Proteínas - conceito, funções, classificações (forma, composição e estrutura), configuração nativa e desnaturação proteica

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Proteínas
Conceito 
As proteínas são polímeros (moléculas 
grandes) de aminoácidos formadas a partir 
das ligações covalentes que une os 
aminoácidos. Cada proteína, possui uma 
estrutura tridimensional única, que será 
determinada pela sequência dos 
aminoácidos. Dessa forma, o perfil de cada 
AA é que irá determinar, em conjunto, a 
forma e a função da proteína. Uma simples 
mudança de ordem de aminoácidos ou 
composição acaba alterando a função, o 
formato e o tipo da proteína. 
Funções 
• Reguladora das funções do organismo, 
na forma de hormônios – função 
hormonal; 
• Protetora do organismo, na forma de 
anticorpos; 
• Transportadora de substâncias 
(hemoglobina); 
• Catalisadora de inúmeras reações do 
organismo, na forma de enzimas; 
• Componente estrutural de vários tipos 
de tecidos corpóreos (cabelo, pele, 
músculos). 
Classificação quanto a composição 
• Simples: formada somente por 
aminoácidos. Ex.: albumina, secretada 
pelo fígado. 
• Conjugada: tem aminoácidos e outra 
estrutura. Apresentam na sua cadeia 
polipeptídica uma molécula orgânica 
não proteica, sendo essa chamada de 
grupo prostético. Podem ser: 
metaloproteínas (metais), hemeproteínas 
(com o grupo heme), lipoproteínas (com 
lipídeos) e glicoproteínas (com 
carboidratos). As proteínas conjugadas 
desempenham funções biológicas bem 
complexas. Ex.: hemoglobina. 
Classificação quanto à forma 
• Globular: tem formato de esfera. É mais 
hidrossolúvel e realiza mais funções 
móveis. Possui um interior hidrofóbico e 
uma superfície hidrofílica. Possui 
cavidades ou fendas, essas cavidades 
reconhecem de forma específica e se 
ligam de modo transitório a compostos. 
Ex.: albumina, hemoglobina e mioglobina. 
• Fibrosa: parece uma corda, em 
filamentos. É menos hidrossolúvel e mais 
estática. São do tipo estruturais, dão 
suporte mecânico às células ou aos 
organismos. Ex.: queratina, fibras de seda 
e colágeno. 
Classificação estrutural 
Estrutura primária: 
 
 
Os aminoácidos ou resíduos de 
aminoácidos (termo mais correto) estão 
unidos entre si através de ligações 
peptídicas (interação forte), nesse estágio, 
a proteína encontra-se em formato linear. 
Em síntese, a estrutura primária tem a ver com 
a sequência dos resíduos de aminoácidos. 
 
Estrutura secundária: 
 Na estrutura secundária, os resíduos 
de aminoácidos começam a interagir 
entre si através de pontes de hidrogênio 
e surge, assim, os primeiros padrões de 
dobramento das proteínas. 
As principais formas de dobramento são: 
• -hélice (espiral) neste formato, as 
cadeias laterais (radicais) dos 
aminoácidos encontram-se voltados 
para o lado de fora da espiral. É uma 
forma helicoidal que se dá devido a 
interação de resíduos de aminoácidos 
próximos. 
 
• Β-pregueada (fitas e folhas) resultado 
de ligações por pontes de hidrogênio 
entre duas ou mais cadeias 
polipeptídicas em antiparalelo, estando 
quase que completamente estendido. 
 
 
 
A integração que configura a 
proteína na sua estrutura secundária é do 
tipo ponte de hidrogênio - força fraca - 
que une um aminoácido ao outro, dando a 
proteína a conformação de estrutura 
secundária. Em síntese, a estrutura 
secundária mostra a organização dos 
aminoácidos de forma tridimensional 
localmente. 
Estrutura terciária: 
 Na estrutura terciária ou 
tridimensional, a cadeia polipeptídica irá se 
enrolar ou dobrar, formando uma 
estrutura complexa. A proteína se mantêm 
nessa conformação, principalmente, devido 
as forças de interação dos radicais dos 
aminoácidos (eles não participam das 
ligações peptídicas, porque serão uteis 
para a estrutura terciária da proteína) – 
ligação iônicas, interações hidrofóbicas 
(ligações muito fracas) e pontes de 
hidrogênio. A única interação forte que 
pode ser feita em uma proteína na sua 
estrutura terciária é uma ponte dissulfeto, 
uma ligação covalente que ocorre entre 
aminoácidos que contêm enxofre, mas é uma 
 
exceção à regra, poucos aminoácidos 
contêm enxofre. 
Em síntese, a estrutura terciária apresenta a 
organização total da cadeia polipeptídica. 
 
 
 
 
 
 
Estrutura quaternária: 
Na estrutura quaternária, a proteína 
é formada por blocos – subunidades – o 
bloco não tem função isoladamente, mas 
quando se unem, formam a proteína que 
possui função. A estrutura quaternária é 
mantida por forças fracas (ligações 
iônicas e pontes de hidrogênio) que 
permitem que as subunidades possam se 
mexer e até mesmo desfazer essas 
interações, tudo isso de acordo com a 
função da proteína. Em síntese, uma estrutura 
quaternária de uma proteína é formada 
quando essa possui mais de cadeia 
polipeptídica (multisubunidades). 
 
 
 
 
 
Configuração nativa 
A síntese de uma proteína no 
organismo humano ocorre de forma 
espontânea. Quando a estrutura proteica 
está completa, isto é, com todos os 
aminoácidos presentes em sua cadeia, 
ela assume a característica chamada de 
configuração nativa (estrutura 
tridimensional), estando pronta para 
realizar suas funções biológicas. Este tipo de 
configuração é o mais estável que existe 
entre as configurações de uma molécula 
proteica. 
Desnaturação proteica 
Alteração da conformação nativa 
das proteínas sem romper as ligações 
peptídicas. A proteína desnaturada, 
perde a sua função, se essa for uma 
proteína humana, ou seja, produzida pelo 
nosso corpo. 
Uma proteína torna-se desnaturada 
quando ela perde as interações, 
principalmente as ligações de hidrogênio e 
também as pontes dissulfeto. 
Os principais agentes desnaturantes são: 
• Calor: os átomos se agitam e isso faz 
com que as interações fracas (pontes 
dissulfeto e de hidrogênio) da proteínas 
nas suas estruturas secundárias e 
terciárias sejam quebradas. Cada 
proteína apresenta uma temperatura 
crítica, isto é, existe uma faixa ideal 
de temperatura para o bom 
funcionamento da proteína. 
 
• Agitação mecânica: produz rupturas 
das ligações fracas; 
• Detergentes: a integração dos 
detergentes com porções apolares da 
molécula de proteína faz com que a 
proteína se desnature; 
• Variações de pH: através da alteração 
da distribuição das cargas elétricas. 
A desnaturação se refere a perda 
estrutura secundária, terciária ou 
quaternária da proteína, mas não da 
estrutura primária, mesmo em uma proteína 
desnaturada haverá ligações covalentes, o 
que está rompido é as interações fracas. 
A proteína desnaturada apresenta as 
seguintes alterações: 
• Físicas: aumento da viscosidade; não 
podem ser cristalizadas ou auto-
organizadas; 
• Químicas: maior reatividade devido à 
exposição de grupos químicos que 
estavam encobertos por estruturas; 
consequentemente precipitação; 
• Biológicas: perda de suas propriedades 
enzimáticas, antigênicas e hormonais; 
facilmente digeridas por enzimas 
hidrolíticas. 
Além da desnaturação, pode haver 
uma degradação proteica, essa 
degradação se dá com a destruição das 
ligações peptídicas, fazendo com que 
haja uma perda da estrutura primária da 
proteína. A degradação pode ocorrer por 
meio de condições externas de 
temperatura, pH, força iônica e ambiente 
de oxirredução. Ao contrário da 
desnaturação, a degradação é sempre 
irreversível.