Enzimas: Proteínas Catalisadoras

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EnzimasEnzimas
Universidade Federal do Triângulo Mineiro
Instituto de Ciências Biológicas e Naturais
Prof. Ricardo José de Mendonça
Disciplina: Bioquímica.
 As enzimas são proteínas especializadas em 
catalisar reações biológicas, ou seja 
aumentam a velocidade de uma reação 
química sem interferir no processo. 
 São biocatalizadores.
 Somente Proteínas???????
Conceito
Características
• Especificidade:
• Capacidade catalítica:
• Influencia do meio (pH, temperatura, 
polaridade do solvente e força iônica):
PROPRIEDADES DAS ENZIMASPROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Especificidade Substrato \ Enzima:Especificidade Substrato \ Enzima:
 especificidade da enzima, se deve à existência, 
na superfície da enzima de um local 
denominado SÍTIO DE LIGAÇÃO DO 
SUBSTRATO .
 SUBSTRATO DE UMA ENZIMA é o composto 
químico que a enzima tem afinidade: 
 Ex: substrato = amido enzima = amilase
CLASSIFICAÇÃO
 1. Oxidoredutases (reações de oxidação-redução ou transferência 
de elétrons – Desidrogenases e Oxidases)
 2.Transferases (transferem grupos funcionais como amina, 
fosfato, acil, carboxil – Quinases e Transaminases) 
 3.Hidrolases (reações de hidrólise de ligação covalente - 
Peptidases)
 4.Liases (catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de 
moléculas de água, amônia e gás carbônico – Dehidratases e 
Descarboxilases)
 5.Isomerases (reações de interconversão entre isômeros óticos ou 
geométricos - Epimerases)
 6.Ligases (catalisam reações de formação de novas moléculas a 
partir da ligação entre duas pré-existentes, sempre às custas de 
energia - Sintetases)
Nomenclatura das enzimas:
Nome Usual : Consagrados pelo uso; Exs: 
Tripsina, Pepsina, Ptialina.
Nome Recomendado:  Mais curto e utilizado no 
dia a dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza 
o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: 
SACARASE, AMILASE, PEPTIDASE, etc.
Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá 
informações precisas sobre a função 
metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-
Transferase.
 Grupos Prostéticos: grupos não proteicos 
ligados de forma estável à estrutura da proteína 
(forças covalentes ou não covalentes). Ex: 
Piridoxal fosfato, FAD, FMN e íons metálicos 
(Mg, Co, Cu, Mn e Zn) → Metaloproteínas.
 Co-fatores: se ligam de forma transitória e 
dissociável à enzima ou ao substrato. Ex: Mg/ATP 
→ Enzimas ativadas por metal.
 Coenzimas: agentes para as transferências de 
grupos ou transporte do substrato do ponto onde é 
gerado ao ponto onde é utilizado. Ex: Coenzima A 
(CoASH) transporta grupos acila.
Quimiotripsina e seu substrato (peptídeo)
Mecanismo de ação das Enzimas:
Modelos Propostos:
Mudança da conformação da enzima induzida pela ligação com 
o substrato. O exemplo mostra a hexoquinase antes (a)e depois 
(b) de se ligar ao substrato, a glicose. A molécula da enzima 
consta de dois domínios, que se aproximam, encaixando o 
substrato.
Fatores que influenciam a atividade 
enzimática
Temperatura 
pH 
[S]
Catálise Enzimática:
E + S ↔ E-S ↔ E-P ↔ E + P
Mecanismos de Catálise
 Catálise por proximidade: aproximação e 
orientação espacial para que ocorra a reação.
 Catálise ácido-básica: grupos ionizáveis 
contribuem para a catálise agindo com ácidos ou 
bases.
 Catálise por estiramento: reações líticas que 
envolve a quebra de uma ligação covalente.
 Catálise covalente: formação de uma ligação 
covalente entre a enzima e um ou mais substratos.
Aspartil Protease (pepsina) Serino Protease 
(Quimiotripsina)
Cinética Enzimática:
Influência do Substrato
 Concentração de substrato [S]: afeta a 
velocidade da reação;
 Efeito de [S]: varia durante o curso de uma 
reação => S → P;
 Velocidade Inicial (Vo): [S] >>[E] → tempo 
muito curto → [S]=constante.
 [E] = k
 ↓[S] = Vo ↑ linear
 ↑[S] = Vo ↑
 Vo = Vmáx
Equação de Michaelis-Menten
Se [S] << Km  
Vo= (Vmax / Km) . [S]  
Vo= α[S]
Se [S] >> Km  
Vo= (Vmax / [S]) . [S]  
Vo= Vmax
Se [S] = Km  
Vo= (Vmax / 2[S]) . [S]  
Vo= Vmax / 2
Km indica a afinidade 
pelo substrato.
Glicose + ATP  Glicose-6-P + ADP
Glicoquinase: Km= 10 mM
Hexoquinase: Km= 0,1 mM
Gráfico de Lineweaver-Burk
y = a x + b
Inibição competitiva : inibidores semelhantes aos 
substratos
Inibição não competitiva: inibidores diminuem Km sem 
afetar Vmax.
Inibição irreversível : modificam quimicamente a 
enzima.
Enzimas alostéricas: alterações da eficiência catalítica 
intrínseca efetuada pela união de ligantes dissociáveis ou por 
modificação covalente resulta em regulação da atividade 
enzimática.
Comportamento de enzimas alostéricas.
Controles das velocidades de reações pelo organismo:
A) Síntese de enzimas: expressão gênica.
B) Degradação das enzimas: lisossomos e proteassoma.
C) Regulação alostérica: inibidores ou efetores.
D) Regulação por retroalimentação: produtos finais que 
controlam sua própria síntese.
E) Secreção como Pró-enzimas (Zimogênios): 
tripsinogênio sem atividade  tripsina ativa.
Medicamentos:
Inibidores competitivos.
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