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Luiza Villarinho Para quê precisamos comer? 2 ... reservamos substratos energéticos. 3 CARBOIDRATOS LIPIDIOS PROTEÍNAS MACRONUTRIENTES MICRONUTRIENTES GLICOSE ACIDO GRAXO AMINOACIDOS LIVRES 4 Digestão de Alimentos 5 Vander, Sherman & Luciano, 1997Vander, Sherman & Luciano, 1997 As grandes funções do Sistema Digestório: Motilidade, digestão, secreção, absorção e excreção. extraído de: Vander, Sherman & Luciano, 2002 – WEBsite original: http://www.biocourse.com/mhhe/bcc/domains/quad/topic.xsp?id=0002706 7 Metabolismo Bioquímico Todas as vias metabólicas!!!!! 8 Metabolismo Bioquímico As vias metabólicas ilustrando as reações químicas 9 ❖ A Bioquímica estuda as substâncias e as reações (metabolismo) que ocorrem no corpo humano. As principais moléculas são os glicídios (carboidratos), lipídios (gorduras) e proteínas. 10 São compostos orgânicos de alto peso molecular. São as biomoléculas mais abundantes. Formados por aminoácidos unidos por ligações químicas entre seus grupamentos funcionais. Ligações peptídicas. Grupo funcionais: Amino: NH2 Ácido carboxílico: COOH Funções: transporte (hemoglobina), defesa (anticorpos), catálise de reações, contração. 11 12 13 14 Exemplo de ptns estruturais: Colágeno: considerável resistência à tração. Encontrada nos osso, tendões, cartilagens e na pele. Queratina: encontrada na pele, unhas, cabelo. Dificultam a perda de água. Albumina: presente em abundância no plasma sanguíneo, contribui para a manutenção de sua viscosidade e do equilíbrio hídrico. 15 Tipos especiais de proteínas: vitaminas Desempenham função reguladora. Obtidas através do processo de nutrição. Cada vitamina tem um papel biológico próprio, por isso não pode ser substituída por outra. 16 Enzimas As enzimas são proteínas especiais com função catalítica, ou seja, aceleram ou retardam reações bioquímicas que ocorrem nas células. 17 ❖ Aminoácidos São obtidos por hidrólise de proteínas. Participam de importantes funções no metabolismo e na constituição de tecidos. 18 Ligações peptídicas. Grupo funcionais: Amino: NH2 Ác. carboxílico: COOH 19 20 21 22 Outras ligações: - Ligações covalentes entre grupamento – SH (2 aminoácidos cisteína) = ponte de sulfeto. 23 Outras ligações: - Ponte de hidrogênio – entre grupamento polares da cadeia carbonada. - Van der Walls – ligações fracas. Obs.: essas ligações proporcionam estabilidade e conformação tridimensional as proteínas, relacionando diretamente com sua função. 24 A união entre: 2 aminoácidos = dipeptídeos 3 aminoácidos = tripeptídeos vários aminoácidos = polipeptídeos Proteínas podem ser formadas: - Apenas 1 cadeia polipeptídica - 3 ou 4 cadeias polipeptídicas Obs.: Diferenciação das proteínas: sequência que estão dispostos os aminoácidos. 25 Importâncias das formas variadas: 1- reações quase todas enzimáticas 2- especificidade entre enzima e substrato Obs.: Qualquer modificação nesta estrutura, irá modificar a afinidade da enzima ao substrato. 26 * As proteínas ingeridas na dieta: - Abastecem a necessidade corpórea de aminoácidos e de nitrogênio. * Após a digestão: • aminoácidos • dipeptídeos * Metabolização: hepática 27 Capacidade de síntese de 10 a 20 aminoácidos. Não-essenciais (sintetizados) - glicina, alanina, serina, prolina, cisteína, ácido aspártico, ácido glutâmico, asparagina, glutamina, tirosina. Essenciais (não sintetizados) - treonina, lisina, metionina, arginina, valina, fenilalanina, leucina, triptofano, isoleucina e histidina. 28 Importante!!! Arginina: aa. essencial, porém é sintetizada pelo organismo. Necessidade de altas concentrações por ser utilizada quase que integralmente para a síntese de uréia. Histidina: aa. essencial, porém é sintetizada pelo organismo. Necessário para a síntese de proteínas estruturais. Essencial na fase de crescimento. 29 Importante!!! Cisteína e tirosina: São considerados aminoácidos não essenciais. Porém , só são sintetizados a partir da fenilalanina e da metionina (essenciais). 30 Fenilcetonúria –doença hereditária. Ausência de enzima (fenilalanina hidroxilase) que é necessária para digerir a fenilalanina. Consequência: Passa a se acumular no organismo até ser convertida em compostos tóxicos (fenilcetonas), que são expelidos pela urina. 31 Sintomas: relacionados com a toxicidade, como: atrasos mentais especialmente em crianças, e distúrbios intelectuais nos adultos. Pode levar a convulsões, problemas de pele e cabelo, deficiência mental e até mesmo invalidez permanente. Diagnóstico: teste do pezinho Doenças relacionadas: - albinismo (decorrente de falha na síntese de melanina). - Cretinismo (decorrente da falha na síntese de tirosinase. 32 Atua no cérebro inibindo o centro da fome. Presente em diversas cápsulas para emagrecer: quitosana + espirulina e o lipossoma de girassol. Outros benefícios: melhora do humor, disposição, memória e a capacidade de aprendizado, e ainda diminui as dores. Dose recomendada: de 1 a 2 gramas por dia. 33 Os aminoácidos são absorvidos e no fígado são convertidos nas ptns. plasmáticas: - albumina: transporte - alfa 1 globulina: glicoproteína e lipoproteína de alta densidade. - alfa 2 globulina: haptoglobulinas – transportadoras de hemoglobinas que saem das hemácias. - beta globulina: tranferrina, lipoproteína de baixa densidade. - Fatores da coagulação: fibrinogênio e protrombina. 34 Aminoácidos Parte carbonada– convertida em intermediários do metabolismo energético celular. Parte nitrogenada: convertida em uréia e excretada pelos rins. Função energética: prioridade para os carboidratos e lipídeos. 35 • Fonte de energia durante exercício físico intenso e de longa duração. • Fornece substrato para neoglicogênese (aas. glicogênios). • Fornecimento de aas. para o ciclo de krebs, porém não podem ser convertidos em glicose (aas. cetogênicos). • Fornecimento de aas. para ambas as vias (ceto- glicogênicos). 36 1- grupamento funcional: constante em todos os aminoácidos. 2- variação apenas na cadeia carbonada – grupamento R. 37 Os aminoácidos são divididos em 4 classes devido a composição e polaridade do grupamento R. a) Aminoácidos com grupamento R apolar. São os menos solúveis, devido a ausência do grupamento hidrofílico. 38 Cadeia alifática hidrocarbonada. 39 Anel aromático 40 Enxofre 41 Hidrogênio 42 b) Aminoácidos com grupamento R polar não carregado. Possuem grupamentos hidrofílicos na cadeia carbonada que não se ionizam. Alta solubilidade ao aminoácido. 43 Hidroxila 44 Grupo amida 45 Sulfidrila 46 c) Aminoácidos com grupamento R polar carregado positivamente (básico). Grupamento R de 6 carbonos e a carga positiva localizada em um átomo de nitrogênio do R. 47 d) Aminoácidos com grupamento R polar carregado negativamente (ácidos). Ácido aspártico e ácido glutâmico são citados como aspartato e glutamato por se ionizarem em pH fisiológico adquirindo carga negativa no grupamento carboxila. 48 - Temperatura e pH levam a desnaturação das proteínas. - Podem ocorrer modificações físicas na estrutura tridimencional, na função fisiológica. Condições extremas: pH abaixo de 5,0 e temperatura acima de 500C. Ex.: hipertermia. Após a correção ocorre a renaturação. Observado somente in vivo. Em condições experimentais não é possível.49 - Grupo de biomoléculas não sintetizadas pelo ser humano. - Menor unidade – oligoelementos - Importância: co-fator enzimático. Reações celulares indispensáveis. - Hidrossolúveis : B1, B2, B6, B12, C, biotina, ácido fólico, ácido pantotênico). - Lipossolúveis: A, D, E, K 50 - Baixa resistência ao calor. - Vit. Lipossolúveis = são as menos termolábeis 51
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