MODIFICACOES DAS PROTEINAS resumo

Prévia do material em texto

MODIFICAÇÕES DAS PROTEÍNAS
A preservação de nutrientes é a preocupação máxima da tecnologia de alimentos para que o alimento possa cumprir seu papel nutritivo. Daí, a importância para o tecnólogo de alimentos, conhecer as alterações que podem ocorrer nos alimentos, decorrentes da própria natureza do produto alimentar ou como conseqüência de manipulações tecnológicas.
As duas alterações principais que ocorrem nos protídeos, isoladamente ou associadas, são sua desnaturação e degradação. Ambas podem ocorrer durante a estocagem, na deterioração dos alimentos perecíveis ricos em protídeos ou durante seu processamento tecnológico. Como resultado, as proteínas podem apresentar perdas de funcionalidade e qualidade nutricional, bem como alterações no “flavor” e maior risco de toxidez.
DESNATURAÇÃO:
Modificação das estruturas secundária, terciária e quaternária, sem quebra da ligação peptídica envolvida na estrutura primária. Há uma desorganização na conformação, alterando as propriedades das proteínas. Não há quebra da seqüência de aminoácidos, pois as ligações fortes ou peptídicas não foram rompidas.
PRINCIPAIS CAUSAS:
Alguns agentes ou tratamentos utilizados no processamento de alimentos podem causar a desnaturação. Dependendo da natureza do agente e intensidade, a desnaturação pode ser reversível ou irreversível, mas normalmente é irreversível.
 
Temperatura = A maioria das proteínas são desnaturadas quando expostas a moderado aquecimento (60º a 100ºC = 1h ou menos). A desnaturação excessiva da proteína freqüentemente resulta na sua insolubilização, afetando as propriedades funcionais dependentes da solubilidade. Do ponto de vista nutricional, a desnaturação parcial melhora a digestibilidade e a disponibilidade biológica de aminoácidos essenciais. O tratamento térmico moderado, provoca a destruição de aminoácidos sensíveis como cisteína e lisina, porém após o aquecimento moderado, as proteínas são mais facilmente digeridas, graças à alteração de sua conformação nativa, permitindo que as proteases atuem mais facilmente. Geralmente, a solubilidade da proteína diminui com o aumento da temperatura e tempo de aquecimento, embora exista variações entre as mesmas. No tratamento térmico mais severo (> 100ºC), ligações cruzadas podem ser formadas, afetando a funcionalidade e impedindo a digestão da proteína, o que diminui seu valor nutricional. Em temperaturas acima de 180ºC, ocorre a destruição de aminoácidos e reduz a digestibilidade da proteína. 
O congelamento e posterior descongelamento de uma carne, causa a exsudação do suco dessa carne, devido a perda da capacidade de retenção de água da proteína. A perda de água, como conseqüência, provoca também perda nos ingredientes solúveis na água (sais minerais). Para minimizar as perdas, o congelamento deve ser rápido e o descongelamento lento.
	
Solventes orgânicos (álcool, éter, benzeno) = São capazes de penetrar na região hidrofóbica da proteína, rompendo e expondo estas interações e, assim provocando a desnaturação.
Alteração do pH = pH extremos levam a desnaturação da proteína
Soluções salinas = Altas concentrações de sal, diminuem a capacidade de retenção de água pela interação dos íons Na+ com os grupos funcionais da proteína (impedem a ligação com água).
PROPRIEDADES ATINGIDAS:
A conformação espacial se desorganiza com algumas propriedades afetadas.
Diminuição da solubilidade
Diminuição da capacidade de retenção de água
Aumento da viscosidade
Facilita o ataque da enzimas proteolíticas, pois desbloqueia enlaces peptídicos correspondentes aos sítios de ação específica das proteases
( A desnaturação dos protídeos tanto pode ser provocada intencionalmente, como pode representar um processo desencadeado involuntariamente e assim suas conseqüências são desejadas ou indesejadas.
EXEMPLOS DE DESNATURAÇÃO DESEJADA:
Fabrico de queijos = Após, ter sido estabelecido no leite um pH favorável (ácido) mediante adição de Lactobacillus (produção de ácido lático), adiciona-se renina, uma enzima isolada do estômago de bezerros, que provoca a diminuição de solubilidade da caseína, que conseqüentemente coalha, formando o queijo frescal.
Defumação = No processo convencional, as reações dos constituintes da fumaça com as proteínas se manifestam, principalmente, na camada superficial.
Transformação do músculo em carne
EXEMPLOS DE DESNATURAÇÃO INDESEJADA:
Ao congelamento e posterior descongelamento da carne
A viscosidade e a consistência da gema de ovo são alteradas pelo congelamento e posterior descongelamento, causando geleificação (separação da água) da gema. A adição de 10% de sal minimiza o problema (aumenta a capacidade de retenção de água pela proteína)
O aquecimento durante a pasteurização da clara de ovo líquido pode provocar a desnaturação dos protídeos com conseqüente perda das propriedades funcionais (57ºC / 3,5min.)
DEGRADAÇÃO:
Ocorre rompimento das ligações covalentes (estrutura primária). Pode ser provocada por enzimas autolíticas (enzimas proteolíticas do próprio substrato) ou microbianas, ou por hidrólise química (provocam a entrada de moléculas de água entre as de proteínas e assim, a estrutura protéica é desmontada). Como conseqüência, tem-se o desdobramento gradativo da molécula protéica em peptonas, polipeptídeos e ácidos aminados. Estes continuam a se degradar gerando CO2, NH3 e ácidos orgânicos, sendo que ácidos aminados contendo enxofre formam gás sulfídrico.
 A putrefação dos alimentos de origem animal, consiste sobretudo em uma degradação de sua matéria protéica (alterações bioquímicas + microbianas). Os produtos da degradação têm odor de alimento protéico em putrefação.
EXEMPLOS DE DEGRADAÇÃO DESEJADA:
a) Maturação de queijos = Adição de enzimas e microrganismos, onde os aminoácidos liberados e seus produtos da degradação imprimem, juntamente com os produtos da lipólise, sabor típico.
 
b) Elaboração da gelatina = transformação do colágeno (não digerível), em gelatina por aquecimento em meio ácido ou alcalino adequado.
 * PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS:
 As proteínas possuem aminoácidos hidrofóbicos localizados na parte interna da molécula, e os hidrofílicos na parte externa, os quais ficam expostos ao solvente (água). Em face desta organização, camadas de água são ligadas à superfície da proteína.
 Ponto isoelétrico da proteína = carga líquida zero = as moléculas não se repelem, atraem-se, formam agregados e precipitam. Quanto maior o pH, as moléculas repelem-se entre si e a proteína permanece em solução.
Os polifosfatos são muito utilizados no processamento de carnes, aves e peixes para o controle da capacidade de retenção de água, obtendo-se um produto de textura mais suculenta. Os fosfatos adicionados são hidrolisados para pirofosfatos, os quais são agentes ativos. O efeito dos polifosfatos na hidratação da carne se deve a 2 fatores: aumento de pH e complexação com íons metálicos. Quanto maior o pH (fora do ponto isoelétrico ~ 5,4), maior a capacidade da proteína reter água (porção hidrofílica + água). Os polifosfatos complexam com cálcio e magnésio ligados à proteína do músculo, liberando as moléculas de proteína das ligações cruzadas ocasionadas por esses cátions, sendo que a adição de sal ajuda no afrouxamento das moléculas de proteína.
BIBLIOGRAFIA:
ARAÚJO, J. M. A Química de Alimentos – Teoria e Prática. Viçosa. Universidade Federal de Viçosa. 2ª ed. 1999.
COELHO, C. M. L., LASLO, H., BASSO, L. M., MORAES, S. S. Modificações e alterações físicas e químicas dos produtos de origem animal. Niterói. Universidade Federal Fluminense, 1980.