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Matriz Extracelular​ ​Resumo 
 
Nos tecidos conjuntivos – que incluem cartilagens, ossos e sangue – as                       
células ficam bastante espaçadas entre si. Esse espaço entre as células é                       
preenchido por substâncias secretadas por elas próprias: a matriz                 
extracelular (MEC).  
A ​MEC além de auxiliar na ligação das células para formação dos tecidos,                         
também serve como reservatório para muitos hormônios, controlando o                 
crescimento e a diferenciação celular. Várias dessas moléculas são ligantes                   
que podem, via receptores da superfície da célula, ativar vias de sinalização.                       
O que é a matriz extracelular? Representa o conteúdo extracelular dos                     
tecidos; os tecidos ricos em matriz – conjuntivo e cartilagem – possuem                       
aspecto gelatinoso. É constituída por fibras proteícas e polissacarídeos,                 
numa combinação que confere a esse tecido uma imensa resistência à                     
compressão e à tensão. A matriz dita às células que a secretam informações                         
essenciais para sua diferenciação e atividade.  
 
 
 
A matriz abrange duas categorias de estruturas extracelulares:  
(1) membranas basais e (2) tecido conjuntivo intersticial. Os fibroblastos                   
produzem a matriz extracelular. Os principais componentes da matriz                 
extracelular são macromoléculas pertencentes a 3 categorias:  
(1) cadeia de polissacarídeos (glicosaminoglicanas),  
 
(2) proteínas fibrosas de função estrutural (colágeno e elastina) e  
(3) proteínas de função adesiva (fibronectina e laminina).  
 
Obs.: Sangue e osso também secretam matriz, pois são tecido conjuntivo.  
 
O que são glicosaminoglicanas?  
São longas cadeias formadas pela alternância de um aminoaçúcar e outro                     
monossacarídeo. São carregados negativamente, formando uma longa             
molécula, contendo de 70 a 200 monossacarídeos.  
As cadeias de açúcar além de longas são rígidas e funciona como verdadeiras                         
esponjas, pois atraem cátions (principalmente Na+) e consequentemente               
água que dá origem a um gel altamente hidratado que preenche maior parte                         
da matriz e fornece suporte mecânico para os tecidos permitindo a difusão                       
rápida de moléculas hidrossolúveis, bem como migração celular. Confere                 
resistência e força de compressão.  
Obs.: As glicosaminoglicanas (GAGs) no tecido subcutâneo ajudam a reter                   
água, tornando o bebê fofinho.  
Os idosos têm menos tecido conjuntivo intersticial que os jovens. As GAGs                       
foram divididas em 4 grupos:  
 
 
 
 
 
1. Hialuronas, que não se ligam covalentemente a proteínas;  
2. Sulfato de condroitina e sulfato de dermatana;  
3. Sulfato de heparana; 
4. Sulfato de queratana.  
 
Todas as GAGs, com exceção da hialurona, estão ligadas covalentemente a                     
um núcleo proteico, formando uma estrutura denominada proteoglicana. 
 
✓ As hialuronas (ácido hialurônico ou hialuronato. 
Não formam proteoglicanas porque possuem algumas diferenças em relação                 
às demais GAGs.   
 
A hialurona é especialmente importante durante o desenvolvimento               
embrionário, porque pode atuar como molde para uma outra estrutura. Logo                     
após sua síntese, a hialurona expande-se (com água) e passa a ocupar um                         
grande volume, que poderá ser mais tarde ocupado para formação de órgãos                       
como coração, córnea etc.  
Além de atuar como um enchimento, ocupando espaços que serão                   
futuramente preenchidos por células, a hialurona induz a migração celular                   
– mecanismo conhecido como quimiotaxia. Posteriormente, a hialurona               
será degradada pela ação de uma enzima – a hialuronidase – secretada                       
pelas próprias células atraídas por ela e as células se diferenciarão para                       
formação de órgãos. As proteoglicanas: São formadas por proteínas e                   
açúcares. Contudo, elas se diferenciam pela quantidade e disposição das                   
cadeias laterais de açucares. São formadas por cadeias longas não                   
ramificadas de açúcares bastantes heterogêneas. Suas funções são mediadas                 
pelo núcleo proteico e pela cadeia de GAG. Tem função de enchimento,                       
regulação da atividade de moléculas sinalizadoras (proteoglicanas podem se                 
ligar a várias moléculas e controlar a atividade de proteínas secretadas),                     
controle do tráfego de células e moléculas (os géis formados pelas                     
proteoglicanas têm vários tamanhos de poros e cargas, atuando como                   
peneiras moleculares capazes de filtrar moléculas e células de acordo com                     
seu tamanho e carga; na membrana basal das células do glomérulo renal, a                         
proteoglicana sulfatado de heparana, também chamada perlecan, filtra               
moléculas que passam da corrente sanguínea para a urina), Co-receptores (                     
sindecanas são proteoglicanas integrais encontradas em fibroblastos e               
células epiteliais; na superfície celular a sindecana pode servir como                   
receptor ou co-receptor lingando moléculas e depois apresentando-as para                 
seus respectivos receptores) e Interação com proteínas fibrosas da matriz                   
(as GAGs e proteoglicanas podem interagir com proteínas da matriz, como                     
colágeno, formando estruturas altamente complexas, como membrana             
basal). As principais proteínas fibrosas da matriz são os colágenos e a                       
elastina.  
 
✓Os colágenos: São uma grande família de proteínas fibrosas presentes em                     
todos os animais pluricelulares. São secretados tento pelos tecidos                 
conjuntivos como por outros tipos celulares. Pele e ossos são ricos em                       
colágeno, e a principal função dessa proteína é contribuir para a integridade                       
estrutural da matriz e manter a célula ancorada a ela.  
A molécula de colágeno é formada por uma tripla hélice (ricas nos                       
aminoácidos prolina e glicina) de cadeias polipeptídicas enroladas umas nas                   
outras, constituindo uma estrutura bastante típica. Os principais colágenos                 
são os colágenos fibrilares, que incluem os tipos I, II, III, V e XI. O tipo I é o                                     
mais comum e o mais importante, predominando na pele e nos ossos. Os                         
 
colágenos fibrilares formam cordões chamados fibrilas colágenas. Outro               
grupo de colágenos são os associados a fibrilas (tipo IX e XII). Assim, no                           
tendão-de-aquiles as fibrilas colágenas se dispõem paralelamente umas às                 
outras, enquanto na pele elas se entrelaçam em várias direções. Por conta                       
disso, o tendão possui enorme resistência à tração no sentido longitudinal,                     
enquanto a pele é resistente a tensões de modo geral. Nos ossos e na córnea,                             
as fibrilas formam camadas; como num compensado de madeira, cada                   
camada se dispõe transversalmente à anterior, dando grande resistência e                   
pouca elasticidade ao tecido. Nas lâminas basais, estudadas mais adiante, o                     
colágeno formador de rede (tipo IV) forma um tapete de fi lamentos                       
entrecruzados. Síntese e secreção do colágeno: O colágeno é formadopor                     
três cadeias polipeptídicas que se entrelaçam e formam uma estrutura em                     
tripla hélice no interior do RE. Contudo, a célula não forma essa estrutura de                           
uma vez, ela sintetiza por partes:  
(1) a célula sintetiza cada cadeia separadamente no RE; (2) cada cadeia                       
recebe hidroxilas e resíduos de oligossacarídeos; 
(3) ainda no RE essas cadeias se entrelaçam, formando a tripla hélice de                           
pró-colágenos; (4) esse pró-colágeno é transportado em vesículas               
secretoras para o complexo de Golgi;  
(5) os pró-colágenos são liberados para o  
meio extracelular, tendo os pró-peptídeos clivados;  
(6) passando a se associar uns aos outros, formando as fibrilas de                       
colágenos, que, por sua vez  
(7) agregam-se e formam as fibras de colágenos.  
 
O empacotamento das moléculas apresenta estriações a intervalos regulares                 
de 67nm. Fibronectina – proteína adesiva: Além dos colágenos e das fibras                       
elásticas, a matriz extracelular possui ainda outras proteínas que atuam na                     
organização e na adesão entre as células e a matriz. 
✓ A fibronectina é uma glicoproteína dimérica. Existem duas formas                   
fundamentais: uma solúvel, presente no plasma e outros fluidos corporais; e                     
outra insolúvel, encontrada nas matrizes dos tecidos conjuntivos. A                 
fibronectina possui sítios que reconhecem e se ligam a diversas moléculas                     
da matriz e da superfície celular. A fibronectina também possui sítios de                       
reconhecimento para colágeno e para outras fibronectinas, de modo que                   
também pode formar fibrilas. 
 
 
 
 
✓ Lâmina Basal: É um tipo de matriz extracelular especializada. Fina e                       
flexível, ela embasa todos os epitélios, formando uma interface entre estes e                       
o tecido conjuntivo propriamente dito. Células individualizadas             
(musculares, adipócitos, células de Schwann) também são envoltas por uma                   
membrana basal. A lâmina basal determina a polaridade celular, influencia o                     
metabolismo celular e organiza proteínas em membranas plasmáticas               
adjacentes, atuando na migração e diferenciação celular. 
 
✓ A laminina é uma proteína composta por três longas cadeias peptídicas                       
denominadas alfa, beta e gama. Juntas, essas cadeias dão à proteína a forma                         
de uma cruz. A matriz extracelular também é capaz de influenciar a                       
organização do citoesqueleto (daí a forma) celular.