Estrutura e função das proteinas II

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Estrutura e Função das 
Proteínas: Parte II
Prof. Dr. Nelson F. Corrêa Netto
Estruturas Secundárias das Proteínas:
• Alfa Hélices;
• Folhas Beta;
• Espirais Aleatórias; 
• Estruturas Supersecundárias (motivos).
Estrutura Supersecundária
Apesar de formação mais complexa, são formadas a partir de ligações de
hidrogênio na cadeia principal, ou seja, não interagem através do radical dos
aminoácidos.
Estrutura Terciária das Proteínas
• Arranjo tridimensional da proteína. Diferentemente da estrutura
secundária, ela inclui interações entre as cadeias laterais, e não somente
as interações da cadeia peptídica principal.
Pontes de Dissulfeto
• Ligação covalente entre resíduos de sulfidrila no radical do 
aminoácido cisteína.
• Fornecem rigidez à proteína.
Interações Hidrofóbicas
• Em solução aquosa, os aminoácidos com grupos polares
voltam- se para o exterior, em direção ao solvente aquoso,
enquanto que os aminoácidos com grupos apolares voltam-
se para o interior, excluindo a água desta região.
Ligações de Hidogênio e Pontes Salinas 
• Ligações de Hidrogênio: Ligação entre os átomos de
hidrogênio da cadeia lateral.
• Pontes Salina: Interações iônicas das cadeias laterais de
aminoácidos básicos e ácidos.
Coordenação à Íons Metálicos
• Cadeias de mesma carga normalmente se repelem, mas podem ligar- se através
de um íon metálico.
Dobramento Proteico
• As interações entre as cadeias laterais, de acordo com suas propriedades
químicas, definem como uma cadeia polipeptídica se dobra.
• No entanto, este processo pode ser modulado pela atividade de Chaperonas
(proteínas do choque térmico).
• As chaperonas podem aceleram ou retardar o dobramento proteico. Por este motivo
proteínas desnaturadas dificilmente retornam a conformação natural.
Estrutura Quaternária
Estrutura Quaternária
• Nível mais alto da organização proteica que se 
aplica as proteínas com mais de uma cadeia 
polipeptídica.
• Define a posição das diferentes subunidades 
agrupadas para formação da estrutura global. 
Desnaturação de Proteínas
• pH;
• Temperatura;
• Força Mecânica;
• Solventes orgânicos;
• Metais Pesados.
Proteínas Globulares
• As proteínas globulares, como o próprio nome indica, possuem uma
forma globular. São proteínas que têm um maior ou menor grau de
solubilidade em solução aquosa, formando soluções coloidais.
• Hemoglobina;
• Albumina;
• Imunoglobulinas.
Hemoglobina
Hemoglobina
Efeito Bohr
• Alteração da afinidade da hemoglobina pelo oxigênio de acordo com 
as condições ambientais.
• Pressão de oxigênio;
• pH;
• Monóxido de Carbono.
Anemias
• Anemia ferropriva;
• Anemia falciforme;
• Talassemia. 
Proteínas Fibrosas
• As proteínas Fibrosas são formadas por longas moléculas de formato
quase retilíneo e paralelas ao eixo da fibra. São proteínas quase
insolúveis em solução aquosa, formando soluções coloidais.
• Colágeno;
• Elastina;
• Miosina;
• Queratina.
Colágeno
Deficiências de Colágeno