Estudo dirigido de Bioquímica 1

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Estudo Dirigido I
1. Explique a estrutura molecular dos ácidos graxos, ressaltando as variações possíveis nessas moléculas.
2. O que são triacilgliceróis (TAGs)? Qual sua importância biológica? Esquematize a  estrutura de um TAG. 
3. Durante a evolução, o metabolismo dos animais e de algumas plantas produtoras de sementes tendeu para que as reservas energéticas fossem feitas na forma de lipídios em vez de polissacarídeos. Por quê? Qual a vantagem dos lipídios em relação aos glicídios (carboidratos, açúcares ) no que diz respeito ao armazenamento energético?
4. Como os lipídios abaixo podem afetar as propriedades de membranas biológicas? Explique as razões dos efeitos que a presença deles tem na membrana.
a) Ácidos graxos saturados
b) Ácidos graxos insaturados
c) Colesterol
5. Quais as características estruturais que diferenciam esfingolipídeos de fosfoglicerídeos?
6. Alguns esteroides previnem a síntese de leucotrienos causadores da asma, assim como a síntese de prostaglandinas causadoras das inflamações. Agentes anti-inflamatórios não esteroidais (Aines) como a aspirina reduzem apenas a produção de prostaglandinas. Por que os Aines não afetam a produção de leucotrienos?
7. A GALACTOSEMIA é um defeito genético que se caracteriza pelo não funcionamento da enzima galactose-1-fosfato uridiniltransferase e consequente incapacidade de absorção de GALACTOSE, que se acumula no sangue e na urina e leva a um retardamento mental, problemas de crescimento, entre outras complicações. Comente a gravidade dos sintomas em um(a) portador(a) GALACTOSEMIA submetido(a) a uma dieta em que o único carboidrato é:
a) Lactose
b) Maltose
c) Sacarose
8. Tanto a maltose como a sacarose são açúcares redutores, mas a sacarose é um açúcar não redutor. Explique por quê.
9. Descreva DETALHADAMENTE a estrutura do glicogênio e sua importância fisiológica.
10. Algumas vezes, a heparina é adicionada às amostras de sangue utilizadas em pesquisa ou testes médicos. Por que isso é feito? 
11. Descreva os proteoglicanos, glicoproteínas e glicolipídeos.
12. Xenobióticos são substâncias estranhas ao organismo. O catabolismo hepático de compostos xenobióticos, como o acetaminofeno (Paracetamol/Tylenol), é voltado para o aumento da solubilidade de tais compostos para que sejam excretados de forma segura pelo corpo. Isto pode ocorrer com a adição, em ligação covalente com o xenobiótico, de qual dos compostos abaixo?
(A) Fenilalanina 
(B) Palmitato 
(C) Linoleato 
(D) Glicuronato 
(E) Colesterol 
13. Esquematize a estrutura geral de um aminoácido.
14. Por que a GLICINA não apresenta a forma D ou L?
15. Comente sobre o caráter ANFÓTERO dos aminoácidos.
16. Defina PONTO ISOELÉTRICO de um aminoácido.
17. Com base em seu conhecimento das propriedades químicas dos aminoácidos, sugira uma substituição para a leucina na estrutura primária de uma proteína que não resulte em uma mudança apreciável das características dessa proteína. 
18. Explique quais são os diferentes NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO das proteínas.
19. Quais são as forças que contribuem para a manutenção do estado tridimensional das proteínas? Explique a importância de cada uma delas.
20. Quais os níveis de organização estrutural são fundamentais para as funções proteicas? Por exemplo, para interação de uma enzima com seu substrato? 
21. Explique a estrutura do colágeno. Como as propriedades dessa proteína contribui a função que ela desempenha nos tecidos de vertebrados.
22. O que é desnaturação de proteínas? Exemplifique agentes desnaturantes e mecanismos pelos quais podem levar a desnaturação proteica.
23. Por que se deve aplicar álcool 70% para limpar a pele antes de se aplicar uma injeção?
24. Discuta a atuação de chaperonas e chaperoninas no dobramento de proteínas?
25. Autópsias de pacientes com doença de Alzheimer mostram agregados proteicos chamados nódulos neurofibrilares e placas amiloides em várias regiões do cérebro. Explique a estrutura e a formação dessas placas.
26. Explique as diferenças entre os modelos de interação enzima-substrato “chave-fechadura” e “ajuste induzido”.
27. O gráfico abaixo mostra a velocidade da reação catalisada pela enzima fosfatase alcalina em função da concentração de seu substrato, o p-nitrofenilfosfato (p-NPP). Analise o gráfico e responda as questões a seguir:
a) O que acontece com a velocidade da reação à medida que a concentração de substrato aumenta?
b) Compare as variações na velocidade da reação em baixas concentrações de substratos (até 50 µM) com as variações obtidas a partir de concentrações mais altas de substrato (acima de 50 µM).
c) Busque uma justificativa que explique o perfil desse gráfico.
d) Você acha que a velocidade da reação pode mudar se aumentamos a concentração de enzima no meio de reação? Justifique.
28. Os gráficos abaixo representam o duplo-recíproco (Lineweaver-Burk) da atividade (expressa em µmol x mL x min -1) de duas enzimas (A e B) em função da concentração (em µM) de seu substrato, na ausência e presença de seus respectivos inibidores: 
Com base nos dados apresentados nos gráficos:
Calcule o Km e Vmax para cada uma das enzimas na presença e na ausência de seus inibidores.
Indique o tipo de inibição causada por cada um dos inibidores. Justifique sua resposta.
29. Discuta os mecanismos possíveis de regulação de vias metabólicas.
30. Explique os mecanismos de regulação de atividades enzimáticas.