Resumo BQ I

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BIOQUIMICA 
 
O que é a bioquímica? 
• Ciência e tecnologia que estuda e aplica a química da vida e os processos químicos que 
ocorrem nos organismos vivos; 
• Analisa as estruturas moleculares, como também as funções metabólicas de 
biomoléculas; 
• Está intimamente relacionada com outras áreas: Biologia celular, genética, fisiologia; 
• Estuda os mecanismos moleculares. 
 
 
Introdução à história da Bioquímica 
 
Período Empírico: Conhecimento adquirido através da observação; resultante do senso comum, 
por vezes baseados na experiência. Sabiam fazer, mas não sabiam explicar como. 
 
Período Descritivo: Descoberta, síntese e separação dos primeiros compostos dos organismos 
(açucares, etc.) 
 
Período Quantitativo: Descobrimento das enzimas e do material genético. 
 
Período Qualitativo (até à atualidade): Avanço tecnológico 
 
 
Os avanços mais notáveis da história da Bioquímica foi a descoberta do papel das enzimas como 
catalisadores e a identificação dos ácidos nucleicos como moléculas de informação. 
 
O CARBONO É O PRINCIPAL ELEMENTO! – Liga-se a si próprio e a outros elementos de forma 
estável. Forma novas moléculas com novas funções. A ligação desses elementos gera variedade 
de estruturas químicas. 
 
É através de princípios de organização biológica que os seres vivos manifestam as principais 
caraterísticas à vida, ou seja, a capacidade de movimento, crescimento, resposta a estímulos 
externos e reprodução. 
 
1. Principio da Assimetria 
• Por exemplo as biomoléculas e as moléculas “espelho”, que possuem carbonos 
quirais. 
• As principais causas da assimetria resultaram na seleção do Carbono como principal 
elemento da evolução e o aparecimento de moléculas que são espelho umas das 
outras (isómeros) 
• Quanto às consequências, a assimetria resultou estruturas polares e moléculas com 
funções diferentes. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
2. Principio da Hierarquia 
• Manter o metabolismo e integridade do organismo de forma a subsistir e a 
reproduzir-se. 
• Função de proteção e de trabalho de grupo/equipa. 
3. Principio da especialização/especificidade 
• Cada componente tem a sua própria função. 
• Há moléculas que têm especificidade para combater 
agentes patogénicos. 
 
4. Principio da complementaridade 
• As biomoléculas interagem umas com as outras porque se complementam. 
• Há interação porque há complementaridade. 
• Por exemplo o espermatozoide reconhece o óvulo e a Adenina interage com a 
timina na estrutura do DNA. 
 
 
 
 
5. Principio da Integridade 
 
 
• Cada compartimento tem a sua função/especialização 
• Podem ser de diferentes tamanhos 
 
 
 
 
A Água – essencial a todas as formas de vida 
Compõe a maior parte da massa corporal do ser humano (cerca de 60% a 75%), sendo 
importante para o nosso funcionamento e pensamento. 
A água preenche 80% da célula e 77% do planeta Terra. 
 
É o solvente quase ideal, que inclui iões Na+, K+, Cl-, açucares e aminoácidos. 
Nela estão dissolvidas ou suspensas moléculas e partículas necessárias para o bom 
funcionamento celular. 
É essencial no transporte no interior das células, e entre as células dos reagentes, produtos de 
reações metabólicas, nutrientes, e produtos de excreção. 
 
 
Os dois H+ são mantidos num ângulo 
em relação ao outro, de tal forma que 
o oxigénio está carregado 
negativamente e o hidrogénio 
positivamente. 
 
A sua natureza polar e a capacidade de formar pontes de hidrogénio torna-a uma molécula com 
grande poder de interação. 
Solvata facilmente moléculas polares ou iónicas pelo enfraquecimento das interações 
eletrostáticas e das pontes de H+. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
As moléculas da água rodeiam cada 
ião, separando-os do cristal de sal e 
dispersando-os na água: tal 
enfraquece as interações 
eletrostáticas dos sais, impedindo a 
reassociação para formar uma rede 
cristalina. 
 
 
Mesmo com as cargas ligeiramente separadas, a carga total na molécula fica em equilíbrio (com 
o mesmo número de eletrões e de protões). 
A água dissolve sais por hidratação e estabiliza iões e dissolve biomoléculas que tenham grupos 
ionizáveis e até grupos funcionais polares e neutros. 
As associações com a água ocorrem entre os grupos funcionais carbonilo, aldeído, cetona e 
hidroxilo. 
A água permite a formação de estruturas supramoleculares (ex. membranas) e vários processos 
bioquímicos (enovelamento proteico). 
As biomoléculas com grupos apolares (ex. lípidos) são insolúveis em água porque as interações 
intramoleculares são mais fortes que as interações da água. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
As superfícies polares ficam expostas à água e as apolares ficam protegidas, ou seja, há um efeito 
hidrofóbico. 
Substâncias cujas moléculas contêm regiões hidrofílicas e hidrofóbicas são denominadas 
anfipáticas. Exemplos: fosfolípidos, proteínas, ácidos nucleicos. 
 
Classificação dos compostos de acordo com a sua capacidade de interagir com a água: 
 
• Hidrofílicos: Compostos que se dissolvem facilmente em água (gostam de água), tais 
como sais e moléculas polares. 
• Hidrofóbicas: Compostos não polares tais como os lípidos e as ceras, são insolúveis em 
água. 
• Anfipáticos: Compostos que contém simultaneamente regiões hidrofílicas e 
hidrofóbicas (Ex. Detergentes). 
 
 
Importância bioquímica e estrutural do efeito hidrofóbico 
A organização estrutural das membranas biológicas é consequência do efeito hidrofóbico a que 
estão sujeitos os fosfolípidos anfipáticos da membrana. O efeito hidrofóbico é essencial para a 
estabilização da estrutura nativa das proteínas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Como a água forma 
micelas, ela interage com 
a parte hidrofílica duma 
molécula e repele a parte 
hidrofóbica. 
 
 
Porque a mioglobina e tantas outras proteínas são solúveis em água? 
As cadeias laterais de aminoácidos polares, voltam-se para o meio aquoso e fazem contacto 
(pontes de H) com as moléculas de água do meio. 
 
 
As proteínas têm moléculas de água em torno de si, formando uma camada de solvatação, o 
que garante a solubilidade dessas moléculas em meio aquoso. 
 
Funções da água 
1) Termorregulação 
• Dissipa o excesso de calor corporal durante o exercício/movimento: quando a água 
evapora através da transpiração tem a função de arrefecimento corporal. 
• Vias de eliminação: pele, pulmões, rins e intestino 
 
2) Equilíbrio 
• Todos os aspetos de estrutura celular e suas funções são adaptadas às propriedades 
físico-químicas da água. 
 
3) Reações de hidrólise 
 
4) Equilíbrio ácido-base 
 
5) Metabólica 
• A quantidade de água é diretamente proporcional à atividade metabólica da célula, 
exemplo: Neurónio 80% de água, Célula óssea 50% de água 
• Facilita reações químicas: Reações químicas ocorrem mais facilmente com os 
reagentes em estado de solução. A percentagem de água varia de acordo com a 
espécie, idade e atividade metabólica do organismo. 
 
6) Lubrificante 
• Nas articulações e entre os órgãos a água exerce um papel lubrificante para diminuir 
o atrito entre essas regiões 
• A lágrima diminui o atrito das pálpebras sobre o globo ocular 
• A saliva facilita a deglutinação de alimentos 
 
 
Aquaporinas: Canais formados por proteínas especiais que atravessam a membrana celular e 
conduzem seletivamente as moléculas de água para dentro e fora da célula, ao mesmo tempo, 
prevenindo a passagem de iões e outros solutos. A sua presença 
aumenta a permeabilidade das membranas à água. 
 
 
 
 
 
 
 
Os iões H+ são constantemente produzidos no corpo, seja através de alimentos ingeridos na 
dieta ou pelo metabolismo geral. Podem ser produzidos ácidos voláteis (como o CO2) e não 
voláteis (como o ácido lático, corpos cetónicos), que seriam capazes de alteraro ph do 
organismo. 
 
Todo o H+ produzido é excretado na urina!!! O H+ é resultante de processos metabólicos. 
O H+ é o ião mais importante nos organismos. A [H+] de uma solução é quantificada em unidade 
de ph – Potencial de hidrogénio que indica a acidez, neutralidade ou alcalinidade de uma solução 
aquosa. 
 
 
 
 
 
 
 
Há equilíbrio entre a entrada ou produção de iões H+ e a remoção desses iões no organismo. A 
manutenção do ph é fundamental para as células. O organismo dispõe de mecanismos para 
manter o ph sanguíneo (e consequentemente o ph corporal), dentro da normalidade, ou seja, 
mantém a homeostasia. 
A importância do controlo da concentração de H+: 
• Regulação de funções celulares 
• Carga final das proteínas 
• Atividade enzimática 
• Caraterísticas da membrana 
• A forma, estrutura e função das enzimas 
• A velocidade das reações químicas 
• Mudanças na concentração de H3O+ ou OH- alteram a solubilidade das substâncias e 
compostos hidrossolúveis 
 
 
Manutenção do Equilíbrio Ácido-Base 
• Tampões Plasmáticos (ação em segundos ou milissegundos) 
• Sistema Respiratório (ação em minutos) 
• Sistema Renal (ação em horas/dias) 
 
Sistema Tampão: São soluções formadas por um ácido fraco e sua base conjugada, que em 
solução aquosa têm a propriedade de resistir a alterações na concentração de H+ e 
consequentemente alterações de ph, quando adicionadas pequenas quantidades de ácidos 
fortes ou bases. 
 
Sistemas tampão mais importantes: Ácido carbónico/bicarbonato, Hemoglobina, Fosfato, 
Proteínas 
 
 
 
Nos tecidos e estruturas vegetais, os principais tampões são: Fosfato, Carbonatos, Ácidos 
orgânicos e alguns aminoácidos 
 
 
1. Tampão Bicarbonato 
• É o principal responsável pelo tamponamento do sangue humano e é geralmente 
encontrado nos fluidos corporais na forma de bicarbonato de sódio. 
 
 
 
 
• O bicarbonato mantém o ph do sangue numa faixa segura compreendida entre 7,35 
e 7,45, mantendo ao mínimo as variações de ph para cima ou para baixo desses 
valores. 
• O sistema tampão mais importante do organismo pois atua diretamente na 
regulação do ph. 
• O ácido carbónico produzido dissocia-se em CO2 e água; o CO2 é eliminado nos 
pulmões recompondo a relação do sistema. 
• Quando uma base atinge o sangue, o ácido carbónico prontamente reage a ela, 
produzindo bicarbonato e água. O ácido carbónico diminui. Os rins aumentam a 
eliminação de bicarbonato para preservar a relação do sistema tampão. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Regulação Renal do Equilíbrio Ácido-Base 
Todo o H+ tamponado deve ser excretado pelo rim, recuperando o HCO3- do filtrado glomerular 
e equilibrando a sua concentração no plasma. No rim o CO2 combina-se com a H2O e forma 
H2CO3 que se dissocia em H+ e HCO3-. O H+ é secretado para o filtrado por troca com Na+ 
(mecanismo de contra-transporte). O Na+ acaba por se difundir no plasma. 
PRINCIPAL TAMPÃO RENAL É O FOSFATO!! Na urina, o H+ também é tamponado pela AMÓNIA. 
 
 
 
Os principais órgãos que regulam o ph do sistema tampão ácido carbónico-bicarbonato são os 
pulmões e rins. 
 
2. Sistema tampão das proteínas 
• As proteínas intracelulares e plasmáticas podem funcionar como moléculas-
tampões. 
• Os grupos funcionais que constituem as proteínas podem funcionar como ácidos ou 
bases fracas, sendo responsáveis pela sua capacidade-tampão, permitindo o 
controlo da concentração de H+. 
• A albumina, a hemoglobina e as histonas associadas a ácidos nucleicos são 
moléculas intracelulares que podem funcionar como tampões. 
• A hemoglobina nas hemácias é também um tampão importante. 
 
3. Tampão fosfato 
• É formado pelo ácido fosfórico e fosfato de sódio e é eficaz nos seguintes locais: 
Plasma, líquido intracelular e Túbulos Renais 
• O tampão fosfato é muito importante nos líquidos intracelulares, visto que a 
concentração de fosfato nesses líquidos é muitas vezes maior que a dos líquidos 
extracelulares. 
 
• Este tampão é importante nos líquidos tubulares dos rins, por 2 razões: O fosfato 
fica geralmente muito concentrado nos túbulos, aumentando a capacidade de 
tamponamento do sistema fosfato e o liquido tubular é mais ácido que o liquido 
extracelular, o que faz com que o tampão atue mais próximo do pk do sistema. 
 
 
 
 
4. Outros tampões: Amónia 
• O tampão amónia é um tampão importante do fluido tubular: Promove a produção 
do novo bicarbonato. 
• Nas células do túbulo proximal do rim ocorre a quebra do aminoácido glutamina 
que origina dois iões: NH4+ e 2 HCO3-. 
• O bicarbonato é absorvido no plasma e o NH4+ é secretado para o canal tubular e 
excretado na urina. 
 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos e a Ligação Peptídica – A Base Estrutural das Proteínas 
 
 
 
 
 
 
 
Caraterísticas dos Aminoácidos 
São compostos orgânicos formados por átomos de C, H, O2 e N. Alguns tipos de aminoácidos 
também contêm átomos de enxofre e fosforo que aparecem, portanto na composição das 
proteínas. 
São moléculas pequenas e solúveis à temperatura ambiente: solúveis em água e pouco solúveis 
em solventes orgânicos. 
 
 
Diferenciam-se entre si quanto ao tipo de 
cadeia lateral, ou grupo R, o que varia em 
estrutura, tamanho e carga elétrica. 
 
 
 
Classificação dos aminoácidos 
• Propriedades do grupo R 
• Destino no metabolismo 
• Classificação segundo a essencialidade 
 
QUALQUER CONDIÇÃO QUE MODIFIQUE UM DOS SISTEMAS TAMBÉM INFLUIRÁ 
NO EQUILIBRIO DOS DEMAIS. OS SISTEMAS TAMPÃO AUXILIAM-SE UNS AOS 
OUTROS. 
Apresentam: 
Um grupo Amina: NH2 
Um grupo carboxilo: COOH 
Um Hidrogénio: H 
Uma cadeia lateral: R 
 
 
Quanto à natureza do grupo R: Aromáticos, Básicos, Ácidos, Ramificados, Sulfurados, Apolares 
ou Hidrofóbicos e Polares ou Hidrofílicos. 
 
Quanto ao Destino no metabolismo: 
• Glucogénicos: Podem ser transformados em glicose. 
• Glucocetogénicos: Podem se transformar em glicose ou em corpos cetónicos. 
• Cetogénicos: Podem-se transformar em corpos cetónicos. 
 
Classificação segundo a essencialidade: 
 
Essenciais: Obtidos dos alimentos e não podem ser sintetizados e devem ser absorvidos 
diariamente através dos alimentos. Há 9 aminoácidos que o nosso organismo não consegue 
sintetizar. 
 
Não Essenciais: São também necessários para o funcionamento do organismo, mas podem ser 
sintetizados in vivo, a partir de fontes de carbono e grupos aminas. 
 
 
GRUPOS R POLARES, SEM CARGA 
 
• Solubilidade intermediária em água 
• Possuem grupos funcionais capazes de 
formar ligações de hidrogénio com a água 
 
 
• Serina e Treonina: Grupos Hidroxilos 
 
• Asparagina e Glutamina: Grupo amida 
 
• Cisteína: Grupo Sulfidrilo e Ligações 
Dissulfeto 
 
 
 
 
 
 
GRUPOS R COM CARGA POSITIVA (BÁSICOS) 
 
 
• Aminoácidos Hidrofílicos 
• Carga positiva 
 
 
Nota: Sempre que acaba em ina, tem carga 
positiva 
 
 
 
 
 
 
 
GRUPOS R CARREGADOS NEGATIVAMENTE (ÁCIDOS) 
 
 
• Aminoácidos ácidos 
• Carga negativa 
• Possuem segundo grupo carboxilo 
 
Nota: Acabam sempre em ato 
 
 
 
 
 
Proteínas podem ser definidas como polímeros compostos de n unidades monoméricas, os 
aminoácidos, ligados entre si por ligações peptídicas 
 
A ligação Peptídica é uma ligação que ocorre entre o grupo carboxilo de um aminoácido e amina 
de outro aminoácido. 
 
Nota: A ligação peptídica é covalente simples, curta e muito forte, sendo semelhante a uma 
ligação dupla 
 
 
 
Os ângulos de torsão psi e fi são responsáveis pela curvatura na estrutura da proteína. 
 
 
 
Começa sempre com amina e acaba com grupo carboxilo!! 
Até 50 a.a é péptido, mais de 51 a.a é proteína. 
 
 
O estado de ionização do aminoácido depende do Ph do meio,o 
que faz variar a carga elétrica da molécula. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos, peptídeos e proteínas são bons tampões, pois possuem grupos ionizáveis 
capazes de doar e de receber protões H+. 
 
O PH influencia não só a carga mas também a forma das proteínas. 
 
Função proteica: Enzimas 
O que são enzimas? 
Proteínas altamente especializadas: alto grau de especificidade para com os substratos, possui 
poder catalítico e aceleram reações 
químicas. 
Estas são necessárias para a expressão dos 
genes, das proteínas, no metabolismo e sua 
regulação. 
 
São consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular. 
 
 
As enzimas são fundamentais na degradação e síntese de macromoléculas. 
 
Nem todas as enzimas são proteínas. Há alguns RNAs com capacidade autocatalítica (ribozimas 
= ácido ribonucleico + enzima) 
 
As enzimas têm componentes químicos adicionais necessários à função: 
• Cofator: Iões inorgânicos (um ou mais) 
• Coenzima: Moléculas orgânicas 
 
Sistema de classificação enzimático 2:7:1:1 
2: Transferase – CLASSE 
7: Fosfotransferase - TIPO DE REAÇÃO QUE FAZ 
1: Transfere P para grupo OH- - DE ONDE PARA ONDE 
1: Tem D-glicose com aceptor – TIPO DE SUBSTRATO 
 
Adequação da estrutura da enzima ao substrato: AJUSTE INDUZIDO 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
As enzimas podem interagir com um, dois ou três substratos, separados ou juntos. 
 
Os sítios ativos são complementares, não aos 
substratos, mas aos estados transitórios. 
 
 
Quando o substrato está ligado à enzima, há a formação de interações transitórias com o 
substrato: Catálise geral ácido-base, Catálise covalente e Catálise por iões metálicos. 
 
As enzimas muitas vezes usam as 3 estratégias de catálise em conjunto. 
 
Há enzimas que necessitam dos dois 
 
 
Síntese e degradação de proteínas 
As proteínas e demais compostos constituintes de um organismo não são permanentes, estando 
em continua síntese e degradação. 
Existe uma enorme variação na velocidade de renovação devido ao tempo de meia vida das 
proteínas. 
 
As proteínas da dieta são degradadas 
enzimaticamente em aminoácidos porque são 
grandes demais para seres absorvidas pelo 
intestino, e como tal, devem ser hidrolisadas para dar origem aos seus aminoácidos, visto que 
estes podem ser absorvidos. 
Os aminoácidos libertados pela hidrólise de proteínas de dieta juntamente com outros 
aminoácidos livres constituem o ‘pool’ (stock) de aminoácidos do organismo. 
A degradação da maioria dos aminoácidos inicia-se com a remoção do grupo α-amina. 
Dependendo do tecido e do organismo, tem lugar de reações de desaminação ou de 
transaminação. 
Depois de retirado o grupo amina, a cadeia carbónica é encaminhada para o metabolismo 
energético: a.a. glucogénicos, a.a. glucocetogénicos e a.a. cetogénicos. 
 
O processo de formação de uma proteína, desde a cadeia primária de aminoácidos até à 
estrutura final e funcional, segue uma sequência. 
 
• A estrutura ou conformação tridimensional depende da sequência de a.a. 
• A função depende da estrutura 
• Em cada proteína existe um pequeno número de formas estruturalmente estáveis 
• As principais forças para a estabilização de estruturas são forças não covalentes 
• Existem padrões estruturais comuns nas proteínas (domínios). 
 
Cada proteína tem uma estrutura especifica que depende: 
Da sua estrutura primária, de interações químicas entre as cadeias laterais de aminoácidos, de 
modificações pós-traducionais e das condições do meio em que elas estão inseridas 
 
Tempo necessário para que a concentração 
plasmática de determinada substância fique 
reduzida a metade. 
 
 
Cada proteína tem uma conformação espacial ou tridimensional especifica, que corresponde ao 
arranjo espacial dos seus átomos. 
 
Proteína dobrada em conformação espacial 
 
Dobramento espacial dá-se principalmente por interações fracas: principalmente hidrofóbicas e 
ligações de H e iónicas são otimizadas em estruturas termodinamicamente mais favoráveis. 
 
Estabilidade estrutural: Tendência a manter a conformação nativa. 
 
O ENOVELAMENTO PROTEICO É A INTERPRETAÇÃO DA INFORMAÇÃO DA SEQUÊNCIA 
PRIMÁRIA NUMA INFORMAÇÃO ESTRUTURAL SECUNDÁRIA, TERCIÁRIA OU QUATERNÁRIA. 
 
A estrutura primária é a sequência 
de aminoácidos na cadeia 
polipeptídica; mantida por ligações 
peptídicas. 
 
A estrutura secundária é o 
enovelamento de partes da cadeia 
polipeptídica em duas formas: α-
hélice e β-pregueada, estabilizadas 
por pontes de hidrogénio. 
R grande - α-hélice 
R pequeno - β-pregueada 
 
A estrutura terciária consiste no 
arranjo espacial de hélices e folhas 
beta. 
 
Estrutura quaternária consiste na 
associação de uma cadeia 
polipeptídica. As subunidades 
mantêm-se unidades por forças 
covalentes e ligações não 
covalentes. 
 
 
A estrutura primária = estrutura covalente 
 
• Ligação peptídica 
• Pontes dissulfureto (são covalentes e podem ser rompidas por agentes 
redutores). 
 
Estrutura secundária é o arranjo espacial de segmentos repetitivos da cadeia polipeptídica 
principal: Hélices α, Folhas β e Indefinida (servem de ponte para que tudo se compacte). 
 
 
 
 
 
 
 
A α-Hélice é o arranjo mais simples que as proteínas podem assumir. 
A α-Hélice é comum porque as posições das ligações de hidrogénio estão otimizada: Ligações de 
H ocorrem entre o hidrogénio do grupo -NH e o oxigénio do grupo C=O, cada ligação peptídica 
também confere estabilidade 
 
Todos os a.a. precisam de ter o mesmo tipo de isomeria ótica (L ou D), sendo o L mais estável 
que o D. 
 
O GRUPO R INTERFERE NA CAPACIDADE DO A.A. EM FORMAR HÉLICES. 
 
 
Na estrutura β-pregueada o esqueleto da cadeia polipeptídica está estendido em forma de 
zigue-zague. 
Quando as folhas são próximas, os grupos R são pequenos. 
 
 
A estrutura terciária consiste no enovelamento de uma proteína como um todo, é o arranjo 
tridimensional total de todos os átomos da cadeia polipeptídica. 
Neste nível estrutural surgem as proteínas fibrosas (fixa) e globulares (estrutura mais 
compacta e mais fácil de se movimentar no meio. É a mais comum porque todas as proteínas 
possuem a forma de globo). 
 
A mioglobina é a proteína globular mais conhecida, possui uma única cadeia e é 75% em 
conformação α-hélice. No seu interior há a.a. apolares (hidrofóbicos) e no seu exterior a.a. 
hidrofílicos. A mioglobina retém O2 no musculo. 
 
Nas proteínas globulares surgem motivos estruturais. 
 
Padrões identificáveis e comuns no enovelamento de proteínas. São encontrados em várias 
proteínas e têm função bem definida. UMA PROTEINA PODE CONTER VARIOS MOTIVOS 
ESTRUTURAIS DIFERENTES. 
 
As proteínas muitas vezes estão organizadas em domínios estruturais que são regiões 
compactas, formadas por elementos de estruturas secundária. 
 
 
 
A estrutura quaternária = Oligomerização 
Algumas proteínas formam agregados de dois ou mais subunidades e mantém-se unidas por 
forças covalentes e ligações não covalentes. Estas subunidades podem atuar de forma 
independente ou cooperativa. 
 
A hemoglobina para além de transportar O2, também transporta H+ e CO2. 
A maior parte do CO2 é transportado como bicarbonato e o restante é carregado pela 
hemoglobina na forma de carbamato. 
 
Formas da Mb: Desoximioglobina, Oximioglobina e Ferrimioglobina. ESTAS VARIAM COM O 
ESTADO DE OXIDAÇÃO DO FERRO 
 
EFEITO DE BOHR: O aumento da concentração de CO2 e de H+ favorece a libertação do O2 nos 
tecidos metabolicamente ativos 
 
 
ENOVELAMENTO DAS PROTEÍNAS 
 
Condições diferentes dos ambientes celulares resultam em alterações estruturais (em maior ou 
menor preporção). 
A perda da estrutura 3D é suficiente para causar a perda da função, isto denomina-se de 
desnaturação. 
A maioria das proteínaspode ser desnaturada pelo calor, o qual afeta as interações fracas 
(Ligações H-H). 
 
A estrutura das proteínas pode ser destruída pela desnaturação, o que mostra que a função 
depende da estrutura. 
 
Como é que as proteínas atingem o estado nativo? 
Depende do tipo ou composição do a.a. e das caraterísticas das cadeias laterais (R) 
 
 
 
 
 
 
 
As chaperonas moleculares estão envolvidas no enovelamento e degradação de proteínas, e, 
portanto, ajudam a manter e a modular vários processos celulares. Estas vias estão dependentes 
da função proteica e da disponibilidade das proteínas. 
Determinam o tipo de forças, covalentes e não covalentes que irão estabilizar 
a estrutura tridimensional de uma proteína. 
 
 
A maioria das HSP são chaperonas moleculares que ajudam no enovelamento e ocorrem no 
citoplasma, mitocôndrias, RE e no cloroplasto, pois é onde ocorre a síntese proteica 
 
As HSP atuam para prevenir a agregação proteica antes do processo de “folding” estar 
completo. Estas não modificam o resultado final do processo de “folding” ou enovelamento. 
 
Hsp70 ajudam no enovelamento e impedem que proteínas malformadas, com sequencia 
hidrofóbicas expostas, formem agregados. 
Estas chaperonas ligam-se em sequências hidrofóbicas expostas e mantêm a cadeia peptídica 
desenovelada até que esta assuma conformação 3D correta. 
 
Hsp90 está presente em abundancia nas células, mesmo na ausência de stress. Ajuda a manter 
proteínas menos estáveis produzidas em resultado de mutações do DNA. 
 
Chaperoninas Hsp60 atuam sempre sobre uma proteína enovelada que tenha um erro na 
conformação terciária. São estruturas quaternárias com subunidades cilíndricas que ajudam a 
ligar as proteínas desenroladas na sua cavidade central hidrofóbica. 
 
 
É comum que as proteínas malformadas tenham sequencias hidrofóbicas expostas! Esta 
situação provoca a agregação das proteínas malformadas. As chaperonas também encaminham 
proteínas ao proteossoma para serem degradadas, caso estas não atingem a configuração 
correta ou tenham alguma falha grave na estrutura. 
 
Proteossoma: É um complexo de proteínas que ocorre no citoplasma, capaz de degradar outras 
proteínas em oligopeptidos e aminoácidos. 
 
Amiloide: Grupo de doenças derivadas do “folding” incorreto de proteínas. 
 
As proteínas que têm falhas polimerizam e formam fibrilas amiloides insolúveis estando na base 
de várias doenças como as do Alzheimer e de priões. 
 
Doença do Alzheimer – agregados de proteínas beta-amiloide no interior dos microtúbulos dos 
neurónios 
Doença de priões – Alteração na estrutura secundária