BIOQUÍMICA DE AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS

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BIOQUÍMICA DE AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS 
ASPARTAME-DIPEPTÍDIO 
OBS: Muitos peptídeos exercem seus efeitos em concentrações 
muito baixas. 
 
 
 
AMINOÁCIDOS - DEFINIÇÃO 
Os aminoácidos são as unidades monoméricas das proteínas, sendo que cada um deles é 
unido ao seu vizinho por um tipo especifico de ligação covalente. 
FUNÇÕES BIOLÓGICAS DOS AMINOÁCIDOS 
 Constituição das proteínas 
 Estrutura celular 
 Hormônios 
 Receptores de proteínas e hormônios 
 Transporte de metabolitos e íons 
 Atividade enzimática 
ESTRUTURA GERAL DE UM AMINOÁCIDO 
Vinte diferentes aminoácidos são encontrados em proteínas e estes 
são α-aminoácidos. Possuem um grupo carboxil e um grupo amino ligados 
ao mesmo átomo de carbono (o carbono α). 
R é comumente uma das 20 diferentes cadeias laterais. Em pH 7,0 
o grupo amino e o grupo carboxil são ionizados. 
 
20 AMINOÁCIDOS ENCONTRADOS NAS PROTEÍNAS 
OS AMINOÁCIDOS POSSUEM DOIS POSSÍVEIS ESTEREOISÔMEROS 
Em decorrência do arranjo tetraédrico dos orbitais de ligação em volta do átomo de carbono α, 
os quatro grupos diferentes podem ocupar dois arranjos espaciais únicos e, portanto, os aminoácidos 
têm dois estereoisômeros possíveis. Uma vez que elas são imagens especulares não sobreponíveis 
uma da outra. 
Por que é importante entender a disposição das 
moléculas (aminoácidos) no espaço? 
 Interações entre as moléculas são estereoespecíficas. 
 Apenas um enantiômero mostra atividade in vivo 
Ex: Ibuprofeno – mistura racêmica 
 
 
 
 
 
ESTEREOESPECIFICIDADE ENTRE AS BIOMOLÉCULAS 
 As biomoléculas quirais nos seres vivos ocorrem geralmente em apenas uma de suas formas 
quirais (L-aminoácidos, D-monossacarídeos) porque as enzimas que os sintetizam são também 
moléculas quirais. Ao contrário, quando sintetizadas em laboratório, geralmente o que se obtém é uma 
mistura racêmica. A habilidade para distinguir entre estereoisômeros (estereoespecificidade) é uma 
propriedade das biomoléculas (e.g. enzimas). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
CARACTERIZAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 Os compostos biológicos que apresentam um centro quiral ocorrem naturalmente em somente 
uma das formas estereoisomérica, seja D ou L. Os resíduos de aminoácidos em moléculas de 
proteínas são exclusivamente estereoisômeros L. 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 Essenciais ou não essenciais 
 Quanto as propriedades do grupo R 
Aminoácidos essenciais: Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser sintetizados 
pelo organismo, devendo ser obtidos através da dieta. É importante ressaltar que classificar um 
aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada. Exemplo: fenilalanina, 
valina, treonina, triptofano, isoleucina, metionina, histidina, arginina, lisina, leucina. 
Aminoácidos não-essenciais: corpo humano pode sintetizar. Exemplo: alanina, asparagina, ácido 
glutâmico, ácido aspártico e serina. 
 
Classificados pelo grupo R 
 Grupos R apolares, alifáticos 
 Grupos R aromáticos 
 Grupos R polares, não carregados (grupos funcionais capazes de fazer ligações de hidrogênio 
com a água) 
 Grupos R carregados positivamente (básicos) 
 Grupos R carregados negativamente (ácidos) 
A cisteína pode formar um aminoácido 
dimérico unido covalentemente, a cistina. 
Ligações dissulfeto entre resíduos de cisteína 
estabilizam as estruturas de muitas proteínas. 
Estes dois aminoácidos possuem grupos R com 
uma carga líquida negativa em pH 7,0. 
A cisteína é um caso isolado aqui porque sua polaridade, devida ao seu grupo sulfidrila, é bastante 
modesta. A cisteína é um ácido fraco e pode fazer fracas ligações de hidrogênio com o oxigênio ou 
nitrogênio. As ligações dissulfeto desempenham um papel especial nas estruturas de muitas proteínas 
pela formação de ligações covalentes entre partes de uma molécula polipeptídica ou entre duas 
cadeias polipeptídicas diferentes. 
A insulina apresenta duas cadeias polipeptídicas unidas por duas 
pontes dissulfeto. 
 
MOLÉCULAS DERIVADAS DE AMINOÁCIDOS 
Glutationa (GSH) – importante antioxidante 
É um tripeptídeo encontrado intracelularmente em altas concentrações, em todos os 
organismos aeróbicos. 
Aminoácidos precursores de glutationa (GSH) 
 
 
 
 
 
EXEMPLOS: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 A histamina é liberada em grandes quantidades como 
parte das respostas alérgicas e também estimula a secreção 
ácida no estômago. 
 
 
 
 
A arginina é precursora na síntese biológica do óxido nítrico 
(NO). O óxido nítrico desempenha papéis em uma ampla gama de 
processos fisiológicos, incluindo neurotransmissão, coagulação 
sanguínea e controle da pressão sanguínea. 
AMINOÁCIDOS INCOMUNS 
 
 
 
 
Derivado da lisina encontrado em proteínas da parede celular de 
plantas. 
Derivado da prolina, encontrado 
no colágeno (MEC) - tecido 
conjuntivo. 
 
Adição de metil - proteínas histonas 
 
 
 
Fatores de coagulação, importantes na interação com o cálcio. 
 A adição do grupo fosforil, metil, acetil, adenilil, ADP-ribosil pode aumentar ou diminuir a 
atividade das proteínas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS PODEM ATUAR COMO ÁCIDOS E BASES 
Quando um aminoácido sem um grupo R ionizável é 
dissolvido em água a pH neutro, ele passa a existir em solução 
como um íon dipolar ou zwitteron, o qual pode atuar tanto como 
ácido quanto como uma base. 
 
 
 
 
TITULAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
As curvas de titulação podem fornecer diversas informações importantes sobre os aminoácidos, 
e cada um deles possui curvas de titulação características. 
Titulação da glicina a 0,1M a 25ºC 
pI (ponto isoelétrico): pH em que a carga líquida das moléculas de 
uma solução é igual a zero 
pKa: é a medida da tendência de um grupo em fornecer um próton. 
OBS: Os retângulos sombreados, centrados em torno de pK1 = 2,34 
e pK2 = 9,60, indicam as regiões de maior poder de tamponamento. 
 Os dois grupos ionizáveis de glicina, o grupo carboxila e o 
grupo amino, são titulados com uma base forte, como NaOH. O 
gráfico tem duas fases distintas, correspondendo à desprotonação 
de dois grupos diferentes na glicina. 
 Em pH muito baixo, a espécie iônica predominante de glicina 
é a forma completamente protonada, +H3N – CH2 – COOH. No 
primeiro estágio da titulação, o grupo – COOH de glicina perde seu 
próton. No ponto médio desse estágio, estão presentes 
concentrações equimolares de espécies doadoras (+H3N – CH2 – COOH) e aceptoras (+H3N – CH2 – 
COO-) de prótons. 
 O segundo estágio da titulação corresponde à remoção de um próton do grupo – NH3+ da 
glicina. O pH no ponto médio dessa fase é 9,60, igual ao pKa (marcado pK2 na figura) para o grupo – 
NH3+. A titulação está completa em um pH de cerca de 12, no ponto em que a forma predominante de 
glicina é H2N – CH2 – COO-. 
Titulação da Histidina 
 A histidina é o único aminoácido que possui uma cadeia 
lateral ionizável com pk próximo da neutralidade, apresentando 
poder tamponante para as células. 
 
 
 
 
 
 
 
Ionização da histidina 
 
 
 
 
 
 
PEPTÍDEOS 
 Neuropeptídeos; 
 Neurotransmissores; 
 Toxinas; 
 Antibióticos naturais; 
 Adoçantes. 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
 Duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas covalentemente através da formação de 
uma ligação amídica, denominada ligação peptídica, formando um dipeptídeo. 
FORMAÇÃO DE UMA LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
 É formada pela remoção dos elementos da água (desidratação) de um grupo α-carboxil de um 
aminoácido e um grupo α-amino do outro.
Extremidade N-terminal e C-terminal 
 Em um peptídeo, o resíduo de aminoácidos na extremidade com um grupo α-amino livre é 
chamado de resíduo aminoterminal; o resíduo na outra extremidade, o qual possui um grupo carboxil 
livre é denominado resíduo carboxiterminal. 
 
 
 
DIFERENTES TAMANHOS E COMPOSIÇÕES DE PEPTÍDEOS E POLIPEPTÍDEOS 
Mesmo os menores peptídeos podem apresentar importantes efeitos biológicos. Muitos 
peptídeos pequenos exercem seus efeitos em concentrações muito baixas. 
 A ocitocina (9 resíduos de aa) promove a descida do leite, estimula também as contrações 
musculares do útero no momento do parto, contribuindo para a expulsão da cria e da placenta. 
 Antibióticos 
 
Bacitracin 
 
 
 
 
 
 Quimiotripsinogênio bovino (245 resíduos de aa) 
CADEIAS PROTEICAS 
 Algumas proteínas são compostas de diversas cadeias polipeptídicas associadas não 
covalentemente, denominadas de subunidades. 
* Proteínas multissubunidades 
 
PROTEÍNAS CONJUGADAS 
 Proteínas que possuem componentes químicos denominados grupos prostéticos, associados 
permanentemente aos aminoácidos.