Relatório 1 bioquím

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Faculdade de Engenharia de Alimentos
Unicamp- Universidade Estadual de Campinas
Relatório 1
Uso de proteases vegetais no amaciamento de carnes
 
Caroline Mantovani Celegatti, 155008
Gabriella Stein Durazzo Monteiro dos Santos, 155526
Isabella Peressinoto Romero, 155808
Prof. Hélia 
TA 610 Bioquímica de Alimentos
Turma B
2º Semestre 2016
Campinas, 30 de agosto de 2016
1. INTRODUÇÃO					
O Brasil representa uma grande fatia do mercado exportador de carnes bovinas, sendo que as oportunidades de expansão do mercado de carne bovina estão intimamente associadas à capacidade competitiva do setor produtivo e, nesse aspecto, a qualidade é ponto fundamental. Dentre as características de qualidade da carne bovina, a maciez assume posição de destaque, sendo considerada a característica organoléptica de maior influência na aceitação da carne por parte dos consumidores( MACIEL et al, 2015). Devido a isso, cada vez mais, buscam-se novas soluções para o aumento da maciez em carnes tanto na própria indústria frigorífica, como para aplicação doméstica.
As carnes são compostas de quatro tipos básicos de tecidos, ou seja, tecido muscular, tecido conjuntivo, tecido epitelial e tecido nervoso. O principal componente da carne é o músculo, 	sendo principalmente composto de água e proteínas.	 Essas proteínas podem ser divididas em três classes: miofibrilares, sarcoplasmáticas e do tecido conjuntivo (ALVES et al, 2005).
As proteínas miofibrilares são representadas principalmente pela miosina e actina, que constituem a miofibrila, sendo as responsáveis pela contração muscular e também pelas proteínas estruturais, como a titina, desmina e nebulina. Dentre as proteínas sarcoplasmáticas, estão a mioglobina e todas as enzimas da glicólise e a maior parte das enzimas da síntese de carboidratos e de proteínas. As proteínas do tecido conjuntivo, correspondem a 10% a 15% de toda proteína, sendo representadas principalmente pelo colágeno, cujas pontes intermoleculares lhe garantem relativa insolubilidade e inextensibilidade, afetando diretamente na maciez da carne (ALVES et al, 2005).
Grande parte do processo de amaciamento da carne post mortem ocorre durante a estocagem refrigerada, ou maturação, e consiste na degradação parcial dos componentes estruturais das proteínas miofibrilares presente no tecido muscular, sendo resultado da ativação de um sistema proteolítico enzimático (FONSECA et al, 2009). Atualmente o amaciamento das carnes pode ser feito por amaciantes industrializados, principalmente constituídos de proteases vegetais, tais como papaína, bromelina e ficina. Estes amaciantes industrializados apresentam vantagens de serem facilmente encontrados e de custo relativamente baixo, além de fácil utilização (MACIEL et al, 2015).			
Os amaciantes vegetais são termoestáveis como a papaína do mamão, a ficina do figo e a bromelina do abacaxi. Essas enzimas têm a propriedade de degradar não só as proteínas miofibrilares como também apresentam uma atividade colagenolítica elevada (OLIVEIRA, 2000). As enzimas vegetais quando adicionadas à carne exercem maior efeito de hidrólise durante a cocção, por ela ser desnaturada pelo aquecimento. Essas enzimas continuam em atividade em 80°C e sofrem inativação em temperaturas mais elevada. O rompimento ocorre no tecido conjuntivo e nas proteínas contráteis. A papaína, bromelina e ficina hidrolisam as proteínas solúveis da carne, enquanto que a bromelina e a ficina degradam o colágeno(MACIEL et al, 2015).			
 	A bromelina é o nome genérico dado às enzimas proteolíticas encontradas no abacaxi. Do abacaxi, várias partes da planta podem ser usadas como matéria-prima para a obtenção da bromelina, como folhas, talos, suco do fruto, cascas e os resíduos industriais. Segundo STABILE et al. (1990), o suco de abacaxi Ananas comocus L., aumentou a solubilidade das proteínas, em carne bovina de 33-40% para a variedade Hawai e de 40-46% para a variedade Pérola. 
A papaína é obtida do fruto verde do mamoeiro (Carica papaya) e é atualmente a principal componente de preparados enzimáticos amaciantes de carnes. Esta enzima proteolítica causa hidrólise geral de todos os componentes estruturais do músculo da carne bovina. Sua penetração é baixa (de 0,5 a 2,0 mm), necessitando-se, assim, a perfuração da carne durante sua preparação, para que esta enzima penetre mais facilmente na carne. A maior ação da papaína ocorre durante a cocção da carne (MACIEL et al, 2015).
A ficina é uma enzima proteolítica obtida do látex de figos imaturos (Ficus carica). Como a papaína, a ficina atua sobre as proteínas estruturais da carne. Diferentemente das outras, a ficina não é tão utilizada nos amaciantes domésticos: o seu método de aplicação mais usado é através de injeções ante mortem da solução de enzima na veia jugular de 15 a 20 minutos antes do abate[1].
2. OBJETIVO
O objetivo da aula prática foi verificar a ação das proteases comerciais no amaciamento de carnes.
3. MATERIAL E MÉTODOS
Foi adicionada e espalhada uma colher pequena e rasa de preparação enzimática na superfície de um dos pedaços de carne. No outro pedaço, o qual foi denominado controle, foi adicionada uma colher pequena e rasa de sal, que foi espalhada pela superfície da carne. As carnes fora perfuradas com um garfo e foram deixadas a temperatura ambiente por 30 minutos.
A amostra controle foi transferida para uma panela grande, na qual foi aquecida juntamente com as amostras de todos os grupos. 
A amostra de carne com protease foi transferida para uma panela pequena com 150mL de água destilada. A carne foi cozida lentamente, utilizando uma chapa de aquecimento por 30 minutos ou até que a água fosse reduzida a um volume pequeno.
As amostras de carne foram dobradas e foi observada a presença de tecido conectivo entre as fibras. 
Os resultados obtidos foram comparados entre os grupos no laboratório quanto à hidrólise do tecido conectivo e amaciamento da carne.
4. RESULTADOS E DISCUSSÃO
DE RELATORIO ANTIGO:
Resultados e discussão:
As proteases vegetais de maior importância são a papaína e a bromelina. A papaína apresenta atividade proteolítica em valores de pH de 5,0 a 9,0 e sua atividade ótima é observada em temperaturas de 60 a 70°C, o que garante o amaciamento durante o cozimento (1). 
Apresenta baixa especificidade de substrato, e hidrolisa preferencialmente ligações adjacentes aos aminoácidos fenilalanina, valina e leucina (2).
Apesar de apresentar menor atividade sobre o colágeno que a bromelina, a papaína é bastante eficiente por sua alta afinidade pela actina e boa atividade sobre colágeno desnaturado pelo calor (2).
A bromelina tem atividade ótima em pH de 6,0 a 8,0 e é menos termoestável que papaína, perdendo rapidamente sua atividade em temperaturas superiores a 70°C (1).
Apresenta baixa especificidade para o substrato e hidrolisa ligações que envolvem diversos aminoácidos (3).
Referencias:
(1) JOÃO PAIXÃO, JANAINA FELIX; Proteases, disponível em http://www.ebah.com.br/content/ABAAABfBQAH/proteases-apresentacao, acessado em 10/08/2015.
(2) PROF. DR. LUIS CARLOS FIGUEIRA DE CARVALHO; Proteases, disponível em http://www.profluiscarloscarvalho.com.br/proteases, acessado em 10/08/2015.
(3) Bioquimica aplicada, disponível em https://www.google.com.br/url?sa=t&rct=j&q=&esrc=s&source=web&cd=4&cad=rja&uact=8&ved=0CDAQFjADahUKEwi5iOqr2p_HAhXMipAKHQBRCiI&url=http%3A%2F%2Fpaginapessoal.utfpr.edu.br%2Flbracht%2Fbioquimica-aplicada%2FBioquimica_aplicada_aula_6_proteases.ppt%2Fat_download%2Ffile&ei=tDjJVbneB8yVwgSAoqmQAg&usg=AFQjCNFzKq-Yfh1fhz_qpeFOuTmABGZtYQ&bvm=bv.99804247,d.Y2I,
acessado 10/08/2015.
5. CONCLUSÃO
6. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS
[1]http://www.beefpoint.com.br/radares-tecnicos/qualidade-da-carne/enzimas-proteoliticas-de-plantas-usadas-no-amaciamento-da-carne-bromelina-ficina-e-papaina-4977	
MACIEL, A.R.; SILVA, I.S.;NETA, I.B.P.; ROCHA, N.R.S.;SILVA, R.N; SEIXAS, V.N.C. Amaciantes cárneos: tipos e aplicação em carne bovina. Revista Interdisciplinar da Universidade Federal do Tocantins, v.2, n. 1. p. 160-174, jul/dez. 2015.										
FONSECA, J.L.;MORAES; I.O.; PAULINO, P.V.R.; RIBEIRO; F. Papel do sistema calpaína-calpastatina sobre a proteólise muscular e sua relação com a maciez da carne em bovinos de corte. REDVET: Revista Electrónica de Veterinaria, v. 10, n.. 12, p. 1-19; dez. 2009.
ALVES, D.D.; GOES, R.H.T.B; MANCIO, A.B. Maciez da carne bovina. Ciência Animal Brasileira, v. 6, n. 3, p. 135-149, jul./set. 2005.				
OLIVEIRA, A. L. Maciez da carne bovina. Cadernos Técnicos de Veterinária e Zootecnia, v. 33, p. 7-18, 2000 .
STABILE, M.N.O.; BARUFFALDI, R.; STEDEFELD, E.; BASÍLIO, M.C.; SILVA, M.E.M.P.; NIETO, R.A.; ALVARES, E.D. Carne pré-digerida a partir de suco de abacaxi. Alimentos & Tecnologia, v. 6, n.32, p.99-104, 1990.