
São catalisadores biológicos que permanecem inalterados ao entrarem e saírem do processo, 
reduzindo a energia de ativação, sendo fundamentais no correto metabolismo celular, pois 
comandam todos os eventos metabólicos 
Rota de reação energeticamente favorável: 
Enzima+substratocomplexo enzima-substrato  complexo enzima-produto  enzima+ produto 
 
 
 PROPRIEDADES DAS ENZIMAS 
 Sitio ativo: região especifica da enzima que participam da ligação com o 
substrato e da catalise, o substrato liga-se à enzima formando um complexo 
enzima-substrato 
 estabilização do estado de transição 
 Onde ocorre a reação enzimática na molécula e, não na célula 
 Eficiência catalítica: as reações catalisadas por enzimas são altamente 
eficientes 
 Especificidade: as enzimas são altamente especificas, interagindo com um ou 
alguns poucos substratos e catalisando apenas um tipo de reação quimica 
 
 FATORES QUE ALTERAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO 
 Concentração de substrato: Km afinidade da enzima 
 Temperatura: existe uma temperatura ótima para cada enzima 
 a velocidade aumenta com a temperatura ate um velocidade ser 
atingido 
 pode ocorrer DESNATURAÇÃO, ou seja, muda a forma e perde a função 
 pH: influencia devido ao tamponamento das cadeias laterais 
 o pH ótimo varia de acordo com a enzima 
 valores extremos de pH podem levar à desnaturação da enzima, pois a estutura 
da molécula proteica cataliticamente ativa dependera do caráter iônico das cadeias 
laterais dos aa 
 
 INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
COMPETITIVA: inibidor liga-se reversivelmente ao sitio catalítico da enzima, competindo com o 
substrato pelo sitio ativo 
NÃO COMPETITIVA: inibidor e substrato de ligam a sítios diferentes, há uma mudança na forma do 
sitio ativo 
 
 
 REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
REGULAÇÃO ALOSTÉRICA: a ligação do efetor a um sitio da enzima aumenta ou diminui a afinidade 
de outros sítios pela afinidade 
 através de moduladores por ligação covalente 
 Efetores homotrópicos: substrato é o regulador 
 Efetores heterotrópicos: efetor é diferente do substratO 
 NOMENCLATURA 
 Oxidorredutase: catalisam reações de oxidorredução, ou seja, a transferência de 
elétrons 
 Transferase: catalisam transferência de grupos com C, N e P entre duas moléculas 
 Hidrolase: catalisam reações de hidrolise, ou seja, a quebra de ligações pela adição 
de agua 
 Liase: quebra ligações peptídicas sem uso de agua, formando dupla ligação de C-C, 
C-S e C-N 
 Isomerase: catalisam a transferência de grupo dentro da própria molécula, 
catalisando a modificação de uma molécula 
 Ligase: oposto da liase, ou seja, faz ligação entre 2 moleculas 
 ENZIMAS NO DIAGNÓSTICO CLÍNICO 
Muitas doenças que causam lesão tecidual resultam no aumento da liberação das enzimas 
intracelulares no plasma, como por exemplo, doenças do coração, fígado, musculo 
esquelético e outros tecidos. O nível de atividade enzimática especifica no plasma 
frequentemente esta relacionado com a extensão da lesão tecidual, portanto, a 
determinação do grau de aumento da atividade de uma determinada enzima no plasma é 
útil para o prognostico de um paciente. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
AÇUCARES: ESTRUTURA E DIVERSIDADE NA COMPOSIÇÃO DE TECIDOS 
 
AÇUCAR= CARBOIDRATO= HIDRATO DE CARBONO 
Formado por moléculas de carbono, hidrogênio e oxigênio  (CH₂O)n 
É a maior fonte de calorias da dieta, compostas por varias unidades glicosídicas unidas por ligações 
glicosídicas do tipo α-1,4 e α-1,6 (o homem não absorve a celulose devido as suas ligações) 
 FUNÇÕES 
 fonte primaria de energia 
 libera energia para a formação do ATP 
 armazenamento de energi (glicogênio) 
 componentes da membrana celular (glicoconjugados) 
 NOMENCLATURA 
 Monossacarídeos: carboidratos mais simples e não polimerizados, portanto, não 
sofrem hidrolise (3 a 7 atomos) 
 Dissacarídeos: duas unidades de monossacarídeos unidas por uma ligação acetal 
 Oligossacarídeos: 3 a 12 unidades de monossacarídeos (o mais importante são os 
dissacarídeos) 
 Polissacarídeos: +de 12 unidades monossacarídeos 
 LIGAÇÃO GLICOSIDICA 
São ligações formadas entre duas hidroxilas de 2 monossacarideos, pela liberação de 1 molecula de 
H₂O 
 ESTRUTURA 
 Isômeros: mesma formula química 
 Epímeros: isômeros que diferem apenas na posição –OH 
 Enantiomeros: imagens em espelho (dextrogiros e levogiros) 
 AMIDO 
O amido tem repetições de um único monômero, ou seja, é um polissacarídeo de reserva energética 
nos tecidos vegetais 
Exemplos: milho, arroz, trigo, batata, mandioca, etc 
 
 CELULOSE 
Substancia fibrosa, resistente e insolúvel a agua, sendo encontrada na parede celular vegetal 
 
 GLICOGENIO 
Polissacarídeo de reserva da célula animal com molécula globular encontrado no fígado e musculo 
Unidade monomérica: glicose 
Momento de necessidade: usa as reservas/ Momento de bônus: armazena o glicogênio 
 DIGESTÃO E ABSORÇÃO 
Se inicia pela boca (ptialina: hidrolisa as ligações) e continua no intestino delgado 
As ligações β-1,4 (celulose) não são degradadas pela amilase 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
LIPIDEOS: ESTRUTURA E FUNÇÃO 
 
Produto de condensação entre glicerol e acido graxo, chamados de triacilglicerol 
É um macronutriente com funções energéticas, estruturais e hormonais 
 FUNÇÃO 
 Fornecimento de energia (gorduras e óleos) 
 Constituintes de membrana (fosfolipídeos) 
 Isolante térmico 
 Sintetizam hormônios e sais biliares 
 CLASSIFICAÇÃO 
 Simples: acido graxo, gorduras neutras e ceras 
 Compostos: fosfolipídeos, glicolipideos e lipoproteínas 
 Derivados: esteroides e hidrocarbonetos 
 ESTRUTURA 
 Ácidos graxos saturados: solido a temperatura ambiental 
 excesso de ingestão aumenta o colesterol 
 ex: bacon, creme de leite, manteiga e banha 
 Ácidos graxos monoinsaturados: apenas 1 ligação dupla 
 Ex: azeite de oliva, nozes, óleo de canola 
 Ácidos graxos polinsaturados: mais de 1 ligação dupla 
 ex: óleo de girassol, óleo de milho e oleaginosas 
 Ácidos graxos trans: possuem cadeia carbônica não ramificada e uma carboxila, 
conferindo a natureza oleosa, gordurosa e insolúvel em água, tendo pelo menos 
uma dupla ligação, podendo ser tanto cis quanto trans 
 
 
 ÁCIDOS GRAXOS 
Muitos carbonos ligados a uma carboxila, sendo a maioria saturados 
HIDROFÍLICOS: grupo carboxila/ HIDROFÓBICOS: cadeia hidrocarbonada 
ESSENCIAIS: não são produzidos, por isso, devem ser ingeridas pela dieta (ex: ác. Linoleico) 
Os ácidos graxos serão utilizados como fonte de energia para o funcionamento do corpo e são 
ingeridos pela alimentação 
 
 TRIACILGLICEROL 
Formado por 3 moleculas de ácidos graxos com glicerol (trialcool de 3 carbonos) 
Chamados de gorduras neutras, sendo hidrofóbicos 
Combinação de glicerol + ácidos graxos 
São produzidos e armazenados nos organismos vivos como fins de reservaalimentar 
 
 
 ESTEROIDES 
São derivados do ciclopentanoperidrofenolreno, não possuindo ácidos graxos 
São compostos lipossolúveis, com hidrocarbonetos com 17 atomos de carbono ligados em 4 
estruturas ciclicas 
Fazem parte de hormônios e enzimas (colesterol, vitamina D, corticoesteroides, estrogênio, 
progesterona, adrogenos, etc) 
 FOSFOLIPIDEOS 
Semelhante aos triglicerídeos mas com um grupo fosfato no radical 
Possuem uma parte polar (longa cadeia de ácidos graxos) e uma parte polar (relacionado ao grupo 
fosfato) 
Principais moléculas que formam a membrana plasmática