Aminoácidos e Proteínas

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Aminoácidos, 
Peptídeos e 
Proteínas
São unidades as quais 
ligadas entre si, dão 
origem as proteínas.
Prof. (a)- Pâmella Souza
Disc. Bioquímica Humana
• Conhecer as unidades formadoras de uma
proteína;
• Identificar e reconhecer os aminoácidos;
• Reconhecer os tipos de ligações existentes
entre as unidades de aminoácidos;
• Conhecer as estruturas de uma proteína;
OBJETIVO
Proteínas são as moléculas biológicas mais abundantes, ocorrendo em 
todas as células e em toda parte!
Milhares de ≠ tipos podem ser encontradas em uma única célula!
É a principal forma pela qual a informação genética se expressa!
Luz= reação entre a luciferina e ATP.
Queratina= componente estrutural
•
ENZIMAS E HORMÔNIOS:
Catalisam e regulam as reações que ocorrem 
no organismo.
MÚSCULOS E TENDÕES:
Proporcionam ao corpo os elementos do 
movimento.
PELE E CABELO:
Oferecem revestimento externo.
HEMOGLOBINA E ALBUMINA:
Transporte de oxigênio e moléculas essenciais 
para a vida.
ANTICORPOS:
Meios de proteção contra doenças.
As proteínas apresentam uma incrível diversidade de 
funções e, ainda assim, apresentam todas em comum a 
característica estrutural de serem polímeros de 
aminoácidos.
Vamos descrever as propriedades dos aminoácidos- blocos 
constitutivos simples são unidos para formar as proteínas -
as quais apresentam estruturas tridimensionais únicas - , 
tornando-as capazes de desempenhar funções biológicas 
específicas.
•
Proteínas são compostas por repetições de 
aminoácidos
As proteínas são formadas a partir da ligação em sequência de apenas 
20 aminoácidos (entre outros especiais), ligados covalentemente.
Embora mais de 300 diferentes aminoácidos tenham sido descritos a partir
de fontes naturais, apenas 20 deles são normalmente encontrados como
constituintes de proteínas em mamíferos.
• Molécula orgânica constituída por, um grupo amina, um grupo 
carboxílico e uma cadeia lateral R;
Existem cerca de 20 aminoácidos presentes nas proteínas, sendo 
todos eles α-aminoácidos;
α-aminoácidos: o grupo amina e o grupo carboxilo estão ligados ao 
mesmo carbono (carbono- α);
Devido ao seu arranjo tetraédrico, os quatro grupos
diferentes podem ocupar dois arranjos espaciais únicos
e, portanto, os aa possui dois esterioisômeros.
Estereoisómeros- Mesma fórmula de estrutura
Diferente fórmula estereoquímica
(os átomos assumem diferentes posições relativas no espaço).
C3H7NO2
Classificação dos aa, dá- se, de acordo com sua 
cadeia lateral R
Classificação quanto à:
Polaridade (polar ou apolar) – determina a tendência para
interagir com a água;
Carga (positivo ou negativo) – propriedades ácido-base;
Aromáticos;
Aromáticas- contêm anéis benzênicos ou anéis de átomos similares;
Alinfáticos- não contêm anéis aromáticos.
Serina Treonina Cisteina
Asparagina Glutamina
Aminoácidos polares, não carregados.
•Solubilidade intermediária em água (hidrofílico)
contém grupos capazes de formar pontes de H+ com água
•Serina e treonina
Grupos hidroxil- participa da formação de pontes de H
•Asparagina e glutamina
Grupo amida e carbonila >
•Cisteína
Grupo sulfidrila
Ligações dissulfeto
Determina sua polaridade
Aminoácidos apolares, alinfáticos e hidrofóbicos
Glicina Alanina Prolina Valina
Leucina Isoleucina Metionina• Ligações de Van der Waals
•Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina
Interações hidrofóbicas, estabilizando a proteína
•Glicina
Menor aminoácido, de estrutura simples
•Metionina
Possui átomo de enxofre (capaz de fazer ligações dissulfeto), 
possui um grupo tioéter
•Prolina
Iminoácido, menor flexibilidade estrutural
Mantido em conformação rígidaV
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Aminoácidos apolares, alinfáticos e hidrofóbicos
Único aa que possui um
grupo imino, em vez de
um grupo amino (H3N)
A geometria única da molécula da prolina contribui para a 
formação da estrutura fibrosa do colágeno
Aminoácidos carregados positivamente.
Lisina Arginina Histidina
• Aminoácidos básicos (Carga positiva)- são aceptores de
prótons
Lisina- segundo grupo amino
Arginina- grupo guanidina
Histidina- grupo aromático imidazol
Aminoácidos negativos.
Aspartato Glutamato
•Aminoácidos ácidos (Carga negativa)- são
doadores de prótons
–Possuem segundo grupo ácido carboxílico
Aminoácidos aromáticos.
Fenilalanina Tirosina Triptofano
• Aminoácidos hidrofóbicos
• Tirosina- Forma pontes de hidrogênio com a
água devido seu grupo hidroxil
• Modificações pós-traducionais
Fosforilação do OH da tirosina
• Fenilalanina
–Mais apolar
•
• Modificações pós-traducionais
• 4-hidroxiprolina- derivado da prolina
• Proteína da parede celular de vegetais e fibras do
• tecido conjuntivo (colágeno)
• 5-hidroxilisina- derivado da lisina
Conjuntivo (colágeno)
• 6-N-metil-lisina
• Proteína contrátil do musculo- miosina
• Gama-carboxiglutamato
Proteína importante da cascata de coagulação- protrombina
• Fosforilação de resíduos
• Desmosina- derivado de 4 resíduos de lisina
Proteína elastina
• Selenocisteína
Selênio ao invés de enxofre na Cisteina
É adicionado durante a tradução por mecanismo
específico e regulado
•
Sofrem uma reação ácido-base intramolecular e 
existem primariamente (pH fisiológico: 7,4) na forma 
de um íon dipolar, ou zwitterion (do alemão zwitter, 
“híbrido”)
Tanto os aminoácidos livres quanto alguns aminoácidos combinados por meio
de ligações peptídicas podem atuar como tampões.
A relação quantitativa entre a concentração de um ácido fraco (HA) e sua
base conjugada (A-) é descrita pela equação de Henderson-Hasselbalch.
Derivação da equação
Considere a liberação de um próton por um ácido fraco, representado por HA:
HÁ H+ + A-
(ácido Próton Base conjugada 
fraco)
O "sal" ou a base conjugada, A-, é a forma ionizada de um ácido fraco. Por
definição, a constante de dissociação do ácido, K., é:
Então se isolarmos o pH, teremos a equação:
•
-Quanto > o Ka, mais forte o ác.
-Quanto < o Ka, manos ác. foi dissociado
Um tampão é uma solução que resiste a mudanças de pH quando se
adicionam pequenas quantidades de ácido ou base.
Um tampão pode ser produzido pela mistura de um ácido fraco (HA) com sua
base conjugada (A-).
A capacidade tamponante máxima ocorre quando o pH for igual ao pK.,
Sistema tampão do bicarbonato, a equação de Henderson-
Hasselbalch prediz como mudanças na [HC03] e na pC02
influenciam o pH fisiológico.
pCO2- ácido
[HC03]- básico
•
Forma protonada Íon dipolar Forma desprotonada
Equivalente de OH- adicionados
•
- São ligações covalenteas quais são ligações amida entre o grupo
carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro, não são
rompidas por condições desnaturantes, como aquecimento ou altas
concentrações de uréia. Deve haver uma exposição prolongada a um
ácido ou a uma base forte em temperaturas elevadas para hidrolisar
essas ligações de forma não-enzimática.
•
Ligações peptídicas- são reações de condensação entre 
dois ou mais aa com a formação de uma molécula de água.
Através das ligações peptídicas, o que pode acontecer 
???
- A ligaçãopeptídica tem um
caráter de dupla ligação
parcial, isto é, é mais
curta do que uma ligação
simples e é rígida e planar.
• Formação de di, tri, tetra, penta, oligo e 
polipeptídeo.
Desta forma- a sequencia de aa unidos por ligações 
peptídicas constituem a estrutura primária das proteínas
•Outras interações podem atuar na estrutura proteica e que 
também mantem a estrutura da mesma
•Outras interações podem atuar na estrutura proteica e que 
também mantem a estrutura da mesma
Interações hidrofóbicas e
hidrofílicas entre as
cadeias laterais dos aa
•
Realizada pela interação entre dois resíduos de cisteína
de uma mesma cadeia ou de cadeias separadas
• São também conhecidos como peptídeos bioativos;
• São obtidos através de digestão das proteínas;
• Podem apresentar diversas atividades biológicas:
Regulação do processo fisiológico,
Valor nutricional,
Vasorreguladores,
Fatores de crescimento,
Indutores hormonais e
Neurotransmissores.
ORIGEM: Fonte de proteína alimentar, como a do leite
humano e bovino (muito estudada)
Principais peptídeos bioativos obtidos da hidrólise de 
proteínas do leite bovino e humano
•
Estrutura Primária
• Dada pela sequência de aminoácidos e
ligações peptídicas;
• Nível estrutural mais simples e mais
importante, pois dele deriva todo o arranjo
espacial da molécula.
• A estrutura primária resulta em uma longa
cadeia de aminoácidos. com uma
extremidade “amino terminal” e uma
extremidade “carboxi terminal”.
•
Estrutura Secundária
• É dada pelo arranjo espacial de 
aminoácidos próximo entre si na 
seqüência primária da proteína. 
• Ocorre graças à possibilidade de 
rotação das ligações entre os carbonos 
a dos aminoácidos e seus grupamentos 
amina e carboxila. 
• Estabilizado por pontes de H
Assim, apresenta dois tipos estruturais
α- hélice- em forma de espiral
β- folha- em forma de zig- zag
α-Hélice
β-Folha
Estrutura Terciária
• Dada pelo arranjo espacial de
aminoácidos distantes entre si na
seqüência polipeptídica.
• É a forma tridimensional como a
proteína se “enrola”.
• Ocorre nas proteínas globulares, mais
complexas estrutural e funcionalmente.
• Cadeias polipeptídicas muito longas
podem se organiza em domínios, regiões
com estruturas terciárias semi-
independentes ligadas entre si por
segmentos lineares da cadeia
polipeptídica.
São estabilizadas por: 
Pontes dissulfeto- Uma ponte dissulfeto é uma ligação covalente 
formada pelos grupos sulfidrila (-SH) de dois resíduos de cisteína
lnterações hidrofóbicas
Pontes de H
Interações iônica- interações entre grupos + e -.
Estrutura quaternária
• Surge apenas nas proteínas
oligoméricas.
• Dada pela distribuição espacial de
mais de uma cadeia polipeptídica
no espaço, as subunidades da
molécula, estas mantém-se
unidas por força covalente, como
pontes dissulfeto e ligações não
covalentes (como pontes de
hidrogênio, interações
hidrofóbicas).
• As subunidades podem atuar de
forma independente ou
cooperativamente no
desempenho da função
bioquímica da proteína
• Resulta no desdobramento e desorganização das estruturas secundárias
e terciárias, DETALHE: Sem que ocorra hidrólise das ligações peptídicas.
• Agentes desnaturantes: Calor, solventes orgânicos, agitação mecânica,
detergentes, íons ou matais pesados (chumbo ou mercúrio), ácidos ou
bases fortes.
• As proteínas podem recuperar sua estrutura, ou seja, a desnaturação
pode ser reversível?
• Sob condições ideais, sim. Quando o agente desnaturante for
removido...
• Entre tanto, em sua maioria, as proteínas, uma vez desnaturadas
ficam alteradas. Sendo insolúveis e precipitam em solução.
• O dobramento é um processo complexo de ensaio e erro;
• Algumas vezes pode resultar em moléculas dobradas de forma
imprópria;
• As quais são marcadas e degradadas dentro da célula...
• Entre tanto, o sistema de controle de qualidade não é 100% perfeito;
• Desta forma agregados de proteínas com erro no dobramento podem
ficar acumuladas...principalmente durante o envelhecimento...
• Podendo essas proteínas com erro no dobramento, estar associadas
algumas doenças
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• Por algum motivo, pode ocorrer o dobramento errado de uma
proteína
• E tal proteína assumir uma conformação única, levando a
formação de feixes de proteínas fibrilares, constituídos de folha β
• O acumulo desses agregados proteicos, de forma espontânea,
denominados amiloides, tem sido associado a doenças
degenerativas: Doença de Alzheimer
• Doença de Alzheimer
• O componente predominante que se acumula, é um peptídeo
de 40 a 43 resíduos de aa, denominado de Aβ
• O peptídeo quando agregado na forma folha β, torna- se
neurotóxico,
• Derivado da clivagem proteolítica da proteína precursora
amiloide (proteína com único domínio transmembrana,
expressa na superfície de células neurais)
• Os agregados contendo o peptídeo Aβ forma uma placa
amiloide no parênquima cerebral e ao redor dos vasos
sanguíneos
• Doença de príon
• A proteína de príon (PrP) tem sido implicada como agente causador
da encefalopatia espongiformes transmissíveis, ou
DENÇA DA VACA LOUCA
 A proteína de PrP na forma infecciosa
forma agregados fibrilares insolúveis
 Essa proteína se torna infecciosa por
alteração na sua conformação
tridimensional
 Essa alteração é fatal e até o momento não
possui reversibilidade
Atividade
1-Calcule o ponto isoelétrico (pI) da histidina. 
2-Definição de aminoácidos essenciais e não essenciais. Quais são 
eles? 
3-O que são e quais são aminoácidos incomuns nas células? Definir 
seus precursores. 
4- Faça o peptídeo: Ala-Glu-Gly-Lys e indique onde é a extremidade 
aminoterminal e carboxterminal.
2-Definição de aminoácidos essenciais e não essenciais. Quais são 
eles? 
Um aminoácido essencial é aquele que o organismo considerado
(normalmente, o humano) não é capaz de sintetizar mas é
necessário para o seu funcionamento. Por tanto o não essencial é
sintetizado pelo organismo.
Essenciais
Glutamina
Glicina
Prolina
Tirosina
Cisteína
Serina
Aspártico
Não Essenciais
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
Histidina
3-O que são e quais são aminoácidos incomuns nas células? Definir 
seus precursores. 
São formados pela modificação de resíduos de aa 
existentes na cadeia polipeptídica após sua síntese.
A hidroxiprolina e a hidroxilisina são produtos da 
hidroxilação da prolina e da lisina