RELATÓRIO DA AULA PRÁTICA SOBRE A DESNATURAÇÃO DE PROTEINAS E AGENTES DESNATURANTES

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UNIVAG CENTRO UNIVERSITÁRIO
ÁREA DE CONHECIMENTO EM CIÊNCIAS AGRÁRIAS, BIOLÓGICAS E ENGENHARIAS
CURSO DE AGRONOMIA
RELATÓRIO DA AULA PRÁTICA SOBRE A DESNATURAÇÃO DE PROTEINAS E AGENTES DESNATURANTES 
 
Várzea Grande – Mato Grosso
2017
INTRODUÇÃO
As proteínas são macromoléculas compostas pela união de vários aminoácidos por ligações peptídicas. A cadeia formada por essas ligações é chamada de principal ou estrutura primária da proteína.
Quando as estruturas secundárias das proteínas se dobram sobre si mesmas, elas dão origem a uma disposição espacial denominada de estrutura terciaria. Que ocorre como resultado de ligação de enxofre, conhecidas como pontes de dissulfetos. 
As proteínas adquirem suas funções em meio celular especifico. Condições diferentes daqueles presentes no interior da célula podem gerar mudanças na estrutura proteica. Considerando que a maioria das funções proteicas estão ligadas as suas estruturas e muitas vezes perdem suas estruturas secundárias, terciárias ou quaternárias, elas perdem sua função, deixando de ser ativas. 
AGENTES DESNATURANTES DE PROTEINAS 
Os fatores que alteram a estrutura de uma proteína podem ser diversificados incluindo alteração na temperatura e no pH do meio, ação de solventes orgânicos, agentes oxidantes e redutores e ate mesmo agitação imensa. São classificados em agentes físicos e agentes químicos.
Altas temperaturas
Existem bactérias termofílicas e arque bactérias, que produzem proteínas altamente resistentes a elevadas temperaturas. Mas de forma geral, proteínas não suportam uma grande variação de temperatura no meio em que estão ativas. Cada uma delas suporta um limite de calor específico, que quando ultrapassado sofrerá mudanças em sua estrutura. Os dobramentos sofrem alterações e a mudança em um pedaço da proteína, leva a mudança em toda sua conformação.
PH
PHs extremos podem alterar a carga, levando ao rompimento das ligações de hidrogênio e consequentemente à mudança estrutural da proteína. Cada proteína trabalha em um PH específico. Exemplo: a pepsina é uma proteína que têm função de enzima. Sua atividade é ótima em PH 2, no estomago, catalisando a reação de hidrolise das moléculas de proteínas ingeridas na alimentação. Ou seja, neste mesmo PH uma proteína está em atividade, enquanto outras sofrem desnaturação e hidrólise no estômago.
Solventes orgânicos como o etanol e a acetona, ureia e detergentes agem no núcleo das proteínas globulares, desestabilizando a parte hidrofóbica.
Situações comuns de desnaturação
Quando colocamos algo ácido, como limão, no leite e ele coalham. É uma prática para fazer doces, queijos e coalhada, em que o PH ácido leva à desnaturação e precipitação das proteínas. Quando fritamos ou cozinhamos um ovo. Aquela clara que passa de transparente a branca, nada mais é que a proteína albumina que desnatura pela alta temperatura.
Quando nossa temperatura corpórea se eleva muito na febre, é preciso controlá-la para que não haja perda de funções em proteínas essenciais em nossas vias metabólicas. Temperaturas acima de quarenta graus podem levar a inatividade de algumas enzimas, causando danos irreversíveis ao nosso corpo.
Algumas proteínas globulares desnaturadas conseguem voltar à sua estrutura terciária natural, quando expostas às condições nativas para sua atividade. É o processo de renaturação. Exemplo clássico é o experimento da ribonuclease que perde sua função na presença do solvente orgânico e dobra espontaneamente à sua estrutura tridimensional, quando ele é retirado do meio.
EXEMPLOS
Um exemplo comum é o que acontece com o ovo quando ele é cozido ou frito. No seu aquecimento ocorre a aglutinação e a precipitação da albumina, que é a proteína da clara do ovo, é por isso que ela se torna branca.
Outro exemplo ocorre quando fervemos o leite, a nata é proteína desnaturada. 
Quando usamos o álcool como desinfetante, ele penetra e dissolve permanentemente a estrutura proteica de uma bactéria. 
Algumas proteínas globulares desnaturadas conseguem voltar à sua estrutura terciária natural, quando expostas às condições nativas para sua atividade. É o processo de renaturação. Exemplo clássico é o experimento da ribonuclease que perde sua função na presença do solvente orgânico e dobra espontaneamente à sua estrutura tridimensional, quando ele é retirado do meio.
BIBLIOGRAFIA
ATKINS, P.; JONES, L. Princípios de química: questionando a vida moderna e o meio ambiente. Porto Alegre, Bookman, 2001.
MORRISON, R. Química orgânica. Lisboa: Calouste, 2000.
SOLOMONS, T. W. Graham. Química orgânica. Volume 1 e 2.
Nelson, D. L; Cox, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 5o ed. Porto Alegre: Artmed, 2011. 140-141 p.