Bioquímica Aula 3 Bioquímica dos Aminoácidos

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Bioquímica dos Aminoácidos
Disciplina: Bioquímica
Professora: Livia Schell
Aminoácidos
São as unidades estruturais básicas (monômeros) das proteínas
Apesar de existirem aproximadamente 300 aminoácidos na 
natureza, apenas 20 comumente constituem as proteínas
Aminoácidos
Estrutura básica:
Grupo
amino
Grupo
carboxila
Cadeia
lateral
α
Aminoácidos
Apresentam em sua estrutura geral um grupo amina (básico) e 
um grupo carboxila (ácido)
Ligados a um carbono α
O carbono α também está ligado a um hidrogênio e a uma 
cadeira lateral, representada pela letra R
É a cadeia lateral que diferencia um aminoácido de 
outro e determina o seu papel em uma proteína
Aminoácidos
O carbono α é assimétrico (quiral): liga-se a quatro grupos 
substituintes diferentes
*
Aminoácidos
O carbono α é assimétrico (quiral): liga-se a quatro grupos 
substituintes diferentes
Exceção: glicina – cadeia lateral é o H
 Não possui carbono quiral
H
Aminoácidos
Os aminoácidos que possuem carbono quiral podem existir em 
duas formas, chamadas de isômero L e isômero D, que são 
imagens especulares uma da outra
Obs: A glicina não forma isômeros
Amina no
lado 
esquerdo
(isômero L)
Amina no
lado direito
(isômero D)
Aminoácidos
Só os aminoácidos L são constituintes de proteínas
Embora os aminoácidos D ocorram na natureza, eles não 
são encontrados em proteínas
 Parede celular bacteriana 
 Alguns antibióticos
Aminoácidos
Os aminoácidos também são conhecidos por suas abreviaturas:
Classificação dos aminoácidos
Os aminoácidos podem ser classificados:
Quanto à capacidade de síntese do organismo
Quanto à cadeia lateral
Classificação dos aminoácidos
Quanto à capacidade de síntese do organismo:
 Naturais
 Essenciais
Classificação dos aminoácidos
Glutamato
Glutamina
Prolina
Aspartato
Asparagina
Alanina
Glicina
Serina
Tirosina
Cisteína
Aminoácidos naturais ou não-essenciais:
São produzidos pelo organismo
Classificação dos aminoácidos
Aminoácidos essenciais:
Organismo não produz, devem ser obtidos através da 
alimentação
Triptofano
Valina
Treonina
Fenilalanina
Isoleucina
Metionina
Histidina
Lisina
Leucina
Arginina
Classificação dos aminoácidos
Quanto à cadeia lateral
 Natureza apolar ou polar da cadeia lateral
 Presença de grupo ácido ou básico na cadeia 
lateral
 Presença de grupos funcionais nas cadeias laterais e 
natureza desses grupos
Classificação dos aminoácidos
Grupo 1: Aminoácidos com cadeias laterais apolares
 Cadeia lateral hidrofóbica
 Não é capaz de formar pontes de hidrogênio
*
* *
* Aminoácidos de cadeia 
ramificada: fornecem energia 
em exercícios de longa 
duração e evitam a 
degradação de proteínas 
musculares
* Cadeia lateral forma anel – contem 
grupo imino, em vez de amino (iminoácido)
*
*
Classificação dos aminoácidos
Grupo 2 – Aminoácidos com cadeias laterais polares 
eletricamente neutras
Obs.: Cisteína possui o grupo tiol (-SH) –
pode reagir com outros grupos cisteína –SH 
e formar pontes dissulfeto
*
Classificação dos aminoácidos
Grupo 3 – Aminoácidos com grupos carboxila em suas 
cadeias laterais (carregados negativamente)
Ácido glutâmico
Ácido aspártico
Classificação dos aminoácidos
Grupo 4 – Aminoácidos com cadeias laterais básicas 
(carregados positivamente)
Aminoácidos biologicamente ativos
Além da função primária como componentes das proteínas, 
os aminoácidos têm vários outros papéis biológicos
 Ex.: Triptofano, fenilalanina, tirosina, etc.
Aminoácidos biologicamente ativos
Triptofano:
 Precursor da serotonina
 Importante nos processos bioquímicos do sono e do humor
Níveis muito baixos de serotonina são associados com a 
depressão
 Encontrado em carnes magras, peixes, leite e iogurte 
desnatados, queijos brancos e magros, nozes, leguminosas, 
chocolate 
Aminoácidos biologicamente ativos
Fenilalanina e tirosina 
 Precursores da adrenalina, noradrenalina e dopamina
Ação estimulante do sistema nervoso central
Níveis mais baixos que os normais de dopamina estão 
relacionados com a doença de Parkinson
Aminoácidos biologicamente ativos
Fenilcetonúria
 Doença genética rara caracterizada por defeito da enzima 
fenilalanina hidroxilase, que catalisa o processo de conversão 
da fenilalanina em tirosina
 Sintomas: oligofrenia (déficit cognitivo), atraso do 
desenvolvimento psicomotor (como andar e falar), 
convulsões, hiperatividade, tremor e microcefalia
Aminoácidos biologicamente ativos
 A fenilcetonúria é diagnosticada através do “teste do 
pezinho”, em recém-nascidos
 Seu tratamento consiste em evitar alimentos que contenham 
fenilalanina, tais como:
Leite materno, leite e derivados, ovos, carne de frango, 
suína e bovina, peixes, cereais, batatas, farinha, soja, arroz 
e alimentos dietéticos com aspartame
Aminoácidos biologicamente ativos
 A fenilcetonúria é diagnosticada através do “teste do 
pezinho”, em recém-nascidos
 Seu tratamento consiste em evitar alimentos que contenham 
fenilalanina, tais como:
Leite materno, leite e derivados, ovos, carne de frango, 
suína e bovina, peixes, cereais, batatas, farinha, soja, arroz 
e alimentos dietéticos com aspartame
Aminoácidos incomuns
Derivados de aminoácidos comuns, produzidos por modificações 
após a proteína ser sintetizada pelo organismo:
 Hidroxiprolina e hidroxilisina : Derivadas da prolina e lisina, 
respetivamente, encontrados também no colágeno
Aminoácidos incomuns
Tiroxina: Derivado da tirosina, encontrada na glândula 
tireóide, ligada à proteína tiroglobulina
6-N-Metil lisina: Derivado da lisina, encontrada na miosina
(proteína contrátil do músculo)
Carboxiglutamato: Derivado do glutamato, encontrado na 
protrombina (proteína importante na coagulação do sangue)
Desmosina: derivado da lisina, encontrado na elastina
Ionização dos aminoácidos
Quando um aminoácido é dissolvido na água, ele existe 
como um íon dipolar, ou zwitterion*.
*Zwitterion: do alemão “íon híbrido”
Ionização dos aminoácidos
Um zwitterion pode atuar tanto como um ácido, quanto como 
uma base:
Ionização dos aminoácidos
Caráter anfótero
 Devido ao fato dos aminoácidos poderem agir tanto como um 
ácido, quanto como uma base, os aminoácidos são chamados 
de anfóteros
 Qualquer aminoácido livre, independente da sua cadeia lateral 
pode doar dois prótons
Ionização dos aminoácidos
Carga líquida: +1 Carga líquida: 0 Carga líquida: -1
Completamente 
protonada
Parcialmente
Protonada
Zwitterion
Completamente 
desprotonada
pH 1 pH 7 pH 13
pI (ponto isoelétrico): pH no qual a carga líquida da 
molécula é zero
Ligações peptídicas
Os aminoácidos podem ser unidos pela formação de 
ligações covalentes, chamadas de ligações peptídicas
Ligação peptídica é a ligação formada entre o grupo 
carboxila de um aminoácido e o grupo amina do 
próximo, com a liberação de uma molécula de água 
(síntese por desidratação)
Ligações peptídicas
A ligação peptídica ocorre entre o grupo α-carboxila de um aminoácido e o 
grupo α-amina de outro aminoácido. 
Ligações peptídicas
Peptídeos
Compostos formados pela ligação de um pequeno número de 
aminoácidos, que pode variar de dois a várias dúzias
Essa união é feita por meio de ligações peptídicas
Peptídeos
De acordo com o número de resíduos de aminoácidos, podem 
ser denominados:
 Oligopeptídeos: poucos resíduos de aminoácidos
 Polipeptídeos: muitos resíduos de aminoácidosDipeptídeo: 2 aminoácidos 
Tripeptídeo: 3 aminoácidos 
Tetrapeptídeo: 4 aminoácidos 
Pentapeptídeo: 5 aminoácidos
As proteínas são cadeias polipeptídicas!
Peptídeos
Peptídeos de interesse fisiológico:
Carnosina (dipeptídio): encontrada no tecido muscular
Glutationa (tripeptídeo): ação antioxidante
Oxitocina (9 resíduos de aminoácidos): estimula as 
contrações uterinas
Bradicinina (9 resíduos): inibe a inflamação dos tecidos
Peptídeos
 Insulina (2 cadeias polipeptídicas, uma com 21 outra com 30 
resíduos): promove a entrada de glicose nas células
Glucagon (29 resíduos): efeito antagônico ao da insulina
Corticotropina (39 resíduos): estimula o córtex adrenal
Revisando...
1. O que é um aminoácido?
2. Descreva a estrutura básica de um aminoácido.
3. Como um aminoácido D difere-se de um aminoácido L? Onde 
encontramos os aminoácidos D?
4. O que são aminoácidos essenciais e não-essenciais?
5. O que difere a prolina dos demais aminoácidos?
6. Quais aminoácidos possuem enxofre em sua estrutura? Qual 
deles é capaz de formar pontes dissulfeto?
Revisando...
7. Como os aminoácidos podem ser classificados em relação às 
suas cadeias laterais?
8. O que são os aminoácidos de cadeia ramificada?
9. O que é o caráter anfótero de um aminoácido?
10. O que é pI de um aminoácido?
11. O que é ligação peptídica?