Aula 2 Bioquimica dos aminoácidos

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09/08/2018
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BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS
Estácio
Disciplina: Fundamentos de 
Bioquímica
DEFINIÇÃO: 
• São moléculas orgânicas formadas por C, O, H e N, 
alguns possuem S.
• Somente 20 são normalmente encontrados em 
proteínas.
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ESTRUTURA BÁSICA
Nota: As abreviaturas de uma letra 
iniciam com a mesma letra do 
respectivo aminoácido. 
Quando os nomes de vários 
aminoácidos iniciam-se com a mesma 
letra, utilizam-se os nomes fonéticos 
(ocasionalmente em outras línguas) 
de certos aminoácidos.
Tabela 3.1
Nomes e Abreviaturas dos Aminoácidos 
Comuns
Aminoácido
Abreviatura de três 
Letras
Abreviatura de uma
Letra
Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Ácido 
aspártico
Asp D
Cisteína Cys C
Ácido 
Glutâmico
Glu E
Glutamina Gln Q
Glicina Gly G
Histidina His H
Isoleucina Ile I
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Treonina Thr T
Triptofano Trp W
Tirosina Tyr Y
Valina Val V
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 Classificação (naturais e essenciais / cadeias 
laterais polares e apolares)
OS AMINOÁCIDOS
Glicina não tem isomeria 
óptica
Carbono 
alfa
• O carbono α dá origem a 
duas formas de imagem 
especular não-superpostas: 
estereoisômeros.
• Os dois estereoisômeros:
- L:laevus = esquerda
- D:dexter = direita
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 Quase todos os compostos biológicos com centro
quiral ocorrem naturalmente em apenas uma forma
estereoisomérica, D ou L
 Os aminoácidos nas moléculas proteicas são
sempre L-estereoisômeros.
 Os D-aminoácidos foram encontrados apenas em
pequenos peptídios que têm função de antibiótico
(ex. na gramicidina S, antibiótico produzido pela
bactéria Bacillus brevis)
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GRUPO R APOLAR
• Essa cadeia não apresenta capacidade de doar ou receber e-. 
• Forma: ligação covalente.
• Não forma: ligações iônicas e pontes de hidrogênio.
• AA: alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, 
triptofano e metionina.
GRUPOS R POLARES, NÃO CARREGADOS
Não apresentam carga em pH 
neutro.
• Podem participar da formação 
de pontes de hidrogênio e 
dissulfeto.
• AA: serina, treonina, tirosina, 
cisteína, glutamina e 
asparagina.
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CADEIA LATERAL ÁCIDA
Presença de carboxila na 
cadeia lateral.
• Possuem grupo carboxila 
carregado negativamente: 
COO- em pH neutro.
• AA: ácido glutâmico e ácido 
aspártico.
CADEIA LATERAL BÁSICA
• Em pH fisiológico (neutro) as cadeias laterais encontram-
se completamente ionizadas, com carga positiva.
• AA: histidina, lisina e arginina.
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• Thr, Phe, Lys, Trp, Val, Met, Leu, Ile, His
ESSENCIAIS
O organismo humano não é capaz de produzi-los, e por
isso é necessária a sua ingestão através dos alimentos
para evitar a sua deficiência no organismo.
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São os que o organismo consegue sintetizar na quantidade
ideal em condições normais, mas, em algumas condições
metabólicas, como trauma, ou na fase de desenvolvimento,
há a necessidade de se aquisição desses aminoácidos pela
dieta por aumento da demanda
• Tyr e Cys
CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS ou 
SEMIESSENCIAIS 
• Gly, Ala, Pro, Ser, Asn, Gln, Arg, Asp, Glu
NÃO ESSENCIAIS
São aqueles que o próprio organismo produz em quantidades
suficientes, independentemente de sua condição fisiológica.
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AMINOÁCIDOS ESPECIALIZADOS E AMINOÁCIDOS
PRECURSORES IMPORTANTES
• A histamina é derivada da histidina (importante para o crescimento e
regeneração de diversos tecidos)
• A tirosina é precursor dos hormônios tiroxina (importante hormônio
tireoidal), epinefrina (efeito antiasmático, vasopressor e estimulante
cardíaco) e da melanina (pigmento com função de nos proteger dos
raios UVA e UVB)
• A glutationa, cuja função é proteger os globos vermelhos de danos
oxidativos, é derivado de um aminoácido muito especial, o
glutamato.
• Já o óxido nítrico (molécula sinalizadora) é iniciada a partir da
arginina. (L-arginina)
• Os aminoácidos BCAA (cadeia ramificada) compõem-se de
Isoleucina, Leucina e Valina (construção e aumento de energia dos
músculos).
•
PROTEÍNAS PODEM SER SEPARADAS E
PURIFICADAS POR CROMATOGRAFIA
 Sabendo que a célula possui 
milhares de proteínas, como 
purificar uma única delas?
 Basta selecionar por propriedade
 Tamanho, carga e propriedades de ligação
 Obter o extrato bruto
 “correr” em cromatografia de coluna
 Fase estável (matriz)
 Fase móvel (solução com tampão)
 Coluna maior permite maior 
resolução na separação
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ELETROFORESE
 Movimento de partículas dispersas 
num fluído sob influência de um 
campo elétrico uniforme
 DNA, carga negativa
 Tem tendência a se dirigir ao polo 
positivo quando sujeito a um 
campo elétrico
 Serve para separar moléculas
por tamanho/carga elétrica 
 Proteína deve ser desnaturada 
com detergente (SDS)
 Técnica utilizada à exaustão em 
trabalhos de biologia molecular
ELETROFORESE, ETAPAS
1. Preparação do gel
2. Aplicação das amostras
3. Eletroforese
4. Coloração
5. Análise dos resultados
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APLICAÇÃO DAS AMOSTRAS
Definição do mapa das 
amostras por canaleta
CORRIDA DO GEL
 Aplicação do campo 
elétrico
 Fonte elétrica gera fluxo 
de íons através da 
solução tampão
 Terminais positivo e 
negativo
 Tempo adequado, senão 
o DNA sai do gel
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ELETROFORESE DE UM RESULTADO DE
CROMATOGRAFIA
ESTUDO DIRIGIDO
1. Descreva a estrutura geral dos aminoácidos.
2. Qual a principal função dos aminoácidos?
3. Qual a diferença entre D e L aminoácidos?
4. Como são classificados os aminoácidos de 
acordo com a natureza química dos grupos R?
5. O que são aminoácidos essenciais, não 
essenciais e semiessenciais ?
6. Cite quais são os aminoácidos essenciais e não 
essenciais.
7. Qual a técnica utilizada para purificar proteína?
8. Qual a técnica utilizada para analisar a purificação
proteica?