005_Proteinas

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Proteínas 
UNIVERSIDADE CEUMA 
CURSO DE FARMÁCIA 
 Elyjany Morais Lima Sena 
Me. Ciências da Saúde 
elysinha29@hotmail.com 
Proteínas 
• Definição – 
Macromoléculas 
constituídas por 
unidades 
(monômeros) 
chamadas de 
aminoácidos. 
Aminoácidos 
• Ligação pepitídica 
– Grupo amino + 
grupo carboxila 
– Reação síntese por 
desidratação 
(liberação de 
molécula de água) 
Aminoácidos 
• As proteínas são 
formadas por 20 
aminoácidos. 
• Tipos básicos 
– Naturais – o organismo 
é capaz de sintetizar 
– Essenciais – o 
organismo não é capaz 
de sintetizar. 
Proteínas 
• As proteínas 
diferem uma das 
outras pela: 
– Ordem dos 
aminoácidos 
– Tipo dos 
aminoácidos 
– Número do 
aminoácidos 
CLASSIFICAÇÃO 
• Proteínas simples 
– Somente 
aminoácidos 
• Proteínas conjugadas 
(proteínas ligadas a 
outras substâncias) 
– Nucleoproteínas 
– Glicoproteínas 
– Metaloproteínas 
– Lipoproteínas 
Atividade Biológica 
• Anticorpos 
• Estrutural 
• Hormonal 
• Enzimática 
Quimiotripsina, um enzima proteolítica 
(proteína globular) 
Glicina 
(o menor aminoácido) 
Tamanho e Forma 
Cada proteína tem um tamanho e uma 
forma bem característico 
O tamanho e a forma de duma proteína 
estão intimamente ligados à sua função 
0,5 nm 
75Da 
3,5nm 
21.600Da 
241 aminoácidos 
As dimensôes de uma molécula são medidas em: 
TamanhoNanômetros (nm):1nm=10-9metro 
Massa Kilodaltons (KDa) 1KDa=103Da 
Características estruturais da ligação 
peptídica 
Formas de ressonância da ligação peptídica 
A ligação peptídica tem um caráter de ligação 
dupla 
Não há rotação no eixo da ligação peptídica 
Os átomos de O,C,N e H ocupam o mesmo 
plano 
O e H assumem conformação trans 
A ligação peptídica forma um dipolo 
Plano da ligação 
peptídica 
Hélice a 
Modelo de bola e bastão 
visto de lado 
Modelo de bola e bastão 
visto de cima 
Modelo de 
preenchimento 
espacial 
visto de lado 
Representação 
somente dos 
carbonos a 
Pontes de H entre os O e 
os H das ligações 
peptídicas 
Grupos R 
posiciona-
dos na 
parte 
externa 
Cada resíduo de 
aminoácido 
interage com o 
4º de sua cadeia 
A Helice a é um dipolo 
O dipolo da ligação peptídica é 
transmitido ao longo da hélice 
A hélice inteira passa a se comportar 
como um dipolo 
A extremidade amino terminal adquire 
polaridade d+ 
A extremidade amino terminal adquire 
polaridade d+ 
Folhas b 
Antiparalela Paralela 
As pontes de H entre os O e os H das ligações péptidicas estabilizam a estrutura 
A os grupos R se localizam fora do plano da folha para cima e para baixo 
alternadamente 
A folha apresenta um pregueamento de ~7A (0,7nm) 
Voltas b 
Tipo I Tipo II 
Apresenta resíduo de 
prolina (cis) na posição 2 
Apresenta resíduo de 
glicina na posição 3 
Pontes de H entre a carboxila do 
resíduo na posição 1 e o H da 
amina do resíduo na posição 4 
estabilizam as estruturas 
Estrutura do cabelo 
O cabelo é formado pela proteína queratina 
100% hélice a 
Aproximadamente 32 
moléculas de queratina 
Hierarquia estrutural 
1. Hélice 
2. Duas hélices enroladas 
3. Protofilamento 
4. Protofibrila 
5. Filamento intermediário 
6. Células (queratinócitos) 
7. Fio de cabelo 
Estrutura do Colágeno 
Hélice de colágeno 
Modelo 
de bola 
e bastão 
Modelo de 
preenchimento 
 Os resíduos 
de glicina (vermelho) 
ocupam o centro da 
superhélice de 
colágeno 
O colágeno tem estrutura primária repetitiva 
Gly—X—Pro ou Gly—X—HO-Pro 
Possui estrutura secundária helicoidal 
Anti-horária 
3 resíduos por volta 
Forma estrutura quaternária com três hélices 
associadas chamada superhélice. 
Superhélice de colágeno 
Estrutura da fibrilas de colágeno 
300nm 
1,5nm 
fibrilas de 
colágeno 
fibrilas de 
colágeno 
Moléculas de colágeno alinhadas 
Forma escalonada 
Ligações cruzadas 
Padrão de escalonamento e ligações 
cruzadas varia de tecido para tecido 
Padrão estriado ao ME (depende 
das ligações cruzadas e do 
escalonamento) 
Molécula de colágeno 
Estrutura da fibroína 
Teia sendo formada nas glândulas 
fiandeiras de uma aranha 
Folhas b antiparalelas 
Várias 
camadas 
“empilhadas” 
Cadeias 
laterais 
de Ala 
Cadeias 
laterais 
de Gly 
Proteína da seda e das teias de aranha 
Formada por folhas b empilhadas 
Resíduos de Ala e Gly se intercalam de 
modo a fazer um encaixe entre as folhas 
Um fio de seda é mais resistente do que 
um fio de aço da mesma espessura 
Formas de representar a estrutura de 
uma proteína 
Grupo heme 
(vermelho) 
Representação em fita Representação 
de superfície 
Representação em fita 
incluindo cadeias 
laterais 
Modelo de 
preenchimento 
espacial (esferas de 
van der Walls) 
Aminoácidos 
hidrofóbicos 
(em azul) 
mioglobina 
Como a estrutura secundária 
influência nas dimensões da proteína 
Quais são as dimensões de uma proteína de 585 aminoácidos e 64,5KDa? 
Caso ela adquira a conformação b totalmente estendida 
Caso ela adquira a conformação de hélice a totalmente estendida 
Caso ela adquira conformação enovelada 
Soroalbumina 
Grupamentos Prostéticos: o heme 
 
Presente na: 
•Hemoglobina 
•mioglobina 
•Citocromos 
•Dioxigenases 
Composto por: 
•Protoporfirina IX 
•Ferro (Fe2+) 
propionatos 
metilas 
vinilas 
Na hemoglobina e 
na mioglobina 
Resíduo do 
aminoácido 
histidina 
Molécula 
de oxigênio 
Heme 
Estrutura da molécula de heme 
(ferroprotoporfirina IX) 
Troponina 
Domínios estruturais 
Uma proteína pode ser formada 
por várias regiões estruturais 
(domínios) 
Cada região pode ter uma 
atividade catalítica ou função 
diferente 
No exemplo ao lado vemos a 
troponina C, uma proteína 
formada por uma única cadeia 
polipeptídica mas que se enovela 
na forma de dois domínios 
globulares (A e B) unidos por uma 
estreita região (dobradiça) 
Domínio A 
Domínio B 
dobradiça 
Motivos estruturais 
Alça b-a-b Barril a/b 
Como motivos estruturais podem se associar 
para formar estruturas maiores 
O barril a/b é formado 
por várias repetições em 
seqüência de alças b-a-b 
 
O barril a/b é um 
domínio da enzima 
glicolítica piruvato cinase 
Padrões de dobramento estáveis em proteínas 
Folha b Folha b cruzada 
(não observada) 
Padrões em zigue-zague Padrões circulares 
Sentido horário Sentido anti-horário 
(muito raras) 
Folha b torcida 
As proteínas podem assumir 
determinados padrões de dobramento 
Alguns padrões são mais freqüentes, 
outros mais raros outros, embora sejam 
possíveis nunca foram observados 
Capsídeos virais 
Capsídeos virais são estruturas protéicas que envolvem o material 
genético em todos os vírus 
São compostos por muitas cópias de uma ou poucas proteínas 
Costumam apresentar formas geométricas simples e simetria 
Formato de bastão 
Simetria helicoidal 
Dimensões: 300x18nm 
300nm 
18nm 
 
 
proteína 
RNA 
Vírus do mosaico do tabaco 
Formato esférico 
Simetria icosaédrica 
30nm de diâmetro 
30nm 
Poliovírus 
proteína 
icosaedro 
Pode ser causada por 
Agentes físicos 
Calor 
Agentes químicos 
pH 
Agentes 
redutores: 
(2-mercaptoetanol) 
Desnaturação é a 
perda da 
conformação 
Ocorre de forma 
abrupta 
Desnaturação de proteínas 
4 pontes 
dissulfeto 
Cataliticam
ente ativa 
Pontes dissulfeto 
desfeitas 
Cataliticamente inativa 
Ribonuclease A 
d
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o
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at
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a 
ChaperonasFormação de agregados amilóides 
Placas amilóides estão presentes no cérebro de portadores de 
doenças como o mal Alzheimer e o “mal da vaca louca” 
As placas amilóides são estruturas ricas em folha beta 
u Uma proteína se desenovela 
parcialmente expondo regiões de folha b 
v As regiões de várias proteínas semi-
desnaturadas se associam formando um 
agregado 
w O agregado amilóide aumenta 
indefinidamente de tamanho, incorporando 
cada vez mais proteínas semi-desnaturadas