ESTUDO DIRIGIDO DE BIOQUÍMICA

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ESTUDO DIRIGIDO DE BIOQUÍMICA
Desenhe uma molécula de água: Resposta: H ¹ O²
O que explica as cargas residuais da água? R: A diferença de eletronegatividade entre o Oxigênio e o Hidrogênio, pois isso gera uma carga residual negativa na região do oxigênio e uma carga residual positiva na região do hidrogênio.
Com quais átomos ocorrem às ligações de hidrogênio? R: F.O.N. (Flúor, Oxigênio e Nitrogênio).
Explique quimicamente porque a água no estado sólido flutua. R: No gelo, cada molécula de água forma quatro ligações de hidrogênio, o máximo possível para uma
molécula de água, criando uma estrutura de rede regular. Por outro lado, na água líquida em temperatura ambiente e pressão atmosférica, cada molécula de água faz uma média de 3,4 ligações de hidrogênio com outras moléculas. Essa rede cristalina regular faz o gelo ser menos denso que a água líquida; portanto, o gelo flutua na água líquida.
Porque o calor específico da água é elevado? R: Calor específico é definido como a quantidade de calor que um grama de uma substância precisa absorver para aumentar sua temperatura em 1°C sem que haja mudança de estado físico. Devido ao alto calor específico da água, seres vivos não sofrem variações bruscas de temperatura. 
Em termos energéticos quais as diferenças dos três estados da água?
R: Gasoso: Não há ligações de hidrogênio. Moléculas energizadas.
Líquido: Possui menos ligações de hidrogênio.
Sólido: Possui mais ligações de hidrogênio.
Porque a água é chamada de solvente universal? R: A água dissolve muitos sais cristalinos pela hidratação de seus íons. A rede cristalina do NaCl é desfeita quando as moléculas de água se aglomeram ao redor dos íons Cl– e Na1. As cargas iônicas são parcialmente neutralizadas, e as atrações eletrostáticas necessárias para a formação da rede são enfraquecidas.
Porque água e óleo não se mistura? R: Porque a água só dissolve substancias polares e iônicas (hidrofílicas), e o óleo está no grupo das substancias hidrofóbicas (lipofílica).
O quer dizer PH? R: PH significa “Potencial Hidrogênio”, também definido pela expressão: pH=log 1/[H+] = -log[H+]
Qual a influência do PH nas reações químicas?
O pH é uma característica de todas as substâncias determinado pela concentração de íons de hidrogênio (H+). Quanto menor o pH de uma substância maior a concentração de Íons (H+) e menor a concentração de Íons (OH-).
A concentração hidrogênica do suco de limão puro é 10-3mol/L. Qual o pH de um refresco preparado com 20ml de suco de limão e água suficiente para completar 200ml?
2,5
3,0
3,5
4,0
4,5
Considere uma solução 0,001 mol. L¹- de um monoácido forte genérico HÁ e indique a alternativa correta:
O pH é igual a 1
O pH é menor que 1
O pH é maior que 1 (Resposta correta: pH=2, logo 2 é maior que 1)
[HA] é muito maior que [A-]
[A-] = 0,1 mol. L¹-
O que é uma solução tampão? R: São sistemas aquosos (solução de eletrólitos) que tendem a resistir a mudanças de pH quando pequenas quantidades de ácido (H+) ou base (OH-) são adicionados. Um sistema tampão consiste em um ácido fraco (o doador de prótons) e sua base conjugada (o receptor de prótons).
Qual é a função de uma solução tampão: A principal função da solução tampão é evitar a variação de pH no corpo humano. Sempre que H1 ou OH– é adicionado em um tampão, o resultado é uma pequena mudança na razão das concentrações relativas dos ácidos fracos e seus ânions e, portanto, uma pequena mudança no pH. O decréscimo na concentração de um componente do sistema é equilibrado exatamente pelo aumento do outro. A soma dos componentes do tampão não muda, somente a sua razão. Cada par conjugado ácido-base tem uma zona de pH.
Quais os dois tipos de solução tampão mais comum no corpo humano? R: Sistema tampão fosfato e sistema tampão bicarbonato.
Como o tampão atua em caso de acidose metabólica? R: Pode ser tratada com o tampão de bicarbonato. Na acidose a quantidade de [Co2] aumenta e o pH diminui.
Como o sistema tampão atua nos casos de alcalose metabólica? R: Na alcalose o [CO2] diminui e o PH aumenta. Tanto no caso de acidose quanto de alcalose o tampão vai atuar como um balizador, onde o meio estiver mais ácido ele vai liberar mais base, e onde o meio conter mais base ele vai liberar mais ácido.
Não tem essa pergunta na lista!
Escreva a equação de Hallselbach: R: 
Como o meio ácido pode inativar a ação dos anestésicos? R: A membrana plasmática é formada por fosfolipídios apolares. Quando o meio está com o pH muito ácido, o anestésico ioniza (de carga + ou -) ai ele não consegue atravessar a membrana pois ficou polar e a membrana é apolar.
O que são proteínas? R: São polímeros resultantes da desidratação de aminoácidos. E a macromolécula mais abundante das células. E constituída por 20 aminoácidos ligados covalentemente.
Desenhe um aminoácido:
Porque as proteínas são esterioespecíficas: Porque sempre são formadas pelos mesmos 20 aminoácidos na forma espacial de L.
O que torna um aminoácido polar? R: apresentam uma distribuição desigual de elétrons, como ácidos e bases. (Hidrofóbicos)
O que torna um aminoácido apolar? R: apresentam uma distribuição homogênea de elétrons. (Hidrofílicos)
O que caracteriza um aminoácido ácido? R: Os aminoácidos de caráter ácido apresentam um ácido carboxílico no radical -R e liberam, quando em meio ácido, não somente o átomo de hidrogênio da carboxila principal, mas também aquele correspondente ao grupo-COOH ligado ao radical -R, deixando a molécula com dupla carga negativa. Pertencem a esse grupo os ácidos aspártico e glutâmico e seus respectivos derivados a asparagina e a glutamina.
O que caracteriza um aminoácido básico? R: Já os aminoácidos básicos, representados pela arginina, lisina e histidina, apresentam um grupo -NH2 ligado ao radical-R. O estudo do comportamento desses grupos distintos de aminoácidos na presença de um campo elétrico revelou aspectos importantes nos processos bioquímicos que regulam a estrutura das substâncias proteicas. Ou seja, em ambos os casos (26 e 27) o que determina se vai ser ácido ou básico é a cadeia R. Existem também os aminoácidos Neutros: são aqueles nos quais esse radical não se encontra diretamente ligado aos grupos -NH2 ou -COOH. Entre os compostos desse tipo incluem-se a glicina, a serina, a alanina, a cisteína (que apresenta um átomo de enxofre em sua molécula), a treonina, a valina, a metionina (que também possui um átomo de enxofre), a leucina, a isoleucina, a fenilalanina, a tirosina (ambas com um anel benzênico em sua estrutura), a prolina e o triptofano.)
Porque a ligação peptídica é formada por uma reação de desidratação? R: Duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas de modo covalente por meio de uma ligação amida substituída, denominada ligação peptídica, a fim de produzir um dipeptídeo. Tal ligação é formada pela remoção de elementos de água (desidratação) do grupo a-carboxila de um aminoácido e do grupo a-amino do outro.
O que torna uma ligação peptídica tão forte? R: A possibilidade de ressonância entre N.C.O.
Exemplifique peptídeos que tem importantes funções biológicas e quais essas funções? R: 
Aspartame 
•Adoçante natural 
•Quando metabolizado libera metanol 
•Ação Carcinogênica 
Vasopressina 
•Hormônio antidiurético 
•Receptores V1 -leito vascular - vasoconstritor 
•Receptores V2- túbulos renais - antidiurético 
Ocitocina 
•Estimula a frequência e a amplitude das contrações da musculatura uterina no fim da gestação 
Glucagon 
•Ação antagônica da insulina 
O que são aminoácidos essenciais e não essenciais? R: Não essenciais ou naturais: são os aminoácidos produzidos pelo organismo. 
Essenciais: são os aminoácidos que não são produzidos pelo organismo. Eles são obtidos unicamente pela dieta (alimentação). 
Como ocorre a absorção de proteínas pelo organismo? R: 
Cite e explique a diferença entre as 4 conformações protéicas. R: 
Estrutura primária: (Resíduos de aminoácidos) Está relacionada com todas as ligações covalentes(principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica. Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. Forma um arranjo linear, semelhante a um “colar de contas”.
Estrutura Secundária: (Alfa – hélice) Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio. É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila. 
•Alfa-Hélice – Conformação secundária mais simples; Ligações de Hidrogênio. •Folha-Beta – Ligações de hidrogênio entre segmentos distantes de uma mesma cadeia.
Estrutura terciária: (Cadeia polipeptídica): Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio. Arranjo tridimensional de uma proteína.
Estrutura quaternária: (Subunidades) Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária. Complexos proteicos: mais de uma subunidade proteica.
Qual a diferença entre proteínas globulares e fibrosas? R: Proteínas Globulares: 
 • Forma de esfera • Relativamente solúveis em água • Vários papéis funcionais: - catalisadores (enzimas) - proteínas de transporte - reguladores da expressão gênica, (Solúveis em água). Proteínas fibrosas: organizam-se em forma de fibras ou lâminas, e as cadeias de aminoácidos ficam dispostas paralelamente. Diferentemente das globulares, estas são pouco solúveis em água.
 Quais as ligações rompidas no processo de desnaturação? R: Ligações de hidrogênio, ligações hidrofóbicas e ligações de Van de Wallos.
Qual o papel das enzimas? R: São proteínas catalisadoras, ou seja, proteínas que aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem alterações no processo global. Sua função é viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos.·.
Como é possível quebrar ligações peptídicas? R. 1: Para romper uma ligação peptídica, é necessário ocorrer uma hidrólise (quebra pela água). Ao adicionar uma molécula de água à cadeia proteica, acontecerá o inverso da formação da ligação peptídica: as ligações livres dos grupamentos carboxila e amina serão “preenchidas” e, dessa forma, a ligação peptídica será quebrada. R.2 (Do professor) Através da ação enzimática em meio aquaso.
Qual a importância das ligações dissulfeto e a presença da cisteina para a estrutura do cabelo? R: São responsáveis por fazer a dobra para fazer queratina.
O que pode causar a desnaturação proteica?
R: A desnaturação é um processo no qual, moléculas biológicas perdem suas funções, devido a alguma mudança no meio, seja em altas temperaturas, variações de PH, entre outras. 
Qual a importância da estrutura conformacional da proteína para a função biológica? R: Cada proteína vai para um determinado sítio conforme sua conformação. Para ter a reação precisa ocorrer o encaixe, e para que ocorra encaixe a conformação da proteína precisa ser especifica.