Cinética Enzimática

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CINÉTICA ENZIMÁTICA
BIOQUÍMICA
PROFa. RENATA VALENÇA
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Como as Enzimas Funcionam?
E + S ES E + P
◊ Energia de Ativação
◊ Estado de Transição (10-14 a 10-13 segundos)
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Como as Enzimas Funcionam?
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
♦ Velocidade da reação
OBJETIVOS
♦ Determinar as constantes de afinidade do S e dos inibidores.
♦ Conhecer as condições ótimas da catálise.
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
EQUAÇÃO DE MICHAELIS-MENTEN
K2
Modelo de Reação:
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
EQUAÇÃO DE MICHAELIS-MENTEN
Equação de Velocidade:
Onde:
V0 = velocidade inicial da reação
Vmáx = velocidade máxima
Km = constante de Michaelis-Menten
[S] = concentração de substrato
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
CONSTANTE DE MICHAELIS-MENTEM (Km)
 Conceito 
Característica da enzima
 Reflete a afinidade da enzima ao substrato
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
Efeito da Concentração de Substrato sobre a Velocidade da Reação
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
 Km baixo
 Km elevado
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
Temperatura
Temperatura ótima
Velocidade proporcional
Desnaturação
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
2. pH
Variação no estado de ionização
Faixa restrita de pH – atividade catalítica
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
3. Concentração de Enzimas
Velocidade proporcional
Determinadas condições
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO
4. Concentração de Substrato
Velocidade proporcional
Saturação da enzima