Aula 2 - Função e Estrutura das Proteínas

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PROTEÍNAS 
Estrutura e Função 
PROTEÍNAS 
São as macromoléculas mais abundantes que 
ocorrem nas células 
Embora bastante diversificadas são construídas a 
partir do mesmo conjunto ubíquo de 20 aminoácidos 
Apresentam uma diversidade de formas e funções 
São cadeias longas de aminoácidos unidos por 
ligações peptídicas 
PROTEÍNAS 
Estrutura Geral dos Aminoácidos 
PROTEÍNAS LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
PROTEÍNAS LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
PROTEÍNAS LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
PROTEÍNAS 
São compostos formados pela união de poucos 
aminoácidos através de ligações peptídicas. 
PEPTÍDEOS 
PROTEÍNAS 
Peptídeos conhecidos 
 
• Aspartame (L-aspartil-L-fenilalanil metil éster) 
• Oc(x)itocina (6 resíduos de aa) 
• Insulina (51 resíduos de aa) 
• Glucagon (29 resíduos de aa) 
• Peptídeos antimicrobianos 
 
PEPTÍDEOS 
PROTEÍNAS PEPTÍDEOS 
PROTEÍNAS 
São formadas pela união de muitos aminoácidos 
através de ligações peptídicas. 
PROTEÍNAS 
PROTEÍNAS 
Podem conter outros grupos químicos além dos 
aminoácidos – Proteínas conjugadas 
• Lipoproteínas 
• Glicoproteínas 
• Fosfoproteínas 
• Hemoproteínas 
• Metaloproteínas 
Grupo 
prostético 
PROTEÍNAS 
PROTEÍNAS 
NÍVEIS DE ESTRUTURA PROTEICA 
PROTEÍNAS 
NÍVEIS DE ESTRUTURA PROTEICA 
Primário – descreve a sequência de aminoácidos ao 
longo da cadeia polipeptídica. 
Depende das ligações peptídicas 
PROTEÍNAS 
Leu – Gly – Thr – Val – Arg – Asp – His 
 
Val – His – Asp – Leu – Gly – Arg – Thr 
 
PROTEÍNAS 
A estrutura primária de uma 
proteína determina sua 
estrutura tridimensional 
PROTEÍNAS 
Substituição conservativa 
Substituição de um aminoácido por 
outro de polaridade semelhante. 
Aminoácidos invariantes 
Aminoácidos que são regularmente 
encontrados na mesma posição. 
Possuem papel essencial na estrutura 
ou função da proteína. 
Substituição não-conservativa Substituição de um aminoácido por 
outro de polaridade diferente. 
PROTEÍNAS 
Exemplo: Insulina 
Existem grandes variações entre os resíduos 8, 9 e 10 (cadeia A) e 30 
(cadeia B) – provavelmente aminoácidos não-essenciais para a função. 
PROTEÍNAS 
Anemia Falciforme 
Substituição não-conservativa na cadeia  - ácido 
glutâmico (Glu) por valina (Val) 
PROTEÍNAS 
Anemia Falciforme 
NORMAL FORMA DE 
FOICE 
PROTEÍNAS 
Secundária – descreve as estruturas regulares 
tridimensionais formadas por segmentos da cadeia 
polipeptídica. 
hélice α Conformações beta 
Estabilizadas por pontes de hidrogênio 
PROTEÍNAS 
Conformação 
É o arranjo espacial dos átomos em 
uma proteína. 
Geralmente uma proteína apresenta poucas 
conformações sob condições biológicas. 
PROTEÍNAS 
Hélice α 
PROTEÍNAS 
Hélice α 
• Pontes de hidrogênio ocorrem 
entre os grupamentos das 
unidades peptídicas. 
 
• As cadeias laterais não 
participam das pontes de H 
 
• Nem todas as sequências de 
aminoácidos podem formar 
hélice α 
 
 
 
PROTEÍNAS 
Restrições que influenciam a estabilidade 
de uma -hélice: 
 
 
 
 
• Resíduos de Pro e Gly; 
 
• Interações entre os grupos R adjacentes; 
 
• Volume e forma dos resíduos Asn, Ser, Thr e Cys se tiverem muito 
próximos; 
 
• Interações entre os resíduos de aminoácidos das extremidades do 
segmento helicoidal e o dipolo elétrico da -hélice. 
 
 
 
Glicina e Prolina 
Interações entre os grupos R adjacentes 
Volume e forma dos resíduos Asn, Ser, Thr e Cys se tiverem 
muito próximos 
 
Interações entre os resíduos de aminoácidos das 
extremidades do segmento helicoidal e o dipolo elétrico 
da -hélice 
PROTEÍNAS 
PROTEÍNAS 
folha-β-pregueada 
• Também mantida por pontes de 
H 
 
• Ligações entre segmentos 
próximos ou distantes da 
proteína. Também podem estar 
em cadeias diferentes. 
 
• Cadeias com conformação mais 
distendida 
 
 
 
PROTEÍNAS 
PROTEÍNAS 
O que pode limitar a formação de folhas ? 
 
• Grupos R dos resíduos de aminoácidos muito volumosos. 
Normalmente as estruturas em folha beta são ricas em aminoácidos 
com grupos R pouco volumosos como Ala. 
 
 
 
PROTEÍNAS 
folha-β-pregueada 
Voltas  
PROTEÍNAS 
Terciária – descreve o dobramento final da cadeia 
polipeptídica por interação de regiões com estrutura 
regular ou de regiões sem estrutura definida. 
OBS - A estrutura primária de uma proteína determina a sua estrutura 
terciária 
PROTEÍNAS 
Nesse nível de organização, as cadeias laterais dos 
aminoácidos irão interagir através de ligações fracas (não-
covalentes) permitindo que segmentos distantes da 
estrutura primária se aproximem 
• Pontes de H 
•Interações hidrofóbicas 
•Ligações iônicas 
Interação covalente por ponte dissulfeto (-S-S-) 
também pode ocorrer em algumas proteínas 
PROTEÍNAS 
PROTEÍNAS 
Quaternária – descreve a estrutura proteica que ocorre 
quando a proteína possui mais de duas subunidades. 
trímero 
tetrâmero hexâmero 
PROTEÍNAS 
Estabilização da estrutura quaternária 
PROTEÍNAS 
Exemplos de proteínas com estrutura quaternária 
PROTEÍNAS 
Conformação Nativa 
Quando a proteína se encontra em 
qualquer das suas conformações 
funcionais. 
PROTEÍNAS 
Proteínas fibrosas Proteínas globulares 
PROTEÍNAS 
Proteínas fibrosas 
•Possuem cadeias polipeptídicas arranjadas em longas 
fitas ou folhas. 
•Em geral são formadas por um único tipo de estrutura 
secundária. 
•Geralmente possuem papel estrutural (suporte, forma 
proteção. 
•Apresentam baixa solubilidade em água. 
Exemplos: colágeno e queratina 
PROTEÍNAS 
PROTEÍNAS 
PROTEÍNAS 
•Possuem cadeias polipeptídicas enoveladas em uma 
forma esférica ou globular 
•Solubilidade alta em água 
•Normalmente apresentam função de catalisadores, 
transportadores, reguladores, etc. 
Proteínas globulares 
PROTEÍNAS 
Proteínas globulares 
PROTEÍNAS 
PROTEÍNAS 
Desnaturação das proteínas 
• Proteína desnaturada - Quando sua conformação 
nativa é destruída devido a quebra de ligações não-
covalentes ou pontes dissulfeto. 
 
• Proteína nativa - conformação mais estável que a 
molécula pode assumir 
 
 
PROTEÍNAS 
Desnaturação das proteínas 
PROTEÍNAS 
Agentes desnaturantes 
• Calor 
• Ácidos e bases fortes 
• Solventes orgânicos polares 
• Detergentes 
 
 
PROTEÍNAS 
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
A estrutura tridimensional está 
relacionada à função da 
proteína. 
PROTEÍNAS 
• Função enzimática (catalisadores biológicos) 
Ex – Lipases, tripsina, 
quimotripsina 
• Função hormonal 
Ex – Insulina 
PROTEÍNAS 
• Função estrutural - sustentação dos tecidos 
conjuntivo e muscular, da pele, dos cabelos e das 
unhas 
Ex – colágeno, queratina 
PROTEÍNAS 
• Função de transporte – Carreiam substâncias através 
de membranas ou através do sangue. 
Proteínas de membrana 
PROTEÍNAS 
• MIOGLOBINA – Tem a função principal de 
armazenar oxigênio nos músculos de mamíferos. 
 
• HEMOGLOBINA – Tem a função de transportar 
oxigênio do sangue para os tecidos. 
Proteínas que se ligam ao oxigênio 
PROTEÍNAS 
HEMOGLOBINA MIOGLOBINA 
4 cadeias (2α e 2β) 1 cadeia 
Liga-se a 4 moléculas de O Liga-se a 1 molécula de O 
PROTEÍNAS 
PROTEÍNAS 
• Função de defesa 
Anticorpos - Imunoglobulinas 
PROTEÍNAS 
• Função de defesa 
Defesa de plantas contra fungos, bactérias, insetos,nematóides, etc. 
PROTEÍNAS 
• Função motora - Proteínas 
responsáveis pelo transporte intracelular 
e pela motilidade do sistema contrátil 
muscular. 
• Actina 
• Miosina 
• Tubulina 
• Cinesina