RESUMO PROVA FINAL

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ÁGUA E PH
O que é Água
Molécula formada pela união de dois átomos de hidrogênio e um átomo de oxigênio;
Onipresente em toda a superfície terrestre;
Composição de células em organismos procariontes e eucariontes (animais e vegetais);
Existe em estados conforme a coesão entre as moléculas de água vizinhas;
Introdução à Bioquímica
O papel da água
H2O: chamado de solvente universal!
Solvente polar (dipolar) e coesivo biológico ideal (exceto para lipídios e alguns aa’s)
Tipos de ligações químicas da água: covalente (H e O) e ponte de hidrogênio (intermolecular*)
Outros tipos de ligações químicas da água: forças de Van der Walls (atração pela carga).
Capacidades da água: dissolução (solvatação) hidrofilia (Hidro = água + filia = amigo)
Tudo aquilo que dissolve na água é hidrofílico. 
Aquilo que dissolve = soluto.
Veículo ou líquido no qual o soluto se dissolve = solvente.
Soluto + solvente = solução.
Capacidades da água: não dissolução hidrofobia (Hidro = água + fobia = medo, repulsa)
Ex: moléculas apolares (lipídios)
Capacidades da água: Osmose passagem de solvente (água) em membrana semi-permeável até igualdade de concentração entre soluções.
Capacidades da água: interação anfipatia (anfi = duplo, dois). A água não penetra.
Ex: biomoléculas com grupos polares e apolares agregação (formação de micelas).
Capacidades da água: dissociação parte das moléculas se separam em H+ e OH-
H+ = OH- se em água pura: 0,0000001 ou 10-7 mol de cada íon.
Capacidades da água: pH concentração de íons H+, porém em logarítimo na base 10
LOGARITMO:
Outros exemplos:
Ex: Log2 8 = 3 ou seja,2 x 2 x 2 = 23 = 8
Ex: Log4 256 = 4 ou seja, 4 x 4 x 4 x 4 = 44 = 256
Os números próximos da palavra ‘Log’ são as bases. 
Os números à frente são os logaritmandos. 
Logaritmo é o número da potência que se eleva a base. 
Capacidades da água: dissociação parte das moléculas se separam em H+ e OH-
H2O H+ + OH- 
Os íons de H+ e OH- dissociados estão em concentrações iguais (quando a água é pura!)
Qual é essa concentração?
R: 0,0000001 mol/L
Capacidades da água: dissociação parte das moléculas se separam em H+ e OH- 0,0000001 mol/L
Um número desse tamanho pode nos confundir... Por isso, usamos a base 10. 
Portanto, outra forma de escrever 0,0000001 é?
Capacidades da água: dissociação 
H+ = OH- = 10-7 mol de cada íon (água pura!).
pH potencial de Hidrogênio. 
Refere-se à quantidade (concentração de íons H+) dissociados presentes numa solução.
É dado pela fórmula: pH = - Log[H+]
Portanto, pH de uma solução de água pura é:
pH = - Log10-7 = - (-7); pH = 7
Tampões e tamponamento
Definição: Sistema formado de um ácido fraco e o sal deste ácido fraco.
Função: impedir grandes variações no pH de um meio líquido. 
Evita-se assim inativar proteínas, por exemplo.
Grandes variações de pH não são bem-vindas!!!
Capacidades da água: dissociação 
H+ = OH- = 10-7 mol de cada íon.
pOH potencial de hidroxila. 
Refere-se à quantidade (concentração de íons OH-) dissociados presentes numa solução.
É dado pela fórmula: pH = - Log[OH-]
Portanto, pOH de uma solução de água pura é:
pOH = - Log10-7 = - (-7); pOH = 7
Reações em meio aquoso (50-90% das células e 95% do sangue)
[ ] de solutos influencia o meio, para o “bem” e para o “mal” (hipertonia, hipotonia e isotonia) pH mantido vida celular preservada:
	a) Enzimas ativas
	b) Proteínas em estado funcional
	c) Membranas biológicas preservadas
	d) Reações químicas/bioquímicas ocorrem normalmente.
Tampões fisiológicos
São mecanismos químicos que existem para impedir grandes variações de pH;
Visam manter estáveis o pH num meio líquido;
Existem 3 ‘espalhados’ pelo organismo:
Bicarbonato
Fosfato
Protéico
Sistema tampão protéico
Proteínas têm grupos ionizáveis (recebem ou doam prótons)
Ex: albumina, hemoglobina e outras...
Aspectos básicos
 Bioquímica: processos químicos orgânicos em níveis moleculares responsáveis pela vida.
Processos:
Síntese de biomoléculas;
Transporte de íons e moléculas através das membranas biológicas;
Produção de energia e movimento;
Remoção de produtos metabólicos de excreção e substâncias tóxicas.
Aspectos básicos
Metabolismo: série de reações orgânicas de substâncias específicas, em meio aquoso, para manutenção da vida;
Classes de substâncias:
Carboidratos (glicídios)
Lipídios
Proteínas
Ácidos nucléicos
Vitaminas
Hormônios
Minerais (Oligoelementos)
Ácidos e Bases
[H+] afeta quase todos processos biológicos;
Ácidos: doam prótons, [H+] e pH HCl + H2O H3O+ + Cl-
Ácidos fortes: dissociam-se facilmente
Ácidos fracos: dissociam-se pouco
Bases: recebem prótons, [OH-] e pH NaOH + H3O+ 2H2O + Na+
Características básicas do Carbono
Símbolo: C
Não-metal
No atômico: 6
Peso atômico: 12
Raio atômico: 70 pm (muito pequeno)
4 interações (ligações) 
Frequentemente: C, H, N, O e S
Ligações C-C e C-O e C-H: menos energia
C-C : versatilidade
C=C: estabilidade e rigidez estrutural Composição da maioria das biomoléculas!
Introdução às Proteínas
São biomoléculas orgânicas formadas por subunidades menores, chamadas de aminoácidos.
Proteínas
São polímeros (moléculas em ‘repetição’) constituídos de aa’s;
Todas contêm C, H, N e O;
Quase todas contêm S;
Algumas: P, Fe, Zn e Cu;
Possuem diversos grupos funcionais;
Podem ser rígidas ou flexíveis;
Funções das proteínas:
Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis do músculo (actina e miosina);
Armazenamento (ferritina); 
Veículos de transporte (hemoglobina); 
Hormônios (insulina, TSH, FSH etc...); 
Anti-infecciosas (imunoglobulina);
Enzimáticas (amilase, tripsina, DNA ligase etc...);
Nutricional (caseína);
Agentes protetores (Proteínas do sistema compl.)
Classificação de Proteínas
Classificação quanto à composição:
Simples: apenas peptídeos ou polipeptídeos;
Conjugadas: polipeptídeos + porção não-peptídica (grupo prostético).
Quanto ao número de cadeias polipeptídicas:
Monoméricas: apenas uma cadeia polipeptídica
Oligoméricas: mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.
Classificação quanto à forma:
Fibrosa: longas, retilínea, paralelas, insolúveis 
Globulares: esféricas, solúveis, mais pesadas
Classificação quanto à estrutura:
Primária: Seqüência de aa’s e ligações peptídicas, É o nível estrutural mais simples, Cadeia de aa’s semelhante a um colar, Hidrólise libera peptídeos menores e aa’s livres.
Secundária: Refere-se ao arranjo dos aa’s próximos entre si, Rotação das ligações entre os C’s dos aa’s e grupamentos –NH2, Formam-se pontes de hidrogênio, É do tipo helicoidal: α-hélice.
Terciária: Dobramento da proteína, Dada pelo arranjo espacial de aa’s, distantes entre si,Forma tridimensional: é como a proteína se "enrola“ (globular) e Existência dos domínios (sítios específicos de ligação)
Desnaturação e renaturação:
Alteração da conformação tridimensional (2a à 4ª);
Modificação na função: completa ou parcial; temporária renaturação ou permanente.
Condições: 
Ácidos/bases fortes: ionizam cadeias laterais e rompem p. de H. (Precipitação frequente)
Solventes orgânicos: atuam nas interações hidrofóbicas (grupos R) e ligam-se à água
c) Detergentes: interações hidrofóbicas e ‘desenrolam’ cadeias longas de peptídeos
d) Agentes redutores: Uréia rompem p. Dissulfeto
e) [ ] de sais: ligam-se a grupos ionizáveis. Podem precipitar (p. de H)
f) Hg2+ e Pb2+: ligam-se às sulfidrilas. Ex: Pb2+ + Hb
g) ↑ Temperatura: ↑ vibração molecular e rompem p. de H.
h) Estresse mecânico: agitação e trituração (Ex: albumina do ovo)
Aminoácidos (aa’s)
Unidades fundamentais das proteínas
Todas as proteínas: a partir de 20 aa’s
20 aminoácidos principais e alguns especiais
Estrutura química básica:
Grupo amina + Grupo ácido carboxílico + H + Cadeia R lateral Diferencia os aa’s
Essenciais: aqueles não produzidos pelo organismo humano (8)
Não essenciais: sintetizados pelo organismo (12)
20 aa’s = 1 peptídeo
2 peptídeos: dipeptídeo; 3: tripeptídeo + de 3
peptídeos: polipeptídeo
Enzimas
Histórico
1700: Estudos da digestão de carnes por secreções do estômago.
1833: Payen e Persoz descobriram a conversão do amido em açúcar pela saliva.
1850: Louis Pasteur concluiu que leveduras catalisam a conversão de açúcares em álcool.
1878: Friedrich Wilhelm Kühne cunha o nome "enzima", "en" = dentro  e  "zyme" =  levedura.
1897: Buchner descobriu que extratos de levadura podiam converter o açúcar em álcool, e que fermentos eram moléculas.
1926: J.B.Sumner cristaliza a primeira proteína, urease, e demonstra que a atividade enzimática é uma característica de moléculas definidas.
Conceito: São proteínas/substâncias que participam de reações químicas, atuando como catalisadores biológicos.
Catalisar: acelerar o processo;
Catálise: ato de tornar uma reação mais rápida;
Catalisador: aquilo que acelera um processo;
Enzima: termo cunhado por Kuhme (“en” = dentro e “zime” = levedura);
Características:
↑ eficiência catalítica (reação ocorre com menos energia de ativação);
↑ grau de especificidade em relação ao substrato;
↑ velocidade de reação (1.000.000 à 1 bi de vezes mais rápida);
Não é consumida nem alterada na reação (catálise);
Não alera o equilíbrio químico das reações;
Sua produção é regulada geneticamente.
Especificidade enzimática:
Ocorre em função de uma região, chamada de sítio ativo da enzima;
Sítio ativo: é o local, produzido pelo arranjo tridimensional dos resíduos de aa’s (estrutura terciária → enovelamento). É onde a enzima se liga ao substrato.
Emil Fischer: trabalhou com a sacarose e seus análogos. Verificou que açúcares diferentes não sofriam ação da sacarase.
Modelo chave e fechadura!
Classificação das enzimas:
Cada enzima recebe uma numeração (código internacional), conforme a reação catalisada.
Sistema de classificação enzimático – EC number
Quatro números: 2.7.1.1
2: transferase
7: fosfotransferase
1: transfere P para grupo OH-
1: tem D-glicose como aceptor
Nomenclatura:
Nome alternativo ou trivial é o mais usado;
Substrato + sufixo “ase”. Exs: Sacarose (substrato), enzima é a sacarase; Uréia, enzima é a urease.
Ou nome do substrato + reação catalítica + “ase”. Exs: Glicose oxidase; DNA polimerase; aspartato aminotransferase.
Há ainda os nomes populares: pepsina, tripsina, ptialina, etc...
Atividade enzimática depende de:
Sítio alostérico: local de ligação de moléculas que alteram a conformação e, assim, ↑ ou ↓ atividade da enzima;
	ATENÇÃO: Sítio alostérico não é sítio ativo!!! Ele regula ou modula a atividade da enzima.
Cofator: moléculas orgânicas ou inorgânicas que são essenciais à atividade enzimática.
Cofatores e coenzimas:
Maioria das enzimas depende dessas 2 substâncias;
Cofatores: são metais de transição (Fe, Zn e Cu) e os alcalinos terrosos (Na, K, Mg e C.
a). Ligam-se à enzimas específicas.
Mecanismo de ação: cofatores são aceptores (recebem) pares de é. Assim, eles reagem com substratos. Ajudam na orientação espacial e na ionização do substrato.
Ex: CO2 + H2O → HCO3- + H+ (aqui o Zn, ligado à enzima Anidrase carbônica, polariza a água, formando OH- que ataca o CO2, formando o HCO3- .
b) Coenzimas: são moléculas orgânicas pequenas, normalmente derivadas de vitaminas. Ligam-se às enzimas e as tornam ativas.
Enzima + cofator = Holoenzima (forma ativa);
Enzima sem cofator = Apoenzima (forma inativa).
Especificidade enzimática:
Depende do sítio catalítico da enzima;
Nele é que ocorre o encaixa (perfeito ou não) o substrato;
São por ligações fracas: p. de H, Van der Walls e interações hidrofóbicas e eletrostáticas;
Quem participa: grupo (carboxilas, imidazol, aminas etc...) de aa’s da enzima. 
Catálise:
É o processo de uma reação, acelerada, pela ação enzimática.
São 4 os mecanismos catalíticos:
Efeitos de proximidade: E e S orientam-se espacialmente. Encaixam-se e há o estado de transição.
Catálise eletrostática ou por íons metálicos: ocorre pela presença de íons metálicos. E e S interagem-se por forças eletrostáticas dos aa’s da enzima. 1/3 das enzimas atuam por esse processo.
Catálise:
c) Catálise ácido-básica: aa’s localizados no sítio ativo podem atuar como doadores de prótons.
d) Catálise covalente: ocorre ligação covalente, porém, transitória, entre E e S.
Fatores que alteram a cinética enzimática:
a) Temperatura: Quanto > a temperatura, > a V. da reação. 
Porque: A V. porque mais moléculas adquirem energia suficiente para atingir o estado de transição (complexo ES). 
- Até a temperatura ótima (40 e 45 °C) e dependem do pH e da força iônica.
- Acima dessa temperatura, a atividade das enzimas ↓ por desnaturação protéica. 
- Em temperaturas baixas (hipotermia), a atividade enzimática é deprimida (Não forma complexo ES).
b) pH: [H+] afeta as enzimas de vários modos. 
b.1) A ionização de aa’s no do sítio ativo está relacionada com a [H+];
Ex: certas enzimas necessitam da forma protonada (carga +) da cadeia lateral do grupo amino. Se o pH torna-se suficientemente alcalino de tal modo que o grupo perde seu próton, a atividade da enzima pode ser reduzida. 
b.2) Os substratos podem ser afetados pela [H+] em seus grupos ionizáves, ↓ ou a afinidade com o sítio ativo; 
b.3) Alterações nos grupos ionizáveis podem modificar a estrutura terciária das enzimas. Mudanças drásticas no pH promovem a desnaturação de muitas enzimas.
- A maioria das enzimas são ativas somente em intervalos muitos estreitos. 
- Por essa razão, os organismos vivos empregam tampões que regulam o pH. 
- O valor do pH no qual a atividade da enzima é máxima é chamado pH ótimo.
Fatores que alteram a cinética enzimática:
c) Concentração da enzima: A V. máxima da reação é uma função da quantidade de enzima disponível.
- A V. proporcionalmente ao de [ ] da enzima ao sistema;
- A velocidade inicial (Vo) da reação enzimática é diretamente proporcional à concentração de enzima (existindo substrato em excesso).
Fatores que alteram a cinética enzimática:
d) Concentração do substrato: A velocidade de uma reação bioquímica é expressa em termos de formação de produto ou pelo consumo do reagente por unidade de tempo.
d.1) Na reação unimolecular: A B (com a ação da enzima)
Inibição enzimática:
São substâncias que reduzem a atividade das enzimas e podem ser:
Fármacos;
Antibióticos;
Preservativos de alimentos; e
Venenos (sintéticos ou naturais).
Inibição enzimática:
São importantes por várias razões: 
(1) Os inibidores enzimáticos atuam como reguladores das vias metabólicas. 
(2) Muitas terapias por fármacos são baseadas na inibição enzimática. Ex: tratamento da AIDS inclui inibidores das proteases do vírus necessária para produzir novos vírus. 
(3) Desenvolvimento de técnicas para demonstrar a estrutura física e química, e as propriedades funcionais das enzimas.
Existem 2 tipos de inibidores quanto à estabilidade de ligação:
Reversível ocorre interações não-covalentes entre o inibidor e a enzima. A enzima se desliga do inibidor e volta à atividade;
Irreversível envolve modificações químicas da molécula enzimática, levando a uma inativação definitiva. 
Regulação da atividade enzimática:
Uma enzima (se proteína), será expressa (produzida) de acordo com a necessidade;
A síntese de proteínas depende do controle rígido do organismo;
E ocorre pela regulação de algumas enzimas-chaves (RNA polimerase, por ex.); 
O controle é atingido por: (1) controle genético, (2) modificação covalente, (3) regulação alostérica e (4) compartimentalização.
1 - Controle genético: 
Em resposta às mudanças das necessidades metabólicas;
Conhecido como indução enzimática: permite a resposta celular de maneira ordenada às alterações no meio;
A síntese enzimática pode ser especificamente inibida por repressão; 
O produto final de uma via bioquímica pode ser um inibidor de uma enzima-chave.
Zimogênios:
São proenzimas;
São as enzimas ainda em estágio inativo;
Nomenclatura: possuem o sufixo “gênio” ao final do nome. 
Ex: angiotensinogênio, tripsinogênio, pepsinogênio...
Há ainda ‘pré-proteínas’. Ex: pró-colágeno,
pré-insulina etc...
Para a ativação, necessitam sofrer reações químicas comandadas por enzimas.
Isoenzimas:
São enzimas que catalisam a mesma reação química, porém, são estruturalmente diferentes;
Podem ser específicas para alguns locais do organismo ou não;
É o resultado da combinação de diferentes cadeias polipeptídicas;
Ex. de isoenzimas não específicas: Lactato desidrogenase (LDH)-1, LDH-2, LDH-3, LDH-4 e LDH-5.
Carboidratos
Biomoléculas mais abundantes na natureza;
Mais da metade do carbono orgânico do planeta está armazenado em apenas duas moléculas de carboidratos: amido e celulose.
Sinônimos: glicídeos, sacarídeos ou açúcares
Fonte de energia (abundância na natureza e capacidade de ser metabolizado);
Formado por C, H e O. 
Hidratos de carbono ou moléculas de C hidratadas;
Fórmula geral: Cn(H2O)y onde n = y
Exemplo: Glicose = C6H12O6
O número de carbonos define o açúcar: 3 = triose; 4 = tetrose; 5 pentose; 6 = hexose etc...
Os açúcares mais importantes são as pentoses e as hexoses;
As pentoses mais importantes: ribose, desoxirribose, arabinose e xilose;
Hexoses mais importantes: glicose, galactose e frutose.
Síntese dos carboidratos: CO2 + H2O (fotossíntese);
Funções orgânicas:
Fonte de energia primária;
Participa da estrutura celular no DNA e RNA (Ex: desoxirribose e ribose) e células vegetais (Ex: celulose);
Lubrifica articulações e tecidos (Ex: mucopolissacarídeos);
Ajuda na adesão e reconhecimento celular (Ex: glicocálix e selectinas).
Classificação dos carboidratos:
Conforme número de moléculas presentes na estrutura:
Monossacarídeos: contém apenas 1 unidade monomérica de açúcar na sua estrutura. São os açúcares mais simples.
Conforme número de moléculas presentes na estrutura:
b) Dissacarídeos: contém 2 unidades monoméricas de açúcar na sua estrutura. Um dissacarídeo é um oligossacarídeo (2 a 6 unidades monoméricas)
Conforme número de moléculas presentes na estrutura:
c) Polissacarídeos: mais de 6 unidades monoméricas de açúcar na sua estrutura. São estruturas macromoleculares, formados por dezenas, centenas, até milhares de unidades monoméricas.
Monossacarídeo:
A menor unidade (básica) dos carboidratos;
Formado por uma unidade de aldeído (aldose) ou de cetona (cetose) (3 a 9 átomos de C);
Menores monossacarídeos da natureza possuem 3 carbonos:
Quase todos têm carbono central assimétrico (centros quirais);
Assim, originam 2 isômeros: o L (levógiro) e o D (dextrógiro), que são imagens especulares um do outro.
Exemplos:
Ciclização dos monossacarídeos:
Em meio aquoso, apenas 1% dos açúcares com 5 ou mais C’s estão na forma acíclica (aberta);
O restante está na conformação cíclica (fechada);
2 esquemas de representação:
Projeção de Fischer
Projeção de Haworth
Dissacarídeos:
União de 2 monossacarídeos;
Ligação do tipo glicosídica:
É um tipo de oligossacarídeo (Oligos: poucos);
Oligossacarídeos: de 2 a 10 açúcares na sua estrutura;
Glicose + Glicose: Glicose + Frutose: Glicose + Galactose:
Polissacarídeos:
São carboidratos mais complexos;
Formados por dezenas até milhares de açúcares menores;
Também são unidos por ligações glicosídicas;
São insolúveis em meio aquoso;
Não têm poder redutor;
Amido: é um homopolissacarídeo (1 único tipo de monossacarídeo o compõe);
Encontrado depositado nos cloroplastos das células vegetais como grânulos insolúveis. 
É a forma de armazenamento de glicose nas plantas;
É empregado como combustível pelas células de uma forma geral (bactérias, fungos, animais e o homem).
É formado por 2 tipos de polímeros de glicose:
Amilose: 
polímero de α−D−glicose unidos por ligações glicosídicas α(1→4).
Glicogênio:
Mais importante polissacarídeo de reserva nos animais;
Estrutura semelhante à da amilopectina;
Altamente ramificada;
Facilita a mobilização de glicose quando necessário;
Encontrado no fígado e músculo esquelético.
Celulose:
É uma seqüência linear de unidades de D−glicose unidas por ligações glicosídicas β(1→4);
É o principal componente das paredes celulares nos vegetais; 
Um dos compostos orgânicos mais abundantes na Terra;
Não é digerido pelos vertebrados: não possuem a enzima que quebra as ligações β(1→4) chamada de celulase.
Quitina:
É o principal componente estrutural do exoesqueleto de invertebrados como insetos e crustáceos; 
Constituída de resíduos de N−acetilglicosamina em ligações β(1→4); 
Forma longas cadeias retas que exerce papel estrutural (confere resistência).
É o principal componente estrutural do exoesqueleto de invertebrados como insetos e crustáceos; 
Constituída de resíduos de N−acetilglicosamina em ligações β(1→4); 
Forma longas cadeias retas que exerce papel estrutural (confere resistência).
LIPÍDIOS
Definição
São compostos orgânicos heterogêneos pouco solúveis em água, mas solúveis em solventes não-polares, apenas em polares (benzeno, éter, clorofórmio e álcool).
Características
Popularmente conhecidas como ‘gorduras’;
Normalmente menos densos do que a água (flutuam);
São hidrófobos;
Estrutura diversificada.
Funções na natureza
São componentes não-protéicos das membranas biológicas;
Precursores de compostos essenciais;
São agentes emulsificantes (saponificantes);
São isolantes (térmicos);
Vitaminas (A, D, E, K) são espécies de lipídios;
Fonte e transporte de combustível metabólico;
Biossinalização intra e intercelulares.
Classificação dos lipídios
2 grupos: com ácidos graxos na sua estrutura e sem ácidos graxos na sua estrutura;
Com ácidos graxos:
Ácidos graxos propriamente ditos e seus precursores
Triacilgliceróis
Ceras
Fosfolipídios
Sem ácidos graxos:
Esfingolipídios
Isoprenóides
Classificação dos lipídios
Quanto à presença apenas de gorduras ou de gorduras mais alguma substância de outra classe:
Lipídios simples: contém ácidos graxos + álcoois na sua estrutura (Ácidos graxos e derivados, triglicerídeos e as ceras).	
Lipídios compostos: ácidos graxos + álcool + outro grupo (Fosfolipídios, glicolipídeos, isoprenóides).
Ácidos graxos e seus derivados
São ácidos monocarboxílicos de longas cadeias de hidrocarbonetos acíclicas;
Não possuem ramificações;
Em geral, têm número par de átomos de carbono;
Os mais abundantes na natureza: 16 e 18 C’s;
Podem ser:
Saturados (sem ligação dupla entre seus C’s);
Monoinsaturados (contém uma ligação dupla);
Poli-insaturados (contêm duas ou mais ligações duplas).
Origem: Gorduras provenientes da dieta, porém, o homem pode sintetizar a maioria dos ácidos graxos;
Exceção: Ácido linoléico e o ácido linolênico. Chamados de ácidos graxos essenciais (devem ser adquiridos pela dieta).
Quanto > a cadeia de C’s, > a temperatura de fusão;
Ácidos graxos com 10 ou mais C’s e saturados são sólidos à temperatura ambiente;
Ácidos graxos poli-insaturados são líquidos à temperatura ambiente.
Ácidos graxos saturados:
Origem animal e vegetal: carnes gordurosas, bacon, banha, côco, dendê etc...
Os carbonos estão ligados por ligações simples somente. Não há duplas ligações;
São sólidos à temperatura ambiente;
Exceção: óleo de côco (ácido láurico) que é saturado e líquido no ambiente;
MITOS DESFEITOS: 
NÃO SE ACUMULAM EM ARTÉRIAS!
NÃO AUMENTAM O COLESTEROL! Ácido graxo não vira colesterol. Não existe essa via metabólica no organismo humano;
DEVEM SER CONSUMIDOS DIARIAMENTE!!! Mas a fonte são alimentos NÃO industrializados!
Ácidos graxos monossaturados:
Os carbonos estão ligados, na sua maioria, por ligações simples, mas há uma ligação dupla na molécula;
São líquidos à temperatura ambiente;
Ácido oleico é o mais abundante na dieta;
Presentes em: amendoim, milho, abacate, azeite etc...
Ácidos graxos poli-insaturados:
Há pelo menos 2 ligações duplas entre carbonos na estrutura;
Possuem longas cadeias na sua estrutura;
São líquidos à temperatura ambiente;
Ácido linoléico (a – ômega 6, por ter a primeira ligação dupla no sexto Carbono) e alfa-linoléico (b – ômega 3, por ter a primeira ligação dupla no terceiro Carbono).
Ácidos graxos poli-insaturados:
No organismo, os ácido
linoléico (a) e alfa-linoléico (b) são biotransformados por enzimas em ácido docosahexaenóico (DHA) e docosapentaenóico (DPA).
DHA e DPA possuem diversas funções: 
São precursores de substâncias inflamatórias: tromboxanos, leucotrienos e prostaciclinas;
Composição neuronal (desenvolvimento cerebral, prevenção de doenças degenerativas neurológicas);
Composição das retinas (acuidade visual);
Equilíbrio da coagulação;
Controle do metabolismo lipídico e a longo prazo, na aterosclerose.
Em geral, as duplas ligações nos ácidos graxos poliinsaturados estão separadas por um grupo metileno, −CH=CH−CH2−CH=CH−, para evitar a oxidação quando expostos em meio contendo oxigênio. 
As ligações duplas são estruturas rígidas, originando duas formas isoméricas: cis e trans. 
Os isômeros cis ocorrem na maioria dos ácidos graxos naturais.
Os trans derivam de processos químicos, normalmente.
Os ácidos graxos são versáteis: reagem facilmente com água formando outro ácido graxo e um álcool, estudados a seguir...
Triglicerídeos
Triacilgliceróis, ou triacilglicerídeos ou triglicérides;
São ésteres de ácidos graxos com o glicerol. Neste caso, 3 grupos acil unidos ao glicerol:
Obs: Esterificação é uma reação química reversível na qual um ácido carboxílico reage com um álcool produzindo éster e água.
Dependendo do número de grupos hidroxila do glicerol esterificados com ácidos graxos, os acilgliceróis são denominados monoacilgliceróis, diacilgliceróis e triacilgliceróis;
Estes compostos são também conhecidos como mono, di e triglicerídeos;
São os lipídeos mais abundantes no transporte e armazenamento de ácidos graxos;
Funcionam também como isolante térmico nos animais;
É fonte de energia nos vegetais (milho, soja, amendoin, castanhas – oleaginosas -, abacate, azeitona etc...);
Para o homem, é uma rica fonte de energia, pois carrega consigo alto teor energético (calorias);
TG’s ficam armazenados sem água. Os carboidratos sofrem hidratação;
Os TG’s são mais calóricos, ou seja, conseguem liberar mais energia quando comparado com carboidratos;
Cada grama de TG fornece 9,3 kCal. Cada grama de carboidrato fornece 4,1 kCal;
Obs: Caloria é a quantidade de calor (em Joules ou em Calorias) necessária para aumentar uma massa de 1g de água em 1 grau Celsius.
Ceras
São compostos de ácidos graxos de cadeia longa + álcoois de cadeia longa;
Funcionam como um revestimento de proteção em folhas, caules, frutos, na pele de animais e no ouvido humano.
Fosfolipídios
São compostos de ácidos graxos de cadeia longa + grupamento fosfato
Há 2 tipos de fosfolipídios: 
Glicerofosfolipídeos ou fosfoglicerídeos: contêm um glicerol, dois ácidos graxos de cadeia longa, um fosfato e um álcool (exemplo, colina). 
Têm entre 16 e 20 C’s na sua estrutura;
Exemplos: fosfatidilcolina, fosfatidilglicerol, fosfatidilserina etc...
Esfingolipídios
São segundo maior componente lipídico das membranas animais e vegetais;
contêm um aminoálcool de cadeia longa;
Nos animais o aminoálcool é esfingosina; nos vegetais é fitoesfingosina;
São provenientes das ceramidas;
Contêm um glicerol + um fosfato + um aminoálcool (chamado esfingosina);
Têm entre 16 e 20 C’s na sua estrutura;
As ceramidas são as precursoras dos esfingolipídios.
Isoprenóides
São um vasto grupo de biomoléculas que contém unidades estruturais repetidas de 5 carbonos conhecidas como isoprenos; 
Sintetizados a partir do isopentenil pirofosfato formado do acetil−CoA.
Consistem em 2 subgrupos: terpenos e esteróides.
1 – Terpenos:
Classificados de acordo com o número de resíduos de isopreno que contém;
Pequena massa molecular;
O nome "terpeno" deriva da terbentina, ou aguarrás, mistura de compostos (na sua maioria terpenos) obtida na destilação da resina. A primeira terebentina era obtida pelos antigos gregos a partir do terebinto (Pistacia terebinthus), pequena árvore abundante na região mediterrânica. 
2 – Esteróides:
São complexos derivados dos triterpenos;
São encontrados em células eucarióticas e em algumas bactérias;
Cada esteróide é composto de 4 anéis não-planares fusionados, três com seis e um com cinco carbonos;
Distinguem-se os esteróides pela localização de ligações duplas carbono-carbono e vários substituintes (exemplo, grupos hidroxil, carbonil e alquila).
2.1 – Lipoproteínas:
São vesículas (com mebrana e parte interna);
Atuam no transporte dos lipídios no sangue;
São associações entre proteínas e lipídios;
Encontradas na corrente sanguínea;
Função: transportar os lipídios no plasma e regular o seu metabolismo;
5 classes: quilomícrons, VLDL, IDL, LDL e HDL.
Função: transportar colesterol e lipídios no sangue;
Quais são as lipoproteínas: 
	 Quilomícrons;
	 VLDL;
	 LDL;
	 HDL
Ácidos Nucléicos
Definição e aspectos gerais
São biomoléculas de polímeros formados por nucleotídeos. Armazenam, transmitem e transcrevem a informação genética. 
Obs: Polímero (Poli = muitos; meros = partes) são substâncias formadas por subunidades que aparecem repetidamente na molécula. Nos ácidos nucléicos a subunidade são os nucleotídeos que aparecem de forma repetida em toda a molécula.
São moléculas complexas produzidas pelas células e essenciais a todos os organismos vivos. 
Estas moléculas governam o desenvolvimento do corpo e suas características específicas, fornecendo a informação hereditária e controlando a síntese de proteínas. 
Carregam as informações genéticas e as transferem (50%) para os descendentes (nos casos de reprodução sexuada).
Nucleotídeo: é a subunidade do ácido nucléico. 
Um nucleotídeo é uma estrutura formada por: um açúcar (pentose) + um grupamento fosfato + uma base nitrogenada.
O açúcar: é uma pentose (5 carbonos) que pode ser:
Ribose
Desoxiribose
As bases nitrogenadas: moléculas que possuem estrutura em anel, no qual alternam-se átomos de carbono e de nitrogênio.
As bases nitrogenadas estão divididas em 2 grupos:
1 – Bases purínicas: têm 2 anéis na estrutura.
Adenina (A) e Guanina (G)
2 – Bases pirimídicas: têm apenas 1 anel na estrutura.
Citosina (C), Timina (T) e Uracila (U)
As bases nitrogenadas estão presentes nos ácidos nucléicos;
Porém, há uma diferença:
No Ácido desoxirribonucléico (DNA) há 4 bases: A, C, G e T
No Ácido ribonucléico (RNA) há 4 bases: A, C, G e U
Porque Timina no lugar de Uracila? R: RNA (provavelmente) é ancestral do DNA. 
Uracila forma-se mais facilmente;
Timina protege melhor o DNA por ter grupamento metila.
Grupamento fosfato: é derivado do ácido fosfórico (H3PO4).
Forma-se após retirada dos átomos de Hidrogênio;
É o mesmo tanto para DNA como para RNA;
É ele quem proporciona as ligações entre os nucleotídeos ‘vizinhos’.
Todo nucleotídeo tem que ter: 1 grupo fosfato ligado a um açúcar (pentose) que está ligada a uma base nitrogenada.
O que diferencia um nucleotídeo de outro é sua base nitrogenada. 
Sem considerar a base nitrogenada, chamamos a estrutura de ‘deoxinucleotídeo fosfato’ (sigla dNTP)
Ex: se em um nucleotídeo temos Adenina, ele passa a se chamar a ‘adenina deoxinucleotídeo fosfato’ ou dATP. Se for Guanina será ‘Guanina deoxinucleotídeo fosfato’ ou dGTP
Formação do ácido nucléico
Forma-se por polimerização (repetição) dos nucleotídeos;
Os nucleotídeos estão unidos por uma ligação chamada fosfodiéster;
Essa ligação ocorre entre a hidroxila do carbono-3 (de um nucleotídeo) e grupo fosfato ligado a hidroxila do carbono-5 (do nucleotídeo ‘vizinho’). 
Ligação fosfodiéster (entre nucleotídeos): hidroxila do carbono-3 (de um nucleotídeo) e grupo fosfato ligado a hidroxila do carbono-5 
Centenas (ou milhares) de nucleotídeos ligados entre si formam, portanto, um ácido nucléico (ou uma ‘fita’ de ácido nucléico).
Se na ‘fita’ estiverem presentes: açúcar ribose, bases nitrogenadas A, C, G e U mais o grupo fosfato, temos o ácido RIBOnucléico (RNA).
Se houver: açúcar desoxirribose, bases nitrogenadas A, C, G e T mais grupo fosfato, tem-se o ácido DESOXIrribonucléico (DNA).
Ácido Ribonucléico (RNA)
Um tipo de ácido nucléico;
Considerado um ancestral do DNA;
Tem
estrutura mais simples: menos nucleotídeos e apenas uma fita simples entre 100 até milhares de nucleotídeos.
Funções do RNA:
Conservação da mensagem genética (em organismos que têm RNA somente. Vírus);
Decodificação da mensagem genética;
Regulação e expressão dos genes (síntese de Proteínas – Transcrição e tradução).
Tipos de RNA:
RNA mensageiro: fita de nucleotídeos que é uma cópia de uma das fitas do DNA. 
Cada 3 nucleotídeos da sua estrutura codificam um aminoácido;
Esses 3 nucleotídeos chamam-se ‘códons’;
Participa da síntese de proteínas;
Carrega a mensagem genética para o citoplasma.
Histórico do DNA:
Gregor Mendel (1822-1884): herança ‘mendeliana’ (hereditariedade). 
Experimento com ervilhas, verificando que as Características eram repassadas em ‘pacotes’.
Friedrich Miescher (1844-1895): em 1868, 
Purificou uma nova substância no material nuclear de células, chamada de nucleína.
Um tipo de ácido nucléico;
Tem estrutura mais complexa que o RNA: mais nucleotídeos e fita dupla entre de alguns milhares até 100 milhões de nucleotídeos.
Funções do DNA:
Armazenamento da mensagem genética;
Transmissão dessa mensagem às células/indivíduos descendentes.
Fita dupla de DNA:
Uma fita se pareia à outra por meio de interações entre as bases nitrogenadas;
O pareamento das bases de cada fita se dá de maneira padronizada: sempre uma base purina com uma pirimidina;
Especificamente, adenina com timina e citosina com guanina.
Fita dupla de DNA:
A interação entre as fitas de DNA é por ponte de hidrogênio;
Adenina faz dupla ligação Com a Timina;
Citosina faz tripla ligação com a Guanina.
Ciclo celular:
É o conjunto de processos que se passam numa célula viva entre duas divisões celulares. 
 	O ciclo celular consiste na Intérfase e na Fase mitótica ou de divisão celular (mitose e meiose).
 Trata-se de célula eucarionte.
INTÉRFASE
1 – Definição
É período em que a célula não está se dividindo, ou seja, o período entre duas divisões celulares;
Também é o período entre o final de uma divisão celular e o início da segunda;
É chamado de “fase estacionária”. Conceito errado!!!;
 Há grande atividade metabólica!
Período em que a célula permanece por maior tempo;
É a fase em que o núcleo da célula é visível ao microscópio cromatina condensada, cromossomos com 2 cromátides.
a) G1 e G0: é a fase de síntese de proteínas, enzimas e RNA. Formam-se as organelas, com conseqüente aumento de tamanho da célula. 
G0 é o estado de “parada” da célula:
Neurônios não se dividem. Estão em fase G0 “para sempre”. 
Células do músculo liso também;
Na falta nutrientes, qualquer outra célula fica em G0.
b) S ou Fase de Síntese. É nesta fase que ocorre a auto-replicação do DNA (1 cromossomo com 2 cromátides ligadas pelo centrômero).
Duplicação (ou replicação) do DNA é o processo de auto-duplicação do material genético mantendo o padrão de herança ao longo das gerações;
A duplicação do DNA ocorre na fase S, enquanto não há divisão celular;
Não é na mitose nem na meiose. 
É antes!
O processo de replicação do DNA produzirá 2 moléculas idênticas. A duplicação do DNA é semi-conservativa, porque cada fita do DNA inicial dará origem estará presente na molécula filha.
A fita dupla de DNA é separada pela enzima HELICASE, que quebra as pontes de hidrogênio que ligam as bases nitrogenadas de uma fita à outra. Levando à separação.
A fita de DNA sofre ação da enzima DNA POLIMERASE que produzirá uma nova fita de DNA.
A DNA POLIMERASE atua numa única direção: 5’ 3’ (sentido da confecção da nova fita)
c) G2: é a fase que antecede a mitose. É a preparação para o processo de divisão que vem logo após.
Duplicação de centríolos;
Início da produção das fibras do fuso.