Aminoácidos e peptídeos

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Aminoácidos e Peptídeos
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Aminoácidos
Queratina
Luciferase
Hemoglobina
Aminoácidos como componentes de proteínas
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SOMOS SERES PROTÉICOS
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Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais.
Não essenciais - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. 
Aminoácidos
		Não Essenciais
		 Essenciais
		 Glicina  Alanina Serina  Cisteína Tirosina  Arginina   
		 Fenilalanina Valina Triptofano  
		 Ácido aspártico Ácido glutâmico Histidina  Asparagina 
		 Treonina Lisina Leucina Isolucina
		 Glutamina Prolina 
		 Metionina
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Estrutura dos Aminoácidos Protéicos
α-aminoácidos
Lisina
Determina as propriedades químicas
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Configuração dos Aminoácidos Protéicos
L- Gliceraldeído
D- Gliceraldeído
L- Alanina
D- Alanina
Enantiômeros
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Grupo R não-polares, alifáticos
Classificação
Natureza do grupo R em pH 7,0
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Grupo R polares mas não carregados
Classificação
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Cisteína
Cisteína
Cistina
As pontes dissulfeto
 Formadas pela oxidação de duas cisteínas adjacentes
 Envolvidas na estabilidade da estrutura de muitas proteínas 
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Grupo R aromáticos
Classificação
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Triptofano
Tirosina
A
bsor
Vâ
ncia
Comprimento de onda (nm)
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Positivamente
Negativamente
Grupo R carregados
Classificação
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Aminoácidos não-primários
5-Hidroxilisina (parede celular de plantas)
4-Hidroxiprolina (colágeno)
6-N- metilisina ( Miosina)
γ-carboxiglutamato (Protrombina)
 Modificação de resíduos comuns após síntese de proteínas 
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Desmosina
(Elastina)
Selenocisteína
Ornitina
(Biossíntese da Arginina)
Citrulina 
(Ciclo da Uréia)
Aminoácidos não-primários
Adicionado durante a síntese de algumas proteínas raras
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Propriedades Ácido-Básica dos Aminoácidos
 Aminoácidos podem atuar como ácidos e bases fracos (substâncias anfotéricas)
Ácidos
Bases
 Ácidos/bases fracos podem funcionar como tampões
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A-
[ HA ]
A relação entre pH, pKa e concentração do tampão - Equação de Henderson-Hasselbach
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As Curvas de Titulação Revelam o pK dos Ácidos Fracos
Curva de Titulação do Ácido Acético
Região de tamponamento
OH- (equivalentes)
Porcentagem titulada
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Comparação das Curvas de Titulação de Três Ácidos Fracos
OH- (equivalentes)
Porcentagem titulada
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A titulação de um aminoácido
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Curva de Titulação da Glicina
Glicina
OH- (equivalentes)
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Curva de Titulação do Ácido Glutâmico
Ácido
Glutâmico
OH- (equivalentes)
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Curva de Titulação da Histidina
Histidina
OH- (equivalentes)
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Efeito do ambiente químico no pKa
pKa dos grupos carboxila e amina metil substituidos
pka dos grupos carboxila e amino na glicina
Ácido acético
O pK normal para o grupo carboxílico é cerca de 4,8
Metilamina
O pK normal para o grupo amino é cerca de 10,6
α-aminoácido (glicina)
O pKa = 2,34 para o grupo
 α-carboxílico
α-aminoácido (glicina)
O pKa = 9,60 para o grupo
 α-amino
“Zwitterion”
Ou íon dipolar
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Curva de Titulação de Aminoácidos
Os grupos carboxílicos e aminos nos aminoácidos são eletrólitos fracos e se dissociam, a força desta dissociação é dada pelo pK;
Em aminoácidos, peptídeos ou proteínas existirão tantos pKs quantos forem seus grupos ionizáveis: pK1, pK2, pK3,..., pKn;
pK1: grupo mais ácido de todos  pK menor valor.
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Curva de Titulação de Aminoácidos – O ponto isoelétrico
Ponto isoelétrico (pI): é o pH em que o aminoácido não possui carga elétrica liquída e, portanto, não se move num campo elétrico;
 pH acima do pI = carga – 
 pH abaixo do pI = carga +
Exercício: calcular o ponto isoelétrico do aminoácido Aspartato
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Peptídeos
Ligação Peptídica
 É a união do grupo amino (-NH2) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida
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ressonância eletrônica: elétrons oscilando entre o C e o N: ligação simples C – N com caráter parcial de dupla ligação
As distâncias interatômicas na ligação peptídica são menores que as de uma ligação amida comum.
Ligação Peptídica
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Esqueleto covalente de uma proteína: restrições de mobilidade do esqueleto covalente em torno do carbono a
Dois ângulos de rotação:
Resultado da ressonância da ligação peptídica: Rígidez - todos os átomos participantes no mesmo plano espacial.
Ligação Peptídica
 (phi) :ligação N—C
 (psi) :ligação C — C
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Representação da ligação peptídica
Características da ligação peptídica:
 É do tipo TRANS.
 Rígida e planar (os quatro átomos do grupo peptídico estão no mesmo plano) devido à ressonância gerada pela dupla ligação.
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- Os ângulos são designados como:
  (phi) :ligação N—C
  (psi) :ligação C — C
- A rotação é permitida apenas nas ligações :
 N — C (ângulo ) 
 C — C (ângulo )
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Estrutura e Nomenclatura dos Peptídeos
Extremidade aminoterminal
Extremidade carboxiterminal
pentapeptídeo
Serilgliciltirosilalanileucina; Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu; S-G-Y-A-L
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Oligopeptídeos com Atividade Biológica
Insulina
 Hormônio formado por duas cadeias polipeptídicas, uma com 30 resíduos de aminoácidos e outra com 21 resíduos. Função na absorção celular da glicose.
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Oligopeptídeos com Atividade Biológica
Glucagon
Glucagon
 Possui 29 resíduos de aminoácidos e possui ação oposta àquela da Insulina.
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Oligopeptídeos com Atividade Biológica
Ocitocina
Ocitocina
 Possui 9 resíduos de aminoácidos e estimula as contrações uterinas na hora do parto.
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Oligopeptídeos com Atividade Biológica
Aspartame ou NutraSweet®
 Dipeptídio sintetizado comercialmente e utilizado como edulcorante (adoçante artificial).
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Exercícios
1-Considerando o tripeptídeo: Asp-Val-Lis
 
Faça a estrutura do tripeptídeo abaixo quando em pH 7,0
b) Esquematize a titulação do referido peptídeo.
c) O peptídeo apresenta quantas faixas de pH tamponante?
d) Qual é o pI desse peptídeo?
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