Bioquimica 3

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PROTEÍNAS E PEPTÍDEOS​ 05/03 
 
1. Proteínas estruturais:​ forma e estabilidade as células 
- colágeno, histonas,elastina e queratina 
2. Proteínas de transporte​: proteínas de canais iônicos 
- hemoglobina e albumina 
3. Proteínas de proteção e defesa​: imunoglobulinas, fibrinogênio e trombina 
4. Proteína de controle e regulação/sinalização:​ hormônios e seus receptores 
- insulina, hormônio do crescimento 
5. Proteínas catalisadoras:​ enzimas, álcool, desidrogenase, glutamina-sintetase 
6. Proteínas de movimento:​ actina, miosina e tubulina 
7. Proteínas de nutrição e armazenamento:​ albumina do ovo e caseína 
 
 
ALGUMAS PROTEÍNAS: 
 
- Hemoglobina​: ajuda no controle do PH do sangue 
- Citocromo C​: importante para o transporte de elétrons na cadeia respiratória 
- Chaperona​: envolvidas na envelopamento de outras proteínas 
- Hexoquinase​: atua na via glicolítica 
- Actina e miosina:​ mobilidade celular, contração e relaxamento muscular 
 
- Os 20 aminoácidos comuns são definidos como sendo aqueles para os quais existe 
pelo menos um códon específico no código genético do DNA. 
 
- A transcrição e tradução do código do dna resultam na polimerização de 
aminoácidos numa sequência linear específica, característica de cada proteína. 
 
 
- Uma sequência de aminoácidos compõe um peptídeo ou uma proteína conforme o 
número de resíduos participantes 
 
 
AMINOÁCIDOS: 
 
- Ligações peptídicas:​ reação entre o grupo carboxila de um aminoácidos e um grupo 
amino de outro. Reação de condensação com liberação de uma molécula de água. 
 
 
 
 
- Ligação de 
dissulfeto:​ ligação 
entre dois resíduos 
de cisteína (função 
importante para 
proteínas com ação 
extracelular). 
 
 
ESTRUTURA 
TRIDIMENSIONAL 
DAS PROTEÍNAS: 
 
- Conformação​: arranjo espacial dos átomos em uma proteína 
- Proteínas nativas: proteínas em sua conformação funcional, geralmente a mais 
estável termodinamicamente 
 
- Estrutura primária​: inclui todas as ligações covalentes entre os aminoácidos que 
compõem uma proteína. Definida pela sequência dos aminoácidos unidos por 
ligações peptídicas e pela localização das pontes disulfeto. 
 
- Restrições elétricas, geométricas e interações fracas:​ determinam que alguns 
arranjos tridimensionais sejam mais estáveis do que os outros. 
 
- Estrutura secundária:​ arranjos regulares e recorrentes no espaço de resíduos e 
aminoácidos adjacentes em uma cadeia polipeptídica. 
 
- Estrutura terciária:​ relacionamento espacial entre todos os aminoácidos de um 
peptídeo. É a estrutura tridimensional completa da proteína. 
 
- Estrutura quaternária​: presente em proteínas com várias cadeias polipeptídicas. 
Relação entre os polipeptídeos ou subunidades no interior de uma dada proteína. 
 
 
- A estrutura secundária é determinada pelo relacionamento de curta distância entre 
aminoácidos. Proteínas fibrosas têm, em geral, apenas um tipo de estrutura 
secundária. 
 
- As curvas formadas durante o enovelamento das cadeias peptídicas, sua direção e 
ângulos são determinadas por aminoácidos específicos (Prolina, treonina, serina e 
glicina). 
 
- A estrutura secundária formada é mantida por ligações fracas e algumas vezes por 
ligações covalentes, como as pontes dissulfeto entre grupos R de alças adjacentes. 
 
- Proteínas globulares:​ são estruturas enoveladas muito mais compactas que as 
conformações alfa-hélice ou folhas-beta. 
 
- A estrutura terciária é determinada pelas interações entre aminoácidos situados a 
longa distância dentro da sequência primária. Não é totalmente rígida. Sofre 
alterações conformacionais durante sua atividade biológica 
 
- Aminoácidos que se encontram muito longe uns dos outros na sequência 
polipeptídica e situam-se em diferentes tipos de estruturas secundárias podem 
interagir quando a proteína é enovelada. 
 
 
ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL DAS PROTEÍNAS: 
 
1. Resíduos não-polares​: Val, Leu, Met e Phe 
- Ocorrem principalmente no interior das proteínas. 
 
2. Resíduos polares carregados​: Arg, His, Lys, Asp e Glu 
- Localizados em geral na superfície da proteína. 
 
3. Resíduos polares não-carregados:​ Ser, Thr, Asn, Gln e Tyr 
- Ocorrem com frequência na superfície , mas podem também ocorrer no 
interior da molécula. 
 
4. Estrutura quaternária: 
- A maioria das proteínas , principalmente as com mais de 100kD, são 
constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica que se associam em uma 
geometria específica dessa estrutura quaternária. 
 
- A combinação favorece as funções (como montagem de edifícios a partir de 
componentes independentes pré-fabricados) 
 
- Aumento do tamanho das proteínas , principalmente das enzimas, favorece o 
rearranjo de seus grupos reativos conforme a necessidade. 
 
- As sub-unidades geralmente se associam de forma não-covalente. 
 
- Proteínas com mais de uma unidade são ditas oligômeros e suas unidades 
idênticas são ditas protômeros. 
 
- A porção interna da estrutura quaternária se assemelha ao interior de 
proteínas com uma única subunidade. Contém cadeias laterais apolares 
agregadas, pontes de hidrogênio entre os esqueletos polipeptídeos e podem 
apresentar pontes de dissulfeto intercaladas. 
 
- -Arranjo das proteínas e das subunidades proteicas em complexos 
tridimensionais constitui a estrutura quaternária. 
 
- As interações entre as subunidades são as mesmas não-covalentes que 
estabilizam a estrutura terciária. 
 
- Interações entre as subunidades permitem grandes variações na atividade 
enzimática em resposta a pequenas variações na concentração do substrato 
ou moléculas reguladoras. 
 
- Grandes agregados geralmente refletem funções complexas. 
 
DESNATURAÇÃO: 
 
- Perda da estrutura tridimensional da proteína. 
- Pode ocorrer por: 
a) Aquecimento 
b) Alterações extremas de PH (alteram carga líquida da proteína, gerando 
repulsão eletrostática e rompimento de algumas pontes de hidrogênio). 
c) Presença de solventes orgânicos hidrossolúveis (etanol, acetona), uréia e 
detergentes (rompem interações hidrofóbicas que mantinham o núcleo 
estabilizado). 
 
- Proteínas perdem estrutura e função quando desnaturadas. Não é necessário o 
rompimento de todas as interações estabilizadoras para isto.