Enzima Tripsina: Estrutura e Função

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NOME: Leticia Mancini RA: 744984
CURSO: Fisioterapia 
PROFª. DRA. Heloisa Sobreiro 
ENZIMA TRIPSINA
Universidade Federal de São Carlos
Setembro de 2018
Enzima Tripsina
Perguntas:
Qual a sequência de DNA que codifica esta enzima?
TAQQRPALTARLNRNVSLKSEDGQTISTQAIQTDTAINPGNSGGPLVNIQGQVIGITSSKIASNGGTSVE GLGFAIPSNDVINIINQLEANGTVTRPALGIQMIDITNLSSSDLSRLKLPSK 
(De acordo com o FASTA)
Qual é a sua estrutura primária?
Qual a reação que ela catalisa? 
A Tripisina é responsável por catalisar reações de quebra proteica no quimo do Intestino Delgado. Ela é uma enzima muito específica pois só realiza lise de resíduos com cadeia lateral carregadas positivamente como a Arginina (Arg) e Lisina (Lys). É secretada pelo pâncreas através de uma pró-enzima, o tripsinogênio, chega no intestino delgado através do suco pancreático, ao chegar ao intestino o tripsinogênio tem uma parte retira pela enzima enteropeptidase que o torna tripsina.
Alteração na sua atividade causa alguma doença?
Como seu papel é a quebra de proteínas para que sejam absorvidas posteriormente pelas vilosidades do intestino, sua alteração pode causar problemas.
Problemas com inibidores: a tripsina tem inibidores responsáveis por não deixar sua presença em outros órgãos fazer uma autodigestão (ou seja, digerir as proteínas do próprio corpo), como a alfa-1-antitripsina, que inativa a tripsina protegendo os pulmões e o fígado. A deficiência dos inibidores, faria com que a tripsina causasse muitos danos
Distúrbios na Tripsina: alguma pessoa tem mutação genética que codifica a produção de tripsinogênio, isso é, ela não é mais regulada de forma aos inibidores dela funcionarem. Desse modo, pode ocorrer a digestão do próprio pâncreas, gerando pancreatite ou inflamações, gerando danos talvez irreversíveis. 
 Níveis inadequados: podem causar má absorção de proteínas ( levando a desnutrição ou anemia, por exemplo), ou desconforto digestivo.
Classificação (EC number) de acordo com o tipo de reação catalisada e o substrato
 
E.C. 3.4.21.4
Em que:
3 é a classe = Hidrólise (catalisa reações de hidrólise de ligações covalentes) 
4 é a sub-classe = Peptidase (catalisa ligações peptídicas)
21 é a sub sub-classe = serino-endopeptidases (contém serina no sítio ativo)
4 é a própria enzima, Tripsina
Qual a estrutura tridimensional desta enzima? Consegue identificar o sítio ativo?
O sitio ativo é a esfera verde na parte superior , entre as fitas azuis.
descreva a sua estrutura secundária:
 as partes vermelhas representam alfa-hélice enquanto as verdes folha beta- pregnada
Como sua atividade é regulada?
A protease em questão é sintetizada nas células pancreáticas em sua forma inativa (zimogênio), o tripsinogênio. Assim, a sua ativação é feita através da ação de outra enzima denominada enteropeptidase que está presente no intestino delgado. Ademais, quando há uma tripsina pronta, ela é capaz de ativar os outros tripsinogênios para realizar sua atividade enzimática, o que é dado o nome de auto ativação.
Esta enzima depende de algum cofator? Qual?
 Sim, como ela é produzida em sua forma inativa, precisa de outra enzima para ativa-la. A enteropeptidase.
Quais células ou tecidos produzem maiores quantidades desta enzima?
Ela é produzida no pâncreas .
Referencias :
“TRPSINA, o que é e para que serve” https://www.mundoboaforma.com.br/tripsina-o-que-e-e-para-que-serve/#dAjGCLSDHsHvK5ui.99 acesso: 16/09/2018
“Tripsina” http://mundodabioquimica.blogspot.com/2014/09/tripsina.html acesso: 16/09/2018
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/ETJ29435.1?report=fasta acesso: 16/09/2018
https://www.proteinatlas.org/humanproteome/pancreas acesso: 16/09/2018
“ tripsina e quimotripsina” http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/proteases2.htm acesso: 16/09/2018