resuminho proteína

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Resumão de Bioquímica 
 Michele Martins 
 
Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
Aminoácidos 
Há 20 aminoácidos padrões nas proteínas. Vide tabela de aminoácidos e siglas. 
São conhecidos como α-aminoácidos por possuírem um grupo amino primário (-NH2), exceto 
prolina com um amino secundário, e um grupo carboxílico (-COOH). Possuem configuração L 
(maioria) ou D. 
 
*O triptofano é um aminoácido essencial utilizado pelo cérebro pois é um dos responsáveis pela 
produção de serotonina pelo Sistema Nervoso Central (SNC) para produzir a serotonina, um 
neurotransmissor importante nos processos bioquímicos do sono e do humor. Níveis baixos de 
serotonina são diretamente associados à depressão, portanto o triptofano atua como um 
antidepressivo pois aumenta a quantidade de serotonina. 
[ler resposta do caderno e digitar sobre triptofano/serotonina/ serina, valina e leucina] 
Peptídeos 
São biomoléculas compostas por dois ou mais aminoácidos interligados por ligações peptídicas. 
São divididos em: 
I. 2 aminoácidos: Dipeptídeo 
II. 3 a 50 aminoácidos: Oligopeptídeo 
III. 51 ou mais aminoácidos: Polipeptídeo 
Estrutura primária - somente uma cadeia linear com ligações peptídicas; 
Estrutura secundária - existência de ligações por pontes de hidrogénio, que permitem que a 
proteína tenha uma estrutura α-hélice (com uma cadeia polipeptídica que se enrola sobre si 
mesma), ou uma estrutura β-pregueada (com duas cadeias polipeptídicas); 
Estrutura terciária - formas obtidas a partir das estruturas secundárias mais compactadas; 
existência de ligações bissulfeto ou Bi sulfureto (2 átomos de enxofre) 
Estrutura quaternária - São de caráter oligomérico, com interações químicas existentes entre 
unidades terciárias. 
*Um peptídeo com mais de setenta aminoácidos é chamado de proteína. 
Ligações peptídicas 
São ligações entre aminoácidos compondo uma cadeia. É composta por ligações covalentes entre 
o carbono da carboxila e o nitrogênio de uma amina por uma reação de condensação com a 
liberação H2O. Esta ligação é planar e rígida e apresenta uma estrutura de ressonância uma forte 
característica de ligação dupla. São características importantes para as conformações 
tridimensionais dos peptídeos e proteínas. 
*A estrutura primária determina as estruturas superiores do polipeptídio. São estabilizadas por 
ligações de hidrogênio entre as cadeias. 
Há dois tipos de estruturas secundárias. 
 α-Hélice: 
As cadeias peptídicas formam hélices contendo em cada volta 3 a 5 unidades de aminoácidos. É 
estabilizada por ligações de hidrogênio paralelas ao eixo da hélice entre -NH- de um e a carbonila 
de outro aminoácido. Os grupos laterais (resíduos de aminoácidos) estão para fora da estrutura 
perpendicular ao eixo da hélice. 
 β-preguiada: 
Nesta, as cadeias polipeptídicas se unem formando filas paralelas, portando uma estrutura 
laminar, em pregas. As pontes de Hidrogênio entre a amina de um e a carbonila de outro 
aminoácido é estável de duas maneiras: Entre cadeias paralelas (o grupo amino está no mesmo 
sentido do grupo carboxílico) ou entre cadeias antiparalelas (quando os grupos estão em sentidos 
opostos). A estabilidade nesta estrutura também é dada de duas formas: Ligações intracadeia e 
intercadeia. 
Proteínas 
São polímeros compostos por complexos de aminoácidos que estão interligados por ligações 
peptídicas. Há proteínas essenciais para o organismo, são responsáveis pela regulação do 
metabolismo, transporte de nutrientes, atuam como catalizadores enzimáticos, também como 
receptores nas membranas. Aturam no crescimento e desenvolvimento do organismo. 
Desnaturação das proteínas 
Uma proteína que tem sua estrutura especial afetada e perde suas funções biológicas é 
uma proteína desnaturada. Sua conformação é destruída por conta da quebra de ligações 
não-covalentes. Na maioria dos casos, este processo é irreversível; entretanto há 
proteínas que recuperam a sua estrutura e restauram suas atividades biológicas por um 
processo chamado renaturação e o fator desnaturante é removido. 
A desnaturação ocorre quando proteínas são submetidas à elevação de temperatura, 
variações de pH, exposição a radiação e condições extremas. 
Solubilidade das proteínas 
 Efeito salting in salting out 
Colágeno 
 Escorbuto 
Hemoglobina 
 Efeito Bohr 
Mioglobina 
Balanço de nitrogênio 
 N-Positivo 
 N-Negativo 
 
 
Equilíbrio ácido e básico do corpo 
Os pH dos fluidos devem permanecer dentro dos limites. O sistema tamponante do sangue é uma 
das primeiras defesas do corpo contra mudanças de pH internas. A presença destes tampões é 
necessária para manter o pH do corpo constante. Há dois principais mecanismos, a hemoglobina e 
o sistema HCO3-/CO2. 
 
 Acidose metabólica 
Quando há um aumento da concentração de H+, caracterizada por uma concentração 
anormalmente baixa de carbonatos, e que supera o sistema tampão do pH do corpo. Neste caso, 
há a diminuição da concentração de bicarbonato (>HCO3) e o sangue pode tornar-se ácido. 
 Quando o pH sanguíneo cai, a respiração torna-se mais profunda e rápida à medida que o 
organismo tenta livrar o sangue do excesso de ácido reduzindo a quantidade de dióxido de 
carbono no sangue (>PCO2). Há também um aumento de excreção de H+ produzido por processos 
metabólicos. 
Para compensar através da respiração o organismo começa a hiperventilação para reduzir PCO2. 
Devido ao risco de arritmias cardíacas, em alguns casos severos, pode ser necessário o tratamento 
com bicarbonato intravenoso. 
 Acidose Respiratória 
Quando devido à ventilação diminuída dos alvéolos pulmonares há um aumento da concentração 
de CO2, levando a um aumento na concentração de dióxido de carbono arterial (< PCO2) 
A acidose respiratória é um transtorno clínico causado pela hipoventilação. A produção de dióxido 
de carbono ocorre rapidamente e imediatamente aumenta o nível de PCO2. O aumento da PCO2 
por sua vez diminui a proporção de HCO3−/PaCO2 e levando a redução do pH. 
 A acidose respiratória ocorre quando a disfunção na ventilação se instala e a remoção de CO2 
pelos pulmões é menor que a produção de CO2 nos tecidos. 
Para compensar o organismo deve excretar H+ pela urina. Ou a injeção intravenosa de HCO3− em 
casos mais graves. 
 Alcalose Respiratória 
Uma respiração rápida e profunda, também chamada hiperventilação, provoca uma eliminação 
excessiva de CO2 do sangue. A causa mais frequente de hiperventilação, e, portanto, de alcalose 
respiratória, é a ansiedade. Há também efeito da mudança para áreas de grande altitude, onde a 
pressão atmosférica do oxigênio estimula uma ventilação aumentada. 
 A hiperventilação leva a uma concentração diminuída de dióxido de carbono arterial plasmático 
(PCO2). Isso ocasiona em concentrações diminuídas de H+ e aumento da a proporção de 
HCO3−/PaCO2, tornando o pH do corpo mais alcalino. 
Para compensar deve-se eliminar HCO3- do organismo pela ureia 
 Alcalose metabólica 
Surge pela perda anormal de ácido, por conta de vômitos sucessíveis ou raramente por ingestão 
demasiadas de substâncias alcalinas. Também pode ser causada pela perda rápida de agua do 
corpo, fazendo com que eleve a concentração de bicarbonato. 
O pH do sangue é elevado e a PCO2 também eleva. 
 A compensação para a alcalose metabólica ocorre principalmente nos pulmões, que retém 
dióxido de carbono (CO2) através de respiração lenta ou hipoventilação. A compensação renal 
para a alcalose metabólica, menos efetiva que a compensação respiratória, consiste na excreção 
aumentada de HCO3-. 
Tampão hemoglobina 
 
Glicídios 
(vide resumo do caderno para estruturas) 
Polissacarídeos 
 Glicosaminoglicanos 
São polissacarídeos não ramificados constituídos de resíduos de ácido urônico e hexosamina. 
Possuem uma consistênciagelatinosa e mucosa resultante de sua elasticidade e viscosidade. Está 
presente em tecidos conjuntivos e tendões. 
São poliânions, possuem comportamento hidrofílico e retém ions positivos. 
*O ácido hialurônico é um importante glicosaminoglicano. É um componente do tecido conjuntivo, 
do lubrificante fluido das juntas e do humor vítreo dos olhos. 
 Proteoglicanos 
São macromoléculas que possuem glicosaminoglicano e proteínas em sua estrutura. Estão 
agregadas em modo covalente e não covalente em forma de “escova” na matriz extracelular. ´/e 
extremamente polar, possui uma matriz gelatinosa e porosa, com ramificações em sua estrutura. 
É composta por uma fita de ácido hialurônico e várias proteínas a ligação entre o ácido e as 
proteínas são estabilizadas por oligossacarídeos sulfatados. 
Essa estrutura em escova e seu caráter polar, torna esse complexo altamente hidratado. A 
cartilagem possui proteoglicanos preenchendo as redes de fibrilas de colágeno. Ele traz resistência 
e flexibilidade à cartilagem por conta de atrair agua para os tecidos conjuntivos. 
*O ácido hialurônico possui unidades dissacarídicas de hialuronato unidas por β (1->4) que contem 
N-Acetil-D-Glicosamina e D-Glicuronato. Soluções de hialuronato são excelentes lubrificantes e 
absorvem bem impactos devido sua característica visco elástica. 
Lipídios