ESTRUTURAS PROTÉICAS

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PROTEÍNAS: 
ESTRUTURAS E FUNÇÕES 
UNIGRANRIO 
 
Prof. Tania Maria Lemos Mouço 
 FORMAÇÃO DA LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
CARACTERÍSTICAS DA LIGAÇÃO 
PEPTÍDICA 
 Caráter de Ligação dupla 
 
 Configuração trans 
 
 Polaridade 
Ressonância Estereoisomeria 
PEPTÍDEOS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Possui 5 AA 
 Hipófise anterior e medula adrenal 
 Analgesia 
 
PEPTÍDEOS 
A Angiotensina I é composta por dez 
aminoácidos (decapeptídeo). 
ASPARTAME 
FUNÇÕES PROTÉICAS 
Enzimática 
Estruturais 
Transporte 
Hormonal 
Protetor 
Receptores 
Controle da transcrição e tradução de 
genes 
CLASSIFICAÇÃO DAS 
PROTEÍNAS QUANTO À FORMA 
 Proteínas fibrosas – alongadas e apresentam 
comprimento cerca de 10 vezes maior que a 
largura. Exemplos: queratina 
 
 
PROTEÍNAS ESTRUTURAIS 
MOLÉCULA DE ACTINA 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
QUANTO À FORMA 
 
 Proteínas globulares - são mais arredondadas, e a 
relação ao comprimento/largura é menor que a das 
fibrosas. Exemplos: enzimas, anticorpos, proteínas 
das membranas celulares, hemoglobina, clorofila, etc. 
 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
QUANTO À COMPOSIÇÃO 
 
 Proteínas simples ou homoproteínas - formados apenas por 
aminoácidos. 
 Exemplos: insulina, albumina, queratina, fibrinogênio 
 
 Proteínas conjugadas ou heteroproteínas - associadas a 
radicais não-proteícos, chamados grupos PROSTÉTICOS. 
 Hemoglobina - grupo prostético é o Fe (heme) 
 Caseína - grupo prostético é o fosfato 
 Nucleoproteínas - grupo prostético é um ácido ribonucléico (RNA) 
ou desoxirribonucléico(DNA) 
 Glicoproteínas - grupo prostético são glicídeos, 
 Lipoproteínas - grupo prostético são os lipídeos. 
 
ESTRUTURA PRIMÁRIA: GLUCAGON 
ESTRUTURA DA INSULINA 
PONTES DE ENXOFRE 
PONTES DE HIDROGÊNIO 
ESTRUTRURAS SECUNDÁRIAS 
ESTRUTRURAS SECUNDÁRIAS 
ESTRUTURA Β- PREGUEADA 
ESTRUTURAS SECUNDÁRIAS 
-HÉLICE E Β -PREGUEADA 
ESTRUTURA DA DNA-POLIMERASE 
 
 
 
 
 
ESTRUTURAS TERCIÁRIAS 
LIGAÇÕES ELETROSTÁTICAS 
R CH2 C
O
O
- H3N CH2
Grupo de carga negativa 
de um substrato 
Grupo de carga positiva 
de uma enzima 
PONTES DE HIDROGÊNIO 
O
H H O
H
H
N H O C
O H O C
Doador 
de H 
Aceptor 
de H 
Pontes 
de H 
INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS 
FORMAS TRIDIMENSIONAIS DAS 
PROTEÍNAS 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA DAS 
PROTEÍNAS 
ESTRUTURAS DA HEMOGLOBINA 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA DA 
HEMOGLOBINA 
ANEMIA FALCIFORME 
Peptídeo Hb A: Val – His – Trh – Pro – Glu – Glu – Lys 
 
Peptídeo Hb S: Val – His – Trh – Pro – Glu – Val – Lys 
MÉTODOS PARA QUANTIFICAÇÃO DE 
PROTEÍNAS 
 Absorção de Luz Ultravioleta 
 200 nm - ligações peptídicas 
 280 nm - resíduos de tirosina, triptofano e fenilalanina 
 
Reação do Biureto 
Método de Folin-Lowry 
 
TESTE DO BIURETO 
O Reativo de Biureto contém Cu2+ que se liga 
com os grupos amina e amida das cadeias 
peptídicas 
Cu
HN NH
CHR
CO
HN
HC R
C O
NH
MÉTODOS PARA PURIFICAÇÃO DE 
PROTEÍNAS 
 I - Ultracentrifugação Zonal 
 
 II - Centrifugação Diferencial 
 
 III – Diálise 
 
 IV - Cromatografia de Filtração em Gel, de Exclusão ou 
Peneira Molecular 
 
 V - Cromatografia de Afinidade 
 
 VI - Eletroforese em Gel ou PAGE 
CENTRIFUGAÇÃO DIFERENCIAL 
DIÁLISE 
CROMATOGRAFIA DE FILTRAÇÃO EM GEL - TAMANHO 
APARELHO PARA 
ELETROFORESE 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Ficheiro:Gel_electrophoresis_apparatus.JPG 
ELETROFORESE EM PAPEL 
ELETROFORESE 
PADRÕES DE CORRIDA EM GEL AGAROSE 
 A – NORMAL E B- MIELOMA MÚLTIPLO 
ELETROFORESE EM GEL DE POLIACRILAMIDA 
CROMATOGRAFIA DE TROCA IÔNICA - CARGA 
CROMATOGRAFIA DE AFINIDADE 
ELETROFORESE -PAGE 
 SEPARAÇÃO POR TAMANHO DAS PROTEÍNAS 
“SALTING OUT” 
DESNATURAÇÃO PROTÉICA 
 AGENTES DESNATURANTES 
 
 CALOR 
 SOLVENTES ORGÂNICOS 
 AGITAÇÃO MECÂNICA 
 ÁCIDOS OU BASES FORTES 
 DETERGENTES 
 METAIS PESADOS (Pb e Hg) 
 
PROTEÍNA ANTES E APÓS O 
DOBRAMENTO