Aminoacidos

Prévia do material em texto

Aminoácidos
(c) Queratina produzida
por todos os animais
vertebrados: cabelo,
unhas, chifres, lã,
escmas e penas.
(a) Luz dos vaga lumes:
proteína luciferina e o
ATP / luciferase
(b) Eritrócitos contem
grande quantidade da
proteina transportadora
de oxigênio, hemoglobina
Rinocerante negro está em vias de extinção – chifre propriedades afrodizíacas - MITO
Estrutura geral dos amionoácidos de 
ocorrência biológica
Grupamento amino
Grupamento carboxilato 
(ácido carboxílico)
Hidrogênio
Grupamento “R”,
ou cadeia lateral
Essa parte é que define as propriedades
cada aminoácido de acordo com suas
características de estrutura, tamanho,
caga elétrica , solubilidade prolina
Exceção: 
Os aminoácidos possuem (pelo menos) um carbono quiral
Estéreo isômeros
Ópticamente ativos,
isto é mudam o plano de polarização da luz polarizada
(enantiomeros)
glicinaOs aminoácidos utilizados nas proteínas são L-estereoisômeros
Exceção:
Centro 
quiral
A
B
C
D
A B C D
Uma classificação dos aminoácidos
Outra classificação:
Apolares alifáticos
Alanina , valina, leucina e isoleucina
tendem a se agrupar no interior das 
proteínas, estabilizando sua esrutura por
meio de interações hidrofóbicas.
Metionina possui um grupamento tioéter
apolar (contendo enxofre) na sua cadeia 
lateral.
Prolina: tem uma cadeia alifática 
ciclica na sua cadeia lateral. Sua 
amina secundária (imino) confere 
rigidez à região do polipeptídeo onde 
está presente. 
Glicina: É o que tem a estrutura mais 
simples. Embora esteja classificada 
como apolar, sua cadeia lateral é muito 
pequena para contribuir com as 
interações hidrofóbicas
Polares não carregados
São mais hidrofílicos que os 
aminoácidos apolares porque contém 
grupamentos funcionais capazes de 
fazer pontes de hidrogênio com a 
água.
A polaridade as serina e da treonina é 
devida ao seus grupamentos hidroxila 
(–OH).
A polaridade da cisteína é devida ao seu 
grupamentoa sulfidrila (-SH).
Os grupamentos amida conferem 
polaridade às cadeias laterais da 
asparagina e da glutamina
Asparagina e glutamina são amidas de 
outros dois aminoácidos também 
encontrados em proteínas: aspartato e 
glutamato
Aspartato Glutamato
Cisteína e Cistina
A cisteína é facilmente oxidada para formar um dímero através de uma ligação 
covalente do tipo dissulfeto . Esse dímero, que se chama cistína, é extremamente 
apolar .
As ligações dissulfeto tem um papel muito importante na estrutura de muitas 
proteínas formando ligações covalentes entre diferentes partes de uma molécula de 
proteína
Aminoácidos aromáticos
São relativamente apolares (hidrofóbicos).
Os três podem participar de 
interações hidrofóbicas
O grupamento hidroxila da tirosina pode formar 
pontes de hidrogênio, é um importante 
grupamento funcional no sítio catalítico de 
algumas enzimas.
Tirosina e triptofano são significativamente 
mais polares do que fenilalanina, devido a 
hidroxila fenólica da tirosina e ao nitrogênio 
indólico do triptofano
fenol
indol
Grupamentos R com carga positiva 
(básicos)
Muito hidrofílicos
Apresentam carga elétrica positiva em pH 
fisiológico
Lisina contem uma amina primária
Arginina contém um grupamento guanidino
Histidina contém um grupamento imidazol
amina
guanidino
imidazol
Grupamentos R com carga negativa (ácidos)
Possuem carga negativa em pH fisiológico.
AMINOÁCIDOS
 Aminoácidos incomuns
Colágeno
Parede celular de plantas
Miosina
Protrombina
Ptn de coagulação 
do sangue
AMINOÁCIDOS
 Aminoácidos incomuns
Elastina
Lys
Lys
Lys
Lys
Raro resíduo 
não modificado
AMINOÁCIDOS
 Aminoácidos incomuns
300 aminoácidos adicionais não constituem proteínas
Biossíntese
de arginina
AMINOÁCIDOS
 Titulação de aminoácidos
Íon dipolar
AMINOÁCIDOS
 Titulação de aminoácidos apolar e polar não-carregado
pK1= 50% A e 50% de B
pI= (pK1+pK2)/2 100%B)
pK2= 50%B e 50% C
A B C
Zona de tamponamento 
(faixa entre pK +1 e pK-1)
AMINOÁCIDOS
 Titulação de aminoácidos carregados positivamente
pK1= 50% A e 50% de B
pKR= 50% B e 50% de C
pI= (pKR+pK2)/2 (100% C)
pK2= 50%C e 50% D
A B C D
AMINOÁCIDOS
 Titulação de aminoácidos carregados negativamente
pK1= 50% A e 50% de B
pI= (pK1+pKR)/2 (100% B)
pKR= 50% B e 50% de C
pK2= 50%C e 50% D
A B C D
Propriedades químicas e convenções 
relacionadas aos aminoácidos
Código de 
três letras
Código 
uma letra
Peso 
molecular
pK do 
carboxilatopK da 
amina
pK da 
cadeia
lateral
É uma escala teórica que procura estimar se das cadeias
laterais dos aminoácios vão procurar ambientes aquosos
(como o citoplasma) ou lipídicos (como as membranas
celulares). Valores negativos indicam hidrofilicidade, 
enquanto valores positivos indicam hidrofobiciadade.
Pode ser usado para estimar como uma proteína de 
membrana se insere na bicamada lipídica
Propriedades químicas e convenções 
relacionadas aos aminoácidos (cont.)pI –
Ponto 
isoelétrico
Ponto isoelétrico é o 
valor de pH no qual a 
soma total das cargas 
de uma molécula 
(carga líquida) é igual 
a zero 
pI > 7
básicos
pI < 7
ácidos
O que é Ponto isoelétrico?
Índice de 
hidrofobi
cidade
O que é Índice de 
hidrofobicidade?
Frequencia (%)
É simplesmente uma 
estatística que mostra o 
percentual com que 
cada aminoácido 
aparece num universo 
de 1500 proteínas 
seqüenciadas
21
AMINOÁCIDOS
Aminoácido 3 letras Símbolo Destino Síntese
Ácido aspártico Asp D Glicose Não-essencial
Ácido glutâmico Glu E Glicose Não-essencial
Alanina Ala A Glicose Não-essencial
Arginina Arg R Glicose Não-essencial
Asparagina Asn N Glicose Não-essencial
Cisteína Cys C Glicose Não-essencial
Fenilalanina Phe F Glicose, CC Essencial
Glicina Gly G Glicose Não-essencial
Glutamina Gln Q Glicose Não-essencial
Histidina Hys H Glicose Essencial
Isoleucina Ile I Glicose Essencial
Leucina Leu L CC Essencial
Lisina Lys K CC Essencial
Metionina Met M Glicose Essencial
Prolina Pro P Glicose Não-essencial
Serina Ser S Glicose Não-essencial
Tirosina Tyr Y Glicose, CC Não-essencial
Treonina Tre T Glicose, CC Essencial
Triptofano Trp W Glicose, CC Essencial
Valina Val V Glicose Essencial
Aminoácidos em Termos Nutricionais
Aas Essenciais Aas Não Essenciais
Arginina Glicina
Histidina Alanina
Lisina Cisteina
Isoleucina Ácido aspartico
Leucina Ácido glutâmico
Valina Asparagina
Treonina Glutamina
Metionina Prolina
Fenilalanina Tirosina
Triptofano serina