Estudo das Proteínas

Prévia do material em texto

Estudo das Proteínas 
 
Prof. MSc. Carlos Henrique Ribeiro Lima 
 
2 
Proteínas 
Primeiro nutriente considerado essencial para o organismo; 
São macromoléculas presentes em todas as células dos organismos vivos; 
Podem ter origem endógena (derivadas da degradação de Proteínas celulares 
do próprio organismo) e exógena (dieta); 
Contém carbono, oxigênio e hidrogênio, mas é o único que possui nitrogênio 
(16%) junto com alguns outros minerais como fósforo, ferro e cobalto; 
São formadas pela combinação dos 20 aminoácidos em proporções diversas. 
PROTEÍNAS 
Palavra de origem grega que significa “de primordial 
importância”. 
Tirando a água, a maior parte do corpo é feita de proteína, 
ela faz parte da construção da célula e do próprio organismo. 
São formadas pelos aminoácidos que são considerados as 
unidades básicas fundamentais para a construção da 
proteína. Cada um deles tem sua função específica no 
organismo. 
PROTEÍNAS 
• São polímeros de condensação de aminoácidos ( de 300 aa) 
• Todas as proteínas são derivadas de somente 20 aminoácidos – os únicos 
codificados pelo RNA da célula 
• Aminoácidos – compostos orgânicos que apresentam um grupo ácido ou 
carboxila (COOH) e um grupo amina (NH2) ligados a um carbono 
assimétrico. Unidade estrutural básica de todas as proteínas. 
• Peptídeo – é a união de 2 ou mais aminoácidos, por ligações 
peptídicas. São moléculas formadas por até 10 aa, mais que isto 
é considerado um polipeptídeo. 
Ligação peptídica 
 
Ligação peptídica 
CLASSIFICAÇÃO 
• Quanto a Composição: 
– Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. 
 
– Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais 
um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: 
metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, 
etc. 
 
• Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas: 
 
– Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia 
polipeptídica. Exemplo: albumina 
 
– Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia 
polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais 
complexas. Exemplo: Hemoglobina 
 
Níveis de organização das proteínas 
• Responsável pela função das proteínas 
• Primárias – sequência de aa ligados uns aos outros por ligações 
peptídicas (predeterminada geneticamente). É estabelecida 
quando se conhece o número, a estrutura e a ordem de todos os 
seus aa. 
 
• Secundárias – dobramento tridimensional de regiões específicas 
da cadeia polipeptídica de uma proteína. 
 
• Terciárias – refere-se a agregações específicas de certas regiões 
da cadeia polipeptídica, formando uma estrutura tridimensional. 
 
• Quaternárias – proteínas que apresentam duas ou mais cadeias 
de polipeptídeos unidas por ligações não covalentes (ligações de 
hidrogênio, eletrostáticas). 
Estrutura das proteínas 
10 
ESTRUTURA 
• Estrutura Primária 
– É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois 
dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. 
– A estrutura primária da proteína resulta em uma longa 
cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", 
com uma extremidade "amino terminal" e uma 
extremidade "carboxi terminal". 
– Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, 
sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. 
– A estrutura primária de uma proteína é destruída por 
hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, 
com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livre. 
ESTRUTURA 
• Estrutura Secundária: 
– É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos 
próximos entre si na sequência primária da 
proteína e é mantida pelas pontes de hidrogênio. 
 
ESTRUTURA 
• Estrutura Terciária 
• Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si 
na sequência polipeptídica. 
• Forma em espiral ou helicoidal 
• É a forma tridimensional como a proteína se "enrola". 
• Unidas por ligação de hidrogênio. 
 
ESTRUTURA 
• Estrutura Quaternária 
– É forma como diversas estruturas terciárias ou 
subunidades se associam; 
– A estrutura secundária é dobrada sobre si 
mesma. 
– Estas subunidades se mantém unidas por 
forças covalentes. 
 
 
CLASSIFICAÇÃO DE ACORDO 
COM FUNÇÃO BIOLÓGICA 
CLASSE EXEMPLO 
Enzimas Lipase, amilase, ribonuclease 
Proteínas transportadoras Hemoglobina, albumina do soro, 
lipoproteínas 
Proteínas contráteis Actina, miosina 
Estruturais Queratina, colágeno, elastina 
De defesa anticorpos 
Hormônios Insulina, hormônio de crescimento 
De reserva Gliadina, ovoalbumina, caseína 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
• Proteínas Vegetais: alimentos fontes de origem 
vegetal: feijão, ervilhas.. 
• Proteínas Animais: contêm maior quantidade de aa 
essenciais do que as vegetais, e em geral, tem valor 
nutritivo mais alto. 
 
• Proteínas Biologicamente Completas: É a que 
contém todos os aa essenciais em quantidades 
adequadas para atender as exigências humanas. 
• Proteínas Biologicamente Incompletas: Carece de 
um ou mais aa essenciais. Proteínas vegetais. 
 
PRINCIPAIS FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
Construção e manutenção dos tecidos 
Formação de hormônios e anticorpos 
Fornecimento de energia 
Regulação de processos metabólicos 
Formação de enzimas 
 Participa no transporte de Triglicerídeos, 
Colesterol, Fosfolipídios e Vitaminas 
Lipossolúveis. 
 1 grama fornece 4 Kcal 
 
 
• Controle metabólico - enzimas e hormônios 
• Transporte - hemoglobina, lipoproteínas 
• Estruturais - colágeno e elastina 
• Contração muscular - miosina e actina 
• Proteção imunitária – imunoglobulinas 
• Armazenamento - ferritina, mioglobina 
 
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
 
Valor Biológico das Proteínas 
Proteínas Completas ou de Alto Valor Biológico 
São aquelas que possuem todos os aminoácidos 
essenciais na quantidade e relação corretas 
para manter o equilíbrio nitrogenado e permitir 
o crescimento e reparo dos tecidos. 
Fontes Alimentares de Origem Animal: carnes em 
geral, ovos (clara), leite e derivados (queijos, 
iogurte). 
 
 
Valor Biológico das Proteínas 
Proteínas Incompletas ou de Baixo Valor Biológico 
 São as proteínas que não possuem todos os aminoácidos 
essenciais. Permitem vida, mas não o crescimento e o 
desenvolvimento ideal do organismo. 
 
Fontes Alimentares de Origem Vegetal: 
cereais (arroz, trigo, milho, centeio, cevada, aveia): não 
possuem lisina (aminoácido limitante); 
leguminosas (feijão, ervilha, grão de bico, lentilha, 
amendoim, soja) não possuem metionina (aminoácido 
limitante). 
 
 
 
FATORES QUE DETERMINAM A 
QUALIDADE DA PROTEÍNA 
• Perfil de aminoácidos 
• Digestibilidade 
• Relação Protéico-energética 
• Energia total da Alimentação 
 
 
 
 
Desnaturação da Proteína 
• A proteína desnaturada perde suas propriedades 
fisiológicas; 
• Consiste na alteração da estrutura tridimensional 
da molécula, causada pelo calor ou por diversos 
agentes químicos ou físicos; 
• Usada na indústria para inativação de enzimas 
indesejáveis. 
• Rompe a estrutura secundária, terciária ou 
quaternária. 
 
 
 
Desnaturação da Proteína 
 
• Caracteriza-se pela quebra das cadeias 
lipoprotéicas com a consequente 
desorganização da estrutura interna da 
proteína. Ocorre quando uma proteína é 
modificada em sua conformação, de tal modo 
que perde suas funções biológicas. 
Desnaturação protéica 
24 
CLASSIFICAÇÃO 
ESSENCIAIS CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS NÃO-ESSENCIAIS 
fenilalanina Glicina alanina 
Triptofano Prolina Ácido aspártico 
Valina Tirosina Ácido glutâmico 
Leucina Serina asparagina 
Isoleucina Cisteína ecistina 
Metionina Taurina 
Treonina Arginina 
lisina histidina 
glutamina 
 
Balanço Nitrogenado 
É a diferença de nitrogênio (das proteínas) que é 
ingerido e a quantidade que é excretado. 
 
1) Balanço nitrogenado equilibrado: Quando a 
quantidade de nitrogênio ingerido é igual a 
excretado. Ex.: adultos normais que não estão 
perdendo e nem aumentando a sua massa 
magra (músculos). 
 
 
Balanço Nitrogenado 
É a diferença de nitrogênio (das proteínas) que é 
ingerido e a quantidade que é excretado. 
 
2) Balanço nitrogenado negativo: Quando a 
quantidade de nitrogênio ingerido é menor que 
a excretado. Ex.: estado de jejum, dieta pobre 
em proteínas, dieta restritiva, doenças 
altamente catabólicas como câncer e AIDS, etc. 
 
 
Balanço Nitrogenado 
É a diferença de nitrogênio (das proteínas) que é 
ingerido e a quantidade que é excretado. 
 
3) Balanço nitrogenado positivo: Quando a 
quantidade de nitrogênio ingerido é maior que 
o excretado. Ex.: crianças (fase de crescimento), 
gestantes, treino de musculação com o objetivo 
de hipertrofia muscular, etc. 
 
Digestibilidade Protéica 
 
A digestibilidade pode ser entendida como sendo a 
hidrólise das proteínas pelas enzimas digestivas até 
aminoácidos e a absorção dos mesmos pelo 
organismo, os quais estariam biologicamente 
disponíveis, desde que não houvesse interferência na 
absorção dos mesmos pelo organismo. 
 
 
Digestibilidade Protéica 
É avaliada pelo quociente entre nitrogênio absorvido e o 
nitrogênio ingerido da dieta, expresso em 
percentagem. 
 
Porém, o valor nutritivo dos alimentos é comumente 
afetado pelos vários tipos de tratamentos a que a 
fração protéica é submetida durante o preparo e 
armazenamento. 
DIGESTIBILIDADE 
• Em geral, as proteínas de origem animal têm digestibilidade 
ao redor de 90 a 95% (carne, leite, ovos) 
 
• A proteínas vegetais têm digestibilidade menor. 
– Milho: Varia de 82 a 67% para crianças e adultos, 
respectivamente. 
 
– Feijão: Apresenta um valor variável dependendo do tempo 
de armazenamento (de 50 a 75%) 
 
– Condições de armazenamento inadequadas: 
Digestibilidade menos que 66%. 
 
Sumário da Digestão e Absorção das Proteínas 
ÓRGÃO ENZIMA AÇÃO 
Boca - Mastigação e insalivação 
Estômago 
Pepsina 
HCl ativa pepsina 
Proteínas  proteoses e 
peptonas 
 
Intestino 
Delgado 
Pancreáticas: 
Tripsina, 
Quimotripsina e 
carboxipeptidase. 
Entéricas: 
Aminopeptidase e 
Dipeptidase 
Proteína 
Proteoses e peptonas 
Polipeptídios 
Dipeptídios 
Peptídios 
Aminoácidos 
 
 
RECOMENDAÇÕES DIÁRIAS DE PROTEÍNAS 
• SOCIEDADE BRASILEIRA DE 
ALIMENTAÇÃO E NUTRIÇÃO –
SBAN (1990): 
 10 a 12 % do VET. 
 
• WHO (2002): 
 10% a 15% do VET. 
 
 Principalmente Proteínas de Alto Valor 
Biológico(PAVB). 
 
 
NECESSIDADES DIÁRIAS DE PROTEÍNAS 
• Sedentários: 
– 0,8 a 1,0g/Kg/dia 
• Praticantes de atividade física: 
– 1,0 a 1,2g/Kg/dia 
• Atletas profissionais: 
– 1,2 a 2,0g/Kg/dia 
• Obs.: incluindo proteína da dieta e suplementos. 
 
(IOM, 2002) 
NECESSIDADES DE PROTEÍNAS 
• CRIANÇAS, GESTANTES E LACTANTES 
 
Inclui gasto com a formação de 
tecidos e com a secreção láctea. 
Fontes Alimentares de Proteínas 
 
Carnes – 20 a 25% 
Cereais – 6 a 15% 
Leguminosas – 20 a 25% (soja – 40%) 
Leite de vaca – 3 a 3,5% 
Metabolismo Protéico 
Proteínas – constantemente renovadas 
Diariamente: renovação de 400g de proteínas 
 eliminação de 100g de proteínas (Nitrogênio) 
Aminoácidos em excesso não são 
armazenados. 
• Indivíduo saudável, com dieta adequada, 
elimina nitrogênio correspondente a cerca 
de 100g/proteína/dia. 
• 400 g de proteínas devem ser 
renovadas/dia. 
 • Portanto 100 g devem ser repostos pela 
alimentação. 
Degradação dos aminoácidos 
Ex: aa + -cetoglutarato -cetoácido + glutamato 
 alanina + -cetoglutarato piruvato + glutamato 
 
O grupo amino da maioria 
dos aa é transferido para o -
cetoglutarato, produzindo 
glutamato 
O glutamato é um produto comum 
às reações de transaminação e 
reservatório temporário do grupo 
amino, provenientes de diferentes aa 
• Sofre transferência do grupo amino do 
glutamato para o oxaloacetato formando 
aspartato 
• Pode ser desaminado e o grupo amina 
liberado como amônia (fígado) 
GLUTAMATO 
Transaminação e desaminação 
Transaminação – transferência intermolecular do grupo amina 
de um aminoácido a um cetoácido, formando-se outro aminoácido e 
outro cetoácido. 
Permite a produção de aa não essenciais a partir dos intermediários 
metabólicos enquanto utiliza grupos aminos livres, não produzindo 
amônia tóxica. 
Ex: o piruvato formado durante a glicólise é convertido no aa 
alanina pela + do grupo amino através da enzima alanina 
aminotransaminase. 
Transaminação e desaminação 
 
Desaminação – é a remoção do grupo amina do aminoácido 
formando um cetoácido e liberando amina na forma de amônia. 
 
Transaminação e desaminação 
Ciclo da Uréia 
O excesso de amônia é excretado como URÉIA; 
 
• A produção de uréia ocorre no FÍGADO (Ciclo da 
Uréia); 
 
• A uréia produzida passa para a corrente 
sanguínea e vai para o rim onde é excretada. 
Ciclo da Uréia 
Defeitos Genéticos no Ciclo da Uréia pode causar sérios 
danos à saúde. 
 
Pessoas com defeitos genéticos em qualquer uma das 
enzimas do ciclo da uréia não toleram dietas ricas em 
proteínas. 
 
Não é possível eliminar as proteínas da dieta pois somos 
incapazes de sintetizar os 20 aminoácidos, e os 
aminoácidos essenciais têm que ser adquiridos pela 
dieta. 
Ciclo da uréia 
(No fígado) 
Inicia-se na matriz mitocondrial a partir de íons bicarbonato e 
amônio, as etapas seguintes ocorrem no citossol, onde reage com 
o aspartato, produzindo posteriormente uréia, transportada para os 
rins e eliminada pela urina. 
45 
Reação de Maillard 
• Ocorre durante o processamento térmico e/ou 
armazenamento prolongado de alimentos que 
contêm proteínas e açúcares redutores; 
 
• Perda de lisina biodisponível por aquecimento 
moderado na presença de açucares redutores. 
Ex: processamento do leite – a lactose reage 
com as cadeias laterais dos resíduos de lisina 
sob altas temperaturas resultando em 
compostos não aproveitáveis. 
 
46 
Reação de Maillard 
O consumo de PRM pode interferir em 
processos nutricionais importantes: 
• diminuir a biodisponibilidade de minerais(Zn, 
Cu, Mg e Ca); 
 
• Diminuir o valor biológico de proteínas, pelo 
comprometimento, na reação, de resíduos de 
aminoácidos essenciais, com consequentes 
alterações da estrutura proteica; 
 
• Inibição de enzimas digestivas. 
 
47 
Reação de Maillard 
 
Aminoácidos e açúcares redutores iniciam uma 
complexa cascata de reações durante o 
aquecimento, resultando na formação final de 
substâncias marrons chamadas de 
melanoidinas. 
 
Diabéticos deverão consumir no máximo 
16.000KU/dia. 
 Excesso pode causar disfunções vasculares e 
renais. 
48 
Reação de Maillard 
 
altas concentrações de PRM no intestino 
aumentam a concentração local de nitrogênio, 
favorecendo o desenvolvimento de doenças 
intestinais como colite; 
alguns PRM, por outro lado, apresentam efeito 
prebiótico; 
indicando que o tema é controverso e pouco se 
conhece sobre a biotransformação desses 
compostos pela microbiota intestinal 
49 
Reação de Maillard 
Os PRM estão presentes em alimentos 
submetidos a qualquer tipo de tratamento 
térmico, incluindo alimentosfritos, assados 
em churrasqueiras, cozidos em forno 
convencional ou de micro-ondas; 
A temperatura é o parâmetro crítico 
relativamente a essa reação. 
Métodos mais brandos de cozimento e com alta 
atividade de água, como preparações 
ensopadas e a vapor, geram teores menores 
de PRM 
50 
Reação de Maillard 
A RM nos alimentos confere e influencia 
atributos sensoriais fundamentais para a 
aceitação de alimentos termicamente 
processados, devido à geração de compostos 
voláteis, responsáveis pelo aroma e sabor 
(aldeídos e cetonas), bem como pela cor 
(melanoidinas) e textura. 
Por outro lado, pode originar compostos que 
são adversos a saúde humana, como a 
acroleína e as aminas heterocíclicas 
aromáticas 
 
 
 
 
 
 
• Slide cedido por: Profa. Msc. Rosângela Lopes