aula enzima 1

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ENZIMAS 
SÃO CATALIZADORES BIOLÓGICOS, OS QUAIS DIMINUEM 
A ENERGIA DE ATIVAÇÃO PARA QUE REAÇÕES 
OCORRAM 
• Importância 
• Aceleram reações 
• Coordenam cadeias de reações 
• Respondem a estímulos locais e à distância 
• Estudo de patologias genéticas 
• Acompanhamento de doenças e tratamentos 
• Diagnóstico de doenças 
• Processamento de alimentos 
 
 
Enzimas 
Introdução 
• Definições 
 
Enzimas 
Holoenzima 
Proteína 
Apoenzima ou 
Apoproteína 
Cofator 
Pode ser: 
• íon inorgânico 
• molécula orgânica 
Se covalente 
Coenzima 
Grupo Prostético 
Enzimas - Histórico 
• História da Bioquímica começa com pesquisas sobre 
enzimas 
• Catálise biológica 
– estômago - digestão da carne 
– saliva - digestão do amido 
• Década de 30 
– 1830 - amilase ou ptialina 
– 1836 - pepsina e tripsina 
• Início do Século XX 
 75 enzimas  isoladas e cristalizadas 
– ficou evidenciado caráter protéico 
• Atualmente 
– + de 2000 enzimas são conhecidas 
 
 
ENZIMAS: 
 
• Apresentam alto grau de especificidade; 
• São produtos naturais biológicos; 
• São altamente eficientes, acelerando a velocidade das 
reações (108 a 1011 + rápida); 
• São econômicas, reduzindo a energia de ativação; 
• Não são tóxicas; 
• Condições favoráveis de pH, temperatura 
CARACTERÍSTICAS 
H2O2 H2O O2 + 
Catalase 
E + S E + P 
1 molécula de Catalase 
 decompõe 
5 000 000 de moléculas de H2O2 
pH = 6,8 em 1 min 
• Não alteram o estado de equilíbrio 
•Abaixam a energia de ativação; 
•Keq não é afetado pela enzima. 
 
 
Diferença entre 
a energia livre 
de S e P 
Caminho da Reação 
Energia de ativação com 
enzima 
Energia de ativação sem enzima 
S 
P 
Cinética Enzimática 
É a parte da enzimologia que estuda a velocidade das 
reações enzimáticas, e os fatores que influenciam 
nesta velocidade. 
 
A cinética de uma enzima é estudada avaliando-se a 
quantidade de produto formado ou a quantidade de 
substrato consumido por unidade de tempo de 
reação. 
 
Uma reação enzimática pode ser expressa pela 
seguinte equação: 
E + S <==> [ES] ==> E + P 
Cinética Enzimática 
•Michaelis e Menten propuseram o modelo de reação 
enzimática para apenas um substrato. 
 
•A partir deste modelo, criaram uma equação, que 
nos permite demonstrar como a velocidade de uma 
reação varia com a variação da concentração do 
substrato. 
 
•Esta equação pode ser expressa graficamente, e 
representa o efeito da concentração de substrato 
sobre a velocidade de reação enzimática. 
A relação entre a [S] e a velocidade da reação pode ser expressa 
quantitativamente pela equação de Michaelis-Menten: 
Vo = Vmáx [S] 
 Km+[S] 
INIBIDORES 
 
 
 REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS 
 
 
COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS 
PRESENÇA DE INIBIDORES 
 
• Inibidor é qualquer substância que reduz a velocidade de 
uma reação enzimática. 
 
Inibidores Enzimáticos 
-A atividade enzimática pode ser diminuída por várias substâncias 
(constituintes normais ou estranhas às células) provocando 
alterações significativas no organismo; 
 
- Os inibidores normalmente encontrados nas células constituem 
um mecanismo importante de controle da atividade enzimática; 
 
 - O uso in vitro de inibidores tem trazido um grande 
conhecimento sobre a estrutura das enzimas, a organização do 
centro ativo e o mecanismo de catálise. 
Inibidores Enzimáticos 
- Muitos medicamentos de uso na prática terapêutica baseiam 
suas propriedades na inibição específica de certas enzimas; 
 
 - As propriedades tóxicas de muitos inibidores possibilita também 
o seu emprego no combate contra insetos (inseticidas); 
 
- Os inibidores enzimáticos podem ser agrupados em duas 
categorias, de acordo com a estabilidade de sua ligação com a 
molécula de enzima, em inibidores irreversíveis e reversíveis. 
- Os inibidores irreversíveis reagem quimicamente com as enzimas, 
levando a uma inativação praticamente definitiva; 
 - Os inibidores reversíveis são divididos em dois grupos: os 
competitivos e os não-competitivos, baseando-se na competição 
(ou não) entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima; 
Inibidores Enzimáticos 
Inibidores Enzimáticos 
Os inibidores não-competitivos não possuem qualquer semelhança 
estrutural com o substrato da reação que inibem e seu efeito é provocado 
pela ligação a radicais não pertencentes ao centro ativo. 
Inibidores Enzimáticos 
Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro ativo 
da enzima por apresentarem configuração espacial semelhante à do 
substrato: 
Enzimas 
-Condições anormais podem ser causadas pela atividade excessiva 
de uma enzima; 
 
- Em algumas doenças, especialmente nas desordens genéticas 
herdadas, pode ocorrer uma deficiência ou mesmo a ausência total 
de uma ou mais enzimas (DMH); 
 
-Medidas da atividade de enzimas no plasma sangüíneo, eritrócitos 
ou amostras de tecido são importantes no diagnóstico de várias 
doenças; 
 
Importância prática do estudo das enzimas na área biomédica: 
• Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas 
originou  Chave-Fechadura , que considera que a enzima 
possui sitio ativo complementar ao substrato. 
 
• Koshland (1958): Encaixe Induzido, enzima e o o substrato 
sofrem conformação para o encaixe. O substrato é distorcido 
para conformação exata do estado de transição. 
 
A atividade enzimática é influenciada por: 
 
• pH; 
 
• temperatura; 
 
• concentração das enzimas; 
 
• concentração dos substratos; 
 
• presença de inibidores. 
pH 
 
• O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no 
estado de ionização dos componentes do sistema à 
medida que o pH varia. 
 
• Enzimas  grupos ionizáveis, existem em ≠ estados de 
ionização. 
TEMPERATURA 
 
•  temperatura dois efeitos ocorrem: 
(a) a taxa de reação aumenta, como se observa na maioria 
das reações químicas; 
(b) a estabilidade da proteína decresce devido a desativação 
térmica. 
• O efeito da temperatura depende: 
 - pH e a força iônica do meio; 
 - a presença ou ausência de ligantes. 
A dosagem da AST e ALT são ferramentas essenciais para o diagnóstico das 
doenças do fígado. 
As transaminases ou aminotransferases, são enzimas presentes 
dentro das células do nosso organismo, sendo responsáveis pela 
metabolização das proteínas. As duas principais aminotransferases 
são a AST (aspartato aminotransferase) e ALT (alanina 
aminotransferase). 
Estão presentes em várias células do nosso corpo e apresentam-se em 
grande quantidade no hepatócitos (células do fígado). O fígado é o órgão 
responsável pela metabolização de todas as substâncias presentes no 
sangue. 
OUTRAS ENZIMAS 
Toda vez que uma célula que contenha AST ou ALT sofre uma lesão, essas 
enzimas "vazam" para o sangue, aumentando a sua concentração sanguínea. 
Portanto, é fácil entender porque doenças do fígado, que causam lesão dos 
hepatócitos, cursam com níveis sanguíneos elevados de AST e ALT. 
AST está presente também nas células dos músculos e do coração, 
enquanto que a ALT é encontrada quase que somente dentro das células 
do fígado. A ALT, é portanto, muito mais específica para o fígado que a 
AST.