Estrutura das Proteínas

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Estrutura das Proteínas 
As proteínas se organizam a partir de 20 aminoácidos numa espécie de analise combinatória. 
Se esses vinte aminoácidos se combinassem aleatoriamente em qualquer posição numa cadeia e essa cadeia 
tivesse número variável de aminoácidos, como por exemplo, 500 aminoácidos numa sequencia, o numero de 
possibilidades de combinar esses 20 aminoácidos ao longo de uma cadeia de 500 aminoácidos seriam quase 
infinitas. Esse exemplo é recorrente e real provando assim a imensa diversidade estrutural das proteinas. Existem 
proteinas com dois, três, cinco mil aminoácidos. 
Proteoma: é o conjunto das proteinas em toda sua diversidade de um organismo que 
possui possibilidades quase infinitas. 
Existem proteinas com organização estrutural muito grande, essa organização as proteinas se dividem em quatro 
arranjos estruturais. Esses quatro arranjos se organizam através da estrutura primária, secundária, terciária e 
quaternária. 
Estrutura Primária: 
Nós temos uma espécie de base estrutural para todas as proteinas, como se fosse 
um esqueleto da proteína e todas as proteinas precisa apresentar uma estrutura 
primária. 
Uma estrutura primeira é uma sequencia de aminoácidos unidos por ligações 
peptídicas. Uma ligação peptídica ocorre entre um grupo carboxílico e um grupo 
amido, um ácido com um amido fazendo uma ligação do tipo amida através da 
remoção de uma molécula de água e forma uma ligação covalente. 
 
Obs.: O hidrogênio ligado ao 
nitrogênio deve ter a 
orientação pra baixo para 
realizar as pontes de 
hidrogênio e outras coisas. 
DIFERENÇA ENTRE AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS: peptídeos representam uma união de aminoácidos (por meio de 
ligações peptídicas). Ex: hormônio oxitocina. 
 Tripeptídeo: feito de uma união de três aminoácidos. 
 Pentapeptídeo: feito de uma união de cinco aminoácidos. 
 Decapeptídeo: feito de uma união de dez aminoácidos. 
 Polipeptídio/Cadeia polipeptídica: sequencia de centenas ou milhares de aminoácidos ligados por ligações 
peptídicas, proteína. 
Uma cadeia polipeptídica pode ter a estrutura terciária. 
estrutura das proteinas 
Como é realizada a ligação peptídica. 
Exemplo de estrutura primária de uma proteína. 
Estrutura Secundária: 
A estrutura secundária representa o enovelamento conformacional 
da estrutura primária de proteínas. 
CONFORMAÇÃO PROTEICA: o arranjo que essa proteína assumirá 
no espaço. 
Quando a proteína assume essa conformação torna-se uma 
estrutura tridimensional e torna-se mais compacta podendo 
assumir maior diversidade estrutural e funcional. A variedade 
proteica está associada à variabilidade genética. 
Existem diferentes conformações proteicas. 
ALFA HÉLICE: ela se organiza em hélice com sentido 
rotacional para direita com tamanho determinado. Em cada 
espira cabem em torno de quatro aminoácidos (resíduos). Muito 
presentes nas proteinas fibrosas: queratinas (alfa queratina) que 
tem uma função estrutural atuando na proteção. Outras 
proteínas alfa queratina são as proteínas do fio do cabelo. 
Uma fibra de um fio de cabelo possui centenas de cadeias 
polipeptídicas. Com pontes de enxofre (ligação enxofre – 
enxofre presente apenas no aminoácido cisteína oxidados) 
justapostas ocorrendo entre as alfas hélices. 
As pontes de enxofre são ligações covalentes, fortes, ela dá a força e estrutura a fibra capilar. Dentro de uma 
cadeia em espiral, internamente, entre cada ligação peptídica, existem pontes de hidrogênio que estruturam e 
determinam a espiralização. 
A diferença do fio liso para o fio cacheado/crespo: o cabelo crespo não possui justaposição entre as cisteínas. As 
cisteínas fazem pontes de enxofre com cisteínas mais afastadas assim adquirindo a modificação mais ondulada. 
Progressiva rompe as pontes de enxofre com um agente redutor muito forte e depois alisa a fibra a base de calor e 
faz uma nova união de pontes de enxofre, alisando o cabelo. A escova normal desnatura parcialmente as proteinas 
rompendo as pontes de hidrogênio e assim alisando a cadeia polipeptídica que ganha uma conformação mais lisa. 
A estrutura beta pregueada são 
cadeias que podem ser paralelas 
ou cadeias anti-paralelas. O 
numero de aminoácidos 
(resíduos) por cada prega é 
menor. Elas são mais 
compactas, logo possuem uma 
estruturação mais forte, maior rigidez. Ex.: A proteína do fio da seda, uma fibra muito mais lisa e rígida. 
*O colágeno apresenta uma estrutura própria. 
PPoonntteess ddee hhiiddrrooggêênniioo qquuee eessttrruuttuurraamm ee ddeetteerrmmiinnaamm aa 
eessppiirraalliizzaaççããoo.. 
Estrutura Terciária: 
Uma maior compactação em relação à estrutura secundária. Está presente nas 
proteínas globulares que são solúveis em ambientes aquosos, diferentes das 
proteinas fibrosas. São mais solúveis porque se compactam de uma forma que na 
sua superfície estão mais presentes os polares ou as interações químicas polares e no 
interior dessas proteinas mais interações químicas hidrofóbicas. Essas proteinas com características mais 
complexas são mais anfipáticas, pois ocorrem mais reações químicas. As proteinas do sangue, proteinas do interior 
da célula tem no mínimo a estrutura terciaria. 
Forças de estabilização da estrutura terciária: pontes de hidrogênio, pontes de enxofre, interações eletrostáticas e 
interações hidrofóbicas. 
Interações eletrostáticas (iônica) se dão entre aminoácidos não neutros: lisina, histidina, arginina (que no pH 
biológico assumem carga positiva) e acido aspártico e ácido glutâmico (que no pH biológico assumem carga 
negativa). Esses aminoácidos podem gerar atração eletrostática ou repulsão eletrostática dinamicamente e desse 
modo alterar a conformação. 
Interações hidrofóbicas se dão entre os aminoácidos valina, leucina, triptofano, prolina, isoleucina, metionina, 
fenilalanina e alanina (apolares que são um hidrocarboneto) que estão muito mais presentes no interior da 
proteína. Ou se for uma proteína de membrana que precisa estar inserida num ambiente hidrofóbico da membrana 
a parte apolar estará literalmente interagindo com esse ambiente hidrofóbico das membranas biológicas. 
 
Estrutura Quaternária: 
Proteinas que são organizadas a partir de duas ou mais estruturas terciárias. 
Normalmente as proteínas quaternárias estão associadas a uma função mais 
sofisticada, a uma função mais regulatória. 
Ex: hemoglobina proteína de transporte. Essa função quase regulatória que a 
hemoglobina possui de receber oxigênio num ambiente e liberar num outro 
ambiente, mudar/passar por estados conformacionais diferentes para ter 
maior ou menor afinidade com o oxigênio faz com o que essa proteína 
necessariamente seja mais complexa.